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Fondement Biologique De L’action Des Médicaments > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

Comment se fait la polymérisation des acides aminés ?

A

Par déshydratation.

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Q

Où commence et où se termine la chaîne d’acides aminés ?

A

Elle commence au groupement NH3+ et se termine au groupement COO-.

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3
Q

Quelle est la définition d’un peptide ?

A

Une chaîne d’acides aminés.

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4
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Un composé formé d’une ou plusieurs chaînes peptidiques (polypeptides).

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5
Q

Quel acide aminé possède un groupement SH

A

Cystéine

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6
Q

Que permettent les groupements SH de la cystéine ?

A

La formation de liens S-S (ponts disulfure).

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7
Q

Quel est le rôle des ponts disulfure dans les protéines ?

A

Ils permettent la stabilisation de la structure de la protéine.

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8
Q

Comment se fait la réaction de formation du pont disulfure

A
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9
Q

Il y a combien de niveau de structure de la protéine ? Nomme les !

A

Il y a 4 niveau
structure primaire, secondaire, tertiaire, et quaternaire.

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10
Q

Quelle est la définition de la structure primaire d’une protéine ?

A

La séquence d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (liaison double partielle).

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11
Q

La chaîne peptidique dans une structure secondaire est-elle statique ?

A

Non, la chaîne peptidique n’est pas statique et présente des angles de torsion limités par l’encombrement stérique des chaînes latérales (chaînes R).

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12
Q

Quelle sont les différentes structures secondaire que tu connais ?

A
  • Hélice Alpha
  • Feuillet Beta
  • Structure Supersecondaire (les motifs)
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13
Q

Qu’est-ce qu’une hélice α dans la structure secondaire d’une protéine ?

A

Une structure spirale stabilisée par des ponts hydrogène, avec 3,6 acides aminés par tour et environ 12 acides aminés par hélice en moyenne.

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14
Q

Dans quelles régions d’une protéine trouve-t-on souvent des hélices α ?

A

Dans des zones qui séparent les régions hydrophobes des régions hydrophiles.

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15
Q

Quels sont les deux types de feuillets β ?

A

Les feuillets parallèles et antiparallèles, stabilisés par des ponts hydrogène.

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16
Q

Qu’est-ce qu’une structure supersecondaire (motif)?

A

Une combinaison particulière de structures secondaires. Les motifs peuvent être une signature d’une fonction précise
comme le motif α-boucle-α, qui sert à la fixation du calcium.

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17
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine ?

A

arrangement tridimensionnel de tout les acide aminé de la protéine, repliement de toutes les structures secondaire et supersecondaire

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18
Q

Quelles interactions stabilisent la structure tertiaire ?

A

Les liaisons hydrophobes, les forces électrostatiques, les ponts disulfure et les liaisons peptidiques.

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19
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

A

Un segment de la structure tertiaire formé par une seule chaîne polypeptidique, exerçant une fonction indépendante

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20
Q

Quelles sont les fonctions possibles d’un domaine protéique ?

A

Activité enzymatique, pore membranaire, interaction moléculaire ou ionique.

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21
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine ?

A

L’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques stabilisées par des liaisons hydrophobes, des ponts disulfure, et des ions (comme le calcium et le zinc).

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22
Q

Quelle est l’importance de la structure (repliement) des protéines ?

A

Le repliement des protéines est un processus complexe qui confère à la protéine sa fonction et son activité.

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23
Q

Que se passe-t-il avec les protéines mal repliées ?

A

Elles sont habituellement dégradées si elle ne sont pas dégradées Il y a une accumulation de ces protéines, ce qui est impliqué dans plusieurs maladies.

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24
Q

Quels sont les deux types de protéines ?

A

Les protéines de structure et les protéines de fonction.

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25
Q

Quel est le rôle des protéines de structure ?

A

Elles jouent un rôle important dans le maintien de l’intégrité tissulaire et constituent la matrice extracellulaire. Elles sont insolubles dans l’eau.

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26
Q

Quels sont les deux types de protéines de structure ?

A

Protéines collagène et kératine.

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27
Q

Qu’est-ce que le collagène ?

A

protéines de structure qui est fibreuse la plus abondante dans le corps humain, présente dans les os, la peau, les tendons, le cartilage et les dents.

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28
Q

Quelle est la structure secondaire et quaternaire du collagène ?

A

Une structure en hélice pour la secondaire et une triple hélice en pour la structure quaternaire.

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29
Q

Qu’est-ce que la kératine ?

A

Une superfamille de protéines de structure qui est fibreuse surenroulées, formée de deux hélices droites enroulées l’une autour de l’autre pour former une super hélice droite.

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30
Q

Qu’est-ce que c’est un protéine de fonction ?

A

Les protéines de fonction sont des protéines qui remplissent des rôles spécifiques dans l’organisme, souvent en facilitant des processus biologiques essentiels

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31
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Une protéine qui catalyse des réactions, accélérant ainsi les réactions chimiques tout en restant inchangée à la fin de la réaction.

32
Q

Vrai ou faux ! est-ce que les enzymes peuvent se lier à plusieurs substrats ?

A

Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec le substrat, ce qui permet d’immobiliser le groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme.

33
Q

Quel est le principe qui décrit la relation entre une enzyme et son substrat ?

A

Le principe de clé-serrure, qui repose sur la complémentarité géométrique et électronique.

34
Q

Quels sont les deux types d’enzymes ?

A

Enzyme simple et holoenzyme.

35
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple et holoenzyme ?

A

Une enzyme simple composée d’une seule chaîne polypeptidique sans aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés.
Une Holoenzyme qui requiert un cofacteur inorganique (comme Fe³⁺) ou organique (comme une coenzyme, par exemple, la biotine ou la thiamine).

36
Q

Que se passe-t-il si une enzyme n’a pas de cofacteur ?

A

L’enzyme sans cofacteur est inactive.

37
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur ?

A

Un cofacteur est une substance qui est requise par certaines enzymes pour catalyser des réactions, souvent sous forme d’ions métalliques ou de coenzymes.

38
Q

Quelles types de cofacteurs existent ?

A

Les cofacteurs peuvent être inorganiques (comme les ions Fe²⁺, Mg²⁺) ou des coenzymes (qui sont organiques).

39
Q

Qu’est-ce qu’un coenzyme ?

A

Un coenzyme est une structure organique qui est modifiée lors de la réaction enzymatique mais est régénérée à la fin de la réaction.

40
Q

Qu’est-ce qu’un co-substrat ?

A

Un co-substrat est une molécule qui est associée de façon transitoire à l’enzyme, et son retour à la forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme.

41
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique ?

A

Un groupement prosthétique est une molécule qui est associée de façon covalente à l’enzyme, et son retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.

42
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?

A

La cinétique enzymatique étudie la relation entre la vitesse de réaction et les concentrations des réactifs et des produits.

43
Q

Quels facteurs influencent la vitesse des réactions enzymatiques ?

A

Les facteurs incluent la concentration du substrat, la concentration de l’enzyme, le pH, et la température.

44
Q

Comment la concentration du substrat ([S]) affecte-t-elle la vitesse de réaction ?

A

L’augmentation de [S] fait augmenter la vitesse de réaction, tandis que si [S] diminue, la réaction se fait moins rapidement.

45
Q

Quelle est la température optimale pour la plupart des enzymes ?

A

La température optimale se trouve entre 37 et 40 degrés Celsius. Au-dessus de cette température, l’enzyme peut être dénaturée.

46
Q

Comment le pH affecte-t-il les réactions enzymatiques ?

A

Le pH affecte la vitesse de réaction et peut également entraîner la dénaturation de l’enzyme.

47
Q

Pourquoi est-il important d’étudier la cinétique enzymatique ?

A

Ces informations permettent d’étudier l’efficacité de l’enzyme et de l’optimiser à des fins thérapeutiques.

48
Q

Qu’est-ce que l’équation de Mickaelis-Menten ?

A

Équation qui décrit la variation de la vitesse d’une réaction en fonction de la quantité de substrat

49
Q

Parmi les deux courbes, quel substrat a le plus d’affinité pour l’enzyme.

A
50
Q

Qu’est-ce que l’équation de Linewever-Burk

A

L’équation de Linewever-Burk est une linéarisation de l’équation Mickaelis-Menten

51
Q

Qu’est-ce que nous nous indique le Km sur l’affinité du substrat à l’enzyme (que signifie Km élevé VS Km Bas) ?

A

Si le Km est petit le substrat a une grande affinité
Si le Km est grand e substrat a une petite affinité

52
Q

À quoi correspond Le Km

A
  • Km= [substrat] à 1/2 Vmax
53
Q

(Vrai ou faux) La cinétique enzymatique permet d’identifier le mécanisme de réaction et pourquoi ?

A

Faux ! La cinétique enzymatique étudie la vitesse de formation des produits sans se soucier des différentes étapes de la réaction.

54
Q

( Vrai ou faux ) La majorité des réactions enzymatiques se déroule entre un substrat et une enzyme

A

Faux ! La majorité des réactions enzymatiques nécessite l’interaction entre plusieurs substrat et génèrent plusieurs produits

55
Q

Quels sont les deux types de mécanismes pour les réactions à deux substrats ?

A

Les réactions séquentielles et les réactions ping-pong.

56
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle ?

A

Une réaction où les deux substrats se lient à l’enzyme avant que la réaction ne se produise.

57
Q

Quels sont les deux types de réactions séquentielles ?

A

Réactions ordonnées
Réactions aléatoires

58
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle ordonnée ?

A

Une réaction où la liaison du premier substrat est requise pour que le deuxième substrat puisse se lier.

Le premier substrat est appelé “leading” et le deuxième “following”.

59
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle aléatoire ?

A

Une réaction où les deux substrats peuvent se lier dans n’importe quel ordre, car les sites sur l’enzyme sont disponibles en même temps.

60
Q

Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong ?

A

Une réaction où le premier substrat se lie, modifie l’enzyme, puis libère un produit avant que le deuxième substrat ne se lie.

Les deux substrats ne se rencontrent jamais sur l’enzyme.

61
Q

Quelle est la particularité d’une réaction ping-pong ?

A

Elle implique une modification transitoire de l’enzyme entre la liaison des deux substrats.

62
Q

Qu’est-ce qu’une inhibition enzymatique ?

A

Une inhibition enzymatique se produit lorsqu’une molécule se fixe à l’enzyme et diminue son activité en :

Empêchant la formation du complexe enzyme-substrat (ES).
Empêchant la séparation de l’enzyme et du produit (E + P).

63
Q

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique ?

A

Inhibition compétitive
Inhibition non-compétitive

64
Q

Qu’est-ce qu’une inhibition compétitive ?

A

Une inhibition où l’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le même site de liaison sur l’enzyme, car il a une structure chimique proche du substrat.

65
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une inhibition compétitive ?

A

La liaison de l’inhibiteur est réversible.

La Vmax reste inchangée.

Le Km augmente, car il faut plus de substrat pour atteindre la moitié de la Vmax.

66
Q

Qu’est-ce qu’une inhibition non-compétitive ?

A

Une inhibition où l’inhibiteur et le substrat se lient sur des sites différents de l’enzyme. L’inhibiteur peut se lier à l’enzyme seul ou au complexe ES.

67
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une inhibition non-compétitive ?

A

La Vmax diminue en présence d’un inhibiteur.

Le Km reste inchangé.

68
Q

Pourquoi le Km reste-t-il inchangé en inhibition non-compétitive ?

A

Parce que l’inhibiteur n’affecte pas la liaison du substrat avec l’enzyme, mais diminue l’activité de l’enzyme en général.

69
Q

Quels sont les deux types de régulation de l’activité enzymatique ?

A

Régulation allostérique

Régulation par modification covalente (ex. phosphorylation)

70
Q

Qu’est-ce que la régulation allostérique ?

A

Une régulation où l’enzyme est modulée par un effecteur (activateur ou inhibiteur) qui se lie de façon non-covalente à un site autre que le site actif de l’enzyme.

71
Q

Comment la régulation allostérique affecte-t-elle l’enzyme ?

A

La présence d’un effecteur allostérique peut :

Modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat.

Modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même.

72
Q

Quelle est l’importance des enzymes allostériques dans les voies métaboliques ?

A

Elles catalysent souvent les étapes limitantes d’une voie métabolique, régulant ainsi le flux de la réaction.

73
Q

Qu’est-ce que la régulation par modification covalente ?

A

Une régulation impliquant l’addition ou la soustraction d’un groupement, tel qu’un phosphate, sur un résidu d’acide aminé (sérine, tyrosine, thréonine) de l’enzyme.

74
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation ?

A

L’addition d’un groupement phosphate sur une enzyme, catalysée par les protéines kinases qui utilisent l’ATP comme donneur de phosphate.

75
Q

Qu’est-ce que la déphosphorylation ?

A

Le retrait d’un groupement phosphate, catalysé par des phosphatases qui hydrolysent les liaisons phosphates.

76
Q

Pourquoi la phosphorylation est-elle importante ?

A

La phosphorylation est l’un des principaux mécanismes de régulation, car elle peut activer ou inactiver une enzyme en fonction de son rôle spécifique.

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