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BCH1 > Enzyme > Flashcards

Enzyme Flashcards

1
Q

2 rôles des enzymes

A

Catalyseur accélèrent la vitesse
Réactions spontanée
Ne modifie pas :
État équilibre
∆G guidé par les loi de thermodynamique

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2
Q

Spécificité enzyme-substrat

A

Forme 3D unique de chaque enzyme

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3
Q

Dimunition energie d’activation du substrat = ∆Ga

A

Etat transition
Liaison soient modifiées et brisées

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4
Q

Postulat de Linus Pauling(1948)

A

Complexe activé configu mol intermédiaire entre celles des substrats et celles des produits des réaction des processus catalysé

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5
Q

Base de l’efficacité

A

Affinité pour ses substrats
Affinité pour les états de transition

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6
Q

Intéraction entre atomes de l’enzyme et du substrat

A

Par liaison de faibles energie
Hydrogène
Électrostatique (ionique)
Van der waals
Covalente transitoire
Abaissement de l’énergie d’activation

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7
Q

Facteur influençant la vitesse enzymatique

A

Température
Activateur ou inhibiteurs
Ph et force ionique
Cofacteur

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8
Q

2 phase d’action d’augmentation de température

A

Augmantation vitesse reaction jusqu’à température optimale
Déstabilisation structure spatiale

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9
Q

Cinétique enzymatique

A

Pas d’ordre 0 ou 1
Variation hyperbolique de V en fonction de [S]

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10
Q

3 hypothèse de Michelis-Menten

A

1 découplage de la réaction en 3 reaction élémentaire
2 3 reaction élementaire d’ordre 1
3 état stationnaire [ES] constante dans le temps

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11
Q

Dans le découpage de la réaction en 3 reaction élémentaire :

A

1 formation du complexe ES
2 réaction inverse de la 1er
3 formation du produit a partir du complexe ES

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12
Q

Vmax activités enzymatique

A

En condition saturante en substrar
[S]»Km
Proportionnelle a la concentration en Et

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13
Q

Vmax
Intérêt de sa mesure
Unité

A

Doser mesurer la concentration en enzyme

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14
Q

Kcat ou k2=

A

Acte catalytique saturée en substrat
Kcat=Vmax/[Et] en s-1
Constante pour une enzyme donnée

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15
Q

Utilisation des enzymes comme marqueurs de pathologie par et pour

A

Par mesure de l’activité enzymatique ( doser les enzymes)
Pour le diagnostic et le suivi de l’évolution de maladies

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16
Q

Enzyme allostérique

A

Non michaeliennes en fonction de la concentration en Substrat

17
Q

Régulations des Enzymes implication dans la régulation du métabolisme

A

Contrôle de l’enzyme qui catalyse l’étape 1 suffit a contrôlé la voie entière
Etape 1 irréversible ∆G«0
Régulateur souvent produit final de la voie

18
Q

Isoenzyme 2 type

A

Exprimé à partir de gènes différents
Composition différente en sous-unite

19
Q

Mode de régulation des enzymes utiliser pour réguler le métabolisme

A

Controle du niveau d’expression du/des gènes codant l’enzymes
Fixation d’une protéine régulatrice
Activation par protéolyse limitée
Contrôle par modif covalente

20
Q

Activation des protéolyse limitée

A

Modif par coupure

21
Q

Contrôle par modif covalente

A

Phosphorylation ou déphosphorylation pour rendre l’enzyme active ou inactive

22
Q

Inhibition compétitive

A

Ressemble au substrat
Fixation de I a la place de S dans le site actif
Pas de formation de complexe ESI
Km augmante
Vmax constante
Levée par une augmantation de [S]

23
Q

Inhibition non compétitive

A

Fixation de I dans un site ≠du site actif
Avant ou après la fixation de S
Km constant
Kcat diminue
Vmax diminue
Non levé par augmantation de [S]

24
Q

Régulation allostérique au niveau des enzymes allostériques

A

Toujours multimériques =assemblage de plusieurs sous unité identique
Sur chaque sous unité d’un autre site que le site actif
Fixation du ligand allostérique de façon réversible

25
Q

Effets de la fixation du ligand allostérique

A

Modulation de l’activité enzymatique
Modif se conformation de la sous unité

26
Q

Enzyme du système K=

A

Comme si Km variait

27
Q

Enzymes du système V

A

Comme si Vmax variait

28
Q

Enzyme impliquée glycogène phosphorylase

A

Libération rapide de glucose à partir du glycogène

29
Q

Mode de régulation de l’activité de la glycogène phosphorylase

A

Modif post traductionnelle par phosphorylation
Allostérique
Isoenzymes

30
Q

2 forme de l’enzyme

A

A phosphorylée
État R = le + actif
B non phosphorylée
État T = le - actif

31
Q

Muscle au repos=

A

Forme b non phosphorylée = inactive

32
Q

Présence d’ATP ou de glucose-6-phosphate sur

A

Site allostérique
Enzyme état T

33
Q

Début de l’effort: libération d’AMP

A

AMP= ligand allostérique
Fixation sur site allostérique
Activation de la forme b
Passage a l’état R

34
Q

Arrêt de l’effort: excès de glucose-6-phosphate

A

Retour a l’état T de l’enzyme

BCH1 (3 decks)

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