Enzimología Flashcards
Las enzimas pueden ser ___ o ____
Proteínas o ribozimas
¿Qué son las coenzimas?
Cofactores de naturaleza orgánica
Sitio de unión para sustratos específicos, en donde ocurren colisiones efectivas, facilita que los sustratos se orienten y se pongan a una distancia adecuada para que ocurra la reacción y su estructura es flexible.
Sitio activo
Algunos aminoácidos del sitio activo participan en:
- La unión de los sustratos a la enzima
- La conversión del sustrato en producto o catálisis
No son excluyentes
Catalizan la transferencia de equivalentes reductores
Deshidrogenasas
Participan en la remoción de grupos fosfato
Fosfatasas
Participan en la transferencia de un grupo fosforilo desde el ATP a un sustrato
Quinasas
Las enzimas aumentan la velocidad pero no cambian:
Delta G ni Keq
Comparadas con catalizadores inorgánicos, las enzimas catalizan las reacciones químicas:
- En condiciones moderadas (pH, tº, P)
- A mayores velocidades
- Con alta especificidad
- Con capacidad de regular la catálisis
La interacción entre enzima y sustrato ocurre con:
- Especificidad espacial (estereo específica)
2. Especificidad de interacciones químicas
Aquella velocidad en un tiempo muy corto, donde se alcanza la mayor velocidad de la reacción en determinadas condiciones. Para medirla se mide la formación de P en el tiempo a una concentración constante de sustrato y enzima.
Velocidad inicial (Vo)
Características de la inhibición no competitiva (modificación reversible de la actividad enzimática)
- Km no cambia
- Se une a otro lugar
- No es revertida por exceso de S
- [ESI] es inactivo y disminuye la [E activa]
La curva de____ se obtiene a partir de la curva de_____ , de la Vo medida con diferentes concentraciones de sustrato, con una concentración constante de enzima
Curva de saturación. Curva de progreso
V o F: un catalizador no cambia la concentración de producto en el equilibrio
V
Valor máximo al que tiende la variable dependiente Vo y que depende de la concentración de enzima:
V máx
Valor de la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la v máx, que es característica para cada enzima e independiente de la concentración de enzima.
También se define como una medida aproximada de la afinidad de la enzima por el sustrato:
Constante de Michaelis o Km
Características de la inhibición competitiva (modificación reversible de la actividad enzimática)
- Sustrato compite con el inhibidor por la enzima
- Aumento aparente de Km
- V máx no varía
- Es revertí a por exceso de S
V o F: Para enzimas alostérica hablamos de Km
F, hablamos de K0,5 (concentración de sustrato a la cual se obtiene un medio de la V máx)
Los electores alostéricos positivos __a__ el grado de sigmoidicidad de la curva, __b__ la afinidad de la enzima por su sustrato (menor K0,5).
Los electores alostéricos negativos __c__ el grado de sigmoidicidad de la curva, __d__ la afinidad de la enzima por su sustrato (mayor K0,5).
a) disminuyen, b) aumentando, c) aumentan, d) disminuyendo
Factores que afectan la velocidad de la reacción:
- Concentración de los sustratos
- Concentración de la enzima
- Tº y pH
- Presencia de moduladores de la velocidad
La velocidad con la que el sustrato se transforma en producto depende de:
K3 y la concentración del complejo ES
Nombre la etapa: Vo=K3[ES]
Etapa limitante de la velocidad, donde la formación de P es más lenta
Número de moléculas de S convertidas a P por unidad de tiempo y por molécula de enzima. Es un valor pequeño y la constante de velocidad de la etapa limitante o lenta.
K3 o constante catalítica o número de recambio
K2/k3=
Constante de disociación del complejo ES
A medida que __a__ Km, __b__ la afinidad enzima-sustrato
a) aumenta, b) disminuye
En el organismo, la ____ es el sensor de la glicemia
Glucoquinasa
Elementos orgánicos o inorgánicos que favorecen la reacción enzimática
Cofactores enzimáticos
Niveles de regulación de la actividad enzimática:
- Concentración de la enzima
- Regulación alostérica
- Modificaciones químicas covalentes
Efecto homotrópico
Efecto del sustrato sobre la conformación de la enzima.
A medida que aumentamos S, el equilibrio se desplaza más hacia la forma R y tenemos una enzima más afín por el sustrato y más activa.
Efecto heterotrópico
Los reguladores pueden inhibir o estimular la actividad de una enzima.
Al unirse un activador alostérico se desplaza el equilibrio hacia:
La forma R (estado de alta afinidad por el sustrato)
Al unirse un inhibidor alostérico se desplaza el equilibrio hacia:
La forma T (estado de baja afinidad por el sustrato)
En presencia de un _____. Se requiere mayor concentración de S para pasar la enzima a su forma activa
Inhibidor alostérico
Modificaciones químicas covalentes reversibles:
- Fosforilación/desfoforilación (Tyr, Ser, Thr, His que tienen OH en donde se esteriliza el grupo fosfato)
- Adenilización
- Uridinilización
- Unión de dinucleótico
- Metilización
Modificaciones químicas covalentes irreversibles:
Activación por digestión proteolítica: quimiotripsina activada por digestión proteolítica de la tripsina
