Enzyme & Biokatalysatoren

Question 1

Was ist die Aktivierungsenergie?

Answer 1

Die Aktivierungsenergie ist die Energie die benötigt wird, um eine chemische Reaktion zu starten .

Question 2

Was passiert, wenn man die Temperatur erhöht?

Answer 2

Zwar kann eine Temperaturerhöhung zu einer schnelleren Reaktion führen, da sich die Teilchen schneller bewegen, allerdings denaturieren ab einer gewissen Temperatur die Enzyme, was die Reaktion verhindert.

Question 3

Was sind Enzyme & was ist ihre Aufgabe?

Answer 3

Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzten, damit eine chemische Reaktion stattfinden kann.
Sie verbinden sich, nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, zu einem Enzym-Substrat-Komplex, der für die Reaktion sorgt

Question 4

Was passiert nach einer chemischen Reaktion mit den Molekülen?

Answer 4

Die Enzyme bleiben gleich
Die Raumstruktur des Substrates verändert sich, da das Substrat durch den Enzym-Substrat-Komplex instabil wird und sich Moleküle lösen und neu verbinden

Question 5

Was bedeutet Wirkungsspezifität?

Answer 5

Wirkungsspezifität bedeutet, dass Enzyme immer zu der gleichen Reaktion führen, also die gleiche Wirkung haben.

Question 6

Was bedeutet Substratspezifisch?

Answer 6

Substratspezifisch bedeutet, dass sich nur ein spezielles Substrat oder eine Substratgruppe mit einem spezifischen Enzym binden kann, was zu einer immer gleichen Reaktion führt

Question 7

Allgemeine Reaktionsgleichung

Answer 7

Enzym + Substrat —> [Enzym-Substrat-Komplex] —> Enzym + Produkt

Question 8

Reaktionsgleichung mit Wasserstoffperoxid

Answer 8

Enzym + H2O2 —> [Enzym-Substrat-Komplex] —> Enzym + H20 (Wasser) + O2 (Sauerstoff)

Question 9

Woraus kommt das Produkt nach der Reaktion

Answer 9

Das Produkt wird nach der Reaktion aus dem aktiven Zentrum entlassen

Question 10

Aus was bestehen Enzyme?

Answer 10

Enzyme bestehen aus Polypeptidketten, welche lange Ketten von Aminosäuren sind, die durch Wasserstoffbrückenbindungen, miteinander verbunden sind

Question 11

Wie ist eine Aminosäure aufgebaut?

Answer 11

Eine Aminosäure besteht aus einer Carboxygruppe, einer Aminogruppe, einem H Atom, einem C Atom (Verbindungsstelle) und einem Rest, der die Charakteristiken (sauer/basisch, hydrophil/hydrophob) definiert

Question 12

Wie viele verschiedene Aminosäuren gibt es?

Answer 12

Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die sich auf unzählige Weisen miteinander verbinden können

Question 13

Was ist die Primärstruktur?

Answer 13

Reihenfolge der Aminokette (einer Polypeptidkette)

Question 14

Was ist die Sekundärstruktur?

Answer 14

Die Struktur der Polypeptidkette
Es gibt alpha-Helix (schraubenförmig aufgedreht)
Und beta-Faltblatt (Ziehharmonikaartige Faltung)

Question 15

Was ist die Tertiärstruktur?

Answer 15

Reste der Polypeptidkette können Wechselwirkungen haben, die zu einer spezifischen Raumstruktur des Enzyms führen (z.B. kugelförmig)

Question 16

Was ist die Quartärstruktur?

Answer 16

Die Anordnung mehrerer Polypeptidketten, die die Funktion des Enzyms definieren

Question 17

Wo haftet das Substrat während der chemischen Reaktion?

Answer 17

Das Substrat haftet am aktiven Zentrum des Enzyms

Question 18

Wo haften die positiven & negativen Effektoren während der chemischen Reaktion? —> nur allosterische Enzyme!!

Answer 18

Die positiven & negativen Effektoren haften an den regulatorischen Zentren des Enzyms (nicht beide gleichzeitig)

Question 19

Was ist das Problem des Schlüssel-Schloss-Prinzipes?

Answer 19

Das Substrat und das aktive Zentrum des Enzymes passen nicht immer genau zusammen —> erweiterte Form: Modell der induzierten Passform, wo sich das Substrat und das Enzym aneinander anpassen

Question 20

Wie kann eine chemische Reaktion ungehindert stattfinden?

Answer 20

Damit eine chemische Reaktion ungehindert stattfinden kann, müssen das Substrat und das Enzym vom Rest durch eine Biomembran getrennt werden

Question 21

Versuch: M&Ms mit Smarties

Answer 21

Ergebnis: Die Wahrscheinlichkeit, dass zwei Teilchen aufeinander treffen, steigt, wenn sie in einer höheren Konzentration vorhanden sind.
Dadurch ist die Wahrscheinlichkeit, dass zwei andere Teilchen aufeinander treffen, geringer (abhängig von Konzentrationsmenge)

Question 22

Versuch: Temperaturabhängigkeit von Kartoffelstücken

Answer 22

Ergebnis: RGT-Regel, Temperaturoptimum liegt bei ca 37°C

Question 23

Was ist ein Temperaturoptimum & welche Temperatur ist es?

Answer 23

Das Temperaturoptimum ist die Temperatur, wo chemische Reaktionen am schnellsten stattfinden, da sich dann die Teilchen am schnellsten bewegen und noch keine Denaturierung stattgefunden hat.
Das Temperaturoptimum liegt zwischen 20 & 37°C

Question 24

Was bedeutet Denaturierung?

Answer 24

Denaturierung geschieht mit einem Enzym, wenn die Temperatur bei ca 40°C und höher liegt.
Aufgrund der hohen Temperatur bricht die Raumstruktur des Enzyms auseinander und das Enzym wird unwirksam

Question 25

Was ist die RGT-Regel?

Answer 25

Die Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel besagt, dass die Erhöhung der Temperatur um 10°C zu einer Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit führt.
Bis ca. 40°C, da danach Denaturierung stattfindet

Question 26

Was sind Cofaktoren?

Answer 26

Cofaktoren unterstützen die Reaktion

Question 27

Was tun Metall-Ionen (Cofaktoren)?

Answer 27

Sie stabilisieren die Raumstruktur der Enzyme & helfen bei der Bindung zwischen Enzym & Substrat

Question 28

Was tun Coenzyme/Cosubstrate (Cofaktoren)?

Answer 28

Sie geben und nehmen Protonen & Elektronen an und von Substraten (können dauerhaft am Enzym bleiben)

Question 29

Was ist die kompetitive Hemmung?

Answer 29

Inhibitor haftet am aktiven Zentrum —> Konkurrenz zwischen Substrat und Inhibitor

Question 30

Was ist ein Inhibitor?

Answer 30

Ein Inhibitor ist ein Hemmstoff, der eine chemische Reaktion unterbricht

Question 31

Kann man etwas gegen kompetitive Hemmung machen und wenn ja was?

Answer 31

Indem man die Substratkonzentration erhöht, steigt die Wahrscheinlichkeit, dass ein Enzym auf ein Substrat, anstelle eines Inhibitors, trifft

Question 32

Was ist eine nicht kompetitive Hemmung?

Answer 32

Der Inhibitor haftet an einer anderen Stelle des Enzyms & konkurriert nicht direkt mit dem Substrat, aber verändert die Struktur des Enzyms, so dass sich die Form des aktiven Zentrums ändert und das Substrat nicht mehr hineinpasst

Question 33

Kann man etwas gegen nicht kompetitive Hemmung machen und wenn ja was?

Answer 33

Die maximale Reaktionsfähigkeit kann trotz erhöhter Substratkonzentration nicht erreicht werden —> nein
Nach dem Lösen vom Enzym haftet der Inhibitor direkt an ein anderes Enzym

Question 34

Was ist die allosterische Hemmung?

Answer 34

Ein negativer oder positiver Effektor haftet an das regulativste Zentrum eines allosterischen Enzyms und verändert seine Raumstruktur, entweder so, dass das Substrat nun an das aktive Zentrum des Enzyms haften kann (positiver E) oder so, dass sich das aktive Zentrum so verändert, dass das Substrat nicht mehr haften kann (negativer E.)

Question 35

Was tut die Enzymregulation/ die Hemmungen?

Answer 35

Die Hemmungen regulieren die Reaktionen im Körper und vermeiden so eine Überproduktion von Stoffen im Körper

Question 36

reversible Hemmung

Answer 36

Der Inhibitor löst sich wieder vom Enzym und normale Reaktion kann wieder stattfinden

Question 37

Irreversible Hemmung

Answer 37

Der Inhibitor löst sich nicht mehr vom Enzym und die Reaktion wird dauerhaft verhindert

Question 38

Was passiert mit den Teilchen bei kalten Temperaturen?

Answer 38

Die Teilchen bewegen sich langsamer und man benötigt mehr Energie (Temperatur), um die Aktivierungsenergie, für eine Reaktion, zu überbrücken

Question 39

Was passiert, wenn die Aktivierungsenergie sinkt?

Answer 39

Man benötigt weniger Reaktionsenergie

Question 40

Welchen Einfluss hat der ph-Wert auf eine Reaktion?

Answer 40

Ist der ph-Wert des Enzyms zu sauer oder basisch, verändert sich die Struktur des Enzyms