Enzimología

Question 1

Las enzimas pueden ser ___ o ____

Answer 1

Proteínas o ribozimas

Question 2

¿Qué son las coenzimas?

Answer 2

Cofactores de naturaleza orgánica

Question 3

Sitio de unión para sustratos específicos, en donde ocurren colisiones efectivas, facilita que los sustratos se orienten y se pongan a una distancia adecuada para que ocurra la reacción y su estructura es flexible.

Answer 3

Sitio activo

Question 4

Algunos aminoácidos del sitio activo participan en:

Answer 4

1. La unión de los sustratos a la enzima
2. La conversión del sustrato en producto o catálisis
   No son excluyentes

Question 5

Catalizan la transferencia de equivalentes reductores

Answer 5

Deshidrogenasas

Question 6

Participan en la remoción de grupos fosfato

Answer 6

Fosfatasas

Question 7

Participan en la transferencia de un grupo fosforilo desde el ATP a un sustrato

Answer 7

Quinasas

Question 8

Las enzimas aumentan la velocidad pero no cambian:

Answer 8

Delta G ni Keq

Question 9

Comparadas con catalizadores inorgánicos, las enzimas catalizan las reacciones químicas:

Answer 9

1. En condiciones moderadas (pH, tº, P)
2. A mayores velocidades
3. Con alta especificidad
4. Con capacidad de regular la catálisis

Question 10

La interacción entre enzima y sustrato ocurre con:

Answer 10

1. Especificidad espacial (estereo específica)

2. Especificidad de interacciones químicas

Question 11

Aquella velocidad en un tiempo muy corto, donde se alcanza la mayor velocidad de la reacción en determinadas condiciones. Para medirla se mide la formación de P en el tiempo a una concentración constante de sustrato y enzima.

Answer 11

Velocidad inicial (Vo)

Question 12

Características de la inhibición no competitiva (modificación reversible de la actividad enzimática)

Answer 12

1. Km no cambia
2. Se une a otro lugar
3. No es revertida por exceso de S
4. [ESI] es inactivo y disminuye la [E activa]

Question 13

La curva de____ se obtiene a partir de la curva de_____ , de la Vo medida con diferentes concentraciones de sustrato, con una concentración constante de enzima

Answer 13

Curva de saturación. Curva de progreso

Question 14

V o F: un catalizador no cambia la concentración de producto en el equilibrio

Answer 14

V

Question 15

Valor máximo al que tiende la variable dependiente Vo y que depende de la concentración de enzima:

Answer 15

V máx

Question 16

Valor de la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la v máx, que es característica para cada enzima e independiente de la concentración de enzima.
También se define como una medida aproximada de la afinidad de la enzima por el sustrato:

Answer 16

Constante de Michaelis o Km

Question 17

Características de la inhibición competitiva (modificación reversible de la actividad enzimática)

Answer 17

1. Sustrato compite con el inhibidor por la enzima
2. Aumento aparente de Km
3. V máx no varía
4. Es revertí a por exceso de S

Question 18

V o F: Para enzimas alostérica hablamos de Km

Answer 18

F, hablamos de K0,5 (concentración de sustrato a la cual se obtiene un medio de la V máx)

Question 19

Los electores alostéricos positivos __a__ el grado de sigmoidicidad de la curva, __b__ la afinidad de la enzima por su sustrato (menor K0,5).
Los electores alostéricos negativos __c__ el grado de sigmoidicidad de la curva, __d__ la afinidad de la enzima por su sustrato (mayor K0,5).

Answer 19

a) disminuyen, b) aumentando, c) aumentan, d) disminuyendo

Question 20

Factores que afectan la velocidad de la reacción:

Answer 20

1. Concentración de los sustratos
2. Concentración de la enzima
3. Tº y pH
4. Presencia de moduladores de la velocidad

Question 21

La velocidad con la que el sustrato se transforma en producto depende de:

Answer 21

K3 y la concentración del complejo ES

Question 22

Nombre la etapa: Vo=K3[ES]

Answer 22

Etapa limitante de la velocidad, donde la formación de P es más lenta

Question 23

Número de moléculas de S convertidas a P por unidad de tiempo y por molécula de enzima. Es un valor pequeño y la constante de velocidad de la etapa limitante o lenta.

Answer 23

K3 o constante catalítica o número de recambio

Question 24

K2/k3=

Answer 24

Constante de disociación del complejo ES

Question 25

A medida que __a__ Km, __b__ la afinidad enzima-sustrato

Answer 25

a) aumenta, b) disminuye

Question 26

En el organismo, la ____ es el sensor de la glicemia

Answer 26

Glucoquinasa

Question 27

Elementos orgánicos o inorgánicos que favorecen la reacción enzimática

Answer 27

Cofactores enzimáticos

Question 28

Niveles de regulación de la actividad enzimática:

Answer 28

1. Concentración de la enzima
2. Regulación alostérica
3. Modificaciones químicas covalentes

Question 29

Efecto homotrópico

Answer 29

Efecto del sustrato sobre la conformación de la enzima.
A medida que aumentamos S, el equilibrio se desplaza más hacia la forma R y tenemos una enzima más afín por el sustrato y más activa.

Question 30

Efecto heterotrópico

Answer 30

Los reguladores pueden inhibir o estimular la actividad de una enzima.

Question 31

Al unirse un activador alostérico se desplaza el equilibrio hacia:

Answer 31

La forma R (estado de alta afinidad por el sustrato)

Question 32

Al unirse un inhibidor alostérico se desplaza el equilibrio hacia:

Answer 32

La forma T (estado de baja afinidad por el sustrato)

Question 33

En presencia de un _____. Se requiere mayor concentración de S para pasar la enzima a su forma activa

Answer 33

Inhibidor alostérico

Question 34

Modificaciones químicas covalentes reversibles:

Answer 34

1. Fosforilación/desfoforilación (Tyr, Ser, Thr, His que tienen OH en donde se esteriliza el grupo fosfato)
2. Adenilización
3. Uridinilización
4. Unión de dinucleótico
5. Metilización

Question 35

Modificaciones químicas covalentes irreversibles:

Answer 35

Activación por digestión proteolítica: quimiotripsina activada por digestión proteolítica de la tripsina