Enzymer

Question 1

hvordan er strukturen til myoglobin?

Answer 1

1 polypeptidkjede = monomer
8 α-helikser
en hemlomme
kompakt, globulært

Question 2

hvilken funksjon har hemgruppen?

Answer 2

prostetisk gruppe
Fe2+ i midten
gir rødfarge
gir O2-binding (mens proteinet gjør bindingen reversibel)

Question 3

hvordan er strukturen til hemoglobin?

Answer 3

fire poylpeptidkjeder = oligomer: tetramer
hvorav to og to like 2α og 2β
8 helikser i hver kjede, med en hemlomme i hver

Question 4

hva er T- og R-state?

Answer 4

deoksyhemoglobinstrukturen kalles T-state

oksyhemoglobinstrukturen kalles R-state

Question 5

Hva skjer når det første O2 binder seg til deoksyhemoglobin?

Answer 5

det skjer en konformasjonell endring fra T til R, noe som fører til samarbeidsegenskaper fordi de andre gruppene vil også ha O2 når de er i R-state (affiniteten øker)

Question 6

Hva er 2,3-BPG?

Answer 6

Et naturlig forekommende molekyl i celler, dannet i glykolysen, med 5 negative ladninger, og virker som allosterisk effektor på hemoglobin (binder seg til annet sted enn O2 og gir funksjonsendring)

Question 7

Hva er 2,3-BPG sin funksjon for hemoglobin?

Answer 7

Hemoglobins T-state i ren form er høyt ustabil pga en lomme med positive ladninger i midten av tetrameren, men 2,3-BPG er negativt ladd og passer perfekt inn i denne lommen, og da stabiliseres T-state og likevekten går mer mot venstre/R-state slik at hemoglobin får lavere affinitet for O2 og dermed fungerer bedre til transport.

Question 8

Hvordan påvirker H+ og CO2 hemoglobins O2-affinitet (Bohr-effekten)?

Answer 8

Begge nedsetter affiniteten for O2.

H+ endrer ladningsforhold i kjeden, affiniteten minker når pH blir lavere enn 7,4.

Question 9

Hva påvirker Kompetitiv inhibitor?

Answer 9

Km øker!
Vmax uendret
Kcat uendret

Question 10

Hva påvirker nonkompetitiv inhibitor?

Answer 10

Km uendret
Vmax minker
Kcat minker

Question 11

Hva påvirker ukompetitiv hemming?

Answer 11

Km minker
Vmax minker
Kcat uendret

Question 12

Ved nonkompetitiv hemming binder I seg til…

Answer 12

både E og ES. blokkerer enzymatisk aktivitet ved å senke Kcat, konkurrerer ikke om det aktive setet

Question 13

Ved kompetitiv hemming binder I seg til…

Answer 13

E - det aktive setet og hindrer dermed S i å binde seg og danne ES

Question 14

Ved ukompetitiv hemming binder I seg til…

Answer 14

ES-komplekset og danner ESI-kompleks (hemmet)

Question 15

hva er substratanaloger?

Answer 15

irreversibel inhibitor

molekyler likner på substrat og passer inn i det aktive setet, og modifiserer enzymet kovalent, funksjonen hemmes

Question 16

hva slags inhibitor er penicillin?

Answer 16

irreversibel suicidal inhibitor - hemmer aktiviteten til transpeptidase

Question 17

Hvor mange og hvilke katalytiske strategier har enzymene?

Answer 17

4 stk.

1. kovalent katalyse
2. katalyse ved approksimasjon
3. syre-base-katalysering
4. metallionkatalyse

Question 18

hva er proteaser?

Answer 18

enzymer som katalyserer spalting av peptidbindinger

Question 19

hva er grunnen til at spaltingen av peptidbinding har lav rate selv om den er termodynamisk gunstig?

Answer 19

den resonansstabiliserte strukturen gjør C-atomet mindre mottakelig for nukleofilt angrep fra H2O pga elektron-elektron-frastøtning

Question 20

Hva slags proteaser er chymotrypsin, trypsin og elastase?

Answer 20

Serinproteaser

Question 21

Hvor spalter chymotrypsin peptidbindingen?

Answer 21

på karboksylsiden (høyre) av bulky (ofte aromatisk), hydrofobe aminosyrer

Question 22

Hva slags strategi bruker chymotrypsin?

Answer 22

Kovalent katalyse - dvs. det aktive setet har en kraftig nukleofil (serin) som danner midlertidig kovalent binding med substratet

Question 23

Chymotrypsin bruker to steg, hvilke?

Answer 23

Acylering og Deacylering.

Question 24

Hvor spalter trypsin?

Answer 24

Etter lang, positivt ladd sidekjede (arg, lys)

Question 25

Hvor spalter elastase?

Answer 25

Etter små sidekjeder som Ala og Ser.

Question 26

Hvor mange og hvilke typer enzymregulering har vi?

Answer 26

5 stk.

1. allosterisk kontroll
2. reversibel kovalent modifisering
3. proteolytisk aktivering
4. enzymkonsentrasjon
5. isoenzymer

Question 27

hva er isoenzymer?

Answer 27

enzymer som har ulik as.sekvens og struktur, men katalyserer samme reaksjon - har vanligvis ulik kinetikk og kontrolleres av ulike regulerende molekyler.