DOTTO Flashcards

1
Q

R hydrophobes linéaires

A

Ala, Val. Lau, Ile, Met

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2
Q

R hydrophobes aromatiques

A

The, Trp

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3
Q

Hydrophiles chargés positivement

A

Arg, Lys, Histidine

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4
Q

Hydrophiles chargés négativement

A

Asp, Glu

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5
Q

Hydrophiles non-chargés

A

Carbamines (Asn, Gln) Hydroxyls (Ser, Thr, Tyr)

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6
Q

Spéciaux

A

Cystéines (CH2-SH oxidation donne un pont disulfure) Glycine (-H), Proline (config en coude rigide liaison cov avec groupement -NH)

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7
Q

Histidine

A

catalyseur enzymatique, Pua proche pH physiologique (6.8) réagit à des faibles variations de pH : régule fonctionnement d’une protéine (protonation)
-> Anneau Imidazol

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8
Q

Cmb d’a.a : Peptide, Polypeptide, Protéine

A

20-30, <4’000, plusieurs polyptides assemblés structure définie

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9
Q

Proteome, cmb homme et levure

A

Complexe de toutes les protéines exprimés dans un organisme, >30’000 prot. et 6’000 prot

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10
Q
Moyenne MW (poids moléculaire) d'un aa 
Qu'est ce qu'il permet de calculer?
A

113 Da, n moyenne d’a.a et inversement

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11
Q

Liaison cov résultent en

A

Réa de déshydratation -H2O et structure de résonance

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12
Q

4 interactions non covalentes

A

Liaisons ioniques, H, effet hydrophobe, Van der Waals

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13
Q

Hélice alpha

A

Liaisons H entre oxygène carbonyl (des liaisons peptidiques) -> H amide des 4 R d.a. vers le C-terminus
Tous les donneurs de H on la même orientation!
EW PROLINE COUDE

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14
Q

Feuillet beta

A

5-6 R d’a.a regroupés latéralement étiré avec liaison H entre atomes de O et NH du squelette du brin voisin
Angle déterminé par liaison peptidique produit config plissée
= Projection R dessus-dessous
1) Même polypetide 2)Antiparallèles 3)Parallèles
EW PROLINE COUDE

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15
Q

Peut on prédire 100 % structure secondaires?

A

NON 60-70% : car contexte d’autres interactions

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16
Q

Tours U

A

3-4 Résidus d’a.a, redirigent la chaine peptidique

+Gly +Pro

17
Q

Boucles

A

Plus longues que les U structure plus flexibles et moins définie

18
Q

Structure tertiaire maintenue en place par liaison…

A

Liaison H dépendante, interractions hydrophobes, donc moins fixées et peut changer de configuration 3D

19
Q

Motifs

A

Prot structure tertiaire> 15’000 Da
avec des caractéristiques structurelles et fonctionnelles (!) spécifiques reliés par des régions de liaisons
Combinaison de structures secondaires
1 prot peut tous les avoir = pleis de fonctions

20
Q

Exemples motifs 1)

A

1) Hélice - boucle - hélice : prot lie ADN ou prot lie Ca++
Domaine de liaison de Ca++ : EF hand motif présens dans +100 prot. +a.a hydrophiles
Ex: Calmoduline

21
Q

Exemple motif 2)

A

2) À doigt de Zinc : prot liant ADN/ARN

25 a.a hélice alpha et 2 brins beta séparés par un ion Zinc, maintenu en place par paire cystéine et R de histidine

22
Q

Exemple motif 3)

A

3) Coiled-coil : prot fibreuses structurelles qui s’auto associent en oligomères
1 hélice alpha
7 répétition a.a hydrophobes : interraction avec 2ème hélice
Hélices alpha amphipatiques aussi avec des a.a hydrophiles à l’ext et hydrophobes dedans

23
Q

Repliement propriété…

A

Thermodynamique : dénaturation :agents comme urée, chlorure, guanidinium, beta-mercaptoethanol (ponts disulfire cystéine) - renaturation
Par liaisons non-covalentes

24
Q

Stuctrure quaternaire : exception liaison

A

Association non covalente sauf : anticorps qui ont des ponts disulfures entre chaines lourdes et légères