Enzimas Flashcards
¿Qué es el metabolismo?
Conjunto de reacciones que mantienen a un organismo en equilibrio.
¿Cómo deben ser las reacciones en el metabolismo?
Interconectadas, específicas y termodinámicamente favorables.
¿Qué es una enzima?
Catalizadores proteicos que incrementan la velocidad de las reacciones, actúan de manera selectiva hacia los reactantes o sustratos hacia vías útiles.
Menciona los tipos de enzima:
Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas
Acción de la oxidorreductasa:
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Ej. Lactato >lactato deshidrogenasa> piruvato.
Acción de las transferasas:
Catalizan transferencia de grupos que contienen C, N o P. Ej. Serina > serina hidroximetil transferasa > glicina
Acción de las hidrolasas:
Catalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua. Ej. Urea con ureasa.
Acción de las liasas:
Catalizan el rompimiento de los enlaces carbono con carbono, carbono con azufre y ciertos enlaces carbono con nitrógeno. Ej. Piruvato > piruvato descarboxilasa > acetaldehído.
Acción de las isomerasas:
Catalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos. Ej. Metilmalonil CoA > metilmalonil CoA mutasa > Succinil CoA.
Acción de las ligasas:
Catalizan la formación de enlaces entre carbono y oxígeno, azufre y nitrógeno, acoplado a la hidrólisis de fosfatos de alta energía. Ej. Piruvato > piruvato carboxilasa > oxaloacetato.
Ácidos ribonucleicos se pueden catalizar reacciones que afectan a los enlaces fosfodiéster y peptídicos.
Ribozimas.
Definición sitio activo:
Formado por el plegamiento de la proteína contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis. Hueco o hendidura.
Tipo de enlace por el cual se une el sustrato a la enzima y qué forman:
Es un enlace no covalente y forma un complejo enzima- sustrato mejor conocido como ES. ( cambio conformacional que permite la catálisis)
Definición de número de recambio (kcat):
Número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por segundo. (10 a la 2 a 10 a la -4). También es la constante de velocidad para la conversión de ES a E + P.
Definición de holoenzima:
Enzima activa con su componente no proteico.
Definición de apoenzima:
Enzima sin su integrante no proteico y carece de actividad.
Si el integrante no proteico de una enzima es un ion metálico éste se denomina:
Cofactor.
Si el integrante no proteico de una enzima es una molécula orgánica pequeña se denomina:
Coenzima.
Si una coenzima se asocia de manera sólo transitoria con encima se le llama:
Cosustrato.
Si la coenzima se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original:
Grupo prostético.
Es una barrera de energía que separa a los reactivos de los productos. También es la energía entre los reactivos y un intermediario de alta energía llamado estado de transición.
Energía de activación. Ea
Características de las enzimas:
Aumentan la velocidad de reacción.
Obedecen leyes de la termodinámica (no tiene efecto sobre la Keq).
Catalizan reacciones directas o reversible.
En bajas concentraciones ( no son consumidas).
Momento la reacción en el que se forma el estado de transición:
Se forma durante la conversión de reactivo producto o entre sustrato y sitio activo
Efecto de un catalizador sobre la energía de activación y si tiene alguna repercusión en la energía libre de la reacción global.
Un catalizador disminuye la energía de activación en la reacción, además tienen poder cinético pero no termodinámico las enzimas no tienen poder sobre la energía libre esto quiere decir que no hay diferencia en la energía libro de la reacción global entre las reacciones con y sin catalizador.
Sólo se puede proporcionar una vía alterna de reacción si la energía de activación es:
Menor.
Plantilla o patrón molecular flexible que une al sustrato e inicia su conversión al estado de transición.
Sitio activo.
¿Una enzima incrementa o disminuye la concentración del reactivo intermediario que puede convertirse en producto?
Incrementa.
