Enzimología Flashcards
Las enzimas son catalizadores de proteínas que __________ la velocidad de una reacción química y no se consumen durante la reacción.
Aumentan
¿Qué es el Sitio Activo de la enzima?
Es una hendidura en la superficie de la enzima, que contiene cadenas de aminoácidos que participan en la unión y catálisis del sustrato.
¿A qué hace referencia la propiedad de “eficiencia catalítica” de las enzimas?
Realizan la reacción química a una mayor velocidad que las reacciones no catalizadas
Las enzimas son ___________ especificas, interactuando con ___________ sustratos y catalizando ____________ tipo de reacción química.
Altamente; 1 o pocos; un tipo
A que corresponde la siguiente definición: “Tipo de enzima que requiere de moléculas que no son proteínas para la actividad enzimática”
Holoenzima
¿Qué es una apoenzima?
Es una holoenzima sin su parte proteica y, por ende, inactiva
Si el componente no proteico de una holoenzima es un ion metálico como Zn o Fe, se denomina ___________. En cambio, si es una molécula orgánica pequeña se llama __________.
Cofactor; coenzima
¿De los siguientes, cuáles son factores que afectan la velocidad enzimática?
i. Concentración de sustrato
ii. Temperatura
iii. pH
iv. Presión atmosférica
i, ii y iii
La mayoría de las enzimas muestra una cinética Michaeliana, en el que el grafico de velocidad inicial vs concentración de sustrato es __________. En cambio, las enzimas alostericas muestran una curva ___________.
Hiperbólico (asintótica); sigmoidal (cooperativa)
Verdadero o Falso: El aumento de temperatura aumenta la velocidad de la catálisis enzimática sin limites.
Falso, aumenta la velocidad hasta un peak, luego de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza
La ecuación de Michaelis-Menten describe como la __________ varía con la ___________.
Velocidad; concentración de sustrato
Verdadero o Falso: La Km es característica de cada enzima y su sustrato particular.
Verdadero
¿Qué refleja la constante de Michaelis (Km)?
Refleja la afinidad de la enzima por su sustrato.
Numéricamente, ¿A qué valor es igual la Km?
Es igual a la concentración de sustrato donde la velocidad de reacción es igual a 1/2 de la velocidad máxima.
Verdadero o Falso: La Km varía con la concentración de la enzima.
Falso, no depende de la concentración de la enzima
Una Km pequeña refleja una _________ afinidad de la enzima por su sustrato, puesto es necesario una _________ concentración de sustrato para medio saturar la enzima.
Alta; pequeña
Una Km grande refleja una _________ afinidad de la enzima por su sustrato, puesto es necesario una _________ concentración de sustrato para medio saturar la enzima.
Baja; alta
El gráfico de doble recíprocos se puede utilizar para obtener los valores de:
i. Km
ii. Vmáx
iii. Vo
i y ii
Cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción catalizada por enzimas se llama _________.
Inhibidor
¿Qué es la inhibición competitiva?
El inhibidor se une irreversiblemente al mismo sitio del sustrato que usualmente ocuparía, y por ende, compite con el sustrato por ese lugar.
Verdadero o Falso: En inhibición competitiva, no se alcanza el Vmáx por mas que se aumente la concentración de sustrato.
Falso, el efecto del inhibidor puede ser revertido con el aumento de la concentración de sustrato, alcanzándose la Vmáx observada en ausencia de inhibidor.
¿Qué ocurre con el Km en inhibición competitiva?¿Qué significa?
Aumenta el Km aparente, lo que significa que en presencia de un competidor se necesita mas sustrato para alcanzar la 1/2 de Vmáx.
El efecto de un inhibidor competitivo en el grafico de doble recíprocos es que ambas rectas intersectan el eje _______ en _______, pero diferentes intersecciones en el eje _______ indicando que el ________ aumento en presencia del inhibidor.
y; Vmáx; x; Km
¿Qué es la inhibición no competitiva?
Es cuando el sustrato e inhibidor se enlazan en diferentes sitios de la enzima. El inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo enzima sustrato, evitando así que se produzca la reacción.
