cytosquelette 2

Question 1

1. MAPs stabilisatrices

Answer 1

Elles participent à la structure des MT.
 Les protéines HMW (high molecular weight): stabilisent les MT des cellules nerveuses.
 La protéine Tau se localise surtout dans les axones; elle accélère la polymérisation et stabilise les MT.

Question 2

2. Les protéines motrices

Answer 2

2. Les protéines motrices
    Les dynéines, proches de la dynéine ciliaire, transportent des vésicules de la périphérie vers le centre cellulaire.
    Les kinésines, plus diverses, sont impliquées dans le transport de vésicules du centre vers la périphérie de la cellule. Le domaine à activité ATPasique saute d’une sous-unité β à la suivante, correspondant à une distance de 8 nm, consommant une molécule
   d’ATP. Ces deux protéines sont des ATPases.

Question 2

IV. Fonctions

Answer 2

• Mouvements des chromosomes au cours de la méiose et de la mitose avec la formation
  du fuseau mitotique (blocage de la métaphase par la colchicine).
• Transport intracellulaire de vacuoles et de vésicules.
• Polarité cellulaire (extrémités + et -).
• Forme cellulaire (ex. Les plaquettes sanguines).
• Transport d’ARNm vers leur site d’utilisation.
• Distribution du contenu cytoplasmique, comme par exemple celle du R.E

Question 3

B. Les filaments d’actine

Answer 3

B. Les filaments d’actine
Protéines représentant 5% des protéines des cellules eucaryotes mais 20% des cellules musculaires.
I. Structure morphologique
1. MO
Si les FA sont facilement observables dans les cellules musculaires (voir cours d’histologie), ils sont révélés, dans les autres cellules par des anticorps fluorescents où ils se présentent sous forme de faisceaux ubiquitaires mais souvent périphériques.

Question 4

FA
2. MET.

Answer 4

2. MET.
   Filaments de longueur variable et de 5 à 6nm de diamètre.
   En coloration négative, suite de sous-unités globulaires, actine G (globulaire) qui constituent l’actine F (fibreuse).

Question 5

II. Aspects biochimique et moléculaire;

Answer 5

dynamique
1. L’actine G est la forme libre de la protéine.
2. In vitro, en présence D’ATP, de Mg++ et de K+ , elle polymérise pour former une chaîne d’actine F; deux chaînes F s’enroulent en hélices pour constituer un filament d’actine.
3. Les FA et les molécules libres sont également en équilibre dynamique, pour qui existe également une concentration critique.
4. En raison de la dissymétrie de l’actine G, le FA a une extrémité + et une extrémité -

Question 6

 Inhibiteur de la polymérisation

Answer 6

 Inhibiteur de la polymérisation
Les cytochalasines de A à F, extraits de moisissures ; B étant la plus utilisée) se fixent sur l’extrémité + des FA et empêchent ainsi l’addition de nouvelles molécules.
 Inhibiteur de la dépolymérisation
La phalloïdine (extraite d’un champignon, l’amanite phalloïde), protéine mortelle, se fixe sur les côtés des FA, en s’attachant à chaque monomère et empêche de la sorte la libération des monomères.

Question 7

Les protéines ABP

Answer 7

Les protéines ABP (actin binding protein) contrôlent la polymérisation et la dépolymérisation des FA, leur stabilisation, leur assemblage en faisceaux, leur fragmentation, leur attachement à la MP; ils sont également appliqués dans les fonctions
de contraction.
Plusieurs molécules ont êtes individualisées (Voir tableau).