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Biochimie 2 > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

Protéines qui alimentent tissus en O2

A

Myoglobine
Hémoglobine

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Q

Mioglobine fonction

A

Dans muscles striés , constitue réserve O2 prêt à emploi

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3
Q

Hémoglobine fonction

A

Dans globule rouge, assure transport et distribution O2 à tt organisme

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4
Q

Perturbation fonctions Hb entraînent quoi

A

Mort

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5
Q

Myoglobine mono ou multi mérique

A

Monomerique complexe

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6
Q

Mb constituée de quoi

A

Unique chaîne polypeptidique associée grp prosthétique (le heme)

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7
Q

Ou est le heme

A

Enfoui dans une poche hydrophobe ou son asso avec partie protéique est stabilisée par liaisons faibles

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8
Q

Mb : heme ou partie prot qui fixe l’o2

A

Heme

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9
Q

Holoproteine c’est quoi

A

Protéine + grp prosthétique

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10
Q

Apoproteine c’est quoi ?

A

Prot sans grp prosthetique

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11
Q

Apoproteine peut fixer o2 ?

A

Incapable

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12
Q

Structure globulaire Mb stabilisée par quoi ?

A

Liaisons faibles et effet hydrophobe

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13
Q

Aa intérieure prot sont comment

A

Apolaires (sauf 2 : histidine proximale et histidine distale )

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14
Q

Rôle histidine distale et proximale

A

Important pour fixation o2 même si c’est heme qui fixe o2

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15
Q

Mb contient combien hélices

A

8 hélices alpha droites

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16
Q

Compo heme

A

Système aromatique cyclique qui peut s’asso avec ion fe2+

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17
Q

Noyau heme comment

A

Plan

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18
Q

Noyau Heme Constitue quoi

A

Protoporphyne : 4 cycles pyrroles reliés par ponts méthylène

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19
Q

Ion Fe 2+ ou

A

Au centre système cyclique grâce 4 atomes azote des noyaux pyrroles

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20
Q

Fe 2+ et le heme sont ils dans le même plan

A

Presque

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21
Q

Protéine qui entoure le heme sert à quoi

A

Protège dimerisation
Protège de l’oxydation
Limite fixation CO
Favorise fixation O2
Stabilise asso O2 et augmente efficacité fixation O2

22
Q

Avec quoi doit être asso le heme pour fixer o2

A

Fe2+
Si c’est Fe3+ : incapable fixer o2

23
Q

Pourquoi heme doit pas être oxydé

A

Sinon heme asso Fe3+ (produit de l’oxydation de Fe2+) au lieu de Fe2+ du coup incapable fixer o2

24
Q

Fe 2+ combien sites coordination

A

6

25
Q

Combien de sites de coordination de Fe2+ sont saturés par le heme

A

4

26
Q

Les 2 autres sites de coordination de Fe2+ sont comment

A

Orientées perpendiculairement au plan du heme
Elles peuvent être occupées par l’histidine proximale et l’o2 (de manière réversible)

27
Q

Le heme peut il s’asso au Co

A

Oui

28
Q

Comment le heme s’asso au Co

A

Le Co se lié au heme isolé avec une affinité 2 500 fois plus importante que celle de l’o2 pour le heme

29
Q

Trouve Co ou

A

Dans l’atmosphère
Le métabolisme peut en produire

30
Q

Pourquoi le Co occupe pas les hemes de l’organisme

A

Le Co se lié au heme dans une orientation préférentielle ou Fe, C et O sont alignés

Fe, O et O ne sont pas alignés

31
Q

L’histodine distale fait quoi

A

Créé un empêchement stérique pour l’orientation alignée FE, O et C

Induit une fixation du Co selon angle moins favorable

Diminue force liaison entre heme et Co

Permet aussi liaison H avec l’o2 mais pas avec le Co

Cette liaison stabilise l’asso heme o2 et augmente affinité heme pour o2

32
Q

Quand est ce que la Mb libère l’o2 au muscle

A

Quand pO2 < 40 mbar

33
Q

Fixation et libération o2 par Mb sont contrôlées par quoi

A

Pression partielle (pO2) du milieu environnant

34
Q

La Mb a t elle tendance à relarguer de l’o2

A

Très peu tendance

35
Q

Par ex quand Mb relargue o2

A

Lors effort physique intense

36
Q

Courbe dissociation Mb comment

A

Hyperbolique

37
Q

Hémoglobine multi ou mono merique

A

Multimerique

38
Q

Protéine hb structure

A

Heterotetramere
2 paires de chaînes polypeptidiques diff (2 ss unités alpha et 2 ss unités beta) dont asso stabilisée par liaisons faibles

39
Q

Chaque ss unité hb comporte quoi

A

Un heme

40
Q

Combien de molécule d’o2 peuvent être fixées par une unique molécule d’hb

A

4

41
Q

Au centre molécule hb y a quoi

A

Cavité centrale dans laquelle y a le 2,3 BPG

42
Q

Structures spatiales Mb et hb sont elles semblables

A

Très

43
Q

Pourquoi Séquences Mb et hb sont diff

A

Certains aa hautement conservés (notamment ceux proche heme) : ex les histidines proximales et distales

44
Q

Fixation o2 même caractéristiques pour Mb et hb ?

A

Non tout à fait diff

45
Q

Affinité Mb vs hb pour o2

A

Affinité Mb > hb

46
Q

À po2 = 40 mbar combien molécules hb et Mb chargées en O2

A

Hb = 55%
Mb = 98 %

47
Q

Courbe de dissociation de hb quelle forme

A

Sigmoïde

48
Q

Fixation de l’o2 sur hb

A

À faible po2 l’o2 s’asso difficilement à hb
Qd pO2 augmente l’asso est facilitée : affinité hb pour o2 augmente

Fixation de l’o2 sur hb se fait de manière coopérative

49
Q

Allostérie c’est quoi

A

Mode de régulation d’une prot par lequel l’asso d’un ligand en un site de la prot modifie les propriétés d’asso avec un ligand d’un autre site de la prot

50
Q

Quel type interaction dans le cas d’hb

A

Interaction allostérique positive car cooperativite entre diffs sites fixation o2 de hb

Biochimie 2 (1 decks)

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