Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Proteinkemi og enzymologi > Eksamenslæsning > Flashcards

Eksamenslæsning Flashcards

1
Q

Hvad er homologe gener?

A

To gener med ens sekvenser

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hvad er paraloge gener?

A

Homologe gener i samme art, afledt ved genduplikation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hvad er ortologe gener?

A

Homologe gener i forskellige arter, afledt fra samme stamprotein

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hvad siger entropi (S) noget om?

A

“Randomness” eller “disorder” af komponenter i et kemisk system

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hvad siger enthalpi (H) noget om?

A

Antal og former for bindinger

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hvilken ladning har alfa-helix N-term?

A

0,5 (C-term har -0,5)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Nævn de upolære aa

A

G, A, P, V, L, I, M

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Nævn de aromatiske aa

A

F, Y, W

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Nævn de polære, uladede aa

A

S, T, C, N, Q

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Nævn de positivt ladede aa

A

K, R, H

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Nævn de negativt ladede aa

A

D, E

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hvad er den gennemsnitlige molekylvægt for en aa rest?

A

110 g/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hvad er en prostetisk gruppe?

A

Den del af et protein, der ikke består af aminosyrer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hvilken rest er ikke plan i peptidnbindingen?

A

Prolin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ved hvilke nm absorberer F, Y og W?

A

F: 257 nm
Y: 274 nm
W: 280 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hvor langt er et turn i en alfa-helix?

A

5,4 Å lang

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hvor mange aa rester består hvert turn i en alfa-helix af?

A

3,6 aminosyrerester

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Er venstre- eller højrehånds alfa-helix mest fremkommende?

A

Højrehånds

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Hvor lang er repeteringsperioden for parallelle beta-sheets?

A

6,5 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hvor lang er repeteringsperioden for anti-parallelle beta-sheets?

A

7 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hvor findes alfa-helix ofte?

A

Findes ofte på ydersiden af proteiner, og er derfor amfipatiske

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Er antiparallelle eller parallelle beta-sheets mest stabile?

A

Antiparallelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hvad kendetegner et fibrøst protein?

A

Har polypeptidkæder i en lang række eller sheets. Består ofte i høj grad af samme type sekundær struktur. Har relativt simpel tertiær struktur. Giver støtte og form. Er uopløselige i vand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hvad kendetegner et globulært protein?

A

Har polypeptidkæder, der er foldet i sfæriske eller globulære former. Har ofte flere forskellige sekundære strukturer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Hvad er et motiv/supersekundær struktur?

A

Et genkendeligt arrangement af 2 eller flere sekundære strukturer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Hvad er et domæne?

A

“Uafhængige” enheder indenfor en polypeptidkæde, der ofte kan eksistere alene og beholde sin tertiære struktur og funktion. Typisk kendetegnet ved et fold

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Hvad er intrinsically disordered proteins?

A

Proteinet, eller dele af det, er ustruktureret og mangler hydrofobisk kerne. Har i stedet mange ladede rester og Pro rester

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Hvor meget energi har en hydrogenbinding?

A

Op til 10 kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Hvor meget energi har en van der Waals interaktion?

A

Op til 2 kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Hvor meget energi har en ionisk interaktion?

A

Op til 250 kJ/mol, afhænger dog af den dielektriske konstant

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Hvor stabilt er et foldet protein?

A

Marginalt stabile med en fordel på 20-60 kJ/mol i forhold til det udfoldede

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Hvilke 4 hierakiske kategorier er SCOP bygget på?

A

Klasse, fold, superfamilie, familie

33
Q

Nævn 3 databaser for protein strukturer

A

PDB, SCOP og CATH

34
Q

Hvor tæt skal donor og acceptermolekyle være fra hinanden ved fluorescens?

A

20-70 Å

35
Q

Hvad er en kromofor?

A

Den del af molekyler, der er ansvarlig for interaktionen med lys

36
Q

Ved hvilken bølgelængde absorberer peptidbindinger?

A

Intens absorbans ved 190 nm og svag absorbans ved 210-220 nm

37
Q

Hvor langt må atomer højst være fra hinanden for at man kan opnå signal i NOE-spektre?

A

5-6 Å fra hinanden

38
Q

Ved hvilke nm fluoroscere F, Y og W?

A

F: 282 nm
Y: 303 nm
W: 348 nm

39
Q

Ses rød eller blåskifte når W kommer i hydrofobe omgivelser?

A

Blåskifte

40
Q

Ved hvilken bølgelængde har hhv foldede og udfoldede proteiner fluoroscens maksimum?

A

Foldede: 335 nm
Udfoldede: 356 nm

41
Q

Hvor har alfa-helix minima i CD-spektre?

A

Ved 208 og 222 nm

42
Q

Hvor har beta-sheets minima i CD-spektre?

A

Ved 216 nm

43
Q

Hvor har random coil minima i CD-spektre?

A

Ved 200 nm

44
Q

Hvad er forskellen på unkompetetiv og mixed hæmmer?

A

Binder begge til site forskelligt fra det aktive site. Unkompetetiv binder kun til ES komplekset mes mixed både kan binde til E eller ES komplekset

45
Q

Hvordan nedsætter enzymer aktiveringsenergien?

A

Ved svage bindingsinteraktioner mellem substrat og enzym

46
Q

Hvilke rester ses katalytisk triade mellem i serinproteaser?

A

Asp102, His56 og Ser195

Hæver pKa-værdien for His56

47
Q

Hvor kløver chymotrypsin peptidbindinger?

A

Ved aromatiske rester

48
Q

Hvad er transition state analoger?

A

Stabile molekyler, der ligner transition state og har højere affinitet for enzymet end substratet

49
Q

Hvad er allosteriske enzymer?

A

Enzymer, der reversibelt, nonkovalent binder komponenter, hvilket giver konformationelle ændringer

50
Q

Hvorfor denne forkert foldede proteiner ofte aggregater?

A

De har ofte hydrofobe overflader eksponeret, hvilket gør dem “sticky”

51
Q

Hvad gør PDI?

A

Protein disulfide isomerase, katalyserer ændringen af disulfidbroer

52
Q

Hvad gør PPI?

A

Peptide prolyl cis-trans isomerase, katalyserer omdannelsen af cis og trans isomerer hos Pro resternes peptidbindinger

53
Q

Hvad/hvilke midler kan denaturer et protein?

A

Urea, guanidin, SDS, pH og temperatur

54
Q

Hvad er et molten globule?

A

Intermediat med mange af de samme egenskaber som native proteiner og mange af de samme sekundære strukturer samt hydrofobisk kerne, mangler dog langtrækkende og tertiære interaktioner

55
Q

Hvad kan bruges til at måle dannelsen af den hydrofobe kerne?

A

Den fluorescerende probe ANS

56
Q

Hvad er en agonist?

A

En strukturel analog, der binder til en receptor og efterligner den naturlige ligand

57
Q

Hvad er en antagonist?

A

En anolog, der binder til receptoren uden at give den normale effekt og blokerer dermed for effekten af agonisten/liganden

58
Q

Forklar “core” og “rim” regionen på protein-protein grænseflader

A

“Core” regionen inderholder rester der har mindst et fuldt begravet atomen. “Rim” regionen indeholder rester der kun har tilgængelige atomer

59
Q

Hvad er forskellen mellem “våde” og “tørre” grænseflader?

A

Ved “tørre” danner vand en ring rundt om grænsefladen og er næsten helt ekskluderet fra midten (ofte specifikke grænseflader) mens “våde” grænseflader har vandmolekyler over det hele (ofte nonspecifikke (krystal) grænseflader)

60
Q

Hvad er en epitope?

A

Antigendeterminant, den del af antigenet som antistoffet genkender

61
Q

Har myoglobin hyperbolsk eller sigmoid bindingskurve?

A

Hyperbolsk, har kun 1 subunit

62
Q

Hvorfor er signal transduktioner meget følsomme?

A

Høj affinitet af receptoren for signal molekylerne, (ofte) kooperativitet i ligand-receptor interaktioner samt amplifikation af signalerne af enzymkaskader

63
Q

Beskriv forskellen i KNF og MWC modellen

A

KNF: Subunits kan være i forskellige former (f.eks. 1 i T og 1 i R). Kun R state kan binde O2
MWC: Alle subunits er enten R eller T state. Begge states kan binde oxygen

64
Q

Hvor er signalsekvens for proteiner, der skal til mitokondrier, chloroplast eller ER?

A

Ved N-terminalen på de nye syntetiserede polypeptider

65
Q

Hvad karakteriserer et signalsekvens?

A

13-36 aa rester. Først relativt positivt ladede rester, dernæst 10-15 hydrofobe rester og til sidst en kort sekvens, der er ret polær samt korte rester (Ala el Gly) nær kløvningsstedet

66
Q

Hvor tyk er et lipid bilag

A

30 Å

67
Q

Hvad er et hydrofobisk anker (lipidforankring)?

A

Et eller flere kovalent bundede lipider til membranproteiner. Holder proteinet ved membranens overflade

68
Q

Hvorledes kan periferale membranproteiner frigives?

A

Ved relativ mild behandling som ændring i pH eller ionstyrke, fjernelse af Ca2+ med fx EDTA eller tilsætning af urinstof eller carbonat

69
Q

Hvorledes kan integrale membranproteiner fjernes?

A

Kan ekstraheres med detergenter, der danner micellignende strukturer om proteinerne og dermed ødelægger de hydrofobe interaktioner. GPI-forankrede proteiner kan frigøres vha. phospholipase C

70
Q

Hvad er forskellen på carrier og kanal?

A

Carrier: Stor stereospecificitet, udviser mætning
Kanal: Højere hastigheder end carrier, mindre stereospecifikke, udviser ikke mætning

71
Q

Hvornår er en rmsd værdi god?

A

Backbone

72
Q

Hvornår er ramachandran plot godt?

A

0 i disallowed, >90% i tilladte

73
Q

Hvor mange violations må der være i NMR?

A

0 overtrådte med mere end 5 Å for NOE’er, 0 overtrådte med mere end 5° for vinkler

74
Q

Hvad er en god R-faktor?

A

Under 20 %

75
Q

Hvad er en god B værdi?

A

Under 30 Å

76
Q

Hvilke rester er Zn ofte koordineret af?

A

His og Cys

77
Q

Hvilke rester er Ca2+ ofte koordineret af?

A

Sure rester

78
Q

Hvor spalter trypsin?

A

Ved carboxylsyreenden af Lys og Arg (dog ikke hvis de er efterfulgt af Pro)

79
Q

Hvad er den øvre grænse for kcat/km (som mange enzymer har opnået?

A

Mellem 10^8 til 10^9 M^-1s^-1

Proteinkemi og enzymologi (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions