Enzimas Flashcards

1
Q

Únicas enzimas que no tienen origen proteico

A

Ribozimas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

¿Qué disminuyen las enzimas?

A

la energía de activación

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

¿las enzimas cambian la energía total liberada durante la reacción?

A

Falso

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

¿con la enzima disminuye la energía de activación?

A

cierto

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

velocidad de la reacción de la enzima

A

10^6- 10^12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

¿Qué es el sitio activo?

A

es un sitio en la enzima que contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión de sustrato y la catálisis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

¿Qué reacción cataliza una lisozima?

A

Una hidrólisis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

¿Qué estudia la cinética enzimática?

A

la velocidad de la reacción enzimática

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

¿Qué estudia la bioenergética?

A

las reacciones enzimáticas pero solo desde el punto de vista energético

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Modelo entre la enzima y el sustrato que parece alterar la conformación de la enzima que induce un íntimo ajuste entre el sitio activo y el sustrato

A

modelo de ajuste inducido

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

es la energía libre del reactivo comparada con el estado de transición

A

energía de activación

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

¿Cómo ses le conoce también al estado de transición?

A

intermediario de alta energía

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

es la diferencia entre la energía de los reactivos compara con los intermediarios de alta energía de la reacción

A

energía de activación

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

¿Qué es la velocidad máxima?

A

es dónde la enzima está saturada y el sustrato ya no es el límitante

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

sustancias no proteicas y de bajo peso molecular que son necesarias para que la enzima pueda funcionar

A

cofactores

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

enzima sintetizada en su forma inactiva sin actividad catalítica y que requiere un cambio conformacional gracias a otra molécula para activarse

A

zimógeno o proenzima

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Holoenzima

A

enzima activa con su componente no proteico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Apoenzima

A

Enzima inactiva sin su componente no proteico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Menciona un ejemplo de un cosustrato

A

NAD+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Menciona un ejemplo de un grupo prostético

A

FAD+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

¿Cuál es la función de la enzima ureasa?

A

hidrólisis de la urea a CO2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Cataliza la hidrolisis del aminoácido arginina

A

arginasa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Cataliza la síntesis de ADN

A

ADN polimerasa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Enzimas que catalizan la oxidación de un sustrato con la reducción simultánea de otro sustrato o coenzima

A

oxidorreductasas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor

A

Transferasas

26
Q

ejemplo de enzima transferasa

A

hexoquinasa

27
Q

Enzimas que rompen enlaces, ésteres, éteres adicionando una molécula de agua

A

Hidrolasas

28
Q

Ejemplo de enzima hidrolasa

A

Quimiotripsina

29
Q

tipo de enzimas que remueven grupos o rompen enlaces por mecanismos diferentes a la hidrólisis

A

Liasas

30
Q

Ejemplo de enzima liasa

A

piruvato descarboxilasa

31
Q

Realizan procesos de isomerización, producen isómeros ópticos, geométricos o posicionales de sustratos

A

isomerasas

32
Q

ejemplo de enzima isomerasa

A

racemasa de alanina

33
Q

Enzimas que se encargan de la unión de sustratos y de la biosíntesis

A

ligasas

34
Q

ejemplo de enzima ligasa

A

piruvato carboxilasa

35
Q

¿Qué determina la especificidad de la reacción enzimática?

A

las cadenas de aminoácidos

36
Q

aminoácidos que no forman parte de la actividad catalítica de la enzima y que no intervienen con su función en caso de que se eliminen

A

No esenciales

37
Q

aminoácidos que le confieren a la enzima su estructura tridimensional, no afectan a a la actividad catalítica, peri si se alteran puede cambiar la posición del sitio activo

A

estructurales

38
Q

Función de los aminoácidos de unión o de fijación

A

aminoácidos que establecen uniones débiles con el sustrato para acercarlo al sitio de catálisis enzimática

39
Q

aminoácidos que se unen al sustrato mediante una unión covalente que favorece la ruptura del sustrato favoreciendo la catálisis

A

catalíticos

40
Q

Qué limita a la velocidad de la reacción:
a) la velocidad íntrinseca
b)la frecuencia con la que la enzima se relaciona con el sustrato

A

b)

41
Q

cuando la velocidad de la reacción enzimática está delimitada por la interacción de la enzima con el sustrato, se dice que la reacción está limitada por un mecanismo de:

A

difusión

42
Q

¿Qué puede aumentar la velocidad de la reacción?

A

el complejo multienzimático

43
Q

acción de la tiamina pirofosfato

A

activación y transferencia de grupo de aldehídos

44
Q

Acción de la coenzima FADH

A

reacciones de oxido-reducción

45
Q

Acción de la coenzima NADH

A

reacciones de oxido-reducción

46
Q

Acción de la coenzima A

A

activación y transferencia de grupos acilo

47
Q

acción de la coenzima piridoxal fosfato

A

transferencia de aminoácidos, también glucogeofosforilasa

48
Q

acción de la coenzima biotina

A

activación y tranferencia de CO2

49
Q

acción de la coenzima lipoamida

A

activación y transferencia de grupos acilo, oxidación y reducción

50
Q

acción de la coenzima tetrahidrofolato

A

activación y transferencia de carbonos sencillos

51
Q

acción de las coenzimas cobalaminas

A

isomerización y transferencia de grupos metilo

52
Q

¿En dónde se lleva a cabo la catálisis de la enzima?

A

En el sitio ativo

53
Q

¿Quién propone el modelo llave cerradura?

A

Emil fisher

54
Q

¿Quién propone el modelo de ajuste inducido?

A

Koshalnd

55
Q

modelo llave-cerradura

A

Cada enzima se une a su único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias

56
Q

modelo en el que se considera la estructura flexible de la proteína

A

modelo de ajuste inducido

57
Q

unidad de la velocidad máxima

A

micromoles de producto formado por minuto

58
Q

¿Qué es la velocidad máxima?

A

unidad de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo

59
Q

unidad de la velocidad máxima

A

micromoles de producto por minuto

60
Q

¿Qué pasa con la enzima cuando en una reacción enzimática hemos llegado a la velocidad máxima?

A

está completamente utilizada y aunque saturemos de sustrato la reacción, ya no se producirán más productos

61
Q

se mide tan pronto como la enzima entra en contacto con el sustrato

A

velocidad inicial de la reacción e

62
Q

la velocidad de formación del complejo ES es igual a la velocidad de rompimiento de éste

A

estado estacionario