Cours 3 Flashcards
Protéines qui alimentent tissus en O2
Myoglobine
Hémoglobine
Mioglobine fonction
Dans muscles striés , constitue réserve O2 prêt à emploi
Hémoglobine fonction
Dans globule rouge, assure transport et distribution O2 à tt organisme
Perturbation fonctions Hb entraînent quoi
Mort
Myoglobine mono ou multi mérique
Monomerique complexe
Mb constituée de quoi
Unique chaîne polypeptidique associée grp prosthétique (le heme)
Ou est le heme
Enfoui dans une poche hydrophobe ou son asso avec partie protéique est stabilisée par liaisons faibles
Mb : heme ou partie prot qui fixe l’o2
Heme
Holoproteine c’est quoi
Protéine + grp prosthétique
Apoproteine c’est quoi ?
Prot sans grp prosthetique
Apoproteine peut fixer o2 ?
Incapable
Structure globulaire Mb stabilisée par quoi ?
Liaisons faibles et effet hydrophobe
Aa intérieure prot sont comment
Apolaires (sauf 2 : histidine proximale et histidine distale )
Rôle histidine distale et proximale
Important pour fixation o2 même si c’est heme qui fixe o2
Mb contient combien hélices
8 hélices alpha droites
Compo heme
Système aromatique cyclique qui peut s’asso avec ion fe2+
Noyau heme comment
Plan
Noyau Heme Constitue quoi
Protoporphyne : 4 cycles pyrroles reliés par ponts méthylène
Ion Fe 2+ ou
Au centre système cyclique grâce 4 atomes azote des noyaux pyrroles
Fe 2+ et le heme sont ils dans le même plan
Presque
Protéine qui entoure le heme sert à quoi
Protège dimerisation
Protège de l’oxydation
Limite fixation CO
Favorise fixation O2
Stabilise asso O2 et augmente efficacité fixation O2
Avec quoi doit être asso le heme pour fixer o2
Fe2+
Si c’est Fe3+ : incapable fixer o2
Pourquoi heme doit pas être oxydé
Sinon heme asso Fe3+ (produit de l’oxydation de Fe2+) au lieu de Fe2+ du coup incapable fixer o2
Fe 2+ combien sites coordination
6
Combien de sites de coordination de Fe2+ sont saturés par le heme
4
Les 2 autres sites de coordination de Fe2+ sont comment
Orientées perpendiculairement au plan du heme
Elles peuvent être occupées par l’histidine proximale et l’o2 (de manière réversible)
Le heme peut il s’asso au Co
Oui
Comment le heme s’asso au Co
Le Co se lié au heme isolé avec une affinité 2 500 fois plus importante que celle de l’o2 pour le heme
Trouve Co ou
Dans l’atmosphère
Le métabolisme peut en produire
Pourquoi le Co occupe pas les hemes de l’organisme
Le Co se lié au heme dans une orientation préférentielle ou Fe, C et O sont alignés
Fe, O et O ne sont pas alignés
L’histodine distale fait quoi
Créé un empêchement stérique pour l’orientation alignée FE, O et C
Induit une fixation du Co selon angle moins favorable
Diminue force liaison entre heme et Co
Permet aussi liaison H avec l’o2 mais pas avec le Co
Cette liaison stabilise l’asso heme o2 et augmente affinité heme pour o2
Quand est ce que la Mb libère l’o2 au muscle
Quand pO2 < 40 mbar
Fixation et libération o2 par Mb sont contrôlées par quoi
Pression partielle (pO2) du milieu environnant
La Mb a t elle tendance à relarguer de l’o2
Très peu tendance
Par ex quand Mb relargue o2
Lors effort physique intense
Courbe dissociation Mb comment
Hyperbolique
Hémoglobine multi ou mono merique
Multimerique
Protéine hb structure
Heterotetramere
2 paires de chaînes polypeptidiques diff (2 ss unités alpha et 2 ss unités beta) dont asso stabilisée par liaisons faibles
Chaque ss unité hb comporte quoi
Un heme
Combien de molécule d’o2 peuvent être fixées par une unique molécule d’hb
4
Au centre molécule hb y a quoi
Cavité centrale dans laquelle y a le 2,3 BPG
Structures spatiales Mb et hb sont elles semblables
Très
Pourquoi Séquences Mb et hb sont diff
Certains aa hautement conservés (notamment ceux proche heme) : ex les histidines proximales et distales
Fixation o2 même caractéristiques pour Mb et hb ?
Non tout à fait diff
Affinité Mb vs hb pour o2
Affinité Mb > hb
À po2 = 40 mbar combien molécules hb et Mb chargées en O2
Hb = 55%
Mb = 98 %
Courbe de dissociation de hb quelle forme
Sigmoïde
Fixation de l’o2 sur hb
À faible po2 l’o2 s’asso difficilement à hb
Qd pO2 augmente l’asso est facilitée : affinité hb pour o2 augmente
Fixation de l’o2 sur hb se fait de manière coopérative
Allostérie c’est quoi
Mode de régulation d’une prot par lequel l’asso d’un ligand en un site de la prot modifie les propriétés d’asso avec un ligand d’un autre site de la prot
Quel type interaction dans le cas d’hb
Interaction allostérique positive car cooperativite entre diffs sites fixation o2 de hb
