Enzymes

Question 1

Caractéristiques des enzymes (2)

Answer 1

1. Protéine
2. Pouvoir catalytique/biocatalyseur

Question 2

Structure?
-niveau le plus bas qui rend l’enzyme fonctionnelle
-varie selon environnement et pH

Answer 2

Tertiaire

Question 3

Structure?
-en double hélice ou feuillet alpha
-chaîne linéaire boudinée
-pas encore de fonction

Answer 3

Secondaire

Question 4

Mécanisme d’action d’un biocatalyseur (3 étapes)

Answer 4

1. Liaison spécifique du substrat
2. -> ⬇️ énergie d’activation (pour transformer substrat en produit)
3. -> ⬆️ vitesse de réaction

Question 5

Partie de l’enzyme sur laquelle le substrat “s’assoit” et étire le lien pour dissocier substrat en produits

Answer 5

Domaine catalytique

Question 6

Types d’enzymes (2)

Answer 6

1. Enzyme simple
2. Holoenzyme (apoenzyme + cofacteur)

Question 7

En quoi consiste une enzyme simple?

Answer 7

Seulement composée d’a-a

Question 8

En quoi consiste une holoenzyme?

Answer 8

Apoenzyme (partie protéique) + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)

Question 9

Qu’est-ce qu’une apoenzyme?

Answer 9

Partie protéique de l’holoenzyme (inactive sans cofacteur)

Question 10

Cofacteurs possibles pour holoenzyme? (2)

Answer 10

1. Ion métallique (cuivre)
2. Coenzyme (vitamines)
   -niacine: NAD+ / NADP+
   -riboflavine: FAD / FMN

Question 11

Vrai ou faux?
La quantité d’énergie libérée est la même avec ou sans enzyme lors d’une transformation d’un substrat en produit.

Answer 11

Vrai

Question 12

Vrai ou faux?
L’enzyme permet d’abaisser l’énergie d’activation.

Answer 12

Vrai
-> site catalytique rapproche les mol et les oriente donc ⬆️ nb de collisions efficaces
-> moins d’énergie gaspillée -> ⬇️ énergie d’activation

Question 13

Pk la vitesse de réaction ⬆️ avec une enzyme?

Answer 13

->Enzyme ⬇️ énergie d’activation
-> plus de mol de substrat ont l’énergie de se transformer en produits
-> réaction se termine plus vite

Vitesse d’une réaction biochimique = quantité(nombre de molécules) de substrat utilisé ou de produit formé par unité de temps

Question 14

Vitesse maximale d’une réaction est caractérisée par…

Answer 14

Tous les enzymes sont occupés

Question 15

Fonctions des protéines (7)

Answer 15

1. Biocatalyseur
2. Fonction structurale (kératine, fibroïne, elastine, collagène)
3. Transport (hémoglobine)
4. Messagers (hormones)
5. Contraction ou mouvement
6. Défense
7. Récepteur

Question 16

Vrai ou faux?
La vitesse initiale d’une réaction = vitesse maximale

Answer 16

Faux, pas nécessairement

Question 17

Caractéristiques de la vitesse initiale lors d’une réaction enzymatique (2)

Answer 17

1. Vitesse initiale = constante
2. Enzymes ne sont pas nécessairement tous occupées

Question 18

Effet ⬆️ concentration du substrat sur activité enzymatique

Answer 18

La vitesse initiale augmente jusqu’à une valeur maximale, atteinte lorsque l’enzyme devient saturée par le substrat

Question 19

Vmax en fonction de la [ ] d’enzymes si [substrat]=saturante

Answer 19

Plus [enzymes]⬆️, plus Vmax⬆️
(directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)

Question 20

Est-il préférable de mesurer l’activité enzymatique ou la concentration d’enzymes pour évaluer la qt d’enzymes en circulation chez un patient?

Answer 20

L’activité enzymatique
(Concentration d’enzyme-> à t2, il y a une sous- estimation de l’activité enzymatique car la quantité de substrat qui demeure disponible est insuffisante pour saturer complètement les molécules d’enzyme présentes-> connait pas la vrai qt d’enzymes en circulation)

Question 21

Effet de la concentration d’enzymes ([subtrat=constante])

Answer 21

quantité de produit formé varie en fonction du temps

Question 22

Effet d’une variation de pH ds milieu réactionnel

Answer 22

pH extrême-> enzyme perd sa structure tertiaire (pu fonctionnelle)

Question 23

Effet d’une variation de la température du milieu réactionnel

Answer 23

Froid: enzyme trop rigide (vitesse ralentit)
Chaud: enzyme dénaturée (ne peut plus catalyser du tout reaction) (irréversible)

Question 24

Différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par la cellule (2)

Answer 24

1. Modifier la quantité d’enzymes
2. Modifier l’efficacité des enzymes

Question 25

Mécanisme qui augmente la synthèse d’enzymes

Answer 25

Induction

Question 26

Mécanisme qui diminue la synthèse d’enzymes

Answer 26

Répression

Question 27

Exemple concret de l’induction d’enzymes

Answer 27

Médicament / Alcool
-> développe une certaine tolérance à long terme car plus d’enzymes ont été synthétisés-> élimination plus rapide

Question 28

Mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes (2)

Answer 28

1. L’allostérie
2. La modification covalente

Question 29

Quel mécanisme de contrôle de l’activité enzymatique permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule à court terme (2) et à long terme (2)?

Answer 29

Court terme : allostérie + modification covalent
Long terme : induction + répression

Question 30

Exemple de modification covalente?

Answer 30

Ajout d’un Phosphate sur enzyme pour la rendre inactive
(Mécanisme de tt ou rien)

Question 31

Modif covalente

Answer 31

-réversible
-modifie structure tertiare -> bloque activité catalytique
-rapide mais moins que l’allostérie

Question 32

Proenzyme

Answer 32

-irreversible
-pas active -> doit changer structure tertiare
-enleve un bout de l’enzyme