Enzimas Flashcards
Las enzimas son…
Catalizadores proteicos
El número de moléculas de sustrato convertido en producto es…
El número de recambio
¿Las enzimas son específicas o no?
Sí, altamente específicas
Holoenzima
Enzima activa con su componente no proteico
Apoenzima
Enzima inactiva sin su componente no proteico
Cofactor
Parte proteica es un ion metálico
Coenzima
Parte proteica es una molécula orgánica
Cosustrato
Coenzimas que se asocian temporalmente a la enzima
Grupo prostético
Coenzima de asocia permanente con la enzima
¿Qué es la energía de activación?
Diferencia de energía entre reactivos y el intermediario de alta energía (T)
¿Qué pasa al estabilizar el estado de transición?
Incrementa la concentración de reactivo que puede convertirse en producto; acelera la reacción
Catálisis general ácido-base y complejo ES covalente son____, proporcionados por _____
Grupos catalíticos proporcionados por el sitio activo
¿De qué tipo son la mayoría de las enzimas con una cinética de Michaelis-Mentes?
Hiperbólica
¿Qué factores biológicos regulan la velocidad de una reacción?
Ph y temperatura
¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?
Relación sustrato/velocidad
Concentración relativa enzima/sustrato
[S] mayor que [E] en cualquier momento, por lo que, porcentaje unido a la enzima es pequeño
Estado estacionario
[ES] no cambia. Velocidad de formación = velocidad de rompimiento
¿Qué es la Km?
[S] donde la Vo=Vmax/2
Km alta
Baja afinidad, alta [S] para Vmax/2
Km baja
Alta afinidad, baja [S] para Vmax/2
Velocidad de la reacción es igual a la concentración de…
Enzima
Primer orden
[S]
Orden cero
[S]>Km independiente(Vo=Vmax)
¿Para qué sirve la gráfica de Lineweaver-Burk?
Calcular Km y Vmax; mecanismo de acción de inhibidores enzimáticos
Tipo de enlaces de inhibidores irreversibles
Enlaces covalentes
¿Cuáles son los inhibidores suicidas?
La enzima de convierte en una forma de unión covalente a la enzima
Tipo de enlaces de los inhibidores reversibles
No covalentes
¿Qué es la inhibición competitiva?
Inhibidor se une al mismo sitio que ocuparía el sustrato normalmente
Efecto del inhibidor competitivido en la Km y Vmax
Aumenta Km, Vmax no cambia
Fármaco de inhibición competitiva y qué inhibe
Estatinas, inhibe HMG CoA reductasa en la síntesis de colesterol
¿Qué es la inhibición no competitiva?
El inhibidor se une a la enzima libre al complejo ES
Efecto del inhibidor no competitivo en la Km y Vmax
Disminuye Vmax, Km no cambia
Fármaco de inhibición no competitiva
Oxipurinol, inhibe xantina oxidasa en la degradación de purinas
¿Qué inhibe la penicilina?
Enzimas de la pared celular bacteriana
¿Qué causan los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (ECA)?
Reducen la tensión arterial
¿Qué inhibe el ácido acetilsalicílico (aspirina)?
Síntesis de prostaglandinas y tromboxanos
Efectores alostéricos negativos
Inhiben actividad
Efectores alostéricos positivos
Aumentan actividad
¿Qué son los efectores homótropos?
El sustrato sirve como efector
¿Qué son los efectores heterótropos?
El efector es distinto del sustrato
La alanina aminotransferasa es diagnóstico de…
Daño hepático
Creatina cinasa 2 (CK2) es indicativo de…
Infarto agudo al miocardio
¿Cuáles son los isoenzimas de CK y en dónde se encuentran?
BB en cerebro; MM en músculo esquelético; MB en músculo cardíaco
Las tropininas (TnT, Tnl) son indicativas de…
Infarto agudo al mioardio