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Intro biochimie > Cours 8 - Métabolisme des composés azotés > Flashcards

Cours 8 - Métabolisme des composés azotés Flashcards

1
Q

Combien de % de l’aire que nous respirons est de l’azote ?

A

80%

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Q

Pouvons-nous utiliser le N2 pour synthétiser les acides aminés, les
nucléotides et autres molécules renfermant de l’azote ?

A

Non

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Q

De quoi dépendons-nous pour synthétisé les acides aminés, les
nucléotides et autres molécules renfermant de l’azote ?

A

Des microorganismes capables de fixer le

N2 et le transformer en formes biologiquement utiles

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4
Q

Quel est le facteur limitant de la productivité biologique dans la plupart des océans du monde ?

A

La disponibilité de l’azote fixé (nitrite, nitrate et ammoniaque)

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5
Q

Pourquoi les agriculteurs utilisent des engrais contenant de l’azote pour favoriser la croissance des plantes cultivés ?

A

Car l’azote limite la croissance des organismes terrestres

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6
Q

Quelle est la différence entre l’azote organique et inorganique ?

A

L’azote inorganique n’est pas liée à une molécule de carbone

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7
Q

Quelles sont les 3 grandes étapes du cycle de l’azote et leur enzyme.

A
  • Fixation de l’azote : nitrogénases
  • Nitrification : nitrite réductase
  • Dénitrification : nitrate réductase
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8
Q

Que requiert la fixation de l’azote ?

A

Nitrogénase, une anaérobiose stricte et un agent réducteur fort

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9
Q

Que consomme la réaction de la fixation de l’azote ? (ATP)

A

16 ATP

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10
Q

Quel est le substrat et les produits de la fixation de l’azote ?

A

N2 -> 2 NH3

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11
Q

Quelles SORTES de bactérie sont capables de fixer l’azote ? et nommer des exemples.

A
  • Bactérie anaérobique du sol : Klebsiella et azotobacter

* Bactérie aérobique vivant en symbiose avec les légumineuse

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12
Q

Pourquoi les bactéries aérobiques vivent-elles en symbiose avec les légumineuses ?

A

La plante fournit la leghémoglobine qui permet de fixer l’oxygène donc de créer des conditions anaérobiques dans l’environnement immédiat : Rhizobium

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13
Q

Qu’est-ce que la diazotrophie ?

A

La fixation de l’azote

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14
Q

Vrai ou faux : la fixation de l’azote est très énergivore ?

A

Vrai

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15
Q

Pourquoi est-ce que la fixation de l’azote requiert un agent réducteur fort ? Quel est le réducteur ?

A

La ferrodoxine (protéine fer-soufre réalisant des transferts d’électrons )

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16
Q

Quelle est la source la plus importante d’azote

pour les plantes

A

Le nitrate (NO3-)

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17
Q

Que catalyse la nitrate réductase ? Quel est le cofacteur essentiel ?

A

Le transfert des électrons entre le NADPH et le nitrate. Le molybdenum

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18
Q

Qu’est-ce que l’organification de l’azote ?

A

Attachement de l’azote à une molécule de carbone

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19
Q

Quels sont les deux plus importants composés produits lors de l’organification de l’azote ? par quelle enzyme sont-ils synthétisés ?

A
  • Le glutamate (glutamate SYNTHASE)

* La glutamine (glutamine SYNTHÉTASE)

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20
Q

Quels composés participent à la synthèse de
nombreux autres composés organiques dont les autres acides aminés (aminotransférases) et les produits dérivés (neurotransmetteurs, mélanine, etc.), les purines, les pyrimidines, les sucres et les lipides aminés, les porphyrines et le groupement hème, les vitamines, les alcaloïdes, etc.) ?

A

Glutamate, glutamine, asparagine et le carbamoylphosphate

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21
Q

Quelles sont les enzymes qui catalysent les 5 réactions qui permettent d’organifier l’ammoniac ? chez quels organismes ces réactions se déroulent-elle ?

A

1) Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
2) Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
3) Glutamine synthétase (tous les organismes)
4) Asparagine synthétase (voie secondaire)
5) Carbamoyl-phosphate synthétase (tous les organismes)

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22
Q

Quelle est la réaction catalysée par la glutamate déshydrogénase ? (substrat/produits)

A

Alpha-cétoglutarate glutamate

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23
Q

Est-ce que la réaction catalysée par la glutamate déshydrogénase est réversible ? par qui ?

A

Oui
• Plantes et bactéries : vers la droite (synthèse)
• Animaux : vers la gauche (formation d’ammoniac pour l’élimination et la récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée).

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24
Q

Comment s’effectue la régulation de la glutamate déshydrogénase ?

A

Par la concentrations des réactants

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25
Q

Vrai ou faux : certains organismes possèdent 2 enzymes distinctes glutamate déshydrogénase 1 et 2 ?

A

Vrai

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26
Q

Quelle est la différence entre une enzyme synthase vs. synthétase ?

A

Synthétase : utilise de l’ATP pour former des nouvelles molécules
Synthase : pas d’ATP

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27
Q

Quels sont les réactants de la réaction de la glutamate synthase ?

A

Glutamine + α-oxoglutarate + NADPH + H+ –> 2 glutamate + NADP+

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28
Q

Quels sont les réactants de la réaction de la glutamine synthétase ?

A

Glutamate + NH3 + ATP –> Glutamine + ADP + Pi

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29
Q

À quoi sert le glutamine ? (3)

A
  • Réservoir d’azote amide (synthèse purine/pyrimidine)
  • Chez mammifères : neutralisation ions ammonium (NH4+) toxiques (astrocytes)
  • Transport de l’ammoniac vers les reins (glutaminase)
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30
Q

Quels sont les 3 mécanismes de contrôle de l’activité de la glutamine synthétase chez E. Coli ?

A
  1. Par inhibition allostérique des produits
    de fin de réactions (9 différents)
  2. Par modification covalente
  3. Par contrôle de la synthèse de l’enzyme (au niveau de la transcription de gène)
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31
Q

Quels sont les 9 produits causant l’inhibition (rétro-inhibition) allostérique de la glutamine synthétase ?

A

Glutamine, alanine, glycine, tryptophane, histidine, AMP, CTP, glucosamine-6-phosphate et carbamoyl-phosphate

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32
Q

Quelles sont les 3 réactions enzymatiques avec le phosphate pyridoxal (PLP) comme coenzyme ?

A

1) Décarboxylation
2) Aldolisation
3) Transamination

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33
Q

Qu’est-ce que le phosphate de pyridoxal (PLP) ?

A

Le PLP est une coenzyme dérivée de la pyridoxine (vitamine B6, nutriment essentiel).

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34
Q

Comment se lie le sphate de pyridoxal (PLP) aux enzymes ?

A

Il est lié de façon covalente à l’enzyme via une liaison de type base de Schiff (imine) au groupement ε-amino du résidu lysine.

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35
Q

Qu’est-ce que la décarboxylation ? quelle est l’enzyme et sa coenzyme ?

A
  • Réaction conduisant à la formation d’une amine via le retrait d’un groupement carboxylique (COO-) d’un acide aminé
  • Les décarboxylases avec PLP comme coenzyme
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36
Q

Qu’est-ce qu’un amine biogène ?

A

Certaines amines produites lors de la décarboxylation qui ont un rôle physiologique ou pharmacologique important (microorganismes et animaux). Surtout des neurotransmetteurs

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37
Q

Quelles sont les réactions de décarboxylation que les bactéries intestinales sont capable d’effectuer ?

A

Lysine -> cadavérine

Ornithine -> putrescine

38
Q

Vrai ou faux, la cadavérine et la putrescine sont présentes en grande quantité dans l’intestin ?

A

Faux : en faible quantité

39
Q

Que se passe-t-il s’il y a fermentation anormales dans l’intestin ?

A

Le taux de cadavérine et putrescine augmente et peut provoquer des intoxications.

40
Q

Quels sont les neurotransmetteurs synthétisés lors de la décarboxylation des acides aminés ?

A
  • Glutamate -> GABA (inhibiteur SNC)
  • Tryptophane -> Sérotonine (-> mélatonine cycle veille-sommeil)
  • Tyrosine -> Catécholamines (dopamine, noradrénaline, épinéphrine)
41
Q

Qu’est-ce que l’aldolisation ?

A

Élimination de la chaîne latérale de la sérine et de la thréonine transformées en glycine par coupure du lien Cα-Cβ

42
Q

Quelle enzyme catalyse l’aldolisation ?

A

Sérine hydroxyméthyltransférase

43
Q

Décrire la réaction d’aldolisation

A

La Sérine hydroxyméthyltransférase utilise la PLP pour enlever le groupement hydroxyméthyl attaché à l’atome Cα de la sérine, qui est ensuite transféré au tétrahydrofolate (cofacteur). Il y a donc synthèse de glycine.

44
Q

À quoi sert le tétrahydrofolate ?

A

Transporteur d’unités à 1 C dans plusieurs réactions du

métabolisme des acides aminés et des nucléotides

45
Q

Qu’est-ce que le folate ?

A

Forme oxydée du tétrahydrofolate une vitamine dans l’alimentation impossible à synthétiser.

46
Q

Quand est-ce que le besoin de folate augmente ?

A

En début de grossesse (début du développement du système nerveux du fœtus)

47
Q

Qu’est-ce que la transamination ?

A

Transfert réversible du groupement aminé d’un acide aminé à un α-cétoacide (ex : pyruvate) : il n’y a pas de libération de NH3.

48
Q

Vrai ou faux : le glutamate sert souvent de donneur de groupement amino lors de transamination ?

A

Vrai

49
Q

Quelle enzyme catalyse les réactions de transamination ? et quelle co-facteur ?

A

Une transaminase (aminotransférase) catalyse cette réaction, avec comme co-facteur le PLP

50
Q

Quelle est la principale réaction de transamination ?

A

Glutamate + pyruvate α-cétoglutarate + alanine

51
Q

À quoi sert une transamination ? (anabolsime/catabolisme)

A
  • Anabolisme: synthétiser les différents acides aminés à partir des acides alpha-cétoniques correspondants
  • Catabolisme: récupérer ces acides alpha-cétoniques et obtenir de l’énergie.
52
Q

Combien existe-il d’acides alpha-cétoniques pour la

transamination ?

A

18 (exceptés la lysine et la thréonine)

53
Q

En quoi la présence de transaminases dans les cellules musculaires et hépatiques est utile ?

A

marqueurs d’altérations tissulaires (AST dans les muscles, ALT dans le foie)

54
Q

En général, les acides aminés sont synthétisé grâce a quoi ?

A
  • À partir des intermédiaires de la glycolyse, le cycle de Krebs et la voie de pentoses
  • Leur groupement amino provient du glutamate et de la glutamine.
55
Q

Décrire l’amidation ? (synthèse de l’asparagine)

A

Aspartate + glutamine + ATP –> asparagine + glutamate + PPi

Catalysé par l’asparagine synthétase

56
Q

Décrire la synthèse de la proline et arginine.

A

Glutamate –> Arginine ou Proline

57
Q

Décrire la synthèse de la sérine.

A

À partir du 3-phosphoglycérate (intermédiaire glycolytique), en 3 étapes :

1) 3-phosphoglycérate + NAD+ –> 3-phospho-hydroxypyruvate
2) 3-phospho-hydroxypyruvate + Glutamate –> α-cétoglutarate + 3-phosphosérine
3) 3-phosphosérine –> Pi + Sérine

58
Q

Vrai ou faux : la synthèse des acides aminés soufrés,

ramifiés ou aromatiques est plus difficile ?

A

En majeure partie, les êtres humains ne peuvent pas les synthétiser. Les bactéries peuvent.

59
Q

Quels acides aminés souffrés les bactéries sont-elles capables de synthétiser ?

A
  • Sérine –> Cystéine

* Homocystéine –> Méthionine (grâce tétrahydrofolate )

60
Q

Décrire la synthèse de la cystéine

A

Sérine + homocystéine –> NH4+ + cystéine + α-cétobutyrate

61
Q

À partir de quoi sont synthétisés les nucléotides ?

A

À partie de précurseurs incluant plusieurs acides aminés

62
Q

Vrai ou faux : Le corps humain peut recycler les nucléotides des acides nucléiques et des cofacteurs nucléotidiques qui sont dégradés ?

A

Vrai

63
Q

Pourquoi n’y a-t-il pas de besoin réel alimentaires de purines et pyrimidines ?

A

Les voies de biosynthèse et de récupération sont très efficaces.

64
Q

Décrire la synthèse des nucléotides puriques.

A
  • Ribose-5-phosphate + ATP –> 5-phosphoribosyl pyrophosphate (ribose phosphate pyrophosphokinase)
  • 10 étapes subséquentes –> IMP
  • IMP -> AMP ou GMP
65
Q

Décrire la synthèse des nucléotides pyrimidiques.

A

Par opposition aux nucléotides puriques, les nucléotides pyrimidiques sont synthétisés sous la forme d’une base qui ultérieurement est liée au 5-
phosphoribosyl pyrophosphate.
• 6 étapes –> UMP
• L’UMP est phosphorylé –> UDP –> UTP –> CTP
(La CTP synthétase catalyse l’amination de l’UTP en CTP, en utilisant la glutamine comme donneur)

66
Q

Qu’est-ce que la thymidine et par quoi est-elle produite ?

A

La thymidine est un nucléotide produit par méthylation (thymidylate synthase)

67
Q

En quoi la ibonucléotide réductase convertit-elle les

ribonucléotides ?

A

En désoxyribonucléotides utilisant le NADPH comme source ultime de pouvoir réducteur

68
Q

Que produit la dégradation des purines ?

A

L’acide urique qui est éliminée par le foie ou l’intestin

69
Q

Quels sont les buts du catabolisme des produits azotés ?

A

1) l’élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse déjà décrites jusqu’à l’ammoniac).
2) Récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée. (Seul quelques micro-organismes peuvent par ailleurs récupérer l’énergie contenue dans l’ammoniac)

70
Q

Quel est le sort des chaînes carbonées (acides alpha-cétoniques produits lors de la transamiantion) lors du catabolisme des acides aminés ?

A

Ces chaînes carbonées seront catabolisées et l’énergie est récupérée via le cycle de l’acide citrique et la voie de la gluconéogénèse ou encore via l’acétyl-CoA et l’acétoacétyl-CoA et la voie de la lipogénèse

71
Q

Quels sont les 3 groupes d’acides aminés lors du catabolisme ?

A

1) acides aminés glucogéniques (gluconéogénèse )
2) cétogéniques (acétyl-CoA et acétoacétyl-CoA pour le cycle de krebs)
3) amphiboliques lorsqu’ils sont à la fois glucoformateurs et cétogéniques.

72
Q

Comment les bactéries sont capable de cataboliser l’ammoniac en N2 ou en nitrite/nitrate ?

A

Avec production et couplage de l’énergie

73
Q

Vrai ou faux : L’ammoniac est très toxique pour les organismes supérieurs ?

A

Vrai af

74
Q

Comment les animaux aquatiques éliminent-ils l’ammoniac ?

A

En hydroxyde d’ammonium (animaux ammoniotéliques)

75
Q

Comment les mammifère éliminent-ils l’ammoniac ?

A

En urée chez les (animaux uréotéliques)

76
Q

Comment les reptiles terrestres, oiseaux et insectes éliminent-ils l’ammoniac ?

A

En acide urique (animaux uricotéliques)

77
Q

Où est-ce que les produits azotés autres que les acides aminés sont éliminés ? (animaux uréolitiques)

A

Dans les urines et les selles après transformation si

nécessaire

78
Q

Les acides aminés sont généralement réutilisés à 80% chez les animaux uréolitiques, mais en cas d’excès, que se passe-t-il ?

A

Il y a élimination des NH2 en urée et récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie.

79
Q

Chez les animaux uréolitiques, où est éliminée l’ammoniaque produit dans le rein ?

A

L’ammoniaque produit dans le rein est éliminé dans les urines (20%)

80
Q

Chez les animaux uréolitiques, où est éliminée l’ammoniaque produit dans le foie?

A

Via le cycle de l’urée (80%).

81
Q

Chez les animaux uréolitiques, où est éliminée l’ammoniaque produit dans les tissus non musculaires ?

A

L’ammoniac est transporté au foie sous forme de glutamine (rôle de la glutamine synthétase dans le tissu et de la glutaminase dans le foie).

82
Q

Chez les animaux uréolitiques, où est éliminée l’ammoniaque produit dans les tissus musculaires ?

A

L’ammoniac est d’abord concentré sur le glutamate puis transféré à l’alanine pour transport au foie. Au foie, le regroupement NH2 est re-transféré au glutamate et au cycle de l’urée. Le pyruvate est recyclé sous forme de glucose et retourné au muscle.

83
Q

Quelles sont les 4 enzymes du cycle de l’urée ?

A

1) ornithine transcarbamylase
2) argininosuccinate synthétase
3) argininosuccinase
4) arginase

84
Q

Décrire les étapes du cycle du l’urée.

A

1) L’ ornithine transcarbamylase produit la citrulline en transférant un groupe carbamyle à l’ornithine
2) L’argininosuccinate synthétase ajoute l’aspartate à la citrulline (2 ATP) et forme l’argininosuccinate
3) L’argininosuccinase libère de l’arginine et du fumarate (squelette carboné de l’aspartate) à partir de l’argininosuccinate.
4) L’arginase hydrolyse l’arginine en urée et regénère l’ornithine pour un nouveau tour de cycle

85
Q

Remarques générales du cycle de l’urée

A
  1. Consommation de 4 liaisons riches en énergie.
  2. Élimination de deux N par tour.
  3. Étroite association avec le cycle de l’acide citrique via le fumarate, l’oxaloacétate et l’alpha-cétoglutarate.
  4. Rôle-clé de la carbamoyl-phosphate synthétase (CPS) et de la glutamate déshydrogénase.
86
Q

Quelles sont les deux portes d’entrée des acides aminés dans le cycle de l’urée ?

A
  • Acides aminés –> Glutamate (glutamate déshydrogénase) –> NH3 –> Carbamyl phosphate (CPS)
  • Acides aminés –> aspartate (transaminase)
87
Q

Décrire la neurotoxicité associée.

A
  • Augmente le pH sanguin (alcalose)
  • L’ammoniaque traverse directement la barrière hémato-encéphalique au niveau du cerveau pour y être convertie en glutamate via la glutamate déshydrogénase, entraînant une perte dans le cerveau d’alpha-cétoglutarate. Cela stop le cycle de krebs.
  • 3- De plus, l’augmentation en glutamate conduit à la formation de glutamine. Ceci vide les réservoirs de glutamate, lesquels sont nécessaires au tissu nerveux puisque le glutamate est à la fois un neurotransmetteur et un précurseur de la synthèse du GABA. En conséquence, des réductions en glutamate dans le cerveau vont affecter à la fois la production d’énergie et les transmissions nerveuses.
88
Q

Que cause une élévation du taux de glutamine au niveau neural ?

A

L’augmentation des niveaux en glutamine augmentera le volume de fluides dans les astrocytes causant un oedème cérébral habituellement observé chez les enfants présentant une hyperammonémie causé par des désordres au niveau du cycle de l’urée.

89
Q

Pourquoi faut-il un apport essentiel d’azote pour compenser les pertes ?

A

Au contraire des hydrates de carbone et des lipides, il n’y a pas de stockage des produits azotés

90
Q

Que causera un manque d’apport d’azote ?

A

Les muscles se détérioreront afin de produire des acides aminés pour subvenir au besoin en azote.

91
Q

Qu’est-ce que la balance azotée ?

A

la différence entre l’apport en produits azotés dans la diète (principalement les acides aminés et protéines) et les pertes (surtout rénales et fécales).

• Balance azotée normale: apport = excrétion
• Balance azotée positive: apport > excrétion
Exemple 1: croissance, grossesse, récupération post-jeûne
• Balance azotée négative: excrétion > apport
Exemple 2: jeûne, vieillissement, maladies (ex. cancer)

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