Enzimas Flashcards
Estudiar a profundidad sobre las enzimas.
1
Q
¿Qué son las enzimas?
A
Son catalizadores típicos.
2
Q
¿A que se refiere con que son catalizadores típicos?
A
Quiere decir que aceleran la velocidad de una reacción sin ser consumidas en el proceso.
3
Q
¿Que es un catalizador?
A
Moléculas que aceleran la velocidad de una reacción pero no son consumidas en el proceso.
4
Q
¿En qué orden las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones?
A
10^8 a 10^14 veces
-Esto quiere decir que las reacciones pueden darse sin las enzimas, pero a una velocidad extremadamente lenta (Como que si no estuvieran ocurriendo)
5
Q
¿Por qué se dice que las enzimas son estructuralmente reciclables?
A
Por que como no se consumen en el proceso, pueden participar en una reacción, luego en otra y así sucesivamente mientras se destruye.
6
Q
¿Que requieren ALGUNAS enzimas?
A
Cofactores (grupos prostéticos)
7
Q
¿Cómo es la actividad enzimática?
A
Es regulable.
-Se controla la actividad de las enzimas y de esa forma las reacciones químicas.
8
Q
¿Cuál es la excepción al siguiente enunciado: “Todas las enzimas son proteínas”?
A
Un pequeño grupo de moléculas de ARN.
9
Q
¿Que poseen algunas enzimas?
A
Isoenzimas.
10
Q
¿Que es una isoenzima?
A
Enzimas que catalizan la misma reacción, pero presentan diferencias en uno o más aminoácidos de su estructura primaria.
-Si tuviéramos dos moléculas que catalizan la misma reacción, pero cuando miramos su estructura primaria, vemos que hay unos aminoácidos diferentes de la otra, entonces esas dos serían isoenzimas.
11
Q
¿Que es un sustrato?
A
La sustancia sobre la que actúa una enzima.
12
Q
¿Que es el centro activo?
A
La región concreta de la enzima a la cual se une el sustrato.
13
Q
¿Qué otro nombre recibe el centro activo de la enzima?
A
Sitio activo
14
Q
¿A que se le conoce como producto?
A
A las moléculas formadas mediante la reacción química catalizada por una enzima.
15
Q
¿Qué tipo de especificidad de las enzimas existe?
A
- Especificidad óptica.
2. Especificidad de grupo.
16
Q
¿Qué es la especificidad óptica?
A
Las enzimas actúan sobre un determinado isómero.
l. Una enzima en nuestro cuerpo que actúa solo sobre determinado aminoácido del isómero L. Si ponemos esa enzima en un laboratorio, no actuaría sobre el isómero D, solo el L.
ll. Los hidratos de carbono en nuestro organismo son de la serie D, entonces la enzima trabajara solo sobre el D, no sobre el L.
17
Q
.¿Que es la especificidad de grupo?
A
Algunas actúan sobre un determinado grupo de moléculas. (Es decir que actúan solo sobre un determinado grupo)
Ejemplo: Enzimas que digieren proteínas (Solo van a actuar en proteínas, no en lípidos, y carbohidratos)
18
Q
¿Cómo se clasifican las enzimas en función de su acción catalítica específica? Es decir en base al tipo de reacción que catalizan.
A
-Se clasifican en seis grandes grupos que se denominan clases y a cada una de ellas se le designa un número.
l. Clase 1: oxidorreductasas
ll. Clase 2: transferasas
lll. Clase 3: Hidrolasas
IV. Clase 4 : Liasas
V. Clase 5: Isomerasas
Vl. Clase 6: Ligasas
19
Q
¿Qué reacciones catalizan las oxidorreductasas?
A
Reacciones de oxidación-reducción
Ejemplos: l. Oxidasas ll. Deshidrogenasas lll. Reductasas lV. Peroxidasas
20
Q
Explique el esquema de oxidación-reducción
A
Siempre debe de reaccionar un compuesto reducido con un oxidado. El reducido va a actuar como reductor y el oxidado como oxidador. Siempre que un compuesto se oxida, tiene que haber otro que se reduzca o viceversa. El compuesto A que es el reducido, tiene electrones y cuando entra a la reacción, los pierde, por lo que se oxida. El compuesto B cuando entra a la reacción gana esos electrones y queda reducido.
21
Q
¿Qué es la oxidación?
A
Pérdida de electrones.
22
Q
¿Qué es reducción?
A
Ganancia de electrones.
23
Q
¿Qué reacción catalizan las transferasas?
A
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.
Ejemplos:
l. Transcarboxilsas
ll. Transmetilasas
lll. Transaminasas
IV. Cinasas, dentro de ellas tenemos una ya específica V. llamada hexocinasa.
24
Q
¿Qué reacción catalizan las transferasas?
A
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.
Ejemplos:
Transcarboxilsas
Transmetilasas
Transaminasas
Cinasas, dentro de ellas tenemos una ya específica llamada hexocinasa.
-SI SE TRANSFIERE UN HIDRÓGENO, NO ES TRANSFERASA
25
¿Qué reacción cataliza la hexocinasa?
La conversión de Glucosa a Glucosa-6-Fosfato. En la reacción se le agrega el grupo fosfato que vino del ATP, quedando como ADP.
26
¿Cuáles son los sustratos y productos en la reacción anterior?
Sustrato: ATP, glucosa
Productos: ADP, glucosa-6-fosfato
27
¿Qué es una kinasa?
Una enzima que fosforila (Agrega un grupo fosfato) a una molécula.
28
¿Qué reacción catalizan las hidrolasas?
Catalizan las reacciones de hidrólisis, es decir rupturas hidrolíticas.
```
Ejemplos:
l. Peptidasas
ll. Fosfatasas
lll. Esterasas
lV. Disacaridasas
```
29
¿Qué reacción cataliza la disacaridasa lactosa?
La conversión de la lactosa a glucosa y galactosa. La lactosa, que es un disacárido reacción con el agua, y la lactosa se convierte en glucosa y galactosa.
La lactosa es un disacárido, es decir que está formado por dos monosacáridos (La glucosa y la galactosa).
30
¿Qué es la hidrólisis?
Cuando el agua entra a separar dos moléculas.
31
¿Qué reacción catalizan las liasas?
Llevan a cabo la formación de doble enlaces por eliminación de un grupo químico o adición de grupos a dobles enlaces.
```
Ejemplo:
l. Aldehído Liasas
ll. Descarboxilasas
lll. Deshidratasas
Vi. Desaminasas
V. Sintasas
```
32
¿Qué reacción es catalizada por la histidina descarboxilasa?
La histidina carboxilasa convierte a la histidina en histamina. La histidina es un aminoácido y se produce CO2.
33
¿Que identifica a una reacción de descarboxilación?
En una reacción en la que se desprenda CO2
34
¿Qué reacción catalizan las isomerasas?
Catalizan la interconversión de isómeros.
Ejemplos:
l. Fosfotriosa isomerasa
ll. Fosfoglucosa isomerasa
lll. Epimerasas
Vi. Mutasas
-La fosfoglucosa y la fosfotriosa son más específicos.
35
¿Qué son los isómeros?
Rearreglos de átomos dentro de una molécula.
-Quiere decir que una molécula que es isómero de otra, está formada por los mismos átomos pero dentro de una parte tiene una arreglo diferente.
36
¿Que reacción cataliza la fosfoglucosa isomerasa?
El paso de la glucosa-6-P a Fructosa-6-P
| -La glucosa-6-fosfato y la fructosa-6-fosfato son isómeros.
37
¿Qué reacciones catalizan las ligasas?
Catalizan reacciones en las que se unen dos moléculas.
-Moléculas más pequeñas que van a formar más grandes.
-Llevan a cabo de la unión de enlaces químicos utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía.
Ejemplos:
l. Polimerasas
ll. Sintetasas
38
¿La sintetasa pertenece a qué clases?
Hay unas sintetasas que son liasas pero hay otras que no son liasas, son ligasas.
39
¿Qué reacción cataliza el argininosuccinato sintetasa?
El paso de aspartato más citrulina a argininosuccinato, pero para esto se necesita de ATP. (Energia metabolica) El ATP pierde dos fosfatos.
- Sustrato: Citrulina, ATP, aspartato
- Productos: Arginino succinato, AMP
40
¿A que se le llama energía metabólica?
A la energía almacenada en forma de ATP.
41
¿Cual es la nomenclatura de las enzimas?
Nomenclatura común: Generalmente tienen terminación “asa” EL NOMBRE VIENE DE ACUERDO AL SUSTRATO Y AL TIPO DE REACCIÓN.
Nomenclatura con numeros: Clase, Sub-clase, Sub-sub-clase
42
De acuerdo a la nomenclatura común, ¿por qué recibe su nombre la Hexokinasa?
Sustrato: Glucosa (Es una hexosa)
| Tipo de reacción: Kinasa: Fosforilación
43
¿Que es el sitio activo o centro activo de una enzima?
Lugar de la estructura proteica donde se da la interacción con el sustrato.
44
¿Qué estructura tiene el centro activo?
Dinámica y transitoria.
45
¿Qué modelos hay sobre la forma en la que se une el centro activo de la enzima con el sustrato?
l. Modelo llave-cerradura
| ll. Modelo del ajuste inducido
46
¿Quién propuso el modelo de llave-cerradura?
Fue propuesto por el bioquímico Alemán E. Fisher en 1884
47
¿Qué plantea el modelo llave-cerradura?
Una interacción rígida entre los dos componentes (El sustrato y el sitio activo de la enzima)
48
¿Cómo permanece la enzima en el modelo de llave-cerradura?
Sin transformaciones estructurales o funcionales.
49
¿Que supone el modelo de llave-cerradura?
Supone que la estructura del sustrato y del sitio activo son complementarias.
50
. ¿Quien propuso el modelo del ajuste inducido?
Fue propuesto por D. Koshland en 1958.
51
¿Qué nos plantea el modelo del ajuste inducido?
La enzima sufre un cambio conformacional al interactuar con el sustrato que permite una relación más estrecha entre ambos.
52
¿Cuál es el modelo más aceptado actualmente?
El modelo del ajuste inducido.
53
¿Qué sucede cuando el sustrato se une al sitio activo?
La enzima y el sustrato sufren cambios conformacionales y al final de la reacción la enzima vuelve a su estado original.
54
¿Cuándo tiene lugar una reacción química?
Cuando dos moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía denominada energía de activación. (Ea)
55
En bioquímica, ¿Como se conoce más frecuentemente la energía de activación?
Energía libre de activación G
56
¿Qué es energía de activación?
Cantidad mínima de energía que tienen las moléculas cuando van a reaccionar. Es una barrera energética por encima de la cual una molécula de un producto intermedio debe de pasar para que se lleve a cabo una reacción.
57
¿Los sustratos se convierten en qué antes de ser productos?
Productos intermedios.
58
¿Que es el estado de transición?
Es un estado que posee mayor cantidad de energía libre que los reactantes y que los productos.
59
¿Cómo se calcula la energía de activación?
Se le resta al nivel de energía del estado de transición el valor de energía que tienen los reactantes.
60
¿En qué consiste la acción de los catalizadores?
En disminuir la energía de activación.
61
¿Las enzimas disminuyen más rápido la energía de activación que cuales catalizadores?
Las enzimas disminuyen la energía de activación aún más rápido que los catalizadores inorgánicos.
-Existen catalizadores inorgánicos que son capaces de catalizar reacciones enzimáticas, pero las enzimas que tienen los seres vivientes son más efectivas que los catalizadores inorgánicos por que la disminuyen aún más.
62
¿Que permiten las enzimas para que el sustrato calce?
Permiten que el sustrato se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca.
63
¿Qué le hace la enzima al sustrato cuando este se une a su centro activo?
Modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.
64
¿Qué es la cinética enzimática?
Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática.
65
¿Que es la velocidad de reacción?
El cambio en la concentración de sustratos o productos por unidad de tiempo.
-Da lo mismo que definamos la velocidad de reacción en base al cambio de concentración de sustrato a que lo hagamos en base al cambio de concentración de productos por que los productos vienen de los sustratos.
66
¿Qué tipos de reacciones químicas hay?
l. Primer orden
ll. Segundo orden
lll. orden cero
67
¿Cuáles son las reacciones de primer orden?
Son aquellas en las que la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato.
Es decir que a medida de que aumenta la concentración del sustrato, va a ir aumentando proporcionalmente la velocidad de reacción.
68
¿Cuáles son las reacciones de segundo orden?
- Es aquella en la que la velocidad de formación de producto del producto depende de:
l. De la concentración de dos sustratos (Como en una reacción de condensación)
ll. Del cuadrado de la concentración de un único sustrato (como en una reacción de dimerización)
69
¿Que es una reacción de orden cero?
Es aquella en donde la velocidad de formación del producto es independiente de la concentración del sustrato.
-Es decir que la velocidad es independiente de la concentración del sustrato, ni de la concentración de dos sustratos ni del cuadrado de un sustrato.
70
¿Qué nos dice la teoría general de la acción enzimática?
Que la energía se combina con su sustrato para formar el complejo enzima-sustrato. (unión reversible) luego este complejo se rompe y por un lado se libera la enzima y por otro lado el producto.
71
¿Cuál es el factor limitante de una reacción?
El segundo paso es el factor limitante y determina la velocidad de reacción.
72
¿Qué cinética o ley siguen las enzimas?
Cinética de Michaelis-Menten
73
¿Qué es Km?
Es la concentración de sustrato a la cual se va a alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
-Es un parámetro de la afinidad de la enzima por su sustrato.
74
¿Cuál es la relación de Km?
A mayor Km mejor afinidad y viceversa.
75
¿Qué me va a indicar el valor de Km?
Como va a estar la afinidad de una enzima por su sustrato.
76
¿Qué me va a indicar el valor de Km?
Como va a estar la afinidad de una enzima por su sustrato.
77
¿Qué factores afectan la actividad de la enzima?
La afinidad de la enzima por el sustrato que es determinada por Km y la velocidad máxima.
78
¿Qué ecuación basada en la de Michaelis-Menten permite hacernos una gráfica recta para establecer mejores conclusiones?
Ecuación del doble recíproco o de lineweaver-Burk
79
¿Qué es inhibición enzimática?
Medio importante para regular las vías metabólicas.
80
¿Cuándo se va a inhibir una enzima?
Cuando se necesita que la ruta se haga más lenta, se va a inhibir una o varias enzimas.
81
¿En que se fundamentan los tratamientos clínicos?
En la inhibición enzimática.
82
¿Cual es un ejemplo de tratamientos clínicos fundamentados en la inhibición enzimática?
Los priles (Enalapril y captopril) para bajar la presión arterial inhiben la enzima convertidora de angiotensina ECA. Se llaman Inhibidores de la ECA.
83
¿Que permite diseñar la inhibición enzimática?
Técnicas bioquímicas.
84
¿Para qué sirve la inhibición enzimática?
l. De eso se fundamentan los tratamientos clínicos
| ll. Permite diseñar técnicas bioquímicas.
85
¿Que enzima inhibida es usada para ciertos experimentos?
ATPasa de sodio potasio más conocida como bomba de sodio potasio y se usa el inhibidor llamado ouabaina.
86
¿Qué tipo de inhibición hay?
Reversible e irreversible.
87
¿Por qué tipos de inhibidores puede ser producida la inhibición reversible?
l. Competitivos
ll. Acompetitivos
lll. No competitivos
88
¿Por qué es producida la inhibición irreversible?
Por venenos enzimáticos porque la molécula que produce la inhibición no se suelta de la enzima.
89
¿Qué son los inhibidores competitivos?
Se unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo enzima-inhibidor. El sustrato y el inhibidor compiten por el mismo lugar en la enzima.
90
¿Dónde se une el inhibidor competitivo?
Al mismo sitio donde se une el sustrato (Sitio activo o centro activo)
91
¿Por qué el inhibidor compite con el sustrato?
Porque ambos tienen una estructura semejante. El inhibidor se parece al sustrato.
92
¿Cómo puede invertirse el efecto en los inhibidores competitivos?
Al aumentar la concentración del sustrato.
93
. ¿Que reducen los inhibidores competitivos?
La afinidad de la enzima por el sustrato.
94
¿Qué hacen estos inhibidores con la Km?
La Km aumenta.
95
¿Cual es un ejemplo de un inhibidor competitivo?
El malonato es el inhibidor de la enzima succinato deshidrogenasa y el sustrato es el succinato.
---la única diferencia es un CH2.
96
¿Qué son los inhibidores acompetitivos de las enzimas?
Son los que se unen al complejo enzima-sustrato.
- Esto es reversible y se forma el complejo enzima-sustrato-inhibidor.
- Los inhibidores a competitivos se unen a la enzima cuando ya tiene el sustrato.
97
¿Qué invierte el efecto inhibitorio en los acompetitivos?
La adición de más sustrato.
98
¿En qué reacciones se observan los inhibidores a competitivos?
En las reacciones en las que se une más sustrato.
99
¿A qué parte de la enzima se unen los inhibidores acompetitivos?
A otro sitio diferente del centro activo de la enzima.
100
¿Cuáles son los inhibidores no competitivos?
Los que se unen tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
101
¿Dónde se unen?
A un lugar diferente del sitio activo de la enzima.
| -No afectan a la unión del sustrato.
102
¿Qué producen los inhibidores no competitivos?
Una modificación de la conformación de la enzima que impide la formación del producto.
103
¿Cuando se invierten parcialmente los inhibidores no competitivos?
Se revierten parcialmente al aumentar la concentración del sustrato.
104
¿Qué son los inhibidores irreversibles?
Son aquellos que se unen covalentemente a la enzima.
105
De un ejemplo específico (Clínico) de cómo actúan los inhibidores irreversibles
Anemia producida por envenenamiento por plomo. Hay una unión del plomo a los grupos Tioles de una enzima llamada ferroquelatasa, (lleva a cabo la inserción de hierro en el hemo). La hemoglobina necesita hierro para formarse, entonces cuando hay envenenamiento por plomo, esta enzima es inhibida. Y si esta enzima es inhibida, no se forma hemoglobina causando anemia.
106
¿Qué diferencia hay entre los inhibidores no competitivos y los inhibidores irreversibles?
El sustrato no se puede unir si el inhibidor ya se ha unido a la enzima a diferencia de los inhibidores no competitivos.
107
De un ejemplo de un inhibidor irreversible.
El p-cloromercuriobenzoato. Una enzima con un grupo tiol reacciona con el clorurodemercurio. Y así la enzima queda inhibida.
108
¿De qué depende la actividad óptima (máxima) de una enzima? (En realidad estos factores también influyen en la actividad en general)
l. Temperatura
ll. pH
lll. Presencia de cofactores
lV. Concentración del sustrato
V. Concentración de la enzima
109
¿Qué reacción cataliza el argininosuccinato sintetasa?
El paso de aspartato más citrulina más arginino succinato, pero para esto se necesita de ATP. (Energía metabólica) El ATP pierde dos fosfatos.
110
¿De qué depende la actividad óptima (máxima) de una enzima? (En realidad estos factores también influyen en la actividad en general)
l. Temperatura
ll. pH
lll. Presencia de cofactores
lV. Concentración del sustrato
V. Concentración de la enzima
111
¿Que es la temperatura óptima?
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima.
112
¿A qué temperatura trabajan mejor las enzimas de nuestro organismo?
A 37 grados centígrados.
113
¿Que es el pH óptimo?
El pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. (El pH en el cual una enzima trabaja al máximo)
l. El pH de las enzimas puede cambiar.
ll. La mayoría de las enzimas son sensibles a los cambios del pH.
114
. ¿A qué pH trabajan la mayoría de las enzimas?
A pH neutro.
115
¿Cuántas enzimas conocidas requieren de un cofactor para funcionar?
Casi un tercio. (Un poco menos de la tercera parte)
| ---Sin estos cofactores la enzima no trabaja bien.
116
¿Cómo pueden ser los cofactores?
l. Iones inorgánicos: como el Fe++ (hierro), Mg ++ (Magnesio), Zn ++ (Zinc), Mn ++ (Manganeso) etc
ll. Molécula orgánica (Coenzima)
117
¿A partir de qué se sintetizan las coenzimas?
A partir de vitaminas.
118
¿Cual es la función de los cofactores?
l. Alterar la estructura tridimensional de la enzima
| ll. Intervenir como otro sustrato
119
¿Qué es una apoenzima?
La proteína sin el cofactor.
120
¿Qué es una holoenzima?
La proteína con el cofactor.
121
¿En qué formas se encuentra la coenzima Nicotinamida adenina dinucleótido?
Se encuentra en cuatro formas diferentes (Nosotros solo vamos a usar dos):
l. NAD+: Forma oxidada
ll. NADH : Forma reducida
lll. NADP: Cuando está fosforida. Esta a su vez puede estar lV. en dos formas, NADPH (Forma reducida) , NADP+ (Forma oxidada)
122
¿En qué tipo de reacción participa la coenzima Nicotinamida adenina dinucleótido?
En reacciones de oxido-reducción.
123
¿De donde se deriva la coenzima Nicotinamida adenina dinucleótido?
De la niacina. (Es una vitamina)
124
¿En qué formas puede estar la coenzima Flavinadenindinucleótido?
En dos formas:
l. FAD+: Forma oxidada
ll. FADH2: Forma reducida
- ---La FMN es una coenzima muy parecida a esta.
125
¿En qué tipo de reacciones participa la coenzima Flavinadenindinucleótido?
En reacciones de oxido-reducción.
126
¿Cuál es el precursor dietético a partir del cual se deriva la coenzima Flavinadenindinucleótido?
De la Riboflavina (Vitamina B2)
127
En qué tipos de reacciones participa la tiamina pirofosfato también conocida por sus siglas TPP?
Descarboxilación.
128
. ¿Cual es el precursor dietético de la tiamina pirofosfato?
Tiamina (Vitamina B1)
129
¿En qué tipo de reacción participa la coenzima biocitina?
Carboxilación.
130
¿Cual es el precursor dietético de la biocitina?
Biotina
131
¿En qué tipo de reacciones participa la coenzima piridoxal fosfato también conocida por sus siglas PLP?
Reacciones de transaminación
132
¿Cuál es el precursor dietético del piridoxal fosfato (PLP)?
Piridoxina. Vitamina B6
133
¿Por qué es más compleja la relación entre la concentración de la enzima y la actividad enzimática?
Por que se puede producir la inducción enzimática o represión enzimática.
134
¿En qué consiste la inducción enzimática?
En que aumenta la síntesis de novo de enzimas (Se sintetizan moléculas nuevas de enzimas)
- Al sintetizarse más moléculas, aumenta la concentración de las enzimas, por lo que aumenta la actividad enzimática.
- La síntesis proteica (de enzimas) requiere tiempo y mucha energía.
135
¿En qué consiste la represión enzimática?
Disminución en la síntesis de enzimas
| --Si disminuye la síntesis de enzimas, disminuye la actividad enzimática.
136
¿Cuando se produce la inducción enzimática?
Cuando la concentración de sustrato aumenta por encima de ciertos valores o cuando aparecen nuevos sustratos antes ausentes.
137
¿Que estimula la inducción enzimática?
Hormonas las cuales algunas de ellas pueden tener un efecto de larga duración.
--Ejemplo: La hormona del crecimiento actúa durante toda la etapa del crecimiento, es un efecto de larga duración. Entonces, se acumulan proteínas, se sintetizan nuevas incluyendo enzimas.
138
¿De acuerdo a que ocurre la inducción o represión?
A las necesidades celulares.
139
¿Para qué sirve la regulación enzimática?
- Mantenimiento de un estado ordenado
- Conservación de energía: Las enzimas deben de activarse e inhibirse.
- Respuesta a las variaciones ambientales: Si pasamos de un tiempo caluroso a un frío, las enzimas tienen que adaptarse.
140
¿Qué tipos de regulación o de control existen de las enzimas?
l. Control genético
ll. Modificación covalente
lll. Activación de zimógenos
lV. Regulación alostérica
141
¿Que regula el control genético?
La inducción y represión enzimática es controlada desde los genes.
---Un gen es el que va a activarse y va a dirigir que se sinteticen más moléculas de una enzima en un determinado momento, o un gen va a inactivarse para que la enzima se sintetice menos y haya represión enzimática.
141
¿Que regula el control genético?
La inducción y represión enzimática es controlada desde los genes.
---Un gen es el que va a activarse y va a dirigir que se sinteticen más moléculas de una enzima en un determinado momento, o un gen va a inactivarse para que la enzima se sintetice menos y haya represión enzimática.
142
¿De qué forma están reguladas todas las enzimas?
A control genético, pero los otros mecanismos son para ciertos grupos.
143
¿Qué sucede en la regulación covalente?
La actividad enzimática puede aumentar o disminuir por la adición covalente o la remoción de un grupo químico a la enzima.
l. Es transitorio y reversible
144
¿Qué grupos químicos son adicionados o removidos con mayor frecuencia en la regulación covalente?
l. Fosfato: El más frecuente.
ll. Metilo
lll. Adenosina
145
¿Cuál es el grupo químico que con más frecuencia se adiciona o se retira en la regulación covalente?
El fosfato.
146
¿Por qué ciclo pasan las enzimas en las que se usa fosfato para su regulación?
Por el ciclo de fosforilación/desfosforilación
| l. Se les quita o se les agrega fosfato.
147
¿Que es una proteína kinasa?
Enzimas que le pegan fosfato a una proteína o enzima. .
148
¿Que es una proteína fosfatasa?
La enzima que le quita el fosfato a la enzima.
149
¿Qué son las fosfatasas?
Enzimas que fosforilan.
150
¿A qué aminoácido se pega el fosfato en la proteína?
Serina, treonina y tirosina.
