enzimas Flashcards

1
Q

cuáles son los tipos de enzimas?

A

apoenzima (totalmente proteica) y holoenzima (necesita un cofactor)

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2
Q

cuáles son los tipos de cofactores?

A

iones inorgánicos, coenzimas y grupos prostéticos

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3
Q

cómo se clasifican las enzimas según su función?

A

óxido-reductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas o sintetasas

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4
Q

qué hacen las transferasas?

A

catalizan la transferencia de un grupo funcional de un sustrato a otro

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5
Q

qué hacen las hidrolasas?

A

catalizan la ruptura de un enlace químico por la adicción de una molécula de agua

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6
Q

qué hacen las oxidoreductasas?

A

catalizan reacciones de transferencia de átomos de hidrógeno o electrones, por reacciones de oxido-reducción

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7
Q

cuál es la función de las enzimas?

A

son catalizadores altamente específicos que aumentan las velocidades de reacción por un factor de 10⁵ a 10¹⁷, disminuyendo la energía de activación

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8
Q

qué es la especificidad?

A

es la capacidad de la enzima de discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva

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9
Q

qué es el sitio activo?

A

es la parte de la enzima donde se une el sustrato y sucede la catálisis y son complementarios al estado de transición (no al S)

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10
Q

de dónde viene la energía necesaria para disminuir la energia de activación?

A

de la energía libre liberada al formarse varios enlaces débiles entre el S y la E, y contribuye tanto a la especificidad como a la catálisis

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11
Q

qué es la velocidad de reacción?

A

es el cambio en la concentración de producto en una unidad de tiempo

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12
Q

cuáles son los factores que alteran la actividad enzimática?

A

concentración de sustrato, concentración de enzimas, temperatura y pH

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13
Q

cuáles son los tipos de inhibidores enzimáticos específicos?

A

irreversibles y reversibles (competitivos, acompetitivos, no competitivos y mixtos)

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14
Q

cómo actúa el Km, la Vmax y la afinidad en cada tipo de inhibidor reversible?

A

en el competitivo, el Km aumenta, la Vmax permanece igual y la afinidad disminuye; en el acompetitivo Km y Vmax disminuye; en el no competitivo el Km y la afinidad permanecen igual y la Vmax disminuye; en el mixto el Km aumenta y la Vmax disminuye

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15
Q

cuáles son los mecanismos de regulación de enzimas?

A

alostérico, modificación covalente, activación proteolítica (irreversible), unión a proteínas reguladoras y compartimentalización

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16
Q

qué es un inhibidor?

A
17
Q

en qué sitio de la enzima se une cada inhibidor?

A
18
Q

qué cambia en la enzima con la presencia de cada regulador?

A
19
Q

qué es el coeficiente de Ritis?

A