DOTTO Flashcards
R hydrophobes linéaires
Ala, Val. Lau, Ile, Met
R hydrophobes aromatiques
The, Trp
Hydrophiles chargés positivement
Arg, Lys, Histidine
Hydrophiles chargés négativement
Asp, Glu
Hydrophiles non-chargés
Carbamines (Asn, Gln) Hydroxyls (Ser, Thr, Tyr)
Spéciaux
Cystéines (CH2-SH oxidation donne un pont disulfure) Glycine (-H), Proline (config en coude rigide liaison cov avec groupement -NH)
Histidine
catalyseur enzymatique, Pua proche pH physiologique (6.8) réagit à des faibles variations de pH : régule fonctionnement d’une protéine (protonation)
-> Anneau Imidazol
Cmb d’a.a : Peptide, Polypeptide, Protéine
20-30, <4’000, plusieurs polyptides assemblés structure définie
Proteome, cmb homme et levure
Complexe de toutes les protéines exprimés dans un organisme, >30’000 prot. et 6’000 prot
Moyenne MW (poids moléculaire) d'un aa Qu'est ce qu'il permet de calculer?
113 Da, n moyenne d’a.a et inversement
Liaison cov résultent en
Réa de déshydratation -H2O et structure de résonance
4 interactions non covalentes
Liaisons ioniques, H, effet hydrophobe, Van der Waals
Hélice alpha
Liaisons H entre oxygène carbonyl (des liaisons peptidiques) -> H amide des 4 R d.a. vers le C-terminus
Tous les donneurs de H on la même orientation!
EW PROLINE COUDE
Feuillet beta
5-6 R d’a.a regroupés latéralement étiré avec liaison H entre atomes de O et NH du squelette du brin voisin
Angle déterminé par liaison peptidique produit config plissée
= Projection R dessus-dessous
1) Même polypetide 2)Antiparallèles 3)Parallèles
EW PROLINE COUDE
Peut on prédire 100 % structure secondaires?
NON 60-70% : car contexte d’autres interactions