Egzamin Flashcards
Polipeptydy oligomeryczne ułożone obok siebie tworzą strukturę białka
Trzeciorzędową
Których białek jest najwięcej we krwi?
Albumin
Który z motywów dotyczy białek wiążących DNA?
Helisa - skręt - helisa
Które z białek ma największe powinowactwo do tlenu?
Mioglobina
Które z białek uczestniczą w faldowaniu białek?
Chaperony, izomeraza cis-trans-allilowa, dwusiarczkowa izomeraza białek
Przy stałym Vmax i rosnącym Km mówimy o inhibicji
Kompetycyjnej
Inhibitor niekompetycyjny cechuje się tym, że
Jest niepodobny do substratu i wiąże się w miejscu innym niż centrum aktywne enzymu
Wiązania dwusiarczkowe tworzą się
Między dwoma resztami cysteiny
Regulacja wolna to
Regulacja na poziomie transkrypcji DNA
Reakcja przebiegająca według kinetyki Michaelisa-Mentena cechuje się jaką wartością współczynnika Hilla (nH)
nH=1
Przy mierzeniu aktywności enzymatycznej zmieniamy stężenie
Substratu
Aktywność właściwa to
Liczba jednostek standardowych przypadających na 1 mg białka
W reakcji enzymatycznej typu K zastosowanie aktywatora allosterycznego dodatniego spowoduje
S0,5 zmniejsza się, co powoduje zwiększenie powinowactwa enzymu do substratu
Prawastatyna działa na reduktazę HMG-CoA jako
Inhibitor kompetycyjny bez wpływu na szybkość maksymalną enzymu, ale zmniejszając powinowactwo HMG-CoA do enzymu
Gdy wykreślimy szybkość reakcji enzymatycznej względem stężenia substratu, który z poniższych kształtów otrzymamy na wykresie
Hiperbolę
Pojęcie inhibicji kompetycyjnej i niekompetycyjnej możemy zastosować do
Inhibitorów które wiążą się do enzymów bez udziału wiązań kowalencyjnych i mogą oddysocjowac od enzymu jeżeli spada stężenie inhibitora w środowisku w którym przebywa enzym
Sacharaza drożdżowa należy do
Hydrolaz
Stała Michaelisa wyrażona jest w
Molach na litr
Aby mierzyć aktywność enzymu w celu określenia jego szybkości maksymalnej i stałej Michaelisa stężenia substratow i produktów powinny być takie, aby
Zmiana energii swobodnej podczas reakcji była maksymalnie ujemna
Do oznaczania cukrów regulujących posłuży nam
Siarczan miedziowy (II)
Im wyższe Km tym niższe powinowactwo emzymu do substratu (P/F)
Prawda
Podczas wyznaczania Km należy zastosować
Stałe stężenie enzymu i zmienne stężenie substratu
Jakim typem efektora jest cholesterol w reakcji z ACAT?
Pozytywny efektor allosteryczny wywierający efekt homotropowy
Regulacja aktywności enzymów poprzez fosforylację enzymów prowadzi do przyłączenia
Reszty fosforanowej do białkowej reszty seryny, treoniny lub tyrozyny
Prawdą jest, że w warunkach kinetyki zerowego rzędu
Szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do ilości enzymu
Zmiana konformacji globiny po związaniu cząsteczki tlenu przez żelazo hemowe jest skutkiem zmiany położenia żelaza w stosunku do płaszczyzny hemu i przemieszczenia reszty aminokwasowej łancucha globiny. Jest to reszta:
aminokwasu posiadającego dwa atomy azotu w swojej cząsteczce, aminokwasu zaliczanego do grupy o zasadowych łańcuchach bocznych
Aktywność izoenzymów dehydrogenazy mleczanowej może być rozróżniana biochemicznie, ponieważ
izoenzym H4 (sercowy) utlenia alfa-hydroksymaślan, a M4 (mięśniowy) nie
Stężenie 2,3-BPG we krwi osób zaadaptowanych do dużych wysokości może
wzrosnąć z fizjologicznych wartości 4-5mM do 8mM
W osoczu krwi pacjentów z 1) ostrym zapaleniem trzustki 2) rakiem prostaty 3) chorobami wątroby na tle alkoholowym obserwuje się podwyższony poziom aktywności
1) amylazy 2) kwaśnej fosfatazy 3) gamma-glutamylotransferazy
Km enzymu wynosiła 0,05 mikromola. Stężenie aktywności emzymatycznej powinniśmy wyznaczać w stężeniu równym
10 mikromoli
Trzykrotnie podwyższona aktywność kinazy kreatynowej, a skład izoenzymowy to 30% CK2 (MB) i 70% (MM). Co mogło przydarzyć się pacjentowi?
Pacjent 1 dzień wcześniej doznał ciężkiego zawału
2,3-bisfosfoglicerynian wiąże się z hemoglobina w stosunku
1:1
Zablokowanie grup -SH dehydrogenazy bursztynianowej prawdopodobnie wpłynie na zmianę jej
Vmax
Produktem działania dehydrogenazy bursztynianowej (SDH), działającej w kierunku utleniającym jest
Fumaran
Przykładem emzymu cyklu kwasów trojkarboksylowych, którego produktem może być GTP jest
Tiokinaza bursztynianowa/syntetaza byrsztynylo-CoA
Koenzymem dehydrogenazy pirogronianowej NIE jest
Fosforan pirydoksalu (pochodna wit. B6)
Utlenienie jednej cząsteczki acetylo-CoA w cyklu kwasów trójkarboksylowych, uwzględniając zysk z fosforylacji substratowej i oksydacyjnej, może dostarczyć
12 cząsteczek ATP
Bezbarwna barwa roztworu uzyskana po reakcji katalizowanej przez SDH z żelazicyjankiem świadczy o
Zajsciu reakcji
Redukcję żelazicyjanku spowodujemy bezpośrednim przejściem elektronów z
Cytochromu C
Dehydrogenaza bursztynianowa przeprowadza reakcję
Oksydoredukcji
Pirofosforan tiaminy w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę pirogronową jest nośnikiem
Reszty hydroksyetylowej
Aby w obecności bursztynianu żelazicyjanek mógł się odbarwić potrzebne są następujące elementy transportu elektronów
Ubichinon (koenzym Q10)
ATP jest efektorem allosterycznym ujemnym
Dehydrogenazy izocytrynianowej
Elektrony z cytochromu C w reakcji dehydrogenazy bursztynianowej redukują następnie
Żelazicyjanek potasu
Koenzym A w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę pirogronianową jest akceptorem reszty octanowej z
Liponianu
Reakcją fosforylacji substratowej w cyklu Krebsa jest reakcja
Tiokinazy
W kompleksie dehydrogenazy pirogronianowej (PDHC) koenzymami tylko czasowo związanymi z centrami aktywnymi enzymów są
CoA i NAD+
Utlenienie 200 mikromolo bursztynianu do fumaranu powoduje powstanie
0,2 mmoli FADH2
Po dodaniu jonu rtęci do reakcji SDH na wykresie Lineweaver-Burka nie zmienia się wartość
-1/Km
Enzym o aktywności dekarboksylującej w cyklu Krebsa to:
Dehydrogenaza alfa-ketoglutaranowa
Dehydrogenaza pirogronianowa jest hamowana poprzez fosforylację podjednostki TPP jako koenzym
Prawda
Koenzym będący pochodną witaminy B1-tiaminy jest niezbędnym elementem enzymu katalizującego reakcję cyklu kwasów trójkarboksylowych
Oksydacyjną dekarboksylację alfa-ketoglutaranu
Substraty NAD-zalezne
Glutaminian i bursztynian
Cyjanek jest trucizną, która hamuje łańcuch transportu elektronów, tworząc silne i stabilne wiązanie z centrum FeCu w oksydazie cytochromu C. Jaka jest bezpośrednia konsekwencja zatrucia cyjankami?
Uniemożliwienie redukcji tlenu
Utlenianie substratów FAD-zależnych w mitochondriach związane jest z wytwarzaniem
2 moli ATP na atom zużytego tlenu
Źródłem NADH w mitochondrium jest utlenianie
Jabłczanu
Wybierz prawidłowe stwierdzenie dotyczące rotenonu
Nie wpływa na utlenianie askorbinianu
Kompleksy łańcucha oddechowego znajdują się w
Wewnętrznej błonie mitochondrialnej
Utlenianie 3 moli askorbinianu dostarczy więcej moli ATP niż utlenianie 2 moli bursztynianu w przeliczeniu na atom tlenu (P/F)
FAŁSZ
Kompleks II łańcucha oddechowego katalizuje przeniesienie elektronów
Z bursztynianu na koenzym Q
Substraty FAD zależne to
Glicerolo-3-fosforan i bursztynian
Cytochrom C zlokalizowany jest
Po zewnętrznej stronie wewnętrznej błony mitochondrialnej
Kompleks III łańcucha oddechowego katalizuje przeniesienie elektronów
Z koenzymu QH2 na cytochrom C
Jony miedzi znajdziemy w następującym kompleksie łańcucha oddechowego
Kompleks IV
Centra żelazo-siarkowe znajdziemy w następujących kompleksach łańcucha oddechowego
I, II, III
W wyniku działania dehydrogenazy jabłczanowej powstaje
Szczawiooctan
Nieznana substancja zahamowala utlenianie pirogornianu, glutaminianu i bursztynianu w homogenacie wątroby, ale nie miała wpływu na utlenianie askorbinianu. Mógłby to być
Antymycyna A
1) aldolaza 2) fosfofruktokinaza
3) heksokinaza 4) izomeraza fosfoheksozowa 5) izomeraza fosfotriozowa. W jakiej kolejności przetwarzają one glukozę w glikolizie?
3 4 2 1 5
Inhibitorem enolazy jest
Fluorek sodu
Heksokinazy I-III
Są zdolne do fosforylowania różnych heksoz
Inhibitorem dehydrogenazy aldehydu 3-P-glicerynowego jest
Jodooctan
Ekwiwalenty redukcyjne powstające w glikolizie to
NADH
Fosforylacja fosfofruktokinazy 2 przez kinazę białkową
W wątrobie powoduje spadek jej aktywności kinazowej i zahamowanie glikolizy
Które mutacje przyspiesza przebieg glikolizy w wątrobie:
1) utrata miejsca allosterycznego dla ATP w fosfofruktokinazie
2) utrata miejsca wiążącego cytrynian w fosfofruktokinazie
3) utrata miejsca wiążącego fruktozo-1,6-bisfosforan w kinazie pirogronianowej
1, 2
Podczas metabolizmu 2milimoli glukozy do CO2 w neuronach, powstają
76 milimoli ATP jeżeli NADH wytworzony w glikolizie był reoksydowany z udziałem mostka jabłczanowo-asparaginianowego
W warunkach tlenowych pirogronian ulega przemianie do
Acetylo-CoA
W komórkach mózgu główną drogą utylizacji glukozy jest
Glikoliza z dekarboksylacją oksydacyjną pirogronianu
Z 3 milimoli glukozy podczas glikolizy beztlenowej powstaje netto
6 milimoli ATP
Za utworzenie fruktozo-2,6-bisfosforanu w wątrobie odpowiada
Zdefosforylowana fosfofruktokinaza 2
Fosfofruktokinaza 1 jest allosterycznie aktywowana przez
AMP i fruktozo-2,6-bisfosforan
Reoksygenacji przez łańcuch oddechowy może ulegać
NADH
Enzymem szlaku glikolizy hamowanym przez hormon związany z cyklazą adenylową jest
Kinaza pirogronianowa
Glutation złożony jest z
Glicyny, cysteiny, glutaminianu
Które aktywności syntezy kwasów tłuszczowych wymagają NADPH
1) reduktaza beta-ketoacylo-ACP
2) reduktaza enoilo-ACP
3) malonylo-acetylotransferaza
4) tioesteraza
1, 2
Nerka wykorzystuje mitochondrialny układ monooksygenazy CYP do hydroksylacji wit. D3 (P/F)
Prawda
Pirofosforan tiaminy jest wykorzystywany przez 1) transketolaze 2) transenolaze
3) reduktazę cytochromu P450
4) dehydrogenazę pirogronianową
1, 4
Do grupy enzymów antyoksydacyjnych nie zaliczamy
Oksydazy NADPH
Pentozą będącą metabolitem w szlaku fosfopentozowym jest
Ksylulozo-5-fosforan
Tlenek azotu wytwarzany w komórkach śródbłonka
Działa poprzez aktywację cyklazy guanylanowej, prowadząc do rozkurczu mięśniówki gładkiej naczyń krwionośnych
Emzymem utylizujacym utleniony glutation jest
Reduktaza glutationowa
Aktywność dehydrogenazy 6-fosfoglukonianowej zmierzymy poprzez
Obliczenie ilości powstającego NADPH w próbie
Tkanka o mniej więcej równym udziale redukcji NADP do NADPH i syntezy rybozo-5-fosforanu jest
Wątroba
W cyklu fosfo pentozowym intermediat glikolizy tworzy enzym
Transketolaza
Koenzym - pirofosforan tiaminu, uczestniczący w przenoszeniu jednostek dwuwęglowych w cyklu fosfopentozowym występuje w
Transketolazie
Stężenie albuminy w osoczu wynosi 3,17g/dL, pacjent cierpi na
Hipoalbuminemia
Do białek ostrej fazy należą
CRP, haptoglobina
Najliczniejszą frakcją immunoglobulin u człowieka są:
IgG w formie monomeru
Ceruloplazmina jest białkiem
Wiążącym jony miedzi, oksydoreduktazą Fe[II]:tlen, ferroksydazą
Cytrynian - metabolit cyklu Krebsa uczestniczy w lipogenezie dostarczając
dwuwęglowych reszt acylowych
Źródłem NADPH niezbędnego do cytoplazmatycznej redukcji szczawiooctanu do jabłczanu w trakcie lipogenezy może być
Ramię utleniające szlaku fosfopentozowego
Do biosyntezy 1 cząsteczki palmitynianu potrzeba źródła NADPH pochodzącego np. z
7 cząsteczek glukozo-6-fosforanu z cyklu fosfopentozowego
Triglicerydy powstałe w wyniku lipogenezy wątrobowej
wydzielane są za pośrednictwem VLDL do krążenia
Aktywność enzymu jabłczanowego zmniejsza się podczas stosowania
diety wysokotłuszczowej
Proces desaturacji kwasów tłuszczowych wymaga jako substratów
NADPH i O2
Fosfopantoteina to element aktywnej części FAS
białka przenoszącego reszty acylowe
Jeden z mechanizmów działania metformy polega na tym, że aktywuje ona
kinazę aktywowaną AMP
Ile moli ATP będzie potrzebne, aby zsyntezować kwas palmitynowy z acetylo-CoA i HCO3-
7
Enzymem regulowanym przez odwracalną fosforylację i defosforylację jest
karboksylaza acetylo-CoA
W wątrobie za transport glukozy po posiłku odpowiada transporter
GLUT2
Najbardziej sprzyjające warunki do eksportu cytrynianu z mitochondriów do cytoplazmy to
wysoki ,mitochondrialny stosunek NADH/NAD+ i wysoki mitochondrialny stosunek ATP/ADP
Narządem o dużej zdolności do wydłużania łańcuchów kwasów tłuszczowych do 22-24 węgli jest
mózg
Ile ATP potrzeba, aby zsyntezować jeden mol palmitynianu zakładając, że substratem jest cytrynian znajdujący się w cytoplazmie
15
W tkance tłuszczowej w fazie transportu glukozy do komórki i jej fosforylacji uczestniczą kolejno
transporter GLUT4 i izoenzym heksokinazy o Km wyższej niż 0,5mM
Gdy zachodzi taka potrzeba, retinol jest uwalniany z wątroby i transportowany do tkanek docelowych we krwi z udziałem
białka wiążącego retinol i transtyretyny
Metotreksat hamuje
kompetycyjnie reduktazę dihydrofilianową
Witaminami biorącymi udział we wzajemnych przemianach L-metioniny i homocysteiny mogą być:
B6 i B12
Syntezę tiolaktonu homocysteiny katalizuje
syntetaza izoleucylo-tRNA
W reakcji katalizowanej przez syntazę metioniny powstaje
tetrahydrofolian
Kwas pantotenowy jest składnikiem
Acetylo-CoA, Acylo-CoA i sukcynylo-CoA
Adeninę możemy znaleźć w następującym koenzymie
CoA
Zredukowana forma witaminy B9, czyli kwasu foliowego - tetrahydrofolian - ma kluczowe znaczenie dla funkcjonowania “cyklu aktywnego metylu” gdyż
jest akceptorem grup jednowęglowych, które służą ostatecznie do metylacji homocysteiny
Hiperhomocysteinemia to stężenie homocysteiny w osoczu przekraczające
15 nmol/L
Kwas retinowy wiąże się z receptorami
jądrowymi
Najbardziej prawdopodobną przyczyną toksycznego działania homocysteiny jest
homocysteinylacja białek
Redukcję żelaza z Fe3+ do Fe2+, a tym samym wchłanianie przez erytrocyty ułatwia
Witamina C
Witamina B6 (pirydoksyna) jest kofaktorem
syntazy cystationowej
Białka surowicy krwi ulegają modyfikacji przez
tiolakton homocysteiny
Szkielet węglowy homocysteiny może wejść do cyklu kwasów trikarboksylowych poprzez
bursztynylo-CoA