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Bioquímica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué realiza una enzima?

A

Realiza un proceso de catálisis (aceleración) en reacciones químicas.

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Q

¿Cómo están conformados los catalizadores biológicos?

A

-95-99% son proteínas
-El restante RNA

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3
Q

¿Que diferencia hay entre las enzimas biológicas y las inorgánica que las hacen “mejores”?

A

-Son muy especificas, y las condiciones de reacción a las que trabajan son fáciles de encontrar en la naturaleza.

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4
Q

¿Qué seleccionan las enzimas de su sustrato para tener el carácter de especificidad?

A

Estereoquímica , grupos funcionales, enlaces y tamaño

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5
Q

¿Qué le da el caracter de especificidad a las enzimas?

A

El sitio activo por el que se conforma.

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6
Q

¿Qué tiene que tener una enzima para que ocurra el sitio activo?

A

la 3era forma de la enzima “empaquetamiento” que se conforma por el doblamiento de las formas de helica, plegada, vueltas/loops que se dan en la 2da forma de la enzima.

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7
Q

¿Qué característica particular tiene el sitio activo?

A

Esta libre de agua, en su mayoría la cantidad de agua que tiene es estequiométrica, y esto permite en parte su especificidad.

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8
Q

La enzima permite la unión de las moléculas de una forma más rápida para formar el producto. ¿Cómo se llama a este fenómeno?

A

Aproximación enzimática

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9
Q

Menciona un ejemplo de las enzimas en la vida diaria

A

-En la leche deslactosada, permitiendo el rompimiento del enlace de la lactosa para dejar la glucosa y galactosa.
-Detergente: Las proteasas rompen el enlace de las proteínas en la suciedad
-En el ensuavecimiento de la carne: Las proteasas hidrolizan las proteínas de la carne

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10
Q

¿La diferencia de energía de Gibbs de una reacción catalizada y sin catalizar es mayor, menor o igual?

A

Es igual, aunque las enzimas aceleran una reacción, no cambia la diferencia de energía de Gibbs de la reacción, ya que el equilibrio termodinámica nunca puede cambiar.

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11
Q

¿Cuáles son las unidades en las que se miden las enzimas?

A

Unidades internacionales, micromol de producto/minuto (velocidad)

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12
Q

¿Qué nos indica la velocidad maxima de un sustrato reaccionando con una enzima?

A

La cantidad de enzima que hay en la reacción

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13
Q

¿Qué nos indica la grafica de velocidad contra sustrato cuando se vuelve lineal (Orden cero)?

A

Que los sitios activos de las enzimas están completamente llenos

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14
Q

¿Qué energía modifican las enzimas?

A

Energía de activación

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15
Q

¿Qué podemos estudiar de una gráfica de concentración de producto/tiempo?

A

El inicio de la reacción (cuando la gráfica es lineal) nos indica las velocidades iniciales de la reacción, la cual es la pendiente de la gráfica. (Primeros minutos de la producción del producto)

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16
Q

¿Que nos indica el primero numero de la nomenclatura de las enzimas?

A

Su clase

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17
Q

¿Qué significa en la subclase el numero 3 (hablando de una isomerasa)?

A

Cambio de la oxidación de los carbonos que se están isomerizando

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18
Q

Proteína que trabaja en la digestión

A

Tripsina

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19
Q

Proteasa que trabaja en la sangre generando coágulos sanguíneos

A

Trombina

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20
Q

¿Por qué son importantes en el área farmaceútica las mezclas racémicas?

A

Porque ciertos isómeros ópticos tienen ciertas propiedades diferentes

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21
Q

¿Qué quiere decir cuando en una gráfica de concentración de productos contra el tiempo comienza a tener una línea recta (es decir de orden 0)?

A

Tres cosas:
1 La concentración de sustrato se acabó
2 La reacción llegó al equilibrio
3 La enzima se desnaturalizó

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22
Q

¿Por qué una enzima puede dejar de tener la misma velocidad que antes?

A

Porque tienen un cierto tiempo de vida que con el tiempo va decayendo, por lo que puede que su velocidad de reacción sea menor, por lo tanto, en estos casos se le debe poner una mayor cantidad de enzima para que sea una buena reacción

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23
Q

¿Qué permite conocer la Km?

A

La afinidad de la enzima con el sustrato

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24
Q

Km>

A

Poca afinidad enzima-sustrato

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25
Q

Km<

A

Alta afinidad enzima-sustrato

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26
Q

¿Que debe ser constante cuando se mida Km?Hablando de condiciones de reacción

A

PH y temperatura

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27
Q

Ecuación de michaelis-menten

A

Vo=Vmax[S]/Km+[S]

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28
Q

Por medio de qué tablas se pueden construir las que explican Michaelis-Menten

A

tablas de concentraciones de producto x tiempo que dan velocidades iniciales para las de michaelis-menten (velocidad x cantidad de sustrato)

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29
Q

¿Que es constante en las gráficas de [P] x t?

A

Cantidad de sustrato

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30
Q

¿Que es constante en las gráficas de V x [S]?

A

La cantidad de enzima

31
Q

Falso o verdadero: La Km es constante

A

Verdadero

32
Q

Falso o verdadero: La velocidad máxima es una constante

A

Falso

33
Q

Numero de clase de las enzimas ligasas

A

6

34
Q

Numero de clase de las enzimas liasas

A

4

35
Q

Numero de clase de las enzimas isomerasas

A

5

36
Q

Numero de clase de las enzimas oxidoreductasa

A

1

37
Q

Numero de clase de las enzimas hidrolasas

A

3

38
Q

Numero de clase de las enzimas transferasas

A

2

39
Q

Numero de clase de las enzimas translocasas

A

7

40
Q

Las quinasas catalizan grupos fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato ¿Que clase de enzima es?

A

Transferasa (2) pues tienen el trabajo de transferir un grupo químico de una molécula

41
Q

Es un ejemplo de una isomerasa

A

Mutasa, ya que catalizan un movimiento de un grupo fosfato
Las isomerasas tienen la función de catalizar un movimiento de un grupo o doble enlace dentro de la molécula para nuevos isómeros.

42
Q

Acetil CoA sintetasa cataliza la conversión de acetoacetato (cuerpos cetónicos) en acetoacetil-CoA para la síntesis de colesterol. Esta enzima es del tipo sintetasa ¿En que clase de enzima entra?

A

En Ligasas, ya que cataliza la formación de enlaces carbono-carbono (Función de las ligasas)

43
Q

Deshidrogenasa oxidasa tiene la función de añadir o sustraer hidrógenos de una molécula para catalizar un tipo de reacción. De acuerdo a lo mencionado ¿Qué tipo de reacción catalizan y por tanto, qué tipo de enzimas son?

A

Catalizan reacciones de óxido-reducción, y por lo tanto son de la clase 1, oxidoreductasas.

44
Q

Significado del tercer dígito del nombre de una enzima

A

Sub-sub clase
Aspectos específicos de la reacción (Sustrato, grupo funcional que participa)

45
Q

Significado del cuarto dígito del nombre de una enzima

A

Es el número de orden en que fue añadida a la lista.

46
Q

La lisozima rompe las cadenas de peptidoglicano de las paredes celulares de bacterias gram positivas, lo hace por medio de una catalisis covalente liberando en el proceso una molécula de agua para luego unir un grupo -OH al compuesto que cataliz. Con la información dada ¿Que tipo de enzima es?

A

Una enzima hidrolasa, por la liberacion de la molécula de agua. Las hidrolasas transfieren un grupo OH con el agua

47
Q

En este tipo de inhibición se ve afectada la Km y la Vmax

A

Inhibición acompetitiva

48
Q

¿Cuales son las inhibiciones reversibles?

A

Competitiva, no competitiva y acompetitiva

49
Q

¿Cuales son las inhibiciones reversibles?

A

Competitiva, no competitiva y acompetitiva

50
Q

En esta inhibición el inhibidor se une al sitio activo

A

Competitiva

51
Q

En la inhibición competitiva se ve afectada la Km pero no la Vmax

A

Verdadero

51
Q

En la inhibición competitiva se ve afectada la Km pero no la Vmax

A

Verdadero

52
Q

Sitio donde normalmente se unen los inhibidores

A

Centro alostérico

53
Q

¿Qué se regula en el sitio alostérico?

A

La velocidad de catálisis

54
Q

La función de hexocinasa-I (HK-I) es fosforilar la glucosa liberando glucosa-6-fosfato (G6P) como producto. HK-I no solo señala la activación de la glucosa en la glucólisis, sino que también mantiene una concentración de glucosa baja para facilitar la difusión de la glucosa en la célula. ¿Un ejemplo de qué es la HK-I?

A

Un activador de enzimas, porque atrae la glucosa a la vía de la glucólisis. Y esto permite el aumento de la velocidad de catálisis (función de activadores).

55
Q

¿Cuál es la diferencia entre un efector y un co-factor?

A

El efector por un lado causa un efecto que puede ser negativo o positivo en la enzima, mientras que un co-factor es un auxiliar para la catalisis

56
Q

¿Que permite conocer Ki?

A

La afinidad de una enzima con su inhibidor

57
Q

¿Que condiciones deben ser constantes en una actividad enzimática?

A

Temperatura y PH

58
Q

Clasificación de las enzimas según el PH en que funcionen

A

-Acidofilas: PH bajos
-Neutrófilas: PH neutro
-Alcalofilas: PH bajo

59
Q

Clasificación de las enzimas según la temperatura en que trabajen

A

-Psicrófilas: Baja temperatura
-Mesófilas: Media temperatura (35-40°C)
-Termófilas: Alta temperatura

60
Q

Es la Km cuando existen inhibidores en la reacción

A

Kmap

61
Q

La N,N dimetilpropargilamina inhibe a la monoamino oxidasa (MAO): Un grupo prostético de flavina de la MAO oxida al N;N dimetilpropargilamina que a su vez modifica covalentemente por la unión al N-5 del grupo prostético de flavina, ¿A qué tipo de inhibición irreversible corresponde este ejemplo?

A

Inhibidores suicidas o inhibidores basados en el mecanismo

62
Q

Nombre de co-factores orgánicos que se unen fuertemente a la proteína

A

Grupo prostético

63
Q

Menciona los dos tipos de cofactores que existen

A

Ión metálico y moléculas orgánicas

64
Q

Son derivados de vitaminas o de productos no vitamínicos, son orgánicos y tienen enlaces débiles

A

Co-enzimas

65
Q

Define Kcat

A

Es el índice d recambio e indica que tan rápida es la enzima, o la máxima eficiencia de una enzima frente a un sustrato a fin.

66
Q

Cuando se puede medir la Kcat

A

Cuando la enzima es pura o cuando se sabe cuantos sitios activos están presentes

67
Q

Escribe la fórmula de Kcat

A

Kcat= Vmax/[Etotal]

68
Q

Define que es la constante de especificidad y cómo se calcula

A

Se calcula por mdio de Kcat/Km, Una elevada proporción de este, supone una elevada transformación de [S] en [P] (Kcat elevado), y una elevada afinidad enzima-sustrato (bajo valor de Km)
Es importante la eficiencia de la enzima, pero también la concentración de la enzima disponible

69
Q

¿Qué permite conocer la representación de Lineweave-Burk?

A

Permite conocer un buen estimado de la Vmax (parametro cinéticos), y es una buena manera de conocer como trabajan los inhibidores. Se calcula sacando la inversa de la fórmula de Michaelis-Menten.

70
Q

Linewaever-Burk da un buen estimado de la Km ¿Verdadero o falso?

A

Falso, esta representanción da un buen estimado de Vmax pero no de Km

71
Q

En esta inhibición, el inhibidor es parecido al sustrato

A

Inhibición competitiva.

72
Q

En la inhibición competitiva el sustrato compite con el sustrato para unirse con la enzima en el centro activo ¿Que debe pasarle al sustrato para que este llegue al centro activo?

A

La concentración del sustrato debe aumentar

73
Q

En esta inhibición el inhibidor se une a la enzima o al complejo ES.
¿Que tipo de inhibición es y que sucede con la Vmax y Km?

A

Inhibición no competitiva, normalmente disminuye la velocidad máxima, Km no cambia

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