Enzimas Flashcards

1
Q

6 clases principales de las enzimas?

A
Oxidorreductasas.
Transferasas.
Hidrolasas.
Liasas.
Isomerasas.
Ligasas.
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2
Q

Qué es el número de recambio (Kcat)?

A

No. de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por segundo

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3
Q

Qué es una holoenzima?

A

Enzima activa con su componente no proteico.

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4
Q

Qué es una apoenzima?

A

Enzima no activa sin su componente no proteico.

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5
Q

Cuándo se denomina cofactor a la parte no proteica?

A

Cuando es un ion metálico.

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6
Q

Cuándo se denomina coenzima a la parte no proteica?

A

Si es una molécula orgánica pequeña.

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7
Q

Qué es un grupo prostético?

A

Cuando la coenzima se asocia permanentemente con la enzima y vuelve a su forma original.

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8
Q

Qué es la Energía de Activación (Ea)?

A

Diferencia de energía entre la de los reactivos y un intermediario de alta energía, el estado de transición (T*).

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9
Q

Verdadero o Falso.

El sustrato unido a la Enzima se encuentra a una energía ligeramente menor que el sustrato sin unir.

A

Verdadero.

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10
Q

Qué es la velocidad de una reacción?

A

El número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo.

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11
Q

A qué temperatura se desnaturalizan las enzimas humanas?

A

A temperaturas arriba de 40 ºC.

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12
Q

Cómo funciona la cinética de Michaelis-Menten?

A

La enzima se combina de manera reversible con su sustrato para formar un complejo ES que genera el producto en forma subsiguiente, regenerando la molécula libre.

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13
Q

Qué quiere decir que un complejo ES se encuentra en estado estacionario?

A

Que su velocidad de síntesis es igual a su velocidad de degradación.

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14
Q

Cuándo se mide la velocidad de la reacción?

A

Tan pronto como se mezclan la enzima y el sustrato.

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15
Q

Verdadero o Falso.

La Km es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es igual a Vmax.

A

Falso, es igual a la mitad de la Vmax.

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16
Q

Qué pasa cuando la Km es pequeña?

A

Hay una alta afinidad de la enzima por el sustrato.

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17
Q

Qué pasa cuando la Km es alta?

A

Hay una baja afinidad de la enzima por el sustrato.

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18
Q

Verdadero o Falso.

La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima porque [S] no es limitante.

A

Verdadero.

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19
Q

Cuándo se dice que una reacción es de primer orden?

A

Cuando la velocidad de la reacción es aproximadamente proporcional a la concentración del sustrato. Esto ocurre cuando [S] &laquo_space;Km.

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20
Q

Cuándo se dice que una reacción es de orden cero?

A

Cuando la velocidad es constante e igual a Vmax. Es independiente de la concentración de sustrato. Ocurre cuando [S]&raquo_space; Km.

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21
Q

Para qué sirve la gradica de Lineweaver-Burk?

A

Para calcular Km y Vmax y para determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos.

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22
Q

Qué tipo de enlaces usan los inhibidores reversibles?

A

Enlaces no covalentes.

23
Q

En que tipos se dividen los inhibidores reversibles?

A

Los dos más comunes son: Competitivo y No competitivo.

24
Q

Como se define la inhibición competitiva?

A

El inhibidor se une de modo reversible al mismo sitio que el sustrato ocupa normalmente.

25
Q

Qué pasa con la Vmax y la Km en un inhibidor competitivo?

A

La Vmax no cambia.

Incrementa la Km.

26
Q

Verdadero o Falso.

El inhibidor no competitivo se puede unir a la enzima libre o al complejo [ES].

A

Verdadero.

27
Q

Qué ocurre con la Km y Vmax en presencia de un inhibidor No competitivo?

A

La Km no cambia.

La Vmax disminuye.

28
Q

Cómo es que la Apirina inhibe la producción de prostaglandinas?

A

Mediante la inhibición de la Ciclooxigenasa.

29
Q

Qué inhibe la Penicilina?

A

A la Transpeptidasa.

30
Q

Qué regula a las enzimas alostéricas?

A

Los Efectores.

31
Q

Cuándo se dice que el efecto es homótropo?

A

Cuando el sustrato en sí sirve como efector.

32
Q

Cuándo se dice que el efecto es hererótrofo?

A

Cuando el efector es diferente del [S].

33
Q

Cómo funciona la inhibición por retroalimentación?

A

Es cuando hay una reacción de síntesis y esta reacción se inhibe por el mismo producto cuando hay exceso de este.

34
Q

Qué familia de enzimas cataliza las reacciones de fosforilación?

A

Las Proteína Cinasas.

35
Q

Cuáles son las enzimas un normalmente son sujetas a regulación?

A

Las que se requieren únicamente en una etapa del desarrollo o bajo condiciones fisiológicas selectas.

36
Q

Verdadero o Falso.
Las alteraciones en los niveles enzimáticos resultantes de la inducción o represión de la síntesis proteica son rápidas comparadas con cambios regulados de manera alostérica o covalente en la actividad enzimática.

A

Falso, son más lentos (horas o días).

37
Q

Qué son las isoenzimas?

A

Enzimas que catalizan la misma reacción sin tener necesariamente las mismas propiedades físicas.

38
Q

En qué diagnóstico se usa como referencia los niveles de la Creatina Cinasa (CK)?

A

En el Infarto de Miocardio (IM).

39
Q

Qué isoforma es toda la CK en el cerebro?

A

Isoforma BB

40
Q

Único tejido que contiene >5% de la actividad total de CK como isoenzima CK2 (MB)?

A

El músculo cardiaco.

41
Q

En el IM en que momento aparece la CK2 en el plasma?

A

A las 4 a 8 hrs siguientes al inicio del dolor en tórax.

42
Q

Cuánto tiempo permanecen elevadas las Isoformas cardiacas (cTn)?

A

Permanecen elevadas por 3 a 10 días.

43
Q

Qué única vitamina liposoluble tiene función de coenzima?

A

Vitamina K.

44
Q

Cuáles son las vitaminas hidrosolubles?

A

Las del complejo B y la vitamina C.

45
Q

En qué parte se almacenan cantidades importantes de vitaminas liposolubles?

A

En el hígado y tejido adiposo.

46
Q

Cuál es la carencia vitamínica más común en Estados Unidos?

A

Deficiencia de Ácido Fólico (B9).

47
Q

Verdadero o Falso.

Los vegetales de hojas abundantes de color verde oscuro son buena fuente de ácido fólico.

A

Verdadero.

48
Q

A qué se debe la Anemia nutricional macrocítica?

A

A la deficiencia de vitamina B12 y Folato.

49
Q

Cuál es el resultado principal de la deficiencia de ácido fólico?

A

Anemia Megaloblástica.

50
Q

En qué parte del embarazo se reduce los defectos del tubo neural gracias a consumo de suplementos con ácido fólico?

A

En el primer trimestre del embarazo.

51
Q

Para qué necesitan los humanos a la vitamina B12?

A

La remetilación de la homocisteína a metionina.

La isomerización de la metilmalonil-coenzima A (CoA).

52
Q

Cuáles son las formas coenzimáticas fisiológicas de la cobalamina?

A

5’-desoxiadenosilcobalamina.

Metilcobalamina.

53
Q

Dónde se encuentra en cantidades apreciables la Cobalamina?

A

En hígado, leche entera, huevos, pescado, productos lácteos y cereales fortificados.

54
Q

Qué prueba evalúa la absorción de vitamina B12?

A

La prueba de Schilling.