ENZIMI Flashcards
1
Q
Quali sono le unità funzionali e strutturali di tutti gli organismi viventi?
A
Le cellule
Le cellule sono circondate da una membrana plasmatica che forma una barriera resistente ed idrofobica.
2
Q
Cosa contiene il citoplasma?
A
Un gel acquoso composto principalmente da citosol
Il citosol contiene vitamine e sali disciolti, oltre a diverse macromolecole.
3
Q
Qual è la dimensione tipica delle cellule eucariotiche?
A
5-100 micron
Le cellule procariotiche hanno dimensioni di circa 1-2 micron.
4
Q
Dove è compartimentalizzato il materiale genetico nelle cellule eucariotiche?
A
Nel nucleo
Il nucleo è separato da una membrana nucleare.
5
Q
Quali organelli sono presenti nelle cellule eucariotiche ma assenti in quelle procariotiche?
A
Mitocondri, reticolo endoplasmatico, apparato di Golgi, perossisomi, lisosomi
I mitocondri sono considerati cellule procariotiche associate alle cellule eucariotiche.
6
Q
Da quali domini derivano tutti gli organismi viventi?
A
Batteri, Archei, Eucarioti
Questi domini derivano da un unico progenitore universale LUCA.
7
Q
Quali sono le principali differenze tra archei e batteri?
A
Habitat e condizioni di vita
Gli archei vivono in condizioni estreme, mentre i batteri si trovano nel terreno, nell’acqua e nei tessuti.
8
Q
Come vengono classificati gli organismi in base alla loro fonte di energia?
A
Chemiotrofi, Fototrofi
Gli autotrofi sintetizzano biomolecole da CO2, gli eterotrofi richiedono biomolecole da altri organismi.
9
Q
Qual è la cellula batterica più studiata?
A
Escherichia coli
È presente nell’intestino umano e rappresenta un parassita non patogeno.
10
Q
Quali sono le dimensioni tipiche di una cellula batterica?
A
2 micron di lunghezza e 1 micron di larghezza
Essa ha una membrana interna più debole e una esterna più rigida.
11
Q
Quali componenti cellulari si ottengono dalla centrifugazione a 1000gx10min?
A
Nuclei, citoscheletro, membrane cellulari
Questa è la prima fase della separazione degli organelli cellulari.
12
Q
Qual è la composizione chimica di base delle biomolecole?
A
Composti del carbonio con vari gruppi funzionali
Il carbonio può formare legami singoli, doppi e tripli.
13
Q
Quali elementi sono considerati abbondanti nelle cellule e nei tessuti?
A
H, Na, K, N, O, P, S, Cl
Questi elementi vengono introdotti attraverso la dieta.
14
Q
Che cos’è l’Acetil Coenzima A?
A
Un trasportatore di gruppi acetilici in alcune reazioni enzimatiche
I gruppi possono essere protonati o deprotonati a seconda del pH.
15
Q
Qual è il pH biologico tipico delle molecole?
A
Compreso tra 7,38 e 7,42
Questi valori corrispondono a un pH neutro.
16
Q
Cosa rappresenta l’entropia in un sistema chimico?
A
Il grado di disordine
L’entropia aumenta quando una reazione porta alla formazione di un numero maggiore di molecole.
17
Q
Qual è la sostanza più abbondante negli esseri viventi?
A
Acqua (H2O)
Rappresenta circa il 70% del peso complessivo della maggior parte degli organismi viventi.
18
Q
Qual è l’angolo di legame O-H-O nell’acqua?
A
104,5°
Questo angolo è più stretto rispetto a quello di un tetraedro a causa della presenza di un doppietto spaiato.
19
Q
Cosa causa la formazione di legami idrogeno nell’acqua?
A
Differenza di elettronegatività tra ossigeno e idrogeno
Si crea una parziale carica negativa sull’ossigeno e parziali cariche positive sugli idrogeni.
20
Q
Quanti legami idrogeno può formare una molecola d’acqua?
A
Fino a quattro
In stato liquido, in media si formano 3,4 legami idrogeno a causa della continua formazione e rottura.
21
Q
Qual è la densità del ghiaccio rispetto all’acqua?
A
Il ghiaccio è meno denso dell’acqua
Questo è dovuto alla struttura cristallina regolare formata dai legami idrogeno.
22
Q
Cosa determina un processo spontaneo in termini di energia libera?
A
Deve essere negativo (ΔG < 0)
La somma delle variazioni di energia libera di processi accoppiati deve risultare negativa.
23
Q
Quali sono i principali gruppi funzionali nelle biomolecole?
A
Alcoli, ammine, acidi, aldeidi, chetoni
Molecole con più gruppi funzionali sono definite polifunzionali.
24
Q
Che cosa sono i legami idrogeno?
A
Interazioni formate tra un atomo molto elettronegativo (accettore di idrogeno) e un idrogeno legato a un atomo elettronegativo (donatore di idrogeno)
25
L'idrogeno legato al carbonio forma legami idrogeno?
False
26
Quali molecole possono formare legami idrogeno?
Molecole polari
27
Qual è la disposizione ottimale per massimizzare i legami idrogeno?
Donatore, idrogeno e accettore in linea retta
28
Cosa significa che una molecola è idrofila?
Si solubilizza facilmente in acqua
29
Cosa significa che una molecola è idrofoba?
Si solubilizza facilmente in solventi non polari
30
Cosa sono i composti anfipatici?
Composti con regioni idrofile e idrofobe
31
Cosa formano le regioni polari e non polari in acqua?
Strutture stabili chiamate micelle
32
Cosa sono le interazioni di van der Waals?
Interazioni tra atomi privi di carica causate da dipoli elettronici temporanei
33
Cosa rappresenta il contatto di van der Waals?
Punto di massima attrazione tra atomi
34
Cosa è l'osmolarità?
Misura della concentrazione di soluti in una soluzione
35
Qual è l'equazione di van’t Hoff per la pressione osmotica?
II = i c R T
36
Cosa determina l'osmosi?
Passaggio dell'acqua attraverso una membrana semipermeabile
37
Quali sono i tre tipi di soluzioni in base all'osmolarità?
* Isotoniche
* Ipertoniche
* Ipotoniche
38
Cosa produce la dissociazione dell'acqua?
Ioni idruro e ioni ossidrile
39
Cosa rappresenta il pH?
Concentrazione di ioni H+ in soluzione
40
Qual è la configurazione comune degli amminoacidi?
Atomo di carbonio α legato a gruppo amminico, acido carbossilico, idrogeno e parte variabile R
41
Qual è il primo amminoacido scoperto?
Asparagina
42
Quali amminoacidi sono considerati essenziali?
* Valina
* Leucina
* Isoleucina
* Treonina
* Metionina
* Istidina
* Tirosina
* Triptofano
* Lisina
43
Cosa caratterizza gli amminoacidi polari privi di carica?
Maggiore solubilità in acqua grazie a gruppi funzionali
44
Cosa succede a un amminoacido a pH fisiologico?
Si trova nella forma di zwitterione
45
Cosa determina il punto isoelettrico di un amminoacido?
pH in cui il numero di cariche positive è uguale al numero di cariche negative
46
Cosa è un legame peptidico?
Legame covalente che unisce gli amminoacidi
47
Cosa è la denaturazione di una proteina?
Perdita dell'attività biologica dovuta alla rottura delle strutture
48
Quali sono i livelli di complessità delle strutture proteiche?
* Struttura primaria
* Struttura secondaria
* Struttura terziaria
* Struttura quaternaria
49
Cosa rappresenta l'equazione di Henderson-Hasselbalch?
Relazione tra pH, pKa e concentrazione di una soluzione tampone
50
Qual è la funzione della pepsina?
Enzima che lavora a pH acido
51
Cosa comporta la denaturazione di una proteina?
La perdita dell’attività biologica della proteina, eccetto quella primaria.
## Footnote
La denaturazione rompe le strutture terziarie e quaternarie, cruciali per la funzione enzimatica.
52
Qual è la funzione di un enzima?
Catalizza le reazioni biologiche aumentando la velocità delle reazioni abbassando l’energia di attivazione.
## Footnote
Gli enzimi sono specifici e agiscono su determinati substrati.
53
Quali sono i passaggi principali nella purificazione di una proteina?
1. Sviluppo di un metodo di saggio adeguato
2. Selezione del materiale di partenza migliore
3. Iperespressione in un sistema opportuno
4. Considerazione del tipo di materiale (procariota o eucariota)
54
Quali sono le due tipologie di proteine di membrana?
1. Estrinseche
2. Intrinseche
55
Cosa sono i ponti disolfuro nelle proteine?
Legami covalenti che stabilizzano la struttura della proteina, formati da due residui di cisteina ossidati.
## Footnote
Sono più forti dei legami C-C o C-H, ma più deboli rispetto ad altri legami.
56
Qual è la struttura primaria delle proteine?
La sequenza degli amminoacidi che compongono la proteina.
## Footnote
I legami covalenti nello scheletro proteico non vengono intaccati dalla denaturazione.
57
Cosa determina la conformazione nativa di una proteina?
Una serie di interazioni deboli tra i residui amminoacidici.
## Footnote
Include legami idrogeno, interazioni di van der Waals e effetto idrofobico.
58
Quali sono le due principali metodiche per la separazione degli organuli cellulari?
1. Centrifugazione differenziale
2. Centrifugazione in gradiente
59
Cosa rappresenta il grafico di Ramachandran?
Combinazioni degli angoli diedri φ e ψ presenti nello scheletro di un peptide.
## Footnote
Indica le rotazioni permessi e non permessi a causa delle limitazioni steriche.
60
Quali sono le due configurazioni principali della struttura secondaria delle proteine?
1. α-elica
2. Foglietto β
61
Quali fattori influenzano la formazione dell'α-elica?
1. Proprietà del gruppo R
2. Interazioni tra gruppi R
3. Ingombro sterico tra i gruppi R adiacenti
4. Presenza di Pro e Gly
62
Cosa caratterizza la conformazione a foglietto β?
Lo scheletro della catena si estende a zig-zag, formando legami idrogeno tra segmenti adiacenti.
## Footnote
I gruppi R sporgono esternamente in un'alternanza sotto-sopra.
63
Vero o falso: i legami ionici tra gruppi R possono stabilizzare l'α-elica.
Vero
64
Quali sono i due angoli diedri principali in una catena polipeptidica?
φ (phi) e ψ (psi).
65
Qual è l'effetto idrofobico nelle proteine?
Le sostanze non polari tendono a rimanere interne, creando un nucleo idrofobico.
## Footnote
Questo effetto favorisce la stabilità della struttura proteica.
66
Qual è la differenza tra legami idrogeno e interazioni di van der Waals?
I legami idrogeno sono interazioni elettrostatiche tra atomi elettronegativi, mentre le interazioni di van der Waals avvengono tra atomi privi di carica.
## Footnote
Le interazioni di van der Waals sono deboli e temporanee.
67
Qual è il ruolo della glicina e della prolina nella formazione di eliche o ripiegamenti β?
La glicina è molto flessibile, mentre la prolina assume facilmente la configurazione cis.
68
Cosa rappresentano i grafici di Ramachandran?
Visualizzano i valori degli angoli diedri φ e ψ delle catene polipeptidiche.
69
Qual è la struttura terziaria di una proteina?
La disposizione tridimensionale di tutti gli atomi della catena, considerando le relazioni a lungo raggio.
70
Cosa si intende per struttura quaternaria delle proteine?
Interazioni tra diverse catene polipeptidiche che formano una proteina, dove i monomeri sono le catene polipeptidiche.
71
Qual è la differenza tra oligomero e multimeri?
Oligomero ha poche subunità, mentre multimeri ne hanno più.
72
Quali sono le caratteristiche delle proteine fibrose?
Resistenza e flessibilità, insolubili in acqua, presentano gruppi idrofobici.
73
Esempi di proteine fibrose
* α-cheratina
* Collagene
74
Qual è la funzione della mioglobina?
Favorisce la diffusione e immagazzina l'ossigeno nei tessuti muscolari.
75
Qual è la funzione dell'emoglobina?
Permette il trasporto dell'ossigeno nel torrente circolatorio.
76
Cosa sono le chaperonine?
Complessi proteici che assistono nel ripiegamento delle proteine.
77
Definisci 'ripiegamento' in relazione alle proteine.
Un avvolgimento polipeptidico caratteristico formato da elementi di struttura secondaria.
78
Cosa si intende per 'dominio' in una proteina?
Una parte di catena polipeptidica stabile che può mantenere la sua configurazione se separata.
79
Quali metodi vengono utilizzati per determinare le strutture delle proteine?
* Cristallografia a raggi X
* Risonanza magnetica nucleare
* Criomicroscopia elettronica
80
Perché è importante conoscere la struttura tridimensionale di una proteina?
Per comprendere la sua funzione e il legame con i ligandi.
81
Cosa caratterizza il legame reversibile di un ligando a una proteina?
È descritto da una reazione all’equilibrio (P+L↔PL) con una costante di equilibrio Ka.
82
Cosa indica un valore basso di Kd?
Maggiore affinità della proteina per il ligando.
83
Qual è la differenza tra reazione di primo ordine e secondo ordine nel legame di ligandi?
Primo ordine: dissociazione (PL→P+L); Secondo ordine: associazione (P+L→PL).
84
Cosa succede quando la concentrazione di ligando libero è molto più alta della proteina?
Il legame ligando-proteina non influisce sulla concentrazione di ligando libero.
85
Qual è la relazione tra il valore di Kd e la quantità di siti di legame occupati?
Kd rappresenta la costante di equilibrio per la reazione di rilascio del ligando.
86
Quali sono le funzioni delle globine?
* Mioglobina: accumula ossigeno nel tessuto muscolare
* Emoglobina: trasporta ossigeno nel sangue
* Neuroglobina: protegge il cervello da ipossia
* Citoglobina: regola il livello di ossido di azoto
87
Qual è la differenza tra l'affinità della mioglobina e dell'emoglobina per l'ossigeno?
La mioglobina ha un andamento iperbolico, l'emoglobina ha un andamento sigmoide.
88
Quali sono le due conformazioni dell'emoglobina?
* Stato T (teso): bassa affinità per l'O2
* Stato R (rilassato): alta affinità per l'O2
89
Cosa succede al legame dell'O2 nello stato T dell'emoglobina?
Causa un cambiamento conformazionale che aumenta l'affinità per l'ossigeno.
90
Cosa significa che l'emoglobina è una proteina allosterica?
Presenta forme diverse a causa dell'interazione con modulatori.
91
Qual è l'effetto del monossido di carbonio sul legame dell'ossigeno?
Si lega 250 volte meglio dell'ossigeno, causando avvelenamento.
92
Qual è la sostanza che causa avvelenamento legandosi 250 volte meglio dell’ossigeno?
Monossido di carbonio (CO)
## Footnote
Forma carbossiemoglobina (COHb) e porta a conseguenze fatali.
93
Cosa rappresenta il grafico di Hill nell'ambito del legame dell'ossigeno?
La relazione tra la concentrazione dei siti occupati dal ligando e la concentrazione del ligando stesso
## Footnote
È utilizzato per descrivere il legame cooperativo dell'ossigeno con l'emoglobina.
94
Qual è il coefficiente di Hill (nH) quando il legame del ligando non è cooperativo?
Uguale a 1
## Footnote
Indica che non c'è cooperatività nel legame.
95
Cosa indica un coefficiente di Hill (nH) superiore a 1?
Cooperatività positiva
## Footnote
Il limite teorico è raggiunto quando nH è uguale a n (siti di legame per il ligando).
96
Cosa indica un coefficiente di Hill (nH) inferiore a 1?
Cooperatività negativa
## Footnote
Il legame di un ligando impedisce altri legami.
97
Quali sono i due modelli teorici per la transizione da T a R dell'emoglobina?
* Modello concertato
* Modello sequenziale
## Footnote
Descrivono come le subunità dell'emoglobina cambiano conformazione durante il legame dell'ossigeno.
98
Quale effetto ha il pH sul legame dell'ossigeno con l'emoglobina?
Influenza la forza del legame
## Footnote
H+ e CO2 promuovono lo stato T, diminuendo l'affinità per l'ossigeno.
99
Cosa rappresenta l'effetto Bohr?
Diminuzione dell'affinità dell'emoglobina per l'O2 in presenza di H+ e CO2
## Footnote
Aumenta l'affinità per l'ossigeno nei capillari polmonari a causa dell'aumento del pH.
100
Come si lega il CO2 all'emoglobina?
Sotto forma di carbammato
## Footnote
Forma ponti salini che stabilizzano lo stato T.
101
Qual è la percentuale di ossigeno nell'emoglobina del sangue venoso?
64%
## Footnote
E quella del sangue arterioso è al 96%.
102
Qual è il ruolo del 2,3-bifosfoglicerato (BPG) nell'emoglobina?
Regola l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno
## Footnote
Si lega a un sito distante dal legame con O2, riducendo l'affinità.
103
Cosa caratterizza l'anemia falciforme?
Presenza di un residuo di Val al posto di Glu nelle subunità beta dell'emoglobina
## Footnote
Dimostra l'importanza delle strutture secondaria, terziaria e quaternaria nelle proteine globulari.
104
Quali sono le principali cellule coinvolte nella risposta immunitaria?
* Macrofagi
* Linfociti
## Footnote
Derivano dal midollo osseo e possono lasciare il flusso sanguigno.
105
Quali sono i due sistemi distinti della risposta immunitaria?
* Sistema immunitario umorale
* Sistema immunitario cellulare
## Footnote
Il primo è diretto contro infezioni batteriche e virus extracellulari, il secondo distrugge cellule infette.
106
Cosa sono gli anticorpi o immunoglobuline?
Proteine prodotte dai linfociti
## Footnote
Mediatori della risposta immunitaria umorale.
107
Quali sono le classi di immunoglobuline?
* IgD
* IgE
* IgM
* IgA
* IgG
## Footnote
Ogni classe ha una funzione specifica nel sistema immunitario.
108
Qual è la funzione principale delle IgG?
Principali anticorpi della risposta secondaria
## Footnote
Sono le più abbondanti e fanno parte dell'immunità di una risposta precedente.
109
Cosa causa il rilascio di istamina nelle reazioni allergiche?
Interazione delle IgE con basofili e mastociti
## Footnote
Le IgE legano l'antigene causando una reazione allergica.
110
Cosa sono gli anticorpi policlonali?
Anticorpi prodotti da diversi linfociti B
## Footnote
Rispondono a un antigene specifico.
111
Cosa caratterizza gli anticorpi monoclonali?
Prodotti da linfociti B identici
## Footnote
Riconoscono lo stesso epitopo.
112
Quali sono le due principali proteine responsabili della contrazione muscolare?
* Miosina
* Actina
## Footnote
La miosina è coinvolta nella formazione di filamenti spessi, mentre l'actina forma filamenti sottili.
113
Cosa rappresenta il sarcomero nel muscolo scheletrico?
Unità contrattile
## Footnote
Composto da bande I e A e dischi Z e M.
114
Qual è il ruolo della tropomiosina e della troponina nella contrazione muscolare?
Regolano la contrazione legandosi al Ca2+
## Footnote
Permettono l'attacco della miosina all'actina.
115
Quali sono i costituenti principali degli acidi nucleici?
Nucleotidi
## Footnote
Costituiscono DNA e RNA, depositari dell'informazione genetica.
116
Cosa genera il segnale nervoso nel reticolo sarcoplasmatico?
Un cambiamento conformazionale tropomiosina-troponina che distacca la tropomiosina dal sito di legame della miosina
117
Quali sono i costituenti principali degli acidi nucleici?
I nucleotidi
118
Cos'è un gene?
Una sequenza di DNA che codifica per un particolare prodotto biologico
119
Quali sono i tre tipi di RNA e le loro funzioni?
* mRNA: porta l'informazione del DNA
* rRNA: costituisce i ribosomi
* tRNA: traduce la sequenza nucleotidica dell'mRNA in amminoacidi
120
Quali sono le tre componenti principali di un nucleotide?
* Base azotata
* Zucchero pentoso
* Gruppi fosfato
121
Quali basi azotate possono essere presenti nei nucleotidi?
* Purine: adenina (A), guanina (G)
* Pirimidine: citosina (C), timina (T), uracile (U)
122
Come sono uniti i nucleotidi in una catena di acidi nucleici?
Mediante legame fosfodiestere
123
Qual è la carica dei gruppi fosfato a pH neutro?
Ionizzati e carichi negativamente
124
Quale scoperta ha fatto Chargaff riguardo alle basi azotate?
Il numero di residui di adenina è uguale a quello di timina e il numero di residui di guanosina è uguale a quello di citosina
125
Quali sono le caratteristiche principali della struttura del DNA proposta da Watson e Crick?
* Doppia elica destrorsa
* Due catene elicoidali
* Scheletro idrofilo
* Basi interne collegate da legami idrogeno
126
Quali sono i modelli di DNA isolati oltre al modello B?
* DNA A: disidratato, due catene destrorse
* DNA Z: elica sinistrorsa
127
Quali sono le sette classi principali di enzimi?
* Ossidoreduttasi
* Transferasi
* Idrolasi
* Liasi
* Isomerasi
* Ligasi
* Traslocasi
128
Cosa rappresenta la reazione enzimatica generale?
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
129
Cos'è l'energia di attivazione ΔGŧ?
La differenza di energia tra lo stato basale e quello di transizione
130
Quali sono i due modelli di funzionamento enzimatico?
* Modello chiave-serratura
* Modello dell'adattamento indotto
131
Cosa determina la velocità di una reazione enzimatica?
La barriera energetica necessaria a superare lo stato di transizione
132
Qual è la relazione tra la costante di velocità k e l'energia di attivazione ΔGŧ?
Inversa ed esponenziale
133
La specificità del legame enzima-substrato è dovuta a che tipo di interazioni?
Interazioni deboli
134
Qual è l'effetto della temperatura e della pressione sulla velocità di reazione?
Aumentano l'energia cinetica delle molecole
135
Cosa accade a un enzima quando interagisce con un substrato?
Rilascia energia chiamata energia di legame (∆𝐺𝐵) che stabilizza l'interazione
136
Cosa sono gli enzimi?
Catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche
137
Qual è un fattore chiave che modifica la velocità di una reazione catalizzata da un enzima?
La concentrazione del substrato
138
Che cosa rappresenta lo stato ES nella cinetica enzimatica?
Il complesso enzima-substrato
139
Qual è l'equazione di Michaelis-Menten?
𝑉0 = 𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆] / (𝐾𝑀 + [𝑆])
140
Cosa indica la velocità massima Vmax?
La massima velocità di reazione quando l'enzima è saturo
141
Che cos'è la costante di Michaelis (KM)?
La concentrazione di substrato quando Vo = 1/2 Vmax
142
Qual è il significato di Vcat?
Costante di velocità che descrive la tappa limitante della reazione
143
In cosa consiste l'inibizione competitiva?
L'inibitore si lega al sito attivo, aumentando Km
144
Nell'inibizione non competitiva, quale effetto ha l'inibitore su Km e Vmax?
Entrambi diminuiscono
145
Che cosa sono gli inibitori irreversibili?
Inibitori che si legano covalentemente agli enzimi
146
Cosa caratterizza gli enzimi allosterici?
Hanno un sito allosterico che modifica l'attività in risposta a effettori
147
Qual è la forma della curva di Vo in funzione di [S] per gli enzimi allosterici?
Sigmoide
148
Cosa significa che la cinetica è sigmoide?
Presenza di interazioni cooperative tra le subunità della proteina
149
Qual è l'effetto del pH sulla funzione enzimatica?
Ogni enzima ha un pH ottimale per la sua attività
150
Nel metabolismo cellulare, come si comporta il prodotto di un enzima?
Diventa il substrato dell'enzima successivo
151
Cosa accade alla velocità iniziale Vo quando la concentrazione di substrato è bassa?
Vo aumenta proporzionalmente all'aumentare della concentrazione di S
152
Cosa accade alla velocità iniziale Vo quando la concentrazione di substrato è alta?
Vo aumenta in maniera sempre minore avvicinandosi a Vmax
153
Che cosa rappresentano gli enzimi regolatori?
Enzimi che aumentano o diminuiscono l'attività catalitica in risposta a segnali
154
Qual è l'equazione per l'inibizione competitiva?
𝑉0 = 𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆] / (𝛼𝐾𝑀 + [𝑆])
155
Qual è l'equazione per l'inibizione non competitiva?
𝑉0 = 𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆] / (𝐾𝑀 + 𝛼′[𝑆])
156
Cosa significa Km apparente nell'inibizione competitiva?
Una variabile che aumenta a causa dell'inibitore
157
Quali sono i due principali tipi di inibizione enzimatica?
* Inibizione reversibile * Inibizione irreversibile
