Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

C’est un polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire.

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2
Q

Structure Primaire

A

L’ordre de base dans lequel les a.a sont reliés entre eux. Par contre, ports n’est pas un structure linéaire, donc changement survient après ça.

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3
Q

Structure secondaire

A

Espace des a.a. qui sont près les uns des autres. arrangements réguliers et répétitif comme les hélice alpha ou les feuillets plissés bêta ou encore parfois des arrangements pr lesquels on ne retrouve pas de régularité.

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4
Q

Structure tertiaire

A

repliement complet d’une protéine dans l’espace. ce qui lui confère sa forme unique (ex: globulaire). des aa qui étaient éloignés lors de la structure primaire peuvent ainsi être adjacent.

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5
Q

Structure quaternaire

A

l’association de chaines polypeptidiques pr former une protéine spécifique. association produit protéines fonctionnelle

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6
Q

Arrangement adéquat pr les profs dépend de :

A

la séquence des aa et le milieu dans lequel baigne la prots. (un changement d’un aa ou une modification du pH peut changer la conformation tridimensionnelle d’une prots et la rendre non fonctionnelle.

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7
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Une protéine ayant un pouvoir catalytique, fabriqué par les organismes vivants réagissant sur les réactions chimiques des systèmes biologiques

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8
Q

Qu’est-ce qu’un catalyseur?

A

Une substance qui accélère la vitesse de réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire

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9
Q

Comment en arrive til a baisser énergie d’activation

A

liaison se crée entre aa du site catalytique et substrat, liaison enzyme sub forme un nouveaux complexes qui ne se retrouve pas en solution et qui imposent tennis, échanges, pressions, favorisant la transformation en produit.

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10
Q

enzyme simple

A

constitué que d’aa, ne retrouve au site catalytique que les chaines latérales des aa approprias pr accomplir la catalyse.

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11
Q

Holoenzyme

A

enzyme qui nécessite la présence d’un/des cofacteur pr accomplir la catalyse, sans cofacteur, elle est inactive

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12
Q

apoenzyme

A

partie protéique de l’holoenzyme (bref l’holoenzyme qui n’a pas de cofacteur)

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13
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

ion métallique ou molécules organique relativement simple (coenzyme) qui est plus ou moins lié au site actif de l,enzyme et participe à la réaction. Majorité sont des vitamines ou proviennent de la modification de vitamines.

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14
Q

Mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par la cellule

A

soit qu’elle va modifier la quantitié d’enzyme ou modifier l’activité de certaines enzymes.

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15
Q

Mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme et celui qui la diminue

A

induction et répression

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16
Q

Est ce que tous les types d’enzyme sont sujette au contrôle d’induction et de répression?

A

Non, il y a des enzymes dont la synthèse est constante. se nomme “enzyme constitutives”.
peuvent être constante dans un type de tissus mais variables dans un autre type.

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17
Q

deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes ?

A

Allostérie et modification covalente

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18
Q

Allostérie

A

enzymes allostériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est controlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec enzyme de façon REVERSIBLE NON COVALENTE. enzyme allostériques ont plusieurs sites spécifiques pour la liaison d’un effecteur (site allostérique y est spécifique), DONC, enzyme dont la structure subit modification lors de l,associationde molécules allostérique et de substrat. allostérique négatif: site catalytique est inactif, allo positive: site cata actif

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19
Q

Modification covalente

A

principe que si on change chaine linéaire, va avoir répercussion sur activité enzymatique puisqu’on change les liaisons ce qui fait changer les structures secondaire et tertiaire de la prots. enzyme dont leur rôle est par exemple l’ajout ou le retrait d’un groupement phosphate sur les acides aminés pr provoquer un contrôle de l’activité enzymatique.

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20
Q

Est ce que toutes les enzymes sont susceptibles à l’allostérie et à la modification covalente?

A

Non, la majorité des enzymes ne sont pas controlé. Celles qui le sont agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement irréversibles et qui catalysent des réaction limitantes (réaction qui sont responsables de tt la série de réaction d’une voie métabolique) et ainsi moduler l’activité de ses voies.

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21
Q

parmi mécanisme de contrôle (contre de l’efficacité, augmentation du taux de synthèse), lesquels permettent adaptation rapide rapides aux besoins de l’organisme ou de la cellule?

A

surtout allostérie, mais aussi mon covalente

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22
Q

lesquels permet adaptation à long terme

A

induction, repression (augmentation et diminution du taux de synthèse)

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23
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. en présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.

24
Q

Est-ce que l’enzyme est modifié avec l’arrivée d’un inhibiteur?

A

Non, c’est plutôt comme si avec l’arrivée de la compétition, l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat.

25
Q

Le Vma change avec arrivée d’inhibiteur?

A

non, car le vmax ne s’obtient que lorsque tt les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat, si ya inhibiteur, enzyme ne sont pas tt saturé donc juste pas de max (devrait augmenter substrat pr atteindre )

26
Q

Est ce que les médicaments peuvent avoir un rôle d’inhibiteur

A

OUi, souvent

27
Q

quand un certain nombre de sites sont occupés par inhibiteur, qu’arrive t’il a la vitesse mesurée

A

la vitesse mesurée est moindre qu’elle ne devrait l’être s’il ny avait pas d’ihnibiteur

28
Q

Inhibiteur non compétitif

A

existes plusieurs manières, mains la plus commune est de réagir avec l’enzyme de faon irréversible (ex par la liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme

29
Q

pk appelle ca non compétitif

A

car peut importe l’augmentation de la concentration de substrat, pas possible de rompre la liaison entre l’inhibiteur non compétitif et l’enzyme

30
Q

quand rencontre inhibiteur non compétitif (tjrs irréversibles) va arriver quoi au vmax

A

vmax va diminuer car ++ molécules d’enzymes sont détruites

31
Q

un inhibiteur non compétitif irréversible peut il agir à un autre site qu’au site actif?

A

Oui, il peut s’attacher à l,enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité enzymatique. ( peut aussi agir sur site actif et avoir ++ spécificité ce qui bloque)

32
Q

Enzyme digestion:

ou est déversé le suc pancréatique et que contient il prinicipalement?

A

déversé dans le duodénum (partie initiale de l’intestin grêle). contient des enzymes digestives qu sont synthétisé par le pancréas exocrine, contient aussi bicarbonate de sodium et du K+ chargée de la neutralisation des acide provenant de l’estomacs

33
Q

fonction suc pancréatique

A

permet la digestion au niveau de l’intestin grêle

34
Q

fonction enzyme dans le suc pancréatique

A

leur but est d’hydrolyser les molécules complexes du bol alimentaire en molécules simples, qui pourront être absorber par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale

35
Q

Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B hydrolyse quoi dans intestin?

A

les liaisons peptiques des protéines alimentaires

36
Q

lipase hydrolyse quoi

A

les triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol

37
Q

amylase hydrolyse quoi

A

hydrolyse les liaisons alpha de l’amidon et du glycogène des aliments

38
Q

Sous quelle forme retrouve-ton les enzymes protéolytiques les suc pancréatique? Avantage pr le pancréas?

A

on les retrouve sous forme de proenzymes afin d’éviter une autogestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzyme potentiellement dangereuse.
Trypsine– trypsinogène
chymotrypsine– chymotrypsinogène
élastase– proélastase
carboxypeptidase A et B– procabroxypeptidase A et B

39
Q

Ou et les enzymes protéolytiques sont elles activées

A

elles sont activées dans l’intestin.

40
Q

Quelle enzyme transforme la trypsinogène en trypsine

A

entéropeptidase (enzyme sécrétée par le duodénum), qui provoque une perte d’hexapeptide. elle va ensuite catalyser sa propre activation

41
Q

quest ce qui catalyse l’activation es autres enzymes protéolytiques?

A

la trypsine

42
Q

Relation pH optimal pour enzyme et ou il accomplit sa fonction

A

Le pH est en général comparable et dans les memes données (7,5 à 8,5 pour enzyme protéolytique du pancréas et 1,0 à 2,0 pr pepsine qui est dans l’estomac)

43
Q

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides

A

Saccarase et lactase

44
Q

Ou saccarase et lactase sont elles synthétisées et ou agissent elle

A

synthétisé par les cellules intestinales et font partie des prots de la mb cytoplasmique de ces cellules. retrouve du coté de la lumière de l’intestin grêle. (cote des microvilosités)

45
Q

Saccharase (sous-unité)

A

activité saccharasique, isomaltasique et maltasique

46
Q

Activité saccharasique de la saccharase

A

Substrat: saccharose et eau
Produit: glucose et fructose

47
Q

Activité isomaltasique

A

Substrat: eau et liaison alpha des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
Produit: des oligosaccharide relativement court ne contenant que des liaisons osmiques comme le maltose et le maltotriose

48
Q

activité maltasique

A

Substrat: eau, maltose, maltaise (oligosacharide relativement court…)
Produit: glucose

49
Q

Substrat/produit Lactase

A

Substart: lactose et eau
produit: glucose et galactose

50
Q

Sang

A

liquide circulant dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve cellules du sang (ethocytes pr globules rouges, thrombocytes pr plaquettes et leucocytes par globule blanc)

51
Q

Plasma

A

la portion du sang sans les cellules sanguines, possède prots

52
Q

Sérum

A

fraction du liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot par centrifugation contenant la fibrine et les cellules sanguines

53
Q

Pourquoi exprime résultâtes de laboratoire en U/L

A

car on exprime le résultat en que par volume, volume de référence est le litre , U signifie l’unité enzymatique, qui représente l acte d’enzyme nécessaire pour transformer une qte donnée de substrat par unité de temps

54
Q

Pathologie ++ amylase et lipase

A

Pancréatite aigu

55
Q

Patho ++ CK

A

infractus du myocarde

56
Q

Patho ++ AST ASL GGT ALP

A

maladies hépatiques