Enzimas: Flashcards

1
Q

Enzima:

A

Proteína que acelera (cataliza) la velocidad de una reacción química especifica en la célula.

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2
Q

Como actúa una enzima;

A
  1. La enzima reconoce a su sustrato.
  2. La enzima se une al sustrato y lo modifica.
  3. La enzima librera los productos.
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3
Q

Enzimas: CATALIZADORES.

A

Moléculas que favorecen reacciones químicas.
propician un sitio de encuentro entre las moléculas que participan en las reacciones.

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4
Q

MODELO ENZIMATICO: llave - cerradura.

A
  1. El sustrato accede al sitio activo de la enzima.
  2. La enzima cambia su forma cuando se une al sustrato.
  3. Los productos salen del sitio activo.
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5
Q

Modelo de ajuste inducido:

A

La enzima adapta su forma para acomodar al sustrato

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6
Q

Diferencia entre los dos modelos refiriéndose a la especifidad:

A

El modelo de llave - cerradura implica una interacción altamente especifica, en cambio, el modelo de ajuste inducido es mas flexible y permite una interacción incluso si la forma inicial de la molécula no encaja perfectamente.

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7
Q

Diferencia entre los modelos en cuanto a dinamismo:

A

El modelo de llave - cerradura asume que la interacción es ESTATICA, y no cambia la forma de la molécula. Por el contrario, el modelo de ajuste inducido puede inducir a cambios conformacionales en la molécula para adaptarse mejor a un sitio de unión.

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8
Q

¿Que se le conoce como sitio activo de una enzima?

A

Parte de la enzima donde se une al sustrato (aquí es donde sucede la accion catalítica)

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9
Q

¿Que se le conoce como la coenzima en una enzima?

A

Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catalisis de una reaccion. (vitamina)

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10
Q

Apoenzima

A

parte proteína de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente enzima. También se denomina apoproteína.

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11
Q

Holoenzima:

A

Enzima que esta formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor.

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12
Q

Co factor:

A

Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador (Fe2+, Mg, Ca)

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13
Q

Como ayuda el cofactor a las moléculas en la catálisis?

A
  1. Estabilizar cargas negativas, para favorecer plegamiento de proteínas.
  2. Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto.
  3. Participar en reacciones oxido - reducción.
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14
Q

Cosustrato:

A

Participan en la reacción y son transformados sin ser regenerados. (NAD a NADH)

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15
Q

Estructura de una enzima:

A

El grupo hemo es un grupo proteico que forma parte de diversas proteínas, en la que destaca la hemoglobina, consiste en un ion Fe2+, contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado porfirina, hecho de cuatro grupos pirrólicos unidos entre si por medio de puentes metilo.

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16
Q

Interacción de la enzima con el sustrato:

A

El arreglo espacial de los aminoácidos en la estructura terciaria de la proteína es fundamental para favorecer la reacción catalítica.

17
Q

¿Por que la temperatura cambia la actividad de las enzimas?

A

El aumento de temperatura (energía) modificara la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias, específicamente entre los enlaces no covalentes, por ejemplo, puentes de hidrogeno.

18
Q

¿Por que los cofactores cambian la actividad de las enzimas?

A

Un exceso de cofactores podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima dado que todos los factores quieren interactuar al mismo tiempo.

19
Q

Inhibición enzimática:

A

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a la enzima y DISMINUYE su actividad.

20
Q

inhibición competitiva:

A

El inhibidor se une al sitio activo de la enzima, compitiendo directamente con el sustrato.

21
Q

Inhibicion acompetitiva:

A

El inhibidor se une solo al complejo enzima- sustrato, no al enzima libre. no se puede revertir.

22
Q

Inhibición mixta

A

El inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima- sustrato, lo que afecta tanto la afinidad del sustrato como la eficiencia catalítica

23
Q

Inhibición alostérica:

A

Cuando un inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo, conocido como sitio alostérico, causando un cambio conformacional de la enzima que reduce su actividad.

24
Q
A