Enzymes Flashcards
Caractéristiques des enzymes (2)
- Protéine
- Pouvoir catalytique/biocatalyseur
Structure?
-niveau le plus bas qui rend l’enzyme fonctionnelle
-varie selon environnement et pH
Tertiaire
Structure?
-en double hélice ou feuillet alpha
-chaîne linéaire boudinée
-pas encore de fonction
Secondaire
Mécanisme d’action d’un biocatalyseur (3 étapes)
- Liaison spécifique du substrat
- -> ⬇️ énergie d’activation (pour transformer substrat en produit)
- -> ⬆️ vitesse de réaction
Partie de l’enzyme sur laquelle le substrat “s’assoit” et étire le lien pour dissocier substrat en produits
Domaine catalytique
Types d’enzymes (2)
- Enzyme simple
- Holoenzyme (apoenzyme + cofacteur)
En quoi consiste une enzyme simple?
Seulement composée d’a-a
En quoi consiste une holoenzyme?
Apoenzyme (partie protéique) + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
Partie protéique de l’holoenzyme (inactive sans cofacteur)
Cofacteurs possibles pour holoenzyme? (2)
- Ion métallique (cuivre)
- Coenzyme (vitamines)
-niacine: NAD+ / NADP+
-riboflavine: FAD / FMN
Vrai ou faux?
La quantité d’énergie libérée est la même avec ou sans enzyme lors d’une transformation d’un substrat en produit.
Vrai
Vrai ou faux?
L’enzyme permet d’abaisser l’énergie d’activation.
Vrai
-> site catalytique rapproche les mol et les oriente donc ⬆️ nb de collisions efficaces
-> moins d’énergie gaspillée -> ⬇️ énergie d’activation
Pk la vitesse de réaction ⬆️ avec une enzyme?
->Enzyme ⬇️ énergie d’activation
-> plus de mol de substrat ont l’énergie de se transformer en produits
-> réaction se termine plus vite
Vitesse d’une réaction biochimique = quantité(nombre de molécules) de substrat utilisé ou de produit formé par unité de temps
Vitesse maximale d’une réaction est caractérisée par…
Tous les enzymes sont occupés
Fonctions des protéines (7)
- Biocatalyseur
- Fonction structurale (kératine, fibroïne, elastine, collagène)
- Transport (hémoglobine)
- Messagers (hormones)
- Contraction ou mouvement
- Défense
- Récepteur
Vrai ou faux?
La vitesse initiale d’une réaction = vitesse maximale
Faux, pas nécessairement
Caractéristiques de la vitesse initiale lors d’une réaction enzymatique (2)
- Vitesse initiale = constante
- Enzymes ne sont pas nécessairement tous occupées
Effet ⬆️ concentration du substrat sur activité enzymatique
La vitesse initiale augmente jusqu’à une valeur maximale, atteinte lorsque l’enzyme devient saturée par le substrat
Vmax en fonction de la [ ] d’enzymes si [substrat]=saturante
Plus [enzymes]⬆️, plus Vmax⬆️
(directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)
Est-il préférable de mesurer l’activité enzymatique ou la concentration d’enzymes pour évaluer la qt d’enzymes en circulation chez un patient?
L’activité enzymatique
(Concentration d’enzyme-> à t2, il y a une sous- estimation de l’activité enzymatique car la quantité de substrat qui demeure disponible est insuffisante pour saturer complètement les molécules d’enzyme présentes-> connait pas la vrai qt d’enzymes en circulation)
Effet de la concentration d’enzymes ([subtrat=constante])
quantité de produit formé varie en fonction du temps
Effet d’une variation de pH ds milieu réactionnel
pH extrême-> enzyme perd sa structure tertiaire (pu fonctionnelle)
Effet d’une variation de la température du milieu réactionnel
Froid: enzyme trop rigide (vitesse ralentit)
Chaud: enzyme dénaturée (ne peut plus catalyser du tout reaction) (irréversible)
Différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par la cellule (2)
- Modifier la quantité d’enzymes
- Modifier l’efficacité des enzymes
