Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biocel > Diccionario C1 > Flashcards

Diccionario C1 Flashcards

1
Q

Aminoácido

A

Monómero de las proteínas. Son ácidos carboxílicos en cuyo carbono alfa hay un grupo amino y un grupo R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Carbono quiral

A

Carbono alfa que tiene cuatro grupos o sustituyentes diferentes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Glicina

A

Único aminoácido que no tiene un grupo R, y a su carbono quiral tiene unidos dos hidrógenos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Enlace peptídico

A

Enlace covalente.
El grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro aminoácido y forman una amida; se pierde una
molécula de agua.
La distancia C-N es más corta que la distancia C-N de un enlace amida común.
Se generan estructuras resonantes entre el C=N generando un doble enlace transitorio evitando la rotación en ese punto.
Solo queda rotación en el enlace entre el carbono alfa y el grupo amino.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Estructura primaria

A

Secuencia de aminoácidos unida solo por enlaces peptídicos (Ej. Val-Arg-Val). La estructura primaria determina la configuración de una proteína.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Direfencia entre configuración y conformación

A

Configuración es la secuencia de aa y la conformación depende del entorno. La conformación se puede cambiar mediante la desnaturación mientras que para cambiar la configuración se deben romper los enlaces peptídicos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Anemia falciforme

A

Enfermedad causada por una mutación que afecta la estructura primaria de la hemoglobina. Se sustituye ácido glutámico (disociado con carga negativa) por valina (apolar).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Estructura secundaria

A

Distribución espacial de la secuencia de aminoácidos dada por puentes de hidrógeno formados entre grupos amino y carboxilo de enlaces peptídicos diferentes. Dan estabilidad termodinámica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

a-Hélice

A

Tipo de estructura secundaria de una proteína determinada por puentes de hidrógeno (entre un aminoácido y el que le sigue)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

b-Plegada

A

Tipo de estructura secundaria de una proteína determinada por puentes de hidrógeno (enlace entre los O y H cercanos)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Estructura terciaria

A

Plegamiento y disposición tridimensional de las proteínas. Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas.
La pérdida de esta estructura puede afectar el funcionamiento.
Dentro de estas estructuras se instalan los grupos prostéticos (componentes de las proteínas que no son aminoácidos pero influyen en su funcionaliadad).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Priones

A

Proteína que es capaz de alterar de la estructura secundaria de las proteínas, induciendo un mal plegamiento.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Estructura cuaternaria

A

Interacción entre 2 o más subunidades proteicas. Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, e interacciones hidrofóbicas (no se incluyen puentes disulfuro). Ej: la hemoglobina tiene 2 subunidades alfa y 2 subunidades beta.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Desnaturación

A

Pérdida reversible o irreversible de la estructura tridimensional de una proteína, no afecta la estructura primaria. Puede ser causada por cambios de pH, temperatura, agentes reductores, entre otros. Puede haber cambio de conformación sin que se cambie la configuración.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Prolina

A

Aminoácido cuyo grupo alfa-amino está formando parte de la estructura cíclica, lo que hace que este grupo no tenga libre rotación (esto será relevante para las N-glicosilaciones)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Aminoácidos cargados (-)

A

Aspartato, glutamato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

B-Mercaptonetanol

A

Agente reductor capaz de desnaturalizar una proteína

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Proteínas chaperonas

A

Proteínas auxiliares que participan en el correcto plegamiento de una proteína. (Ej. Hsp70 y Hsp60)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Cisteína

A

Aminoácido con un grupo sulfhidrilo (enlaces disulfuro).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Aminoácidos cargados (+)

A

Lisina, arginina, histidina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Aminoácidos aromáticos

A

Fenilalanina, triptófano, tirosina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Aminoácidos fosforilables

A

Contienen un grupo OH y son suceptibles a la unión de un grupo fosfato. Tirosina, serina y treonina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Grupos prostéticos

A

Componente no compuesto por aminoácidos, pero que forma parte de la función de la proteína. Ej. fierro en la hemoglobina, magnesio en la clorofila

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Ubiquitinación

A

Adición de una o varias moléculas de ubiquitina, una proteína pequeña. Esta señal de ubiquitinación la detecta el proteosoma para degradar la proteína.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Microscopio óptico

A

Microscopio que usa luz y su límite de resolución son 200 nanómetros

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

MET

A

Microscopio electrónico de transmisión. Este tipo de microscopio no usa luz, sino que usa electrones. Tiene gran resolución, su límite es de 0,1 nanómetros. Nos permite ver la estructura interna de una célula.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

MEB

A

Microscopio electrónico de barrido. Este tipo de microscopio nos permite ver estructuras en 3D. En vez de observar cortes, este solo mira la topografía , viendo las características de rugosidades.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

H&E

A

Hematoxilina y eosina. Son colorantes que se ocupan para teñir muestras y poder observarlas en el microscopio. Hematoxilina: colorante básico; afinidad por los ácidos, por eso que se asocia al núcleo y lo tiñe azul/morado.
Eosina: colorante básico que tiene afinidad por el citoplasma tiñéndolo rojo/rosado.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

GFP

A

Proteína Fluorescente Verde. Es un reportero utilizado en estudios de expresión génica en organismos vivos. Sirve para realizar estudios in vivo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Electrondensidad

A

El MET emite un haz de electrones dirigido hacia el objeto que se desea aumentar. Una parte de los electrones rebotan o son absorbidos por el objeto y otros lo atraviesan formando una imagen aumentada de la muestra. En las zonas más densas, los electrones rebotan y por ende la placa de la imagen se ve más negra.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

PCR

A

Reacción de polimerasa en cadena. Permite amplificar el DNA. Tres etapas: desnaturación (a altas temperaturas), hibridación y elongación.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Taq-polimerasa

A

DNA polimerasa extraída de una bacteria termófila. Esta enzima no se desnaturaliza a altas temperaturas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

RT-PCR

A

Reacción de polimerasa en cadena con transcriptasa reversa. Permite amplifcar DNA a partir de una muestra de RNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Transcriptasa reversa

A

Enzima que es capaz de leer el RNAm y ahora convertirlo en DNA, pero cDNA ya que no incluye los intrones.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

OligodT

A

Secuencia nucleotídica de timinas que actúa como primer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

cDNA

A

DNA complementario. Molécula de DNA complementaria a la de RNA, no es idéntico al DNA porque no incluye intrones.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Endonucleasas

A

Enzimas que tienen la capacidad de reconocer y unirse a secuencias específicas de desoxinucleótidos en el “interior” (y no en sus extremos, de ahí “endo”) de una doble hebra del DNA e hidrolizar (cortar) ambas hebras de la doble hélice.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Electroforesis

A

Técnica para separar mezclas de proteínas o ácidos nucleicos.
Proteínas -> gel de poliacrilamida.
DNA -> gel de agarosa + campo eléctrico; donde las cargas negativas de los ácidos nucleicos (por los grupos fosfatos) hacen que este migre hacia el polo positivo (ánodo) separando así por tamaño las moléculas, ya que los fragmentos más pequeños recorrerán distancias mayores en el gel que las de tamaños mayores.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Control negativo

A

Permite controlar que algo no debe ocurrir. Si el control negativo tiene una banda la muestra está contaminada.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Control positivo

A

Permite controlar algo que sí debería ocurrir siempre, y permite garantizar que el experimento fue correctamente realizado.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

B-actina

A

Se utiliza como control de carga en el Western Blot, para verificar que todas las bandas estén igualmente cargadas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Housekeeping o Gen de expresión constitutiva

A

Genes que se expresan con la misma intensidad en todas las células, por lo que en base a ellos se puede realizar una comparación semicuantitativa de cuanto se expresa un gen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

PCR en tiempo real

A

PCR que utiliza fluoresencia para determinar cuantitativamente la cantidad de DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Inmunohistoquímica

A

Es difícil visualizar las proteínas en una célula. Esta técnica utiliza un anticuerpo
primario contra una proteína específica y se utiliza un anticuerpo secundario conjugado con
una enzima. El anticuerpo secundario reconocerá la parte invariable del anticuerpo, y la gracia es que la enzima cataliza una reacción de oxidación donde el producto es coloreado. Esa coloración permite ver la proteína.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Inmunofluoresencia

A

Es difícil visualizar las proteínas en una célula. Esta técnica utiliza un anticuerpo primario contra una proteína específica y se utiliza un anticuerpo secundario conjugado con un fluróforo. El anticuerpo secundario reconocerá la parte invariable del anticuerpo, y al tener un fluoróforo, se verán fluoresentes las proteínas blanco.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Hibridación in situ

A

Utilidad: capacidad de poder demostrar mediante la utilización de una sonda (formada por una secuencia de ADN previamente conocida) marcada con un isótopo radiactivo, la presencia de determinada secuencia de ADN o ARN complementaria, en la muestra a estudia. Sirve para localizar subcelularmente el DNA, RNA, o detectar formas de splicing alternativo. Esta técnica se fundamenta en la complementariedad de bases.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Western blot

A

Técnica analítica usada en biología celular y molecular para identificar proteínas específicas en una mezcla compleja de proteínas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

In vivo

A

Organismo vivo. Cuando se usa este término en un experimento se refiere a que se realiza en el organizmo vivo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

In vitro

A

Este término se usa cuando se realiza un experimento en un ambiente controlado, ejemplo un tubo de ensayo. Generalmente, aquí es donde se inician los estudios científicos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

FISH

A

Hibridación fluorescente in situ. Técnica de laboratorio para detectar y localizar una secuencia específica de ADN en un cromosoma. Se exponen los cromosomas a una pequeña secuencia de ADN (una sonda) que tiene una molécula fluorescente pegada a ella. Esta secuencia de la sonda se une a secuencias complementarias, y el fluoróforo permite ver la hibridación. Esto se usa para ver los territorios cromosómicos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Inmuno-oro

A

Sigue la misma lógica de la inmunohistoquímica, solo que los anticuerpos están conjugados con partículas de oro, por lo tanto en la microscopía electrónica las proteínas a las que se une el anticuerpo se ven electrondensas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Northern blot

A

Método de biología molecular que permite detectar la presencia de una secuencia de ARN.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Soutern blot

A

Método de biología molecular que permite detectar la presencia de una secuencia de ADN concreta en una mezcla compleja de este ácido nucleico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

WT

A

Wild Type. Esto se verá mucho en gráficos o experimentos. Se utiliza como control, son organismos silvestres tal cual están en la naturaleza.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Knock Down

A

Se utiliza una secuencia complementaria al aARNm para que sea de doble hebra y por lo tanto degradado por la célula. Esto hace que bajen los niveles de proteína pero no por completo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

KO

A

Knock Out. Desactivación de genes por medio de alguna mutación.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Fragmentación celular

A

Consiste en a partir de células de tejido o de células en cultivo, se hace una homogenización y se rompen las membranas de manera que obtengamos los organelos de este homogenizado, para obtener los organelos por separado.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Ensayos pulso y caza

A

Tiene importancia en el estudio de rutas secretoras. Examina la secreción de una proteína mediante la exposición sucesiva de las células a un compuesto radioactivo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Test ELISA

A

Enzime Linked Inmuno Sorbent Assay. Estrategia que se utiliza para cuantificar proteínas, pero de manera cuantitativa.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

CRISPR

A

Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats. Se utiliza en la edición génica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Mosaico fluido

A

Modelo de la membrana que la movilidad de la membrana, la fluidez y dinamismo de sus
componentes, y la presencia de proteínas integrales y periféricas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Fosfolípidos

A

Componente fundamental de la membrana. Está compuesto por colas de ácidos grasos apolares (saturados o insaturados), un glicerol, un fosfato y un aminoalcohol.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Colesterol

A

Molécula lipídica rígida que tiene importancia en la estructura de la membrana. La presencia de colesterol en la disminuye la fluidez de la membrana. La única excepción es cuando se le agrega colesterol a un membrana en estado casi de cristal, donde aumenta su fluidez.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Esfingolípidos

A

Componentes de la membrana. Se componen de dos colas de ácidos grasos y esfingosina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Fosfatidilserina

A

Fosfolípido polar, es negativo y puede interactuar con el colesterol. Por lo general predomina en la monocapa interna, si es que predomina en la monocapa externa es indicador de apoptosis.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

Esfingosina

A

Fosfolípido polar, con carga positiva. Interactúa con el colesterol.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Micelas

A

Estructura esférica bastante estable energéticamente que adoptan los fosfolípidos cuando se encuentran solos y en agua, ya que ponen sus cabezas polares en la periferia y esconden sus colas apolares.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Liposomas

A

Vesícula esférica formada, principalmente, por fosfolípidos, los cuales adoptan una estructura de bicapa lipídica con agua en su interior.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Microdominios (RAFTS)

A

Estructuras que marcan dominios y están instalados no solo en algunos de los compartimientos internos subcelulares, sino que especialmente en la membrana para recibir mensajes o interactuar con el exterior. Los fosfolípidos de los dominios RAFT son saturados, de cadena más larga , tienen más colesterol y esfingolípidos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Esfingomielina

A

Esfingolípido abundante en la monocapa externa (en condiciones normales).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Asimetría de la membrana

A

Concepto que alude a la distribución asimétrica de los componentes de membrana entre los dominios de la célula (basolateral, canicular, apical) y también entre la monocapa interna y externa.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Proteínas con tallo GPI

A

Proteínas que no atraviesan a la membrana, pero que permanecen ancladas a ella gracias a una “antorcha” de GPl (glicosilfosfatidilinositol). Son consideradas proteinas integrales y llamadas también antorchas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Proteínas integrales de membrana

A

Proteína que requieren el uso de detergentes para poder extraerlas de la membrana.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Proteínas periféricas de membrana

A

Proteínas que no se extienden a lo ancho de la bicapa sino que están unidas a las superficies interna o externa de la misma y se separan aumentando la fuerza iónica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Caveolas

A

Invaginaciones de 50-100nm ubicadas en la membrana plasmática enriquecidas en colesterol y esfingolípidos. Cada caveola se encuentra conformada por proteínas integrales de membrana denominadas caveolinas (favorecen la curvatura de membrana).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

Insaturaciones de los fosfolípidos

A

Producen cambios en la disposición de los fosfolípidos, y disminuyen la rigidez de la membrana. Colas insaturadas se ven con pliegues (saturados son rectos), lo que hace que disminuya las interacciones entre colas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

Escramblasas

A

Enzimas mueven los lípidos de forma aleatoria entre las capas para equilibrar la composición de la membrana. No generan asimetría y son dependientes de calcio. No requieren de energía.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

Flipasas

A

Enzimas ubicadas en la membrana y son responsables de ayudar en el movimiento de las moléculas de fosfolípidos entre las dos capas que componen la membrana célula, desde la monocapa externa a la interna. Generan asimetría, son dependientes de ATP y tienen especificidad por la fosfatidilserina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

Flopasas

A

Enzimas ubicadas en la membrana responsables de ayudar en el movimiento de las moléculas de fosfolípidos entre las dos capas que componen la membrana célula, desde la monocapa interna a la externa. Generan asimetría, son dependientes de ATP y tienen especificidad por la esfingomielina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

Anexina-V

A

Es una proteína que se asocia fuertemente con la región polar de la fosfatidilserina. Se utiliza como marcador de fosfatidilserina en la monocapa externa.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

Factores de fluidez

A

Insaturaciones: a más insaturaciones, más fluidez.
Temperatura: mayor temperatura, menor grosor de membrana y mayor fluidez.
Largo de las cadenas de fosfolípidos: más largas, más interacciones y por lo tanto mayor rigidez.
Colesterol: más colesterol, más rígido.
Balsa: más balsas, más rigidez.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

Universo

A

Sistema + entorno

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Sistema/entorno

A

El sistema lo define el observador, al poner el límite, y todo lo que esté dentro del límite, incluído el límite, va a ser el sistema. Y todo lo que esté fuera del sistema, se va llamar el entorno.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Sistema cerrado

A

Sistemas donde hay intercambio de energía pero no de materia. Se pueden construir en un laboratorio.

85
Q

Sistema aislado

A

Sistemas donde no hay intercambio de energía ni de materia. Son ideales.

86
Q

Sistema abierto

A

Sistemas naturales, incluidos nosotros mismos. Intercambian tanto materia como energía con el entorno.

87
Q

Entalpía (H)

A

Sumatoria de todos los tipos de energía (sus formas y manifestación) en el sistema

88
Q

Entropía (S)

A

Grado de aleatoriedad o desorden del sistema. Mientras más desorden tiene el sistema, más entropía tiene, mientras más organizado esté el sistema, menor es su entropía.

89
Q

Energía libre de Gibbs (G)

A

Energía disponible para realizar un trabajo. (En los procesos espontáneos y exergónicos es negativa) ∆G=∆H–T∆S

90
Q

Proceso exergónico

A

Proceso donde el estado energético final es menor que el inicial. Espontáneo.

91
Q

Proceso endergónico

A

Proceso donde el estado energético final es mayor que el inicial. No espontáneo.

92
Q

Proceso espontáneo

A

Proceso que puede ocurrir con la energía que hay en el sistema.

93
Q

Proceso no espontáneo

A

Proceso que no puede ocurrir con la energía del sistema, necesita energía del entorno. Esto no significa que no pueda ocurrir, significa que para que ocurra la energía del sistema no es suficiente y se requiere energía del entorno.

94
Q

Equilibrio termodinámico

A

Se produce cuando la diferencia de la energía libre de Gibbs es 0. Todos los sistemas tienden al equilibrio. Cuando alcanzamos el equilibrio termodinámico llegamos a la muerte termodinámica.

95
Q

Energía de activación

A

Cantidad mínima de energía para que ocurra una reacción.

96
Q

Catalizador

A

Sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la velocidad de reacción, mediante la disminución de la energía de activación. Un catalizador no influye en su espontaneidad.

97
Q

ATPsintasa

A

Enzima que cataliza la unión de un grupo fosfato al ADP. Para vencer la repulsión entre estas moléculas, utiliza energía mecánica (la corriente de protones en la ATPsintasa genera que rotación de este complejo y esa energía mecánica se utiliza para hacer posible la unión del ADP al grupo fosfato).

98
Q

Acoplamiento de reacciones

A

Acoplamiento de una reacción endergónica con otra exergónica, para que la endergónica pueda ocurrir (la energía total del proceso debe ser mayor a la energía mínima para llevar a cabo el proceso). Ejemplo: ATPsintasa, utiliza energía mecánica para vencer la energía repulsiva entre el ADP y el grupo fosfato, y así catalizar el enlace entre ambos.

99
Q

ATP

A

Adenosin trifosfato. Molécula que modifica sustratos a través de la transferencia de grupos fosforilo. Estos sustratos participan en el acoplamiento de una reacción endergónica con una exergónica.

100
Q

Sustratos intermedios

A

Moléculas que forman parte del acoplamiento de reacciones.

101
Q

Fotosíntesis

A

Proceso redox que permite obtener moléculas orgánicas como la glucosa, a partir de luz y moléculas inorgánicas.

102
Q

Sistema de electrones resonantes

A

Sistema donde se alternan enlaces dobles y simples. La particularidad de esto, es que los electrones no están localizados en los enlaces, se mueven.

103
Q

Clorofila

A

Pigmento que poseen los organismos fotosintéticos. Se ubica en la membrana de los tilacoides, y tiene en su estructura electrones resonantes.

104
Q

Fluoresencia

A

Tipo particular de luminiscencia, que caracteriza a las sustancias que son capaces de absorber energía en forma de radiaciones electromagnéticas y luego emitir parte de esa energía en forma de radiación electromagnética de longitud de onda diferente. La energía total emitida en forma de luz es siempre menor a la energía total absorbida y la diferencia entre ambas es disipada en forma de calor.

105
Q

Antena

A

Conjunto de todos los tipos de pigmentos fotosintéticos que están organizados en un ambiente hidrofóbico, es decir, una membrana.

106
Q

Fotosistema

A

Es la suma de la antenas más los transportadores de electrones asociados. Respuesta de una antena frente a los fotones de luz que absorbe, es la oxidación de sus componentes, o sea, la pérdida de electrones.

107
Q

Fotosistema I y II

A

Ambos fotosistemas son exitados por la luz. El fotosistema II da electrones al fotosistema I por medio de la plastocianina, y recupera electrones por la fotólisis del agua. El fotosistema I da electrones al NADP+, dormando NADPH.

108
Q

Cloroplasto

A

Organelo presente en organismos fotosintetizadores.

109
Q

Tilacoides

A

Sacos aplanados que son independientes de la membrana interna del cloroplasto, sitio de las reacciones captadoras de luz de la fotosíntesis y de la fotofosforilación.

110
Q

Cadena transportadora de electrones

A

Proteínas embebidas en la membrana, que son aceptoras de electrones y las cuales en su conjunto, conforman la cadena transportadora de electrones. Este proceso el traspaso de electrones es espontáneo. En la fotosíntesis el receptor final de los electrones de la cadena va a ser el NADP + , que junto a un protón se va a convertir en NADPH. En la respiración celular es el oxígeno.

111
Q

Agua

A

Molécula que es oxidada por la antena (la antena debe recuperar los electrones que perdió y se los quita al agua). Como consecuencia de esto se libera oxígeno como desecho.

112
Q

Oxígeno

A

Desecho de la fotosíntesis tras la ruptura de la molécula de agua/ aceptor final de electrones en la cadena transportadora de electrones de la respiración celular.

113
Q

Citocromos

A

Proteínas que transportan electrones.

114
Q

Clusters Fe-S

A

Estructura que transporta electrones. Están formando parte de proteínas. Tienen ocho átomos que forman los vértices de un cubo, donde cuatro son de hierro y cuatro son de azufre. Este sistema toma electrones, y los átomos de hierro los van transmitiendo de uno a otro, pasando de una carga electrónica +3 a +2. Presentes en el complejo I.

115
Q

NADP+/NADPH

A

NADP es una coenzima que participa como receptor final de electrones en la cadena transportadora de electrones de la fotosíntesis. Al reducirse se transforma en NADPH.

116
Q

NAD+/NADH

A

NAD es una coenzima que participa en la respiración celular. Su función es captar electrones que posteriormente serán usados en la cadena transportadora de electrones. NADH es su forma reducida.

117
Q

FAD+/FADH2

A

Coenzimas que captan electrones que se liberan en el ciclo de Krebs. Estos electrones se utilizan en la cadena respiratoria posteriormente.

118
Q

ATPsintasa

A

Enzima que cataliza la unión de un grupo fosfato al ADP. Para vencer la repulsión entre estas moléculas, utiliza energía mecánica (la corriente de protones en la ATP sintasa genera que rotación de este complejo y esa energía mecánica se utiliza para hacer posible la unión del ADP al grupo fosfato).

119
Q

Ciclo de Calvin

A

Es un conjunto de reacciones químicas llevadas a cabo en el estroma , donde los productos de la fase clara (ATP y NADPH), sintetizan moléculas orgánicas. Es parte de la fase oscura o independiente de la luz.

120
Q

RuBisCO

A

Ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa. Enzima que fija el dióxido de carbono en el ciclo de Calvin.

121
Q

Respiración celular

A

Conjunto de reacciones químicas mediante las cuales se obtiene energía a partir de la degradación de compuestos orgánicos.

122
Q

Glicólisis

A

Proceso mediante el cual la glucosa (molécula de 6 átomos de carbono), va a ser utilizada para sintetizar piruvato (molécula de 3 carbonos). Ocurre en el citosol.

123
Q

Piruvato

A

Producto final de la glicólisis (tiene 3 carbonos) .

124
Q

Hexoquinasa

A

Enzima que impide que agua interfiera en la reacción de la conversión de glucosa a glucosa-6-fosfato.

125
Q

Mitocondria

A

Organelo donde ocurre la respiración celular.

126
Q

Matriz mitocondrial

A

Esta matriz, es un espacio lleno de líquido. Está hacia el interior de la membrana interna de la mitocondria. En este lugar ocurre el ciclo de Krebs.

127
Q

Acetil-CoA

A

El piruvato se convierte en una molécula de dos carbonos y luego se une a la coenzima A. Este complejo se denomina Acetil-CoA.

128
Q

Ciclo de Krebs

A

Conjunto de reacciones oxidativas que son llevadas a cabo en la matriz mitocondrial.

129
Q

Crestas mitocondriales

A

Pliegues de la membrana interna que sobresalen en la matriz mitocondrial. En ella se encuentran las estructuras que participan en la cadena respiratoria.

130
Q

CO2

A

Desecho de la respiración celular/Sustrato de la fotosíntesis necesario en el ciclo de Calvin.

131
Q

Cadena respiratoria

A

Cadena transportadora de electrones de la respiración celular. Se ubica en las crestas mitrocondriales.

132
Q

Complejo NADH deshidrogenasa I

A

Complejo proteínico que recibe electrones de NADH obtenidos en el ciclo de Krebs. Al pasar los electrones permite la apertura de canales por los que pasan H+ al espacio intermembrana.

133
Q

Complejo II

A

Complejo que recibe electrones del FADH2, la mayoría de los libros no considera parte de la cadena transportadora de electrones.

134
Q

Ubiquinona

A

Proteína que recibe los electrones del complejo NADH deshidrogenasa I.

135
Q

Citocromo c reductasa (III)

A

Complejo proteínico que recibe los electrones de ubiquinona. Transfiere H+ al espacio intermembrana.

136
Q

Citocromo c

A

Proteína que recibe los electrones del Citrocromo c reductasa (III).

137
Q

Citocromo c oxidasa (IV)

A

Complejo proteínico que recibe los electrones del citocromo c. Estos electrones son captados por oxígeno que es el aceptor final de la cadena para pasar a formar agua y al mismo tiempo transferir H+ al espacio intermembrana.

138
Q

Inhibidor alostérico

A

Se une a una enzima en un lugar que no es el sitio activo. La forma del sitio activo se altera de manera que la enzima ya no puede unirse a su sutrato.

139
Q

Acetona

A

Disolvente orgánico que actúa rompiendo la estructura de la membrana. (La clorofila se encuentra en la membrana de los tilacoides). En un experimento, si la clorofila se encuentra en acetona, no podrá transferir su electrón a algún aceptor de electrones, por lo tanto, ese electrón regresa a la clorofila, y se emite una onda de luz de mayor longitud de onda, y además se libera energía en forma de calor).

140
Q

DCFIF

A

2,6-diclorofenol indofenol. Es un colorante que al estado oxidado es azul y reducido es incoloro este colorante permite identificar si ocurre o no la reducción.

141
Q

Azul de metileno

A

Es un colorante que al estado oxidado es azul y al estado reducido es incoloro.

142
Q

Succinato

A

Forma parte del ciclo de Krebs, y al oxidarse se transforma en fumarato.

143
Q

Complejo succinato deshidrogenasa

A

Complejo proteico ligado a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones, y que contiene FAD unido covalentemente.

144
Q

T2

A

Hormona tiroidea relacionada con el consumo de oxigeno. T2 aumenta la actividad de las enzimas de la cadena transportadora de electrones y por ende también aumenta el consumo de oxígeno.

145
Q

T3

A

Hormona tiroidea relacionada al consumo de oxígeno. T3 aumenta la síntesis de la citocromo C oxidasa (aumentar el número de ellas).

146
Q

Fenotipo

A

Expresión del genotipo en función de un determinado ambiente. Los genes se expresan de manera diferencial, por ende las células expresan distintas proteínas que determinan un fenotipo en particular.

147
Q

Genoma

A

Conjunto de genes de un organismo. Todas las células de un organismo tienen el mismo genoma.

148
Q

Cambio conformacional de proteínas

A

Cambios que ocurren en la conformación tridimensional de las proteínas, esto puede ser por fosforilaciones/ desfosforilaciones que activen o inactiven a la proteína.

149
Q

Kinasa

A

Proteína que fosforila.

150
Q

Fosfatasa

A

Proteína que desfosforila.

151
Q

DNA

A

Ácido desoxiribonucleico. Base nitrogenada+grupo fosfato+desoxiribosa. La información genética se encuentra en la secuencia de las bases nitrogenadas. Esta secuencia da origen a una secuencia de ribonucleótidos, la que servirá de molde para la síntesis de una proteína.

152
Q

Traducción

A

Proceso de traducir la secuencia de una molécula de ARN mensajero (ARNm) a una secuencia de aminoácidos. Ocurre en el citoplasma o en el RE.

153
Q

Núcleo

A

Organelo de doble membrana que contiene la información genética de una célula. La membrana nuclear se continúa con la del retículo endoplásmico rugoso, y la del RER se continúa con la membrana del REL.

154
Q

Eucromatina

A

Cromatina descompactada. Se encuentra en el centro del núcleo y en el nucleolo. La eucromatina es transcripcionalmente activa.

155
Q

Heterocromatina

A

Cromatina condensada. La heterocromatina es transcripcionalmente inactiva, se encuentra en la periferia del núcleo, y se ve electrondensa en el microscopio electrónico. Asociada a las proteínas lámina (cara interna de la membrana nuclear que determinan la estructura y forma del núcleo).

156
Q

Proteínas lámina

A

Proteínas que componen el citoesqueleto del núcleo. Son un tipo de filamentos intermedios. Se ha descubierto que una mutación en los genes que codifican para proteínas lámina.

157
Q

Territorios cromosómicos

A

Regiones del núcleo preferentemente ocupadas por cromosomas particulares. El DNA no forma una “sopa de letras” en el núcleo, hay territorios específicos donde se encuentran los cromosomas. Estos territorios se pueden distinguir con la técnica FISH. El hecho de que formen territorios es importante porque pueden existir interacciones entre cromosomas por cercanía.

158
Q

TADs

A

Dominios de asociación topológica. Hay algunas zonas estiradas y otras en la que el DNA está formando bucles , donde se pliega sobre sí mismo . Cada cromosoma tiene zonas de mayor interacción entre sí (mayor plegamiento), a estas zonas se le denomina TADs. Permite la interaccion de compoentes que si no se estructuran de esta forma no podrian interactuar.

159
Q

Histonas

A

Proteínas que se asocian al DNA.

160
Q

Nucleosoma

A

DNA+histonas

161
Q

Complejos de poro nuclear

A

Gran organización macromolecular en el núcleo, compuesto por muchas proteínas llamadas nucleoporinas. Estos complejos de poro regulan el paso de distintas sustancias al núcleo. Moléculas muy pequeñas lo atraviesan libremente, pero moléculas más grandes necesitan una señal de localización celular.

162
Q

SLN

A

Señal de localización celular. Es una secuencia específica de aminoácidos que es reconocida por proteínas llamadas importinas o exportinas que en su conjunto se conocen como karioferinas.

163
Q

Importina

A

Proteína que reconoce la SLN y transporta moléculas de proteína desde el citoplasma de la célula al núcleo. Importina se asocia a estas proteínas con SLN y ambas atraviesan el complejo de poro para ingresar al núcleo.

164
Q

RanGTP

A

Proteína con actividad GTPasa que produce cambios conformacionales en importina , para que se desasocie de la proteína que ingresó al núcleo. De esta manera, importina regresa al citoplasma.

165
Q

Exportina

A

Proteínas que exportan otras proteínas del núcleo al citoplasma.

166
Q

Regulación pretranscripcional de la expresión génica

A

Nivel de regulación de la expresión génica que ocurre antes de la transcripción. En este nivel se encuentra el grado de compactación de la cromatina.

167
Q

DAPI

A

Marcador fluorescente que se une fuertemente a regiones enriquecidas en adenina y timina en secuencias de ADN. Es utilizado ampliamente en la microscopía de fluorescencia.

168
Q

Verde de metileno-pironina

A

Este método emplea dos colorantes que permiten identificar específicamente DNA (Verde de metilo – color verde azulino en el corte) y RNA (Pironina – color rojo magenta en el corte).

169
Q

Transcripción

A

Proceso donde se forma una secuencia de RNA a partir de DNA. Ocurre en el núcleo y depende de una gran variedad de enzimas.

170
Q

mRNA

A

RNA mensajero. Ácido ribonucleico que se obtienen a partir de la transcripción del DNA, y servirá de molde para la síntesis de un proteína (es RNA codificante, no así el tRNA y rRNA).

171
Q

RNA polimerasas

A

Las enzimas que participan en la síntesis del RNA. En procariontes tenemos solo 1 RNA polimerasas, pero en las células eucariontes tenemos 3 RNAs polimerasas que difieren entre sí, cada una de ellas sintetiza distintos tipos de RNA. Las RNA polimerasas sintetizan nucléotidos en dirección 5’-3’. No se unen directamente a las regiones promotoras del DNA, sino que se unen a factores de transcripción.

172
Q

RNA polimerasa I

A

Enzima que sintetiza rRNA (28S, 18S y 5,8S).

173
Q

RNA polimerasa II

A

Enzima que sintetiza mRNA.

174
Q

RNA polimerasa III

A

Enzima que sintetiza tRNA, 5S rRNA, y otros RNAs pequeños.

175
Q

Carbono 3’

A

Carbono 3 de la pentosa al cual se une un grupo OH.

176
Q

Carnono 5’

A

Carbono 5 de la pentosa al cual se une un grupo fosfato.

177
Q

Promotor basal

A

Secuencia específica de DNA localizada justo donde se encuentra el punto de inicio de la transcripción del DNA. A esta secuencia se unen factores de transcripción generales o basales.

178
Q

TF II

A

Factores de transcripción generales. Se unen al promotor basal.

179
Q

Promotor proximal

A

Secuencia de DNA que se encuentra un poco más lejana al promotor basal.

180
Q

Factores de transcripción

A

Proteínas que reconocen de manera especifica ciertas secuencias del DNA y se unen a él cuando esas secuencias están presentes. Regulan la transcripción.

181
Q

Caja TATA

A

Considerada como la principal secuencia del promotor, es el sitio de unión los factores de transcripción.

182
Q

TPB

A

TATA box binding protein. Factor de transcripción que se une a la caja TATA.

183
Q

TF II D

A

TBP esta unido a otra proteína formando parte del factor de transcripción general o basal TF II D.

184
Q

Inr

A

Secuencia de DNA que hay en la región cercana al inicio de la transcripción.

185
Q

Enhancers

A

Potenciador. Región del DNA que puede unirse con proteínas (factores de transcripción) para aumentar los niveles de transcripción de genes en un grupo de genes.

186
Q

Cofactor

A

Cuando el enhancer está activo y unido a sus propios factores de transcripción, estos factores asocian a otras proteínas que actúan como cofactores, los cuales pueden hacer más estable la unión de los factores de transcripción basales al promotor.

187
Q

Procesamiento del mRNA

A

Modificaciones que sufre el transcrito de mRNA. Incluye la adición del capuchón (5’) , adición de la cola de poliA (3’) y spilcing.

188
Q

Capuchón

A

Nucleótido derivado de guanina 7 metil que es une al extremo 5’ del mRNA.

189
Q

Poliadenilación

A

Adición en el extremo 3’ de una cola de adenina. Son entre 200 y 300 adeninas repetidas una
tras otra, que se agregan al último nucleótido del RNAm transcrito. Protegen al mRNA de la acción de exonucleasas.

190
Q

Exones

A

Región del DNA que forma parte de la transcripción primaria de ARN, que no es eliminada del transcrito durante el proceso de splicing. Los exones son las regiones que finalmente codifican para una proteína.

191
Q

Intrones

A

Región del DNA que forma parte de la transcripción primaria de ARN, pero a diferencia de los exones, son eliminados del transcrito durante el proceso de splicing.

192
Q

Splicing

A

Corte y empalme. Lo que ocurre aquí es que hay corte de segmentos internos del mensajero, eliminación de esos segmentos (intrones) y unión de los cabos adyacentes (exones)

193
Q

Spliceosoma

A

Maquinaria que realiza el splicing. Está formada por ribonucleoproteínas (RNA no codificante asociado a proteínas).

194
Q

Splicing alternativo

A

En este proceso un mismo transcrito inicial se procesa de diferente manera, en distintas células del mismo organismo según sea el contexto celular y las señales celulares (la remoción de intrones es diferente, o el splicing es diferente).

195
Q

Transcrito primario

A

mRNA que no ha sido procesado (tiene exones, no tiene cola de poliA ni capuchón).

196
Q

mRNA maduro

A

mRNA que tiene intrones removidos, capuchón y cola de poliA.

197
Q

Exonucleasas

A

Enzimas que cortan los nucleótidos del extremo, o sea del último enlace fosfodiéster.

198
Q

Endonucleasas

A

Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces fosfodiéster en diferentes regiones ubicadas en el interior de una cadena polinucleotídica

199
Q

TTP

A

Proteína que se une en el centro del mRNA. Cuando esta proteína está unida en esta región del
mensajero, permite la unión de deadenilasas.

200
Q

Deadenilasas

A

Enzimas que cortan la cola de poli A.

201
Q

Nucleolo

A

Región del núcleo región de transcripción muy activa de los genes ribosomales, los que codifican
para RNA ribosomal. El nucleolo en el microscopio electrónico de transmisión se ve electrondenso, pero esto no significa que la cromatina esté compacta, de hecho, la cromatina está descondensada y la electrondensidad es causada porque para la actividad transcripcional requiere de muchas estructuras que aumentan la densidad de la zona (enzimas, proteínas, transcritos).

202
Q

rRNA

A

RNA ribosomal. En el nucleolo ocurre tanto de la síntesis del RNA ribosomal como su asociación
con las distintas proteínas que corresponden de tal manera que se ensamblan las subunidades ribosomales.

203
Q

Ribonucleoproteínas

A

RNA no codificante asociado a proteínas. Tienen actividad enzimática.

204
Q

Espaciador

A

Región de los genes ribosomales que no se transcribe. En él se encuentran los promotores a los cuales se une la RNA polimerasa I.

205
Q

Genes ribosomales

A

Genes que codifican para rRNA. En la especie humana se encuentran en los cromosomas 13, 14, 15 y 22. En estos cromosomas, los genes ribosomales se encuentran repetidos uno tras otro (en tándem), hasta un número estimado de 400 y son todos iguales.

206
Q

Cistrón ribosomal

A

Sinónimo de genes ribosomales.

207
Q

Regulación transcripcional de la expresión génica

A

Nivel de regulación de expresión génica que ocurre durante la transcripción. Se asocia a estimular o inhibir la transcripción (involucra factores de transcripción).

208
Q

Regulación post-transcripcional de la expresión génica

A

Nivel de regulación de expresión génica que ocurre despúes de la transcripción pero antes de la traducción. Se asocia al procesamiento del mRNA, localización subcelular del mRNA, regulación de la vida media del mRNA.

209
Q

Autorradiografía

A

Si uno hace un experimento donde incube células vivas en presencia de uracilo y uridina (nucleósido de uracilo radioactivo) la célula incorpora a este nucleótido y lo transforma en nucleótido y lo usa en la síntesis de RNA, después podemos reconocer donde se incorporó esa marca radioactiva con una técnica llamada radioautografía.

Biocel (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions