Diccionario C1 Flashcards
1
Q
Aminoácido
A
Monómero de las proteínas. Son ácidos carboxílicos en cuyo carbono alfa hay un grupo amino y un grupo R
2
Q
Carbono quiral
A
Carbono alfa que tiene cuatro grupos o sustituyentes diferentes
3
Q
Glicina
A
Único aminoácido que no tiene un grupo R, y a su carbono quiral tiene unidos dos hidrógenos
4
Q
Enlace peptídico
A
Enlace covalente.
El grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro aminoácido y forman una amida; se pierde una
molécula de agua.
La distancia C-N es más corta que la distancia C-N de un enlace amida común.
Se generan estructuras resonantes entre el C=N generando un doble enlace transitorio evitando la rotación en ese punto.
Solo queda rotación en el enlace entre el carbono alfa y el grupo amino.
5
Q
Estructura primaria
A
Secuencia de aminoácidos unida solo por enlaces peptídicos (Ej. Val-Arg-Val). La estructura primaria determina la configuración de una proteína.
6
Q
Direfencia entre configuración y conformación
A
Configuración es la secuencia de aa y la conformación depende del entorno. La conformación se puede cambiar mediante la desnaturación mientras que para cambiar la configuración se deben romper los enlaces peptídicos.
7
Q
Anemia falciforme
A
Enfermedad causada por una mutación que afecta la estructura primaria de la hemoglobina. Se sustituye ácido glutámico (disociado con carga negativa) por valina (apolar).
8
Q
Estructura secundaria
A
Distribución espacial de la secuencia de aminoácidos dada por puentes de hidrógeno formados entre grupos amino y carboxilo de enlaces peptídicos diferentes. Dan estabilidad termodinámica.
9
Q
a-Hélice
A
Tipo de estructura secundaria de una proteína determinada por puentes de hidrógeno (entre un aminoácido y el que le sigue)
10
Q
b-Plegada
A
Tipo de estructura secundaria de una proteína determinada por puentes de hidrógeno (enlace entre los O y H cercanos)
11
Q
Estructura terciaria
A
Plegamiento y disposición tridimensional de las proteínas. Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas.
La pérdida de esta estructura puede afectar el funcionamiento.
Dentro de estas estructuras se instalan los grupos prostéticos (componentes de las proteínas que no son aminoácidos pero influyen en su funcionaliadad).
12
Q
Priones
A
Proteína que es capaz de alterar de la estructura secundaria de las proteínas, induciendo un mal plegamiento.
13
Q
Estructura cuaternaria
A
Interacción entre 2 o más subunidades proteicas. Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, e interacciones hidrofóbicas (no se incluyen puentes disulfuro). Ej: la hemoglobina tiene 2 subunidades alfa y 2 subunidades beta.
14
Q
Desnaturación
A
Pérdida reversible o irreversible de la estructura tridimensional de una proteína, no afecta la estructura primaria. Puede ser causada por cambios de pH, temperatura, agentes reductores, entre otros. Puede haber cambio de conformación sin que se cambie la configuración.
15
Q
Prolina
A
Aminoácido cuyo grupo alfa-amino está formando parte de la estructura cíclica, lo que hace que este grupo no tenga libre rotación (esto será relevante para las N-glicosilaciones)
16
Q
Aminoácidos cargados (-)
A
Aspartato, glutamato
17
Q
B-Mercaptonetanol
A
Agente reductor capaz de desnaturalizar una proteína
18
Q
Proteínas chaperonas
A
Proteínas auxiliares que participan en el correcto plegamiento de una proteína. (Ej. Hsp70 y Hsp60)
19
Q
Cisteína
A
Aminoácido con un grupo sulfhidrilo (enlaces disulfuro).
20
Q
Aminoácidos cargados (+)
A
Lisina, arginina, histidina
21
Q
Aminoácidos aromáticos
A
Fenilalanina, triptófano, tirosina
22
Q
Aminoácidos fosforilables
A
Contienen un grupo OH y son suceptibles a la unión de un grupo fosfato. Tirosina, serina y treonina.
23
Q
Grupos prostéticos
A
Componente no compuesto por aminoácidos, pero que forma parte de la función de la proteína. Ej. fierro en la hemoglobina, magnesio en la clorofila
24
Q
Ubiquitinación
A
Adición de una o varias moléculas de ubiquitina, una proteína pequeña. Esta señal de ubiquitinación la detecta el proteosoma para degradar la proteína.
25
Microscopio óptico
Microscopio que usa luz y su límite de resolución son 200 nanómetros
26
MET
Microscopio electrónico de transmisión. Este tipo de microscopio no usa luz, sino que usa electrones. Tiene gran resolución, su límite es de 0,1 nanómetros. Nos permite ver la estructura interna de una célula.
27
MEB
Microscopio electrónico de barrido. Este tipo de microscopio nos permite ver estructuras en 3D. En vez de observar cortes, este solo mira la topografía , viendo las características de rugosidades.
28
H&E
Hematoxilina y eosina. Son colorantes que se ocupan para teñir muestras y poder observarlas en el microscopio. Hematoxilina: colorante básico; afinidad por los ácidos, por eso que se asocia al núcleo y lo tiñe azul/morado.
Eosina: colorante básico que tiene afinidad por el citoplasma tiñéndolo rojo/rosado.
29
GFP
Proteína Fluorescente Verde. Es un reportero utilizado en estudios de expresión génica en organismos vivos. Sirve para realizar estudios in vivo.
30
Electrondensidad
El MET emite un haz de electrones dirigido hacia el objeto que se desea aumentar. Una parte de los electrones rebotan o son absorbidos por el objeto y otros lo atraviesan formando una imagen aumentada de la muestra. En las zonas más densas, los electrones rebotan y por ende la placa de la imagen se ve más negra.
31
PCR
Reacción de polimerasa en cadena. Permite amplificar el DNA. Tres etapas: desnaturación (a altas temperaturas), hibridación y elongación.
32
Taq-polimerasa
DNA polimerasa extraída de una bacteria termófila. Esta enzima no se desnaturaliza a altas temperaturas.
33
RT-PCR
Reacción de polimerasa en cadena con transcriptasa reversa. Permite amplifcar DNA a partir de una muestra de RNA.
34
Transcriptasa reversa
Enzima que es capaz de leer el RNAm y ahora convertirlo en DNA, pero cDNA ya que no incluye los intrones.
35
OligodT
Secuencia nucleotídica de timinas que actúa como primer.
36
cDNA
DNA complementario. Molécula de DNA complementaria a la de RNA, no es idéntico al DNA porque no incluye intrones.
37
Endonucleasas
Enzimas que tienen la capacidad de reconocer y unirse a secuencias específicas de desoxinucleótidos en el “interior” (y no en sus extremos, de ahí “endo”) de una doble hebra del DNA e hidrolizar (cortar) ambas hebras de la doble hélice.
38
Electroforesis
Técnica para separar mezclas de proteínas o ácidos nucleicos.
Proteínas -> gel de poliacrilamida.
DNA -> gel de agarosa + campo eléctrico; donde las cargas negativas de los ácidos nucleicos (por los grupos fosfatos) hacen que este migre hacia el polo positivo (ánodo) separando así por tamaño las moléculas, ya que los fragmentos más pequeños recorrerán distancias mayores en el gel que las de tamaños mayores.
39
Control negativo
Permite controlar que algo no debe ocurrir. Si el control negativo tiene una banda la muestra está contaminada.
40
Control positivo
Permite controlar algo que sí debería ocurrir siempre, y permite garantizar que el experimento fue correctamente realizado.
41
B-actina
Se utiliza como control de carga en el Western Blot, para verificar que todas las bandas estén igualmente cargadas.
42
Housekeeping o Gen de expresión constitutiva
Genes que se expresan con la misma intensidad en todas las células, por lo que en base a ellos se puede realizar una comparación semicuantitativa de cuanto se expresa un gen.
43
PCR en tiempo real
PCR que utiliza fluoresencia para determinar cuantitativamente la cantidad de DNA
44
Inmunohistoquímica
Es difícil visualizar las proteínas en una célula. Esta técnica utiliza un anticuerpo
primario contra una proteína específica y se utiliza un anticuerpo secundario conjugado con
una enzima. El anticuerpo secundario reconocerá la parte invariable del anticuerpo, y la gracia es que la enzima cataliza una reacción de oxidación donde el producto es coloreado. Esa coloración permite ver la proteína.
45
Inmunofluoresencia
Es difícil visualizar las proteínas en una célula. Esta técnica utiliza un anticuerpo primario contra una proteína específica y se utiliza un anticuerpo secundario conjugado con un fluróforo. El anticuerpo secundario reconocerá la parte invariable del anticuerpo, y al tener un fluoróforo, se verán fluoresentes las proteínas blanco.
46
Hibridación in situ
Utilidad: capacidad de poder demostrar mediante la utilización de una sonda (formada por una secuencia de ADN previamente conocida) marcada con un isótopo radiactivo, la presencia de determinada secuencia de ADN o ARN complementaria, en la muestra a estudia. Sirve para localizar subcelularmente el DNA, RNA, o detectar formas de splicing alternativo. Esta técnica se fundamenta en la complementariedad de bases.
47
Western blot
Técnica analítica usada en biología celular y molecular para identificar proteínas específicas en una mezcla compleja de proteínas.
48
In vivo
Organismo vivo. Cuando se usa este término en un experimento se refiere a que se realiza en el organizmo vivo.
49
In vitro
Este término se usa cuando se realiza un experimento en un ambiente controlado, ejemplo un tubo de ensayo. Generalmente, aquí es donde se inician los estudios científicos.
50
FISH
Hibridación fluorescente in situ. Técnica de laboratorio para detectar y localizar una secuencia específica de ADN en un cromosoma. Se exponen los cromosomas a una pequeña secuencia de ADN (una sonda) que tiene una molécula fluorescente pegada a ella. Esta secuencia de la sonda se une a secuencias complementarias, y el fluoróforo permite ver la hibridación. Esto se usa para ver los territorios cromosómicos.
51
Inmuno-oro
Sigue la misma lógica de la inmunohistoquímica, solo que los anticuerpos están conjugados con partículas de oro, por lo tanto en la microscopía electrónica las proteínas a las que se une el anticuerpo se ven electrondensas.
52
Northern blot
Método de biología molecular que permite detectar la presencia de una secuencia de ARN.
53
Soutern blot
Método de biología molecular que permite detectar la presencia de una secuencia de ADN concreta en una mezcla compleja de este ácido nucleico.
54
WT
Wild Type. Esto se verá mucho en gráficos o experimentos. Se utiliza como control, son organismos silvestres tal cual están en la naturaleza.
55
Knock Down
Se utiliza una secuencia complementaria al aARNm para que sea de doble hebra y por lo tanto degradado por la célula. Esto hace que bajen los niveles de proteína pero no por completo.
56
KO
Knock Out. Desactivación de genes por medio de alguna mutación.
57
Fragmentación celular
Consiste en a partir de células de tejido o de células en cultivo, se hace una homogenización y se rompen las membranas de manera que obtengamos los organelos de este homogenizado, para obtener los organelos por separado.
58
Ensayos pulso y caza
Tiene importancia en el estudio de rutas secretoras. Examina la secreción de una proteína mediante la exposición sucesiva de las células a un compuesto radioactivo.
59
Test ELISA
Enzime Linked Inmuno Sorbent Assay. Estrategia que se utiliza para cuantificar proteínas, pero de manera cuantitativa.
60
CRISPR
Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats. Se utiliza en la edición génica.
61
Mosaico fluido
Modelo de la membrana que la movilidad de la membrana, la fluidez y dinamismo de sus
componentes, y la presencia de proteínas integrales y periféricas.
62
Fosfolípidos
Componente fundamental de la membrana. Está compuesto por colas de ácidos grasos apolares (saturados o insaturados), un glicerol, un fosfato y un aminoalcohol.
63
Colesterol
Molécula lipídica rígida que tiene importancia en la estructura de la membrana. La presencia de colesterol en la disminuye la fluidez de la membrana. La única excepción es cuando se le agrega colesterol a un membrana en estado casi de cristal, donde aumenta su fluidez.
64
Esfingolípidos
Componentes de la membrana. Se componen de dos colas de ácidos grasos y esfingosina.
65
Fosfatidilserina
Fosfolípido polar, es negativo y puede interactuar con el colesterol. Por lo general predomina en la monocapa interna, si es que predomina en la monocapa externa es indicador de apoptosis.
66
Esfingosina
Fosfolípido polar, con carga positiva. Interactúa con el colesterol.
67
Micelas
Estructura esférica bastante estable energéticamente que adoptan los fosfolípidos cuando se encuentran solos y en agua, ya que ponen sus cabezas polares en la periferia y esconden sus colas apolares.
68
Liposomas
Vesícula esférica formada, principalmente, por fosfolípidos, los cuales adoptan una estructura de bicapa lipídica con agua en su interior.
69
Microdominios (RAFTS)
Estructuras que marcan dominios y están instalados no solo en algunos de los compartimientos internos subcelulares, sino que especialmente en la membrana para recibir mensajes o interactuar con el exterior. Los fosfolípidos de los dominios RAFT son saturados, de cadena más larga , tienen más colesterol y esfingolípidos.
70
Esfingomielina
Esfingolípido abundante en la monocapa externa (en condiciones normales).
71
Asimetría de la membrana
Concepto que alude a la distribución asimétrica de los componentes de membrana entre los dominios de la célula (basolateral, canicular, apical) y también entre la monocapa interna y externa.
72
Proteínas con tallo GPI
Proteínas que no atraviesan a la membrana, pero que permanecen ancladas a ella gracias a una "antorcha" de GPl (glicosilfosfatidilinositol). Son consideradas proteinas integrales y llamadas también antorchas.
73
Proteínas integrales de membrana
Proteína que requieren el uso de detergentes para poder extraerlas de la membrana.
74
Proteínas periféricas de membrana
Proteínas que no se extienden a lo ancho de la bicapa sino que están unidas a las superficies interna o externa de la misma y se separan aumentando la fuerza iónica.
75
Caveolas
Invaginaciones de 50-100nm ubicadas en la membrana plasmática enriquecidas en colesterol y esfingolípidos. Cada caveola se encuentra conformada por proteínas integrales de membrana denominadas caveolinas (favorecen la curvatura de membrana).
76
Insaturaciones de los fosfolípidos
Producen cambios en la disposición de los fosfolípidos, y disminuyen la rigidez de la membrana. Colas insaturadas se ven con pliegues (saturados son rectos), lo que hace que disminuya las interacciones entre colas.
77
Escramblasas
Enzimas mueven los lípidos de forma aleatoria entre las capas para equilibrar la composición de la membrana. No generan asimetría y son dependientes de calcio. No requieren de energía.
78
Flipasas
Enzimas ubicadas en la membrana y son responsables de ayudar en el movimiento de las moléculas de fosfolípidos entre las dos capas que componen la membrana célula, desde la monocapa externa a la interna. Generan asimetría, son dependientes de ATP y tienen especificidad por la fosfatidilserina.
79
Flopasas
Enzimas ubicadas en la membrana responsables de ayudar en el movimiento de las moléculas de fosfolípidos entre las dos capas que componen la membrana célula, desde la monocapa interna a la externa. Generan asimetría, son dependientes de ATP y tienen especificidad por la esfingomielina.
80
Anexina-V
Es una proteína que se asocia fuertemente con la región polar de la fosfatidilserina. Se utiliza como marcador de fosfatidilserina en la monocapa externa.
81
Factores de fluidez
Insaturaciones: a más insaturaciones, más fluidez.
Temperatura: mayor temperatura, menor grosor de membrana y mayor fluidez.
Largo de las cadenas de fosfolípidos: más largas, más interacciones y por lo tanto mayor rigidez.
Colesterol: más colesterol, más rígido.
Balsa: más balsas, más rigidez.
82
Universo
Sistema + entorno
83
Sistema/entorno
El sistema lo define el observador, al poner el límite, y todo lo que esté dentro del límite, incluído el límite, va a ser el sistema. Y todo lo que esté fuera del sistema, se va llamar el entorno.
84
Sistema cerrado
Sistemas donde hay intercambio de energía pero no de materia. Se pueden construir en un laboratorio.
85
Sistema aislado
Sistemas donde no hay intercambio de energía ni de materia. Son ideales.
86
Sistema abierto
Sistemas naturales, incluidos nosotros mismos. Intercambian tanto materia como energía con el entorno.
87
Entalpía (H)
Sumatoria de todos los tipos de energía (sus formas y manifestación) en el sistema
88
Entropía (S)
Grado de aleatoriedad o desorden del sistema. Mientras más desorden tiene el sistema, más entropía tiene, mientras más organizado esté el sistema, menor es su entropía.
89
Energía libre de Gibbs (G)
Energía disponible para realizar un trabajo. (En los procesos espontáneos y exergónicos es negativa) ∆G=∆H–T∆S
90
Proceso exergónico
Proceso donde el estado energético final es menor que el inicial. Espontáneo.
91
Proceso endergónico
Proceso donde el estado energético final es mayor que el inicial. No espontáneo.
92
Proceso espontáneo
Proceso que puede ocurrir con la energía que hay en el sistema.
93
Proceso no espontáneo
Proceso que no puede ocurrir con la energía del sistema, necesita energía del entorno. Esto no significa que no pueda ocurrir, significa que para que ocurra la energía del sistema no es suficiente y se requiere energía del entorno.
94
Equilibrio termodinámico
Se produce cuando la diferencia de la energía libre de Gibbs es 0. Todos los sistemas tienden al equilibrio. Cuando alcanzamos el equilibrio termodinámico llegamos a la muerte termodinámica.
95
Energía de activación
Cantidad mínima de energía para que ocurra una reacción.
96
Catalizador
Sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la velocidad de reacción, mediante la disminución de la energía de activación. Un catalizador no influye en su espontaneidad.
97
ATPsintasa
Enzima que cataliza la unión de un grupo fosfato al ADP. Para vencer la repulsión entre estas moléculas, utiliza energía mecánica (la corriente de protones en la ATPsintasa genera que rotación de este complejo y esa energía mecánica se utiliza para hacer posible la unión del ADP al grupo fosfato).
98
Acoplamiento de reacciones
Acoplamiento de una reacción endergónica con otra exergónica, para que la endergónica pueda ocurrir (la energía total del proceso debe ser mayor a la energía mínima para llevar a cabo el proceso). Ejemplo: ATPsintasa, utiliza energía mecánica para vencer la energía repulsiva entre el ADP y el grupo fosfato, y así catalizar el enlace entre ambos.
99
ATP
Adenosin trifosfato. Molécula que modifica sustratos a través de la transferencia de grupos fosforilo. Estos sustratos participan en el acoplamiento de una reacción endergónica con una exergónica.
100
Sustratos intermedios
Moléculas que forman parte del acoplamiento de reacciones.
101
Fotosíntesis
Proceso redox que permite obtener moléculas orgánicas como la glucosa, a partir de luz y moléculas inorgánicas.
102
Sistema de electrones resonantes
Sistema donde se alternan enlaces dobles y simples. La particularidad de esto, es que los electrones no están localizados en los enlaces, se mueven.
103
Clorofila
Pigmento que poseen los organismos fotosintéticos. Se ubica en la membrana de los tilacoides, y tiene en su estructura electrones resonantes.
104
Fluoresencia
Tipo particular de luminiscencia, que caracteriza a las sustancias que son capaces de absorber energía en forma de radiaciones electromagnéticas y luego emitir parte de esa energía en forma de radiación electromagnética de longitud de onda diferente. La energía total emitida en forma de luz es siempre menor a la energía total absorbida y la diferencia entre ambas es disipada en forma de calor.
105
Antena
Conjunto de todos los tipos de pigmentos fotosintéticos que están organizados en un ambiente hidrofóbico, es decir, una membrana.
106
Fotosistema
Es la suma de la antenas más los transportadores de electrones asociados. Respuesta de una antena frente a los fotones de luz que absorbe, es la oxidación de sus componentes, o sea, la pérdida de electrones.
107
Fotosistema I y II
Ambos fotosistemas son exitados por la luz. El fotosistema II da electrones al fotosistema I por medio de la plastocianina, y recupera electrones por la fotólisis del agua. El fotosistema I da electrones al NADP+, dormando NADPH.
108
Cloroplasto
Organelo presente en organismos fotosintetizadores.
109
Tilacoides
Sacos aplanados que son independientes de la membrana interna del cloroplasto, sitio de las reacciones captadoras de luz de la fotosíntesis y de la fotofosforilación.
110
Cadena transportadora de electrones
Proteínas embebidas en la membrana, que son aceptoras de electrones y las cuales en su conjunto, conforman la cadena transportadora de electrones. Este proceso el traspaso de electrones es espontáneo. En la fotosíntesis el receptor final de los electrones de la cadena va a ser el NADP + , que junto a un protón se va a convertir en NADPH. En la respiración celular es el oxígeno.
111
Agua
Molécula que es oxidada por la antena (la antena debe recuperar los electrones que perdió y se los quita al agua). Como consecuencia de esto se libera oxígeno como desecho.
112
Oxígeno
Desecho de la fotosíntesis tras la ruptura de la molécula de agua/ aceptor final de electrones en la cadena transportadora de electrones de la respiración celular.
113
Citocromos
Proteínas que transportan electrones.
114
Clusters Fe-S
Estructura que transporta electrones. Están formando parte de proteínas. Tienen ocho átomos que forman los vértices de un cubo, donde cuatro son de hierro y cuatro son de azufre. Este sistema toma electrones, y los átomos de hierro los van transmitiendo de uno a otro, pasando de una carga electrónica +3 a +2. Presentes en el complejo I.
115
NADP+/NADPH
NADP es una coenzima que participa como receptor final de electrones en la cadena transportadora de electrones de la fotosíntesis. Al reducirse se transforma en NADPH.
116
NAD+/NADH
NAD es una coenzima que participa en la respiración celular. Su función es captar electrones que posteriormente serán usados en la cadena transportadora de electrones. NADH es su forma reducida.
117
FAD+/FADH2
Coenzimas que captan electrones que se liberan en el ciclo de Krebs. Estos electrones se utilizan en la cadena respiratoria posteriormente.
118
ATPsintasa
Enzima que cataliza la unión de un grupo fosfato al ADP. Para vencer la repulsión entre estas moléculas, utiliza energía mecánica (la corriente de protones en la ATP sintasa genera que rotación de este complejo y esa energía mecánica se utiliza para hacer posible la unión del ADP al grupo fosfato).
119
Ciclo de Calvin
Es un conjunto de reacciones químicas llevadas a cabo en el estroma , donde los productos de la fase clara (ATP y NADPH), sintetizan moléculas orgánicas. Es parte de la fase oscura o independiente de la luz.
120
RuBisCO
Ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa. Enzima que fija el dióxido de carbono en el ciclo de Calvin.
121
Respiración celular
Conjunto de reacciones químicas mediante las cuales se obtiene energía a partir de la degradación de compuestos orgánicos.
122
Glicólisis
Proceso mediante el cual la glucosa (molécula de 6 átomos de carbono), va a ser utilizada para sintetizar piruvato (molécula de 3 carbonos). Ocurre en el citosol.
123
Piruvato
Producto final de la glicólisis (tiene 3 carbonos) .
124
Hexoquinasa
Enzima que impide que agua interfiera en la reacción de la conversión de glucosa a glucosa-6-fosfato.
125
Mitocondria
Organelo donde ocurre la respiración celular.
126
Matriz mitocondrial
Esta matriz, es un espacio lleno de líquido. Está hacia el interior de la membrana interna de la mitocondria. En este lugar ocurre el ciclo de Krebs.
127
Acetil-CoA
El piruvato se convierte en una molécula de dos carbonos y luego se une a la coenzima A. Este complejo se denomina Acetil-CoA.
128
Ciclo de Krebs
Conjunto de reacciones oxidativas que son llevadas a cabo en la matriz mitocondrial.
129
Crestas mitocondriales
Pliegues de la membrana interna que sobresalen en la matriz mitocondrial. En ella se encuentran las estructuras que participan en la cadena respiratoria.
130
CO2
Desecho de la respiración celular/Sustrato de la fotosíntesis necesario en el ciclo de Calvin.
131
Cadena respiratoria
Cadena transportadora de electrones de la respiración celular. Se ubica en las crestas mitrocondriales.
132
Complejo NADH deshidrogenasa I
Complejo proteínico que recibe electrones de NADH obtenidos en el ciclo de Krebs. Al pasar los electrones permite la apertura de canales por los que pasan H+ al espacio intermembrana.
133
Complejo II
Complejo que recibe electrones del FADH2, la mayoría de los libros no considera parte de la cadena transportadora de electrones.
134
Ubiquinona
Proteína que recibe los electrones del complejo NADH deshidrogenasa I.
135
Citocromo c reductasa (III)
Complejo proteínico que recibe los electrones de ubiquinona. Transfiere H+ al espacio intermembrana.
136
Citocromo c
Proteína que recibe los electrones del Citrocromo c reductasa (III).
137
Citocromo c oxidasa (IV)
Complejo proteínico que recibe los electrones del citocromo c. Estos electrones son captados por oxígeno que es el aceptor final de la cadena para pasar a formar agua y al mismo tiempo transferir H+ al espacio intermembrana.
138
Inhibidor alostérico
Se une a una enzima en un lugar que no es el sitio activo. La forma del sitio activo se altera de manera que la enzima ya no puede unirse a su sutrato.
139
Acetona
Disolvente orgánico que actúa rompiendo la estructura de la membrana. (La clorofila se encuentra en la membrana de los tilacoides). En un experimento, si la clorofila se encuentra en acetona, no podrá transferir su electrón a algún aceptor de electrones, por lo tanto, ese electrón regresa a la clorofila, y se emite una onda de luz de mayor longitud de onda, y además se libera energía en forma de calor).
140
DCFIF
2,6-diclorofenol indofenol. Es un colorante que al estado oxidado es azul y reducido es incoloro este colorante permite identificar si ocurre o no la reducción.
141
Azul de metileno
Es un colorante que al estado oxidado es azul y al estado reducido es incoloro.
142
Succinato
Forma parte del ciclo de Krebs, y al oxidarse se transforma en fumarato.
143
Complejo succinato deshidrogenasa
Complejo proteico ligado a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones, y que contiene FAD unido covalentemente.
144
T2
Hormona tiroidea relacionada con el consumo de oxigeno. T2 aumenta la actividad de las enzimas de la cadena transportadora de electrones y por ende también aumenta el consumo de oxígeno.
145
T3
Hormona tiroidea relacionada al consumo de oxígeno. T3 aumenta la síntesis de la citocromo C oxidasa (aumentar el número de ellas).
146
Fenotipo
Expresión del genotipo en función de un determinado ambiente. Los genes se expresan de manera diferencial, por ende las células expresan distintas proteínas que determinan un fenotipo en particular.
147
Genoma
Conjunto de genes de un organismo. Todas las células de un organismo tienen el mismo genoma.
148
Cambio conformacional de proteínas
Cambios que ocurren en la conformación tridimensional de las proteínas, esto puede ser por fosforilaciones/ desfosforilaciones que activen o inactiven a la proteína.
149
Kinasa
Proteína que fosforila.
150
Fosfatasa
Proteína que desfosforila.
151
DNA
Ácido desoxiribonucleico. Base nitrogenada+grupo fosfato+desoxiribosa. La información genética se encuentra en la secuencia de las bases nitrogenadas. Esta secuencia da origen a una secuencia de ribonucleótidos, la que servirá de molde para la síntesis de una proteína.
152
Traducción
Proceso de traducir la secuencia de una molécula de ARN mensajero (ARNm) a una secuencia de aminoácidos. Ocurre en el citoplasma o en el RE.
153
Núcleo
Organelo de doble membrana que contiene la información genética de una célula. La membrana nuclear se continúa con la del retículo endoplásmico rugoso, y la del RER se continúa con la membrana del REL.
154
Eucromatina
Cromatina descompactada. Se encuentra en el centro del núcleo y en el nucleolo. La eucromatina es transcripcionalmente activa.
155
Heterocromatina
Cromatina condensada. La heterocromatina es transcripcionalmente inactiva, se encuentra en la periferia del núcleo, y se ve electrondensa en el microscopio electrónico. Asociada a las proteínas lámina (cara interna de la membrana nuclear que determinan la estructura y forma del núcleo).
156
Proteínas lámina
Proteínas que componen el citoesqueleto del núcleo. Son un tipo de filamentos intermedios. Se ha descubierto que una mutación en los genes que codifican para proteínas lámina.
157
Territorios cromosómicos
Regiones del núcleo preferentemente ocupadas por cromosomas particulares. El DNA no forma una "sopa de letras" en el núcleo, hay territorios específicos donde se encuentran los cromosomas. Estos territorios se pueden distinguir con la técnica FISH. El hecho de que formen territorios es importante porque pueden existir interacciones entre cromosomas por cercanía.
158
TADs
Dominios de asociación topológica. Hay algunas zonas estiradas y otras en la que el DNA está formando bucles , donde se pliega sobre sí mismo . Cada cromosoma tiene zonas de mayor interacción entre sí (mayor plegamiento), a estas zonas se le denomina TADs. Permite la interaccion de compoentes que si no se estructuran de esta forma no podrian interactuar.
159
Histonas
Proteínas que se asocian al DNA.
160
Nucleosoma
DNA+histonas
161
Complejos de poro nuclear
Gran organización macromolecular en el núcleo, compuesto por muchas proteínas llamadas nucleoporinas. Estos complejos de poro regulan el paso de distintas sustancias al núcleo. Moléculas muy pequeñas lo atraviesan libremente, pero moléculas más grandes necesitan una señal de localización celular.
162
SLN
Señal de localización celular. Es una secuencia específica de aminoácidos que es reconocida por proteínas llamadas importinas o exportinas que en su conjunto se conocen como karioferinas.
163
Importina
Proteína que reconoce la SLN y transporta moléculas de proteína desde el citoplasma de la célula al núcleo. Importina se asocia a estas proteínas con SLN y ambas atraviesan el complejo de poro para ingresar al núcleo.
164
RanGTP
Proteína con actividad GTPasa que produce cambios conformacionales en importina , para que se desasocie de la proteína que ingresó al núcleo. De esta manera, importina regresa al citoplasma.
165
Exportina
Proteínas que exportan otras proteínas del núcleo al citoplasma.
166
Regulación pretranscripcional de la expresión génica
Nivel de regulación de la expresión génica que ocurre antes de la transcripción. En este nivel se encuentra el grado de compactación de la cromatina.
167
DAPI
Marcador fluorescente que se une fuertemente a regiones enriquecidas en adenina y timina en secuencias de ADN. Es utilizado ampliamente en la microscopía de fluorescencia.
168
Verde de metileno-pironina
Este método emplea dos colorantes que permiten identificar específicamente DNA (Verde de metilo – color verde azulino en el corte) y RNA (Pironina – color rojo magenta en el corte).
169
Transcripción
Proceso donde se forma una secuencia de RNA a partir de DNA. Ocurre en el núcleo y depende de una gran variedad de enzimas.
170
mRNA
RNA mensajero. Ácido ribonucleico que se obtienen a partir de la transcripción del DNA, y servirá de molde para la síntesis de un proteína (es RNA codificante, no así el tRNA y rRNA).
171
RNA polimerasas
Las enzimas que participan en la síntesis del RNA. En procariontes tenemos solo 1 RNA polimerasas, pero en las células eucariontes tenemos 3 RNAs polimerasas que difieren entre sí, cada una de ellas sintetiza distintos tipos de RNA. Las RNA polimerasas sintetizan nucléotidos en dirección 5'-3'. No se unen directamente a las regiones promotoras del DNA, sino que se unen a factores de transcripción.
172
RNA polimerasa I
Enzima que sintetiza rRNA (28S, 18S y 5,8S).
173
RNA polimerasa II
Enzima que sintetiza mRNA.
174
RNA polimerasa III
Enzima que sintetiza tRNA, 5S rRNA, y otros RNAs pequeños.
175
Carbono 3'
Carbono 3 de la pentosa al cual se une un grupo OH.
176
Carnono 5'
Carbono 5 de la pentosa al cual se une un grupo fosfato.
177
Promotor basal
Secuencia específica de DNA localizada justo donde se encuentra el punto de inicio de la transcripción del DNA. A esta secuencia se unen factores de transcripción generales o basales.
178
TF II
Factores de transcripción generales. Se unen al promotor basal.
179
Promotor proximal
Secuencia de DNA que se encuentra un poco más lejana al promotor basal.
180
Factores de transcripción
Proteínas que reconocen de manera especifica ciertas secuencias del DNA y se unen a él cuando esas secuencias están presentes. Regulan la transcripción.
181
Caja TATA
Considerada como la principal secuencia del promotor, es el sitio de unión los factores de transcripción.
182
TPB
TATA box binding protein. Factor de transcripción que se une a la caja TATA.
183
TF II D
TBP esta unido a otra proteína formando parte del factor de transcripción general o basal TF II D.
184
Inr
Secuencia de DNA que hay en la región cercana al inicio de la transcripción.
185
Enhancers
Potenciador. Región del DNA que puede unirse con proteínas (factores de transcripción) para aumentar los niveles de transcripción de genes en un grupo de genes.
186
Cofactor
Cuando el enhancer está activo y unido a sus propios factores de transcripción, estos factores asocian a otras proteínas que actúan como cofactores, los cuales pueden hacer más estable la unión de los factores de transcripción basales al promotor.
187
Procesamiento del mRNA
Modificaciones que sufre el transcrito de mRNA. Incluye la adición del capuchón (5') , adición de la cola de poliA (3') y spilcing.
188
Capuchón
Nucleótido derivado de guanina 7 metil que es une al extremo 5' del mRNA.
189
Poliadenilación
Adición en el extremo 3' de una cola de adenina. Son entre 200 y 300 adeninas repetidas una
tras otra, que se agregan al último nucleótido del RNAm transcrito. Protegen al mRNA de la acción de exonucleasas.
190
Exones
Región del DNA que forma parte de la transcripción primaria de ARN, que no es eliminada del transcrito durante el proceso de splicing. Los exones son las regiones que finalmente codifican para una proteína.
191
Intrones
Región del DNA que forma parte de la transcripción primaria de ARN, pero a diferencia de los exones, son eliminados del transcrito durante el proceso de splicing.
192
Splicing
Corte y empalme. Lo que ocurre aquí es que hay corte de segmentos internos del mensajero, eliminación de esos segmentos (intrones) y unión de los cabos adyacentes (exones)
193
Spliceosoma
Maquinaria que realiza el splicing. Está formada por ribonucleoproteínas (RNA no codificante asociado a proteínas).
194
Splicing alternativo
En este proceso un mismo transcrito inicial se procesa de diferente manera, en distintas células del mismo organismo según sea el contexto celular y las señales celulares (la remoción de intrones es diferente, o el splicing es diferente).
195
Transcrito primario
mRNA que no ha sido procesado (tiene exones, no tiene cola de poliA ni capuchón).
196
mRNA maduro
mRNA que tiene intrones removidos, capuchón y cola de poliA.
197
Exonucleasas
Enzimas que cortan los nucleótidos del extremo, o sea del último enlace fosfodiéster.
198
Endonucleasas
Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces fosfodiéster en diferentes regiones ubicadas en el interior de una cadena polinucleotídica
199
TTP
Proteína que se une en el centro del mRNA. Cuando esta proteína está unida en esta región del
mensajero, permite la unión de deadenilasas.
200
Deadenilasas
Enzimas que cortan la cola de poli A.
201
Nucleolo
Región del núcleo región de transcripción muy activa de los genes ribosomales, los que codifican
para RNA ribosomal. El nucleolo en el microscopio electrónico de transmisión se ve electrondenso, pero esto no significa que la cromatina esté compacta, de hecho, la cromatina está descondensada y la electrondensidad es causada porque para la actividad transcripcional requiere de muchas estructuras que aumentan la densidad de la zona (enzimas, proteínas, transcritos).
202
rRNA
RNA ribosomal. En el nucleolo ocurre tanto de la síntesis del RNA ribosomal como su asociación
con las distintas proteínas que corresponden de tal manera que se ensamblan las subunidades ribosomales.
203
Ribonucleoproteínas
RNA no codificante asociado a proteínas. Tienen actividad enzimática.
204
Espaciador
Región de los genes ribosomales que no se transcribe. En él se encuentran los promotores a los cuales se une la RNA polimerasa I.
205
Genes ribosomales
Genes que codifican para rRNA. En la especie humana se encuentran en los cromosomas 13, 14, 15 y 22. En estos cromosomas, los genes ribosomales se encuentran repetidos uno tras otro (en tándem), hasta un número estimado de 400 y son todos iguales.
206
Cistrón ribosomal
Sinónimo de genes ribosomales.
207
Regulación transcripcional de la expresión génica
Nivel de regulación de expresión génica que ocurre durante la transcripción. Se asocia a estimular o inhibir la transcripción (involucra factores de transcripción).
208
Regulación post-transcripcional de la expresión génica
Nivel de regulación de expresión génica que ocurre despúes de la transcripción pero antes de la traducción. Se asocia al procesamiento del mRNA, localización subcelular del mRNA, regulación de la vida media del mRNA.
209
Autorradiografía
Si uno hace un experimento donde incube células vivas en presencia de uracilo y uridina (nucleósido de uracilo radioactivo) la célula incorpora a este nucleótido y lo transforma en nucleótido y lo usa en la síntesis de RNA, después podemos reconocer donde se incorporó esa marca radioactiva con una técnica llamada radioautografía.
