ENZIMA

Question 1

COFACTOR

Answer 1

Componente NO proteico de la enzima
2 tipos:
Inorgánicos : Ion metálico
Orgánicos : Coenzimas , Cosustratos , grupo prostéticos

Question 2

APOENZIMA

Answer 2

Parte proteica de la enzima que se encuentra inactiva

Para que se active necesita la union del cofactor

Question 3

HOLOENZIMA

Answer 3

Cofactor + Apoenzima

Question 4

PROCESO DE FORMACION DE ENZIMAS

Answer 4

E+S=ES=>E+P
Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones y disminuyen la EA(energía de activación ) con forme aumenta la velocidad

ENZIMAS NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE LA REACCION

Question 5

ESPECIFIDAD DE LAS ENZIMAS

Answer 5

La energía de fijación es la que aporta la especificad mediante la formación de enlaces NO covalentes
TRES TIPOS:
-Absolutas Solo se pueden unir al sustrato
-Grupo funcional : pueden unirse a varios sustratos que contengan un grupo funcional determinado
-Reacción: Catalizan un tipo de reacción

Question 6

MODELO LLAVE-CERRADURA

Answer 6

Explica la especificad de las enzimas
Cuenta que el centro activo tiene una forma rígida en a que solamente entra el sustrato.
No explica como llega el sustrato a ser producto

Question 7

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

Answer 7

Explica la especificad y la formación del producto

El Centro activo es moldeable , se ajusta al sustrato , al igual que el sustrato al centro activo

Question 8

ESTADO DE TRANSICIÓN

Answer 8

E+S->ES
Es una situación intermedia

La transformación de un sustrato a producto ocurre a través de un estado TRANSITORIO INESTABLE

Se encuentra a un nivel energético superior al estado del que parte.

Implica que aunque la reacción sea espontánea debe superar una barrera energética conocida como ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

El centro activo es complementario a ella

Question 9

COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Answer 9

Es la interacción entre la enzima y el sustrato y lo que estabiliza el estado de transición

Question 10

ESTADO BASAL

Answer 10

Estado final de la enzima , donde la enzima ya es producto

Question 11

VELOCIDAD ENZIMÁTICA

FORMULA Y DE QUÉ DEPENDE

Answer 11

V=K(S)

Depende de :

• La habilidad de catalizar reacciones , uniones covalentes y no covalentes
• La concentración del sustrato

La constante de velocidad esta relacionada con la energía de activación de forma inversa y exponencial , por lo que un descenso de EA implica un aumento Velocidad

Question 12

ENERGIA DE FIJACION

Answer 12

Es la principal fuente de la energía libre usada para disminuir la energía de activación de cada reacción.
Aporta especificidad y catálisis

Question 13

PASOS QUE LIMITAN LA VELOCIDAD DE LA REACCION según (s)

Answer 13

1. SI (S) es baja = V es proporcional a (S), V0 aumenta linealmente
2. Un aumento de (S) , implica que V aumenta en menor cantidad
3. Enzima saturada , (S) no tiene nigua efecto

Question 14

K cat

Answer 14

Medida de la velocidad catalítica de la enzima
Es la velocidad de la reacción en la etapa mas lenta
(limitante)

Numero de moléculas de sustrato intercorvertidas en producto en 1 segundo por 1 sola molécula de enzima en condiciones de saturación

Se encuentra en la segunda etapa dando lugar a la formación de la E + P
La velocidad depende de el complejo ES

Question 15

ECUACION DE MICHAELIS MENTEN

Answer 15

Explica el comportamiento de las reacciones en las que la concentración del complejo ES permanece cte, y la concentración de sustrato es superior a la de la enzima.

Vo= Vmax (S) / Km +(S)

Km= afinidad de la enzima a este sustrato
A > Km = < afinidad y Vo será menor

Vo= 1/2 Vmax que implica que Km=(S)

Question 16

ECUACION DE MICHAELIS MENTEN Y GRÁFICAS

Answer 16

1.CONCENTRACION DE SUSTRATO BAJAS : Km»>(S)

Vo= Vmax/ Km se desprecia el sustrato del denominador
Se comporta como una grafica lineal -> Vo= K(S)

Grafica , linea recta hacia arriba

2.CONCENTRACION DE SUSTRATO ALTAS:(S)»>Km
Vo=Vmax
Despreciamos Km
(E) > (ES)

Gráfica linea que llega a Vmax

3.LA CTE DE MICHAELIS:Km=(S)
Vo= Vmax/2= Vmax(S) / Km+(S)

Gráfica que no llega a Vmax y se curva , no es lineal hacia arriba

Question 17

KM

Answer 17

Cuando Vo = 1/2 de Vmax ===> Km = (S)
Es concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la Vmax
Un valor bajo de Km se puede relacionar con una gran estabilidad del complejo ES , que indica una elevada afinidad de la enzima por el sustrato

Question 18

KS

E+S ( k1 ) -> ES -> E+P (K2)

E+S ( K-1)

Answer 18

Permite estimar el grado de disociación del complejo ES y la afinidad e la enzima por el sustrato

Question 19

REPRESENTACIÓN LINEWEAVER BURK (fórmula)

Answer 19

1/ Vo = Km/ Vmax(S) + 1/ Vmax

inhibidores reversibles

Question 20

FACTORES QUE AFECTA A LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Answer 20

1.CONCENTRACION DE LA ENZIMA
2.TEMPERATURA ( Aumento de Tº = aumento velocidad)
3.PH
cambio de forma , cambio de interacción débil , cambio de centro activo y cambio de especificad

Question 21

ISOENZIMAS

Answer 21

Enzimas que catalizan la misma reaccion pero que tienen distintas propiedades físicas debido a diferencias de la secuencia de aminoácidos

Question 22

INHIBICION REVERSIBLE

Answer 22

EL inhibidor se une mediante interacciones reversibles
La union se produce mediante enlaces NO covalentes

TIPOS:
1. INHIBICION COMPETITIVA
Compite el sustrato por el centro activo

2.INHIBICION ACOMPETITIVA
Se une en un sitio ≠
Solo se une al complejo ES

3.INHIBICION MIXTA
Se une a un sitio ≠ que el sustrato
Se une tanto a al enzima como al ES

Question 23

INHIBICION IRREVERSIBLE

Answer 23

EL inhibidor se une tan fuerte que bloquea sus actividad de manera permanente
Asociación NO covalente muy estable

Question 24

INHIBIDORES

Answer 24

Agentes moleculares que interfieren en la catálisis haciendo la reacción mas lenta o deteniendo la reacción
Alteran Vmax y Km

Question 25

INHIBICIÓN COMPETITIVA

Answer 25

Vmax No cambia
Km AUMENTA

TIPO DE INHIBIDOR REVERSIBLE
El inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato por lo que compiten por el centro activo

Los efectos de la inhibición competitiva se anulan con la adición de un sustrato

Question 26

EJEMPLO DE INHIBICION COMPETITIVA

Answer 26

INTOXICACION POR METANOL

Metanol ——-> Formaldehido
alcohol deshidrogenasa

Etanol hace sustrato y la alcohol deshidrogenasa tiene actividad enzimática sobre el , por lo que a medida que pasa el tiempo la concentración de etanol disminuye y forma acetaldehido

Para tratarlo : infusión intravenosa lenta de etanol

Question 27

EJEMPLO DE INHIBICION COMPETITIVA 2

Answer 27

HIPERTENSION : CAPTOPRIL

Angiotensionógeno–> Angiotensina I –> Angiotensina II

La angiotensina II : Vasoconstriccion y aumento volemia =HTA

La inhibición de la actividad de la Angiotensina II es el objetivo

el captopril inhibe la angiotensina II y reduce la presión arterial

Question 28

INHIBICION ACOMPETITIVA

Answer 28

Vmax DISMINUYE
Km DISMINUYE
(S) AUMENTA

TIPO DE INHIBICION REVERSIBLE
El inhibidor se une a un sitio distinto que el sustrato por lo que NO compiten por el sustrato

Aumentar las (S) NO revierte los efectos del inhibidor

La pendiente NO varía 
al aumentar (I) = Km y Vmax disminuyen 

El inhibidor afecta a la función catalítica de la enzima peor NO su union a S

La inhibición acompetitiva es solo significativa para LAS ENZIMAS MULTISUSTRATO

Question 29

INHIBICION MIXTA

Answer 29

Vmax DISMINUYE
- Km en función del inhibidor mixto que sea:

• enzima : si se une con mas afinidad , parecerá un I.C = AUMENTA Km
• complejo ES: si se une con mas afinidad , parecerá un I.A= DISMINUYE Km

Tipo de inhibición reversible , donde el inhibidor se une a un sitio distinto que el sustrato , pero se une tanto a la enzima como al complejo ES

La union del sustrato NO revierte los efectos de un inhibidor

Solo pasa en enzimas de +2 sustratos

Question 30

INHIBICION NO COMPETITIVO

Answer 30

Vmax Diminuye

Km no se mueve

Question 31

INACTIVADORES SUICIDAS

Answer 31

Pasa por los primeros pasos de una reacción enzimática normal pero en vez de convertirse en el producto
Se convierte en un compuesto muy reactivo que se combina irreversiblemente con la enzima e INHIBE SU ACCIÓN CATALÍTICA

Question 32

EJEMPLO DE INHIBICION IRREVERSIBLE COMO TERAPIA MEDICA

Answer 32

PENICILINA : Inhibe la transpeptidasa que entrecruza las tiras de peptidoglucanos de la pared bacteriana

DISULFRAM : ( ALCOHOLISMO)
Alcohol-> Acetaldehido –>Acetato
(alcohol deshidrogenasa)

ASPIRINA

METOTREXATO

Question 33

EJEMPLO DE INACTIVADOR SUICIDA

Answer 33

AC.CLAVULÁNICO

Question 34

ENZIMAS ALOSTERICAS

Answer 34

Enzimas cuya estructura tridimensional cambia cuando se unen determinadas moléculas
Al cambiar la conformación cambia su función
Tiene 2 conformaciones : + activa la enzima - inactiva

2 TIPOS DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS

HOMOTRÓPICAS: el sustrato es el modulador
Varias subunidades

HETEROTRÓPICAS: El modulador es el distinto al sustrato

Poseen varias subunidades , la subunidad catalitica sera aquella donde ocurra la catálisis y la subunidad reguladora será el lugar de union de modulador alosterico.

Question 35

RETROINHIBICION ALOSTERICA

Answer 35

La enzima reguladora es inhibida por el producto final de la ruta

Proceso de feedback negativo
F: Regular la actividad enzimatica

Se equilibra la velocidad de formación y la acumulación del producto final hace que la ruta funcione mas lentamente

Question 36

CINÉTICA DE LA RETROINHIBICION ALOSTERICA

Answer 36

Km de la retroinhibicion alosterica es K0,5
NO SE AJUSTA A LA MICHAELIS-MENTEN

Cuando se + un ACTIVADOR alosterico : K0,5 diminuye
Cuando se + INHIBIDOR alosterico : K0,5 aumenten

Question 37

ENZIMAS REGULADAS POR MODIFICACION COVALENTE

Answer 37

Modulan su actividad mediante modificación covalente de la molécula enzimática

• La mas frecuente es la fosforilacion : GRUPOS -OH
• Adenilacion : +nucleotido
• ADP-RIBOSILACIÓN : +Adp-ribosa

Question 38

REGULACION POR FOSFORILACION

Answer 38

QUINASAS catalizan la unión de grupos fosforilos
Los grupos fosfatos son grandes y tienen dos cargas negativas , lo que provoca un cambio en la conformación de la proteína

FOSFATASAS , Enzimas que eliminan un grupo fosfato , y provocan un cambio conformacion.

Question 39

REGULACION POR ROTURAS PROTEOLITICAS

Answer 39

El precursor esta inactivo , cuando se corta este precursor en un lugar especifico , ocurre un cambio conformación.
EL centro activo de la enzima se activa
Proceso Irreversible

Para inactivarlas= proteinas inhibidas

Question 40

ENFERMEDADES ASOCIADAS POR REGULACION DE ROTURAS PROTEOLITICAS

Answer 40

Pancreatitis aguda: Activación prematura de enzimas pancreáticas

Hemofilia: No se activa un zimógeno en la cascada de coagulación

Tabaco y enfisema: Destrucción de la proteína control de esastasa alveolar

La misma enzima puede regular de diferentes , ya que las células reciben señales distintas
Esto permite la coordinación de las actividades en rutas interconectadas.

Las enzimas proteoliticas , la producen las células del páncreas , donde se encuentran en su forma zimogenica
( precursor inactivo)
Cuando se secretan a la luz del intestina son cortadas y se producen enzimas activas.