Enzimas Flashcards
Qué es una enzima? y porque son importantes?
Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica, altamente específicos que aumentan la velocidad de una reacción bajando la energía de activación. Son importantes porque permiten que los tiempos de reacciones químicas sean compatibles con la vida.
Existen otros tipos de catalizadores biológicos que no son enzimas? si sí, cual es la diferencia?
Sí, son enzimas organicas o inorganicas no son compuestas de proteinas y ARN que tienen la capacidad de acelerar reacciones químicas sin ser modificadas en el proceso. Los catalizadores no enzimáticos suelen tener baja especificidad,simple regulación por condiciones ambientales y menor velocidad de reacción cuando comparado a las enzimas.
Que es la energía de activación?
Es la energía libre entre el estado inicial y es estado de reacción, es decir, una barrera energética que se debe superar para que los reactivos se conviertan en productos.
Cómo la enzima baja la energía de activación?
Se une al sustrato en su sítio activo mediante a interacciones débiles que son complementarios al estado de transición de un sustrato.
Qué factores interfieren en la actividad enzimática?
la cantidad de sustrato: cuanto mayor más alta la velocidad de reacción hasta alcanzar la vmax.
Cofactores: se unen al sustratos o a la enzima y aumentan la velocidad de reacción.
pH: alteran los estados de ionización de los aminoácidos.
temperatura: aumenta la actividad molecular, pero puede desnaturalizar la enzima.
Pose un rango óptimo de temperatura y pH para actuaren.
Cómo se clasifican las enzimas?
Cuanto a su estructura pueden ser:
1.Apoenzizmas: naturaleza totalmente proteica
2.Holoenzimas: Apoenzimas + :
iones inorganicos, coenzimas, grupos prosteticos
Cuanto a la reacción que participan (union internacional de biología molecular):
1.oxidasas: transfieren electrones
2.transferasas: transfieren grupos funcionales
3.hidrolasas: ruptura de enlace por incorporación de H2O
4.liasas: formación de doble enlace
5.Isomerasas: convierten isomeros de posición
6.ligasas: forman enlaces entre CC,CS,CO y CN
La enzima puede transformar un proceso no espontaneo en espontaneo?
No, porque no altera la variación de energía libre de una reacción, apenas la energía de activación.
Explique su mecanismo de acción en base a un gráfico de G vs coordenada de reacción
dibujar grafico de x: curso de reacción y: energía libre energia basal de reactivos arriba, energía de activación y energía de productos basal abajo, en presencia de enzima energia de activacion abajo sin alterar las energías basales.
Explique la diferencia entre los modelos de cerradura y llave, y del ajuste inducido, para la unión de un sustrato con la enzima.
llave y cerradura: la enzima se une al sustrato por un sitio activo que es estático.
ajuste inducido: en la unión de enzima sustrato, el sustrato induce cambios conformacionales en la enzima para que sea complementario a su estado de transición.
Explique la diferencia entre los modelos de cerradura y llave, y del ajuste inducido, para la unión de un sustrato con la enzima.
llave y cerradura: la enzima se une al sustrato por un sitio activo que es estático.
ajuste inducido: en la unión de enzima sustrato, el sustrato induce cambios conformacionales en la enzima para que sea complementario a su estado de transición.
Cómo se define la actividad de una enzima?
se define por la medida de velocidad de catalizar una reacción, es decir, la velocidad que sus reactivos se convierten en productos.
a través de la concentración de productos por tiempo o desaparición de sustratos por tiempo.
Cuales son las unidades de actividad enzimatica?
Unidad de actividad enzimatica (Aenz): cantidad de enzimas para 1mol de productos por segundo.
Unidad Internacional (UI): Es una unidad de actividad enzimática que se define como la cantidad de enzima que cataliza la transformación de un micromol de sustrato por minuto en condiciones específicas de reacción.
Unidad específica (Aesp): numero de enzimas por mg de proteina.
número de recambio (kat): Es la unidad del Sistema Internacional (SI) para la actividad catalítica enzimática. Se define como la cantidad de enzima que cataliza la transformación de un mol de sustrato por segundo. vmax/energia total.
Escriba la ecuación de Michaelis-Menten (MM) y grafíquela. Indique el significado de todos sus términos.
Vo=Vmax[S]/Km+[S]
x:[S] y:v hipérbole, asíntota en vmax, km
Vo es la velocidad inicial de la enzima, es decir cuando todos los sitios activos de las enzimas están disponibles para la unión al sustrato, sin la formación de productos.
Vmax: es cuando todos los sitios activos de las enzimas están ocupados, la enzima está saturada y ocurre a concentraciones infinitas de sustrato.
Km: es la concentración de sustrato necesaria para ocupar la mitad de los sitios activos disponibles o para atingir la mitad de la vmax.
[S]: concentración de sustrato, a medida que se acrescente sustrato la velocidad aumenta inicialmente linealmente y con la indiponibilidad de sítios activos la velocidad de catalice crece menos, mismo agregando mucho sustrato.
¿cuál es la ventaja de
representar la ecuación de MM utilizando el método de Lineweaver-Burk?
La ecuación de Michaelis-Menten no es posible conocer con precisión la vmax de la enzima, porque es una asíntota que siempre se aproxima de vmax y necesitaría de cantidades infinitas de sustrato. Por lo tanto, no seria posible saber con exactitud la mitad de la velocidad maxima, el Km y la afinidad de la enzima. La ventaja de utilizar método de Lineweaver-Burk poniendo a la (-1) de ambos lados. es que se llega a ecuación:
1/Vo=km/Vmax*1/[S]+1/Vmax
y=ax+b
que es una recta, con los datos experimentales fornecidos es posible encontrar los valores de a y b y graficarlos: x:1[s] y:1/vo
cuando x=0 y=1/Vmax
cuando y=0 x=-1/km
Así es posible definir con exactitud el km, la vmax y la afinidad de la enzima.
Que son inhibidores?
Son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad enzimática.
