Enzimas Flashcards
Qué hacen las enzimas
Aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas
Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos
Enzimas
Las enzimas son altamente específicas, por lo que…
…hay interacción estéreo-específica con el sustrato
Cómo se puede regular la actividad. (4)
Concentración de sustrato o enzima; inhibidores o regulación alostérica
Cómo se inactivan las enzimas
Por desnaturalización
Partes de una enzima
Sustrato, sitio alostérico, sitio activo
La unión de sustrato-enzima es muy…
…específico
Tipos de unión sustrato-enzima
Complementariedad geométrica y de cargas.
Tipos de modelos de complejos enzimas-sustrato
Llave-cerradura y acoplamiento inducido
Modo de acción de las enzimas
Bajan la cantidad de energía de activación necesaria para transformar el sustrato a productos
Transferencia de H+ o electrones de un sustrato a otro
Oxido reductasas
No regulan la velocidad de reacciones químicas espontáneas, cierto o falso?
Falso
Según el modelo de acoplamiento inducido, la enzima y el sustrato sufren…
…una alteración en su estructura
Clasificación de enzima que cataliza la transferencia de un grupo químico (distinto de H) de un sustrato a otro.
Transferasas
Clasificación de enzimas que catalizan la ruptura de una molécula introduciendo una molécula de agua.
Hidrolasas
Clasificación de enzimas que catalizan la rotura de diversos enlaces por medios distintos a la hidrólisis y oxidación. Generalmente se forman dobles enlaces.
Liasas
Clasificación de enzimas que catalizan reacciones de isomeración molecular.
Isomerasas
Tipos de isomerasas
Epimerasas: Inversión de átomos asimétricos.
Mutasas: transferencia intramolecular de grupos funcionales.
Clasificación de enzimas que catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato.
Ligasas
Qué es la cinética enzimática?
Análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática.
Qué es la velocidad de reacción?
Consumo de sustratos y formación de productos
Constante de equilibrio de disociación del complejo ES.
Constante de Michaelis.
Si Km es grande…
…la afinidad por el sustrato es baja
Si Km es chica…
…la afinidad por el sustrato es grande.
Auxilian a la formación del complejo enzima-sustrato
Cofactores
Tipos de cofactores
Iones metálicos y coenzimas
Componente no aminoacídico de una enzima que se encuentra unida covalentemente a ella
Grupo prostético
Sustancias orgánicas no proteínicas que auxilian a la formación del complejo enzima-sustrato.
Coenzimas
A diferencia de las enzimas, las coenzimas si se modifican…
…químicamente
Holoenzima
Enzima + cofactor
Apoenzima
Enzima sin cofactor
Inhibidores
Moléculas capaces de disminuir la actividad enzimática a través de su interacción con el sitio activo o con el sitio alostérico.
Tipos de inhibidores
Reversibles y no reversibles
Tipos de inhibidores reversibles
Competitivos, no competitivos, acompetitivos
Cómo es el inhibidor competitivo?
Compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Se puede revertir la inhibición aumentando la cantidad de sustrato.
El inhibidor competitivo es tan específico como…
…el sustrato.
Con un inhibidor competitivo, que pasa con Km y Vmax?
Km aumenta y Vmax se mantiene
Cómo es el inhibidor no competitivo?
Se une al sitio alostérico, no compiten con sustrato, se puede unir a enzima libre o complejo ES
Qué pasa con Km y Vmax con inhibidor no competitivo?
Vmax disminuye, Km no se altera
Qué es el inhibidor acompetitivo?
Se unen solo al complejo ES para evitar la formación de producto.
Qué pasa con Km y Vmax con un inhibidor acompetitivo?
Ambos disminuyen.
Inhibidores irreversibles
Modifican su estructura 3D, inactivación permanente de la actividad enzimática
