Enzimas Flashcards
Que es una enzima
Biocatalizador la mayoría de origen peptídico
Cuales son las especificidades del sustrato
Estero especificidad
Especificidad geométrica
Clasificación de las enzimas según mecanismo de acción
1) oxidorreductasas
2) transferasas
3) hidrolasas
4) liasas (sintasas)
5) isomerasas
6) ligasas
Catalizadores que hacen?
Actúan disminuyendo la energía de activación, disminuyen el punto máximo de energía de activación, facilitando la conversión de sustrato a producto
Fundamentos de la catalisis enzimática
A) Aproximación y orientación de sustrato
B) exclusión del agua
C) estabilización de estado de transición
D) transferencia de grupos
Mecanismo para facilitar catalisis
Catalisis por proximidad
Catalisis ácido básica
Catalisis por tensión
Catalisis covalente
Cuáles son los 2 tipos de inhibidores
Isostéricos
Alostéricos
Clasificación de inhibidores reversibles
Inhibición competitiva: sitio activo
Inhibición no competitiva: cerca de sitio activo
Inhibición anticompetitiva: se fija al complejo enzima-sustrato
Regulación enzimática cuáles hay
•Control de disponibilidad de enzima
•Regulación alostérica: (microscópica rutas metabólicas)
•Regulación por modificación covalente: (macroscópica, parenquima de órganos)
Que significa que haya un aumento de la actividad enzimática en nuestro organismo
A) aumento de permeabilidad de membrana
B) muerte y destrucción celular:
C) inducción enzimática: (ruptura de fibras musculares ejemplo)
D) proliferación celular: cáncer ejemplo
Disminución de actividad enzimática a que se debe
Intoxicación
Enfermedades crónicas
Alteraciones de estado nutritivo
Esto se debe a que alteran las rutas metabólicas
De que sirve la fosfata alcalina
Indica pancreatitis aguda
Para que sirve la fosfatasa ácida
Degrada huesos, en osteosarcoma está presente x50 o x100
Dónde se produce el ciclo del gama
glutamil, hígado, intestino y riñón, en obstrucciones biliares sube mucho
Cinética enzimática de primer orden que es
Una sola reacción y un solo paso, a la primera potencia de reactante
Cinética enzimática de segundo orden
Dos reacciones, estado intermediario, a la segunda potencia de concentración de reactante
La enzima en la ecuación de Michaelis Menden llega a Vmax?
No, se satura antes
Que pasa si el km es muy bajo
La reacción es lenta
Que pasa si el km es muy alta
Capaz ni hace la reacción
Que pasa con lo que se acerca a 0 en la gráfica de lineweaver del lado negativo
Es más lento
En gráfica lineweaver que pasa con kmax si vmax aumenta
Disminuye km
SI aumenta la enzima en relación al sustrato en la gráfica sigmoidea, que pasa con vmax y vmax/2
Disminuye Vmax/2 pero Vmax aumenta
En la inhibición no competitiva que pasa con vmax y km
Se modifica vmax pero no Km
Cuál inhibidor tiene que ser un análogo químico del sustrato
Inhibición competitiva
