Enzimas Flashcards

1
Q

Las enzimas son…

A

Catalizadores proteicos

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2
Q

El número de moléculas de sustrato convertido en producto es…

A

El número de recambio

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3
Q

¿Las enzimas son específicas o no?

A

Sí, altamente específicas

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4
Q

Holoenzima

A

Enzima activa con su componente no proteico

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5
Q

Apoenzima

A

Enzima inactiva sin su componente no proteico

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6
Q

Cofactor

A

Parte proteica es un ion metálico

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7
Q

Coenzima

A

Parte proteica es una molécula orgánica

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8
Q

Cosustrato

A

Coenzimas que se asocian temporalmente a la enzima

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9
Q

Grupo prostético

A

Coenzima de asocia permanente con la enzima

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10
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Diferencia de energía entre reactivos y el intermediario de alta energía (T)

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11
Q

¿Qué pasa al estabilizar el estado de transición?

A

Incrementa la concentración de reactivo que puede convertirse en producto; acelera la reacción

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12
Q

Catálisis general ácido-base y complejo ES covalente son____, proporcionados por _____

A

Grupos catalíticos proporcionados por el sitio activo

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13
Q

¿De qué tipo son la mayoría de las enzimas con una cinética de Michaelis-Mentes?

A

Hiperbólica

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14
Q

¿Qué factores biológicos regulan la velocidad de una reacción?

A

Ph y temperatura

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15
Q

¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?

A

Relación sustrato/velocidad

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16
Q

Concentración relativa enzima/sustrato

A

[S] mayor que [E] en cualquier momento, por lo que, porcentaje unido a la enzima es pequeño

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17
Q

Estado estacionario

A

[ES] no cambia. Velocidad de formación = velocidad de rompimiento

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18
Q

¿Qué es la Km?

A

[S] donde la Vo=Vmax/2

19
Q

Km alta

A

Baja afinidad, alta [S] para Vmax/2

20
Q

Km baja

A

Alta afinidad, baja [S] para Vmax/2

21
Q

Velocidad de la reacción es igual a la concentración de…

A

Enzima

22
Q

Primer orden

A

[S]

23
Q

Orden cero

A

[S]>Km independiente(Vo=Vmax)

24
Q

¿Para qué sirve la gráfica de Lineweaver-Burk?

A

Calcular Km y Vmax; mecanismo de acción de inhibidores enzimáticos

25
Q

Tipo de enlaces de inhibidores irreversibles

A

Enlaces covalentes

26
Q

¿Cuáles son los inhibidores suicidas?

A

La enzima de convierte en una forma de unión covalente a la enzima

27
Q

Tipo de enlaces de los inhibidores reversibles

A

No covalentes

28
Q

¿Qué es la inhibición competitiva?

A

Inhibidor se une al mismo sitio que ocuparía el sustrato normalmente

29
Q

Efecto del inhibidor competitivido en la Km y Vmax

A

Aumenta Km, Vmax no cambia

30
Q

Fármaco de inhibición competitiva y qué inhibe

A

Estatinas, inhibe HMG CoA reductasa en la síntesis de colesterol

31
Q

¿Qué es la inhibición no competitiva?

A

El inhibidor se une a la enzima libre al complejo ES

32
Q

Efecto del inhibidor no competitivo en la Km y Vmax

A

Disminuye Vmax, Km no cambia

33
Q

Fármaco de inhibición no competitiva

A

Oxipurinol, inhibe xantina oxidasa en la degradación de purinas

34
Q

¿Qué inhibe la penicilina?

A

Enzimas de la pared celular bacteriana

35
Q

¿Qué causan los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (ECA)?

A

Reducen la tensión arterial

36
Q

¿Qué inhibe el ácido acetilsalicílico (aspirina)?

A

Síntesis de prostaglandinas y tromboxanos

37
Q

Efectores alostéricos negativos

A

Inhiben actividad

38
Q

Efectores alostéricos positivos

A

Aumentan actividad

39
Q

¿Qué son los efectores homótropos?

A

El sustrato sirve como efector

40
Q

¿Qué son los efectores heterótropos?

A

El efector es distinto del sustrato

41
Q

La alanina aminotransferasa es diagnóstico de…

A

Daño hepático

42
Q

Creatina cinasa 2 (CK2) es indicativo de…

A

Infarto agudo al miocardio

43
Q

¿Cuáles son los isoenzimas de CK y en dónde se encuentran?

A

BB en cerebro; MM en músculo esquelético; MB en músculo cardíaco

44
Q

Las tropininas (TnT, Tnl) son indicativas de…

A

Infarto agudo al mioardio