Enzimas Flashcards

1
Q

Únicas enzimas que no tienen origen proteico

A

Ribozimas

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Q

¿Qué disminuyen las enzimas?

A

la energía de activación

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3
Q

¿las enzimas cambian la energía total liberada durante la reacción?

A

Falso

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4
Q

¿con la enzima disminuye la energía de activación?

A

cierto

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5
Q

velocidad de la reacción de la enzima

A

10^6- 10^12

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6
Q

¿Qué es el sitio activo?

A

es un sitio en la enzima que contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión de sustrato y la catálisis

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7
Q

¿Qué reacción cataliza una lisozima?

A

Una hidrólisis

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8
Q

¿Qué estudia la cinética enzimática?

A

la velocidad de la reacción enzimática

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9
Q

¿Qué estudia la bioenergética?

A

las reacciones enzimáticas pero solo desde el punto de vista energético

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10
Q

Modelo entre la enzima y el sustrato que parece alterar la conformación de la enzima que induce un íntimo ajuste entre el sitio activo y el sustrato

A

modelo de ajuste inducido

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11
Q

es la energía libre del reactivo comparada con el estado de transición

A

energía de activación

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12
Q

¿Cómo ses le conoce también al estado de transición?

A

intermediario de alta energía

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13
Q

es la diferencia entre la energía de los reactivos compara con los intermediarios de alta energía de la reacción

A

energía de activación

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14
Q

¿Qué es la velocidad máxima?

A

es dónde la enzima está saturada y el sustrato ya no es el límitante

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15
Q

sustancias no proteicas y de bajo peso molecular que son necesarias para que la enzima pueda funcionar

A

cofactores

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16
Q

enzima sintetizada en su forma inactiva sin actividad catalítica y que requiere un cambio conformacional gracias a otra molécula para activarse

A

zimógeno o proenzima

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17
Q

Holoenzima

A

enzima activa con su componente no proteico

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18
Q

Apoenzima

A

Enzima inactiva sin su componente no proteico

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19
Q

Menciona un ejemplo de un cosustrato

A

NAD+

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20
Q

Menciona un ejemplo de un grupo prostético

A

FAD+

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21
Q

¿Cuál es la función de la enzima ureasa?

A

hidrólisis de la urea a CO2

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22
Q

Cataliza la hidrolisis del aminoácido arginina

A

arginasa

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23
Q

Cataliza la síntesis de ADN

A

ADN polimerasa

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24
Q

Enzimas que catalizan la oxidación de un sustrato con la reducción simultánea de otro sustrato o coenzima

A

oxidorreductasas

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25
transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor
Transferasas
26
ejemplo de enzima transferasa
hexoquinasa
27
Enzimas que rompen enlaces, ésteres, éteres adicionando una molécula de agua
Hidrolasas
28
Ejemplo de enzima hidrolasa
Quimiotripsina
29
tipo de enzimas que remueven grupos o rompen enlaces por mecanismos diferentes a la hidrólisis
Liasas
30
Ejemplo de enzima liasa
piruvato descarboxilasa
31
Realizan procesos de isomerización, producen isómeros ópticos, geométricos o posicionales de sustratos
isomerasas
32
ejemplo de enzima isomerasa
racemasa de alanina
33
Enzimas que se encargan de la unión de sustratos y de la biosíntesis
ligasas
34
ejemplo de enzima ligasa
piruvato carboxilasa
35
¿Qué determina la especificidad de la reacción enzimática?
las cadenas de aminoácidos
36
aminoácidos que no forman parte de la actividad catalítica de la enzima y que no intervienen con su función en caso de que se eliminen
No esenciales
37
aminoácidos que le confieren a la enzima su estructura tridimensional, no afectan a a la actividad catalítica, peri si se alteran puede cambiar la posición del sitio activo
estructurales
38
Función de los aminoácidos de unión o de fijación
aminoácidos que establecen uniones débiles con el sustrato para acercarlo al sitio de catálisis enzimática
39
aminoácidos que se unen al sustrato mediante una unión covalente que favorece la ruptura del sustrato favoreciendo la catálisis
catalíticos
40
Qué limita a la velocidad de la reacción: a) la velocidad íntrinseca b)la frecuencia con la que la enzima se relaciona con el sustrato
b)
41
cuando la velocidad de la reacción enzimática está delimitada por la interacción de la enzima con el sustrato, se dice que la reacción está limitada por un mecanismo de:
difusión
42
¿Qué puede aumentar la velocidad de la reacción?
el complejo multienzimático
43
acción de la tiamina pirofosfato
activación y transferencia de grupo de aldehídos
44
Acción de la coenzima FADH
reacciones de oxido-reducción
45
Acción de la coenzima NADH
reacciones de oxido-reducción
46
Acción de la coenzima A
activación y transferencia de grupos acilo
47
acción de la coenzima piridoxal fosfato
transferencia de aminoácidos, también glucogeofosforilasa
48
acción de la coenzima biotina
activación y tranferencia de CO2
49
acción de la coenzima lipoamida
activación y transferencia de grupos acilo, oxidación y reducción
50
acción de la coenzima tetrahidrofolato
activación y transferencia de carbonos sencillos
51
acción de las coenzimas cobalaminas
isomerización y transferencia de grupos metilo
52
¿En dónde se lleva a cabo la catálisis de la enzima?
En el sitio ativo
53
¿Quién propone el modelo llave cerradura?
Emil fisher
54
¿Quién propone el modelo de ajuste inducido?
Koshalnd
55
modelo llave-cerradura
Cada enzima se une a su único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias
56
modelo en el que se considera la estructura flexible de la proteína
modelo de ajuste inducido
57
unidad de la velocidad máxima
micromoles de producto formado por minuto
58
¿Qué es la velocidad máxima?
unidad de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo
59
unidad de la velocidad máxima
micromoles de producto por minuto
60
¿Qué pasa con la enzima cuando en una reacción enzimática hemos llegado a la velocidad máxima?
está completamente utilizada y aunque saturemos de sustrato la reacción, ya no se producirán más productos
61
se mide tan pronto como la enzima entra en contacto con el sustrato
velocidad inicial de la reacción e
62
la velocidad de formación del complejo ES es igual a la velocidad de rompimiento de éste
estado estacionario