DOTTO Flashcards
R hydrophobes linéaires
Ala, Val. Lau, Ile, Met
R hydrophobes aromatiques
The, Trp
Hydrophiles chargés positivement
Arg, Lys, Histidine
Hydrophiles chargés négativement
Asp, Glu
Hydrophiles non-chargés
Carbamines (Asn, Gln) Hydroxyls (Ser, Thr, Tyr)
Spéciaux
Cystéines (CH2-SH oxidation donne un pont disulfure) Glycine (-H), Proline (config en coude rigide liaison cov avec groupement -NH)
Histidine
catalyseur enzymatique, Pua proche pH physiologique (6.8) réagit à des faibles variations de pH : régule fonctionnement d’une protéine (protonation)
-> Anneau Imidazol
Cmb d’a.a : Peptide, Polypeptide, Protéine
20-30, <4’000, plusieurs polyptides assemblés structure définie
Proteome, cmb homme et levure
Complexe de toutes les protéines exprimés dans un organisme, >30’000 prot. et 6’000 prot
Moyenne MW (poids moléculaire) d'un aa Qu'est ce qu'il permet de calculer?
113 Da, n moyenne d’a.a et inversement
Liaison cov résultent en
Réa de déshydratation -H2O et structure de résonance
4 interactions non covalentes
Liaisons ioniques, H, effet hydrophobe, Van der Waals
Hélice alpha
Liaisons H entre oxygène carbonyl (des liaisons peptidiques) -> H amide des 4 R d.a. vers le C-terminus
Tous les donneurs de H on la même orientation!
EW PROLINE COUDE
Feuillet beta
5-6 R d’a.a regroupés latéralement étiré avec liaison H entre atomes de O et NH du squelette du brin voisin
Angle déterminé par liaison peptidique produit config plissée
= Projection R dessus-dessous
1) Même polypetide 2)Antiparallèles 3)Parallèles
EW PROLINE COUDE
Peut on prédire 100 % structure secondaires?
NON 60-70% : car contexte d’autres interactions
Tours U
3-4 Résidus d’a.a, redirigent la chaine peptidique
+Gly +Pro
Boucles
Plus longues que les U structure plus flexibles et moins définie
Structure tertiaire maintenue en place par liaison…
Liaison H dépendante, interractions hydrophobes, donc moins fixées et peut changer de configuration 3D
Motifs
Prot structure tertiaire> 15’000 Da
avec des caractéristiques structurelles et fonctionnelles (!) spécifiques reliés par des régions de liaisons
Combinaison de structures secondaires
1 prot peut tous les avoir = pleis de fonctions
Exemples motifs 1)
1) Hélice - boucle - hélice : prot lie ADN ou prot lie Ca++
Domaine de liaison de Ca++ : EF hand motif présens dans +100 prot. +a.a hydrophiles
Ex: Calmoduline
Exemple motif 2)
2) À doigt de Zinc : prot liant ADN/ARN
25 a.a hélice alpha et 2 brins beta séparés par un ion Zinc, maintenu en place par paire cystéine et R de histidine
Exemple motif 3)
3) Coiled-coil : prot fibreuses structurelles qui s’auto associent en oligomères
1 hélice alpha
7 répétition a.a hydrophobes : interraction avec 2ème hélice
Hélices alpha amphipatiques aussi avec des a.a hydrophiles à l’ext et hydrophobes dedans
Repliement propriété…
Thermodynamique : dénaturation :agents comme urée, chlorure, guanidinium, beta-mercaptoethanol (ponts disulfire cystéine) - renaturation
Par liaisons non-covalentes
Stuctrure quaternaire : exception liaison
Association non covalente sauf : anticorps qui ont des ponts disulfures entre chaines lourdes et légères
