Enzimología

Question 1

Las enzimas son catalizadores de proteínas que __________ la velocidad de una reacción química y no se consumen durante la reacción.

Answer 1

Aumentan

Question 2

¿Qué es el Sitio Activo de la enzima?

Answer 2

Es una hendidura en la superficie de la enzima, que contiene cadenas de aminoácidos que participan en la unión y catálisis del sustrato.

Question 3

¿A qué hace referencia la propiedad de “eficiencia catalítica” de las enzimas?

Answer 3

Realizan la reacción química a una mayor velocidad que las reacciones no catalizadas

Question 4

Las enzimas son ___________ especificas, interactuando con ___________ sustratos y catalizando ____________ tipo de reacción química.

Answer 4

Altamente; 1 o pocos; un tipo

Question 5

A que corresponde la siguiente definición: “Tipo de enzima que requiere de moléculas que no son proteínas para la actividad enzimática”

Answer 5

Holoenzima

Question 6

¿Qué es una apoenzima?

Answer 6

Es una holoenzima sin su parte proteica y, por ende, inactiva

Question 7

Si el componente no proteico de una holoenzima es un ion metálico como Zn o Fe, se denomina ___________. En cambio, si es una molécula orgánica pequeña se llama __________.

Answer 7

Cofactor; coenzima

Question 8

¿De los siguientes, cuáles son factores que afectan la velocidad enzimática?
i. Concentración de sustrato
ii. Temperatura
iii. pH
iv. Presión atmosférica

Answer 8

i, ii y iii

Question 9

La mayoría de las enzimas muestra una cinética Michaeliana, en el que el grafico de velocidad inicial vs concentración de sustrato es __________. En cambio, las enzimas alostericas muestran una curva ___________.

Answer 9

Hiperbólico (asintótica); sigmoidal (cooperativa)

Question 10

Verdadero o Falso: El aumento de temperatura aumenta la velocidad de la catálisis enzimática sin limites.

Answer 10

Falso, aumenta la velocidad hasta un peak, luego de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza

Question 11

La ecuación de Michaelis-Menten describe como la __________ varía con la ___________.

Answer 11

Velocidad; concentración de sustrato

Question 12

Verdadero o Falso: La Km es característica de cada enzima y su sustrato particular.

Answer 12

Verdadero

Question 13

¿Qué refleja la constante de Michaelis (Km)?

Answer 13

Refleja la afinidad de la enzima por su sustrato.

Question 14

Numéricamente, ¿A qué valor es igual la Km?

Answer 14

Es igual a la concentración de sustrato donde la velocidad de reacción es igual a 1/2 de la velocidad máxima.

Question 15

Verdadero o Falso: La Km varía con la concentración de la enzima.

Answer 15

Falso, no depende de la concentración de la enzima

Question 16

Una Km pequeña refleja una _________ afinidad de la enzima por su sustrato, puesto es necesario una _________ concentración de sustrato para medio saturar la enzima.

Answer 16

Alta; pequeña

Question 17

Una Km grande refleja una _________ afinidad de la enzima por su sustrato, puesto es necesario una _________ concentración de sustrato para medio saturar la enzima.

Answer 17

Baja; alta

Question 18

El gráfico de doble recíprocos se puede utilizar para obtener los valores de:
i. Km
ii. Vmáx
iii. Vo

Answer 18

i y ii

Question 19

Cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción catalizada por enzimas se llama _________.

Answer 19

Inhibidor

Question 20

¿Qué es la inhibición competitiva?

Answer 20

El inhibidor se une irreversiblemente al mismo sitio del sustrato que usualmente ocuparía, y por ende, compite con el sustrato por ese lugar.

Question 21

Verdadero o Falso: En inhibición competitiva, no se alcanza el Vmáx por mas que se aumente la concentración de sustrato.

Answer 21

Falso, el efecto del inhibidor puede ser revertido con el aumento de la concentración de sustrato, alcanzándose la Vmáx observada en ausencia de inhibidor.

Question 22

¿Qué ocurre con el Km en inhibición competitiva?¿Qué significa?

Answer 22

Aumenta el Km aparente, lo que significa que en presencia de un competidor se necesita mas sustrato para alcanzar la 1/2 de Vmáx.

Question 23

El efecto de un inhibidor competitivo en el grafico de doble recíprocos es que ambas rectas intersectan el eje _______ en _______, pero diferentes intersecciones en el eje _______ indicando que el ________ aumento en presencia del inhibidor.

Answer 23

y; Vmáx; x; Km

Question 24

¿Qué es la inhibición no competitiva?

Answer 24

Es cuando el sustrato e inhibidor se enlazan en diferentes sitios de la enzima. El inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo enzima sustrato, evitando así que se produzca la reacción.

Question 25

Verdadero o Falso: En inhibición no competitiva, el Vmáx aparente de la reacción disminuye y no se puede alcanzar aún cuando se aumente la concentración de sustrato.

Answer 25

Verdadero

Question 26

¿Qué ocurre con el Km en inhibición no competitiva?¿Qué significa?

Answer 26

El Km no se ve afectado puesto el inhibidor no interfiere en la union enzima sustrato, por lo tanto la enzima muestra el mismo Km en presencia o ausencia del inhibidor.

Question 27

El efecto de un inhibidor no competitivo en el gráfico de doble recíprocos es que las rectas tienen diferentes intersecciones en el eje ______, indicando que el _______ disminuyó; pero ambas intersectan en el eje ______ en el mismo _______.

Answer 27

y; Vmáx; x; Km

Question 28

Las enzimas alostericas son reguladas por moléculas efectoras que se unen de forma __________ en un sitio que no sea __________.

Answer 28

No covalente; el sitio activo.

Question 29

¿Qué son los efectores homotrópicos?

Answer 29

Es cuando el sustrato mismo sirve como efector

Question 30

¿Qué son los efectores heterotrópicos?

Answer 30

Es cuando el efector es diferente al sustrato.

Question 31

¿Qué enzimas están involucradas en el proceso de fosforilación y desfosforilación?

Answer 31

Enzima quinasa y fosforilasa, respectivamente.

Question 32

¿Cuál es el mecanismo específico mediante el cual la fosforilación regula la actividad de una enzima?

Answer 32

La adición de un grupo fosfato a un residuo de aminoácido con un grupo OH (serina, treonina o tirosina) en la enzima, catalizada por una enzima llamada proteína quinasa. Este proceso altera la estructura tridimensional de la enzima, lo que puede cambiar su actividad funcional