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HTL objectif > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

Quels sont les constituants du noyau cellulaire?

A
  • Enveloppe nucléaire (membrane interne + externe)
    => Couche laminaire dans la face interne de l’enveloppe nucléaire
  • Nucléoplasme
  • Chromatine
  • Nucléole
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Q

Enveloppe nucléaire (noyau)

A

Composée de deux membranes de bicouches lipidiques. Cette enveloppe est perforée par des structure appelées pores nucléaires, qui régulent le transport des molécules entre le noyau et le cytoplasme

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3
Q

Nucléoplasme (noyau)

A

Contenu visqueux du noyau, similaire au cytoplasme.

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4
Q

Chromatine (noyau)

A

l’ADN condensée ou relâchée par des protéines nommés histones pour réguler l’expression des gènes.

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5
Q

Nucléole (noyau)

A

Structure non membranaire présente dans le noyau où la synthèse et l’assemblage des sous-unités ribosomales ont lieu (Généralement il s’agit de la région plus sombre quand on observe le noyau)

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6
Q

De quoi est composé l’enveloppe nucléaire?

A
  • La membrane externe
  • La membrane interne
  • Les 2 membranes sont rejointes et traversées par les pore nucléaires
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7
Q

Caractéristiques des 2 membranes de l’enveloppe nucléaire (noyau)

A

Membrane externe
- Composé de phospholipides
- En contact avec le cytoplasme
- Est en continuité avec le système endomembranaire, plus particulièrement avec le RE rugueux

Membrane interne
- Composé de phospholipides et de la couche laminaire
- Est en contact avec le nucléoplasme (similaire au cytosol, mais à l’intérieur du noyau).

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8
Q

Couche laminaire (noyau)

A

Structure dense de filaments protéiques située à la face interne de l’enveloppe nucléaire des cellules eucaryotes. Cette couche est principalement composée de lamines, des protéines de type filament intermédiaire

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9
Q

Fonction de la couche laminaire?

A
  • Support structural
  • Organisation de la chromatine
  • Rôle dans la signalisation nucléocytoplasmique
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10
Q

Pore nucléaire (noyau)

A

Les pores nucléaires, sont de vastes assemblages multiprotéiques situés à travers l’enveloppe nucléaire, formant des canaux qui permettent le transport de molécule entre le noyau et le cytoplasme.

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11
Q

Structure pores nucléaires?

A
  • Chaque pore nucléaire est composé de plus d’une trentaine de protéines différentes, appelées nucléoporines
  • Ces nucléoporines sont organisées en sous-complexes qui forment la structure annulaire du pore, les filaments cytoplasmique et le “panier” nucléaire.
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12
Q

Fonction des pores nucléaires

A
  • Transport sélectif et bidirectionnel
  • Régulation de la signalisation et de l’expression génique
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13
Q

Qu’est-ce que la chromatine?

A

Complexe d’ADN, de protéines et d’ARN qui constitue la structure des chromosomes à l’intérieur du noyau.

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14
Q

Différence entre euchromatine et hétérochromatine?

A
  • Chromatine euchromatique : Elle est moins compacte et est
    généralement active transcriptionnellement.
  • Chromatine hétérochromatique : Plus dense et généralement
    moins active transcriptionnellement.
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15
Q

fonction de la chromatine?

A
  • Permet de condenser l’ADN afin qu’il puisse tenir dans le
    noyau.
  • Permet également de donner l’accès aux enzymes
    nécessaires pour la transcription, la réparation de l’ADN, et la réplication.
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16
Q

Qu’est-ce qui fait varier la condensation de la chromatine?

A

Cette condensation de la chromatine varie en fonction du cycle cellulaire et du niveau d’activité transcriptionnelle :
- Chromatine Euchromatique : transcriptionnellement ou Chromatine Hétérochromatique

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17
Q

Qu’est-ce qui permet la condensation de la chromatine?

A

Cette condensation est possible grâce aux histones.
* Octamère de protéines chargées positivement, qui facilitent la compaction de l’ADN (chargé négativement) en formant un complexe ADN-histone.

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18
Q

Pourquoi est-ce que les modifications post-traductionnelle des histones sont nécessaires?

A
  • Le code génétique complet est présent dans chaque cellule d’un organisme eucaryote qui possède un noyau.
  • Toutefois, l’ensemble du matériel génétique n’est pas disponible pour la transcription à tout moment ou pour toutes les cellules.
  • Diverses modifications post-traductionnelles (ajout de
    groupement sur la structure protéique) permettent cette
    transcription spécifique.
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19
Q

Explique les interactions entre les histones et l’ADN pour décompacter la chromatine

A

Décompacter la chromatine, la rendant plus accessible à la
machinerie transcriptionnelle.
- Acétylation: Neutralise les charges positives des histones, diminuant ainsi leur affinité pour l’ADN chargé négativement.
- Méthylation: Recrute des protéines effectrices. Selon l’endroit, cette modification peu réguler positivement et négativement la transcription.

20
Q

Explique les interactions entre les histones et l’ADN pour permettre la condensation du génome en chromatine

A

Compaction accrue de la chromatine qui empêche
l’accès à la machinerie transcriptionnelle.
* Méthylation.
* SUMOylation.

21
Q

Quelles sont les parties du nucléole?

A
  • Centre fibrillaire
  • Partie fibrillaire dense
  • Partie granuleuse
22
Q

De quoi est composé le ribosome?

A

Complexes composés d’ARN ribosomique (ARNr) et de protéines.

23
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

L’information génétique portée par ARNm est traduite en une séquence d’AA pour former une protéine

24
Q

Quelles sont les sous-unités de la ribosome et explique ?

A

La grande (60S) et la petite (40S)

25
Q

Explique les composantes du ribosome

A
  1. ARN ribosomique
    - Rôle structurale
    - Interaction avec des facteurs de traduction et les ARNt
    - Catalyseur (ribozymes) dans la formation des liaison peptidiques des AA
  2. Protéine ribosomique
    - Rôle dans la stabilité structurale
    - Interaction avec l’ARNm
26
Q

Fonctions ribosomes

A

Machinerie essentielle à la traduction de l’ARNm en protéines. Intermédiaire entre l’ARNm (Codon) avec ses ARNt (anti-codon) correspondants et lie les a.a. pour produire une protéine spécifique.
- + fonction des sites plus spécifiques

27
Q

Fonctions des sites des ribosomes

A
  • Site A (aminoacyl) :
    Point d’entrée pour un nouvel ARNt chargé d’un acide aminé
    déterminer par l’anticodon correspondant au codon de l’ARNm.
  • Site P (peptidyl) :
    Les a.a. sont ajoutés à la chaîne polypeptidique en croissance. La formation du lien peptidique est catalysée par le centre peptidyl transférase du ribosome, régi par l’ARNr.
  • Site E (exit) :
    l’ARNt déchargé se déplace vers le site E, d’où il sort du ribosome pour être recyclé et à nouveau chargé d’un acide aminé.
28
Q

Quels sont les types de ribosomes de la cellule eucaryotes?

A
  • Ribosomes libres : dispersés dans le cytoplasme, produisent des protéines
    fonctionnant dans la cellule.
  • Ribosomes liés:
    Attachés au RER et sont impliqués synthèse de protéines destinés à être sécrétées hors cellule, incorporées dans la membrane cellulaire
    ou envoyées vers les lysosomes.
  • Ribosomes mitochondriques (plus petit)
29
Q

Importance de la compartimentalisation dans les cellules eucaryotes?

A

Compartimentation des différents processus biologiques essentiels à la vie.
* Rends possible la coexistence de réactions biochimiques souvent incompatibles au sein d’une même cellule.

30
Q

Distinguer réticulum endoplasmique lisse et rugueux.

A
31
Q

Fonction du RER

A
  • Synthèse, signalisation et translocation des protéines
  • Synthèse des protéines membranaires
  • Modifications post-traductionnelles dans le RER
    ❖ Processus modifiant les protéines après leur synthèse
  • Pliage des protéines dans le RER
  • Contrôle qualité des protéines dans le RER
    ❖ Mécanisme essentiel qui s’assure que les protéines mal
    repliées ou mal assemblées sont retenues et dégradées.
  • Exportation des protéines vers l’appareil de Golgi (grâce à la COPII)
32
Q

Fonction du REL

A
  • Synthèse lipides et production de lipoprotéines (cholestérol et phospholipides)
  • Biotransformation ou détoxification: modification des substances chimiques pour le rendre plus soluble dans l’eau et faciliter l’excrétion
  • Relâche du glucose dans la circulation sanguine (ex: hypoglycémie)
  • Entrepôt de calcium (surtout dans les cellules musculaires)
33
Q

Qu’est-ce que le transport vésiculaire?

A

Déplacement d’une vésicule entre les différents compartiments de la cellule

34
Q

Quelles sont les étapes du transport vésiculaire?

A

Provient du RE, Golgi, MP vers une seconde membrane
1. Reconnaissance et concentration: Molécules qui doivent être transportées sont reconnues er concentrées dans des domaines spécifiques de la membrane

  1. Formation du manteau: protéines recrutées pour recouvrir la membrane aidant à courber la membrane et sélectionner les
    cargos appropriés.
  2. Bourgeonnement: membrane forme une vésicule bourgeonnante. protéine ATP dépendante peuvent pincer la vésicule pour la séparer de la membrane d’origine (un peu).
  3. Libération: vésicule libérée de la membrane. Protéine dissociées rapidement et recyclé
  4. Transport: vésicule transportée vers sa destination pas protéines motrices (se déplace sur cytosquelette)
  5. Ancrage: Vésicule ancrée par des protéines
  6. Fusion: Fusion de la vésicule avec la membrane cible médiée par protéines (SNAREs)
  7. Libération du cargo: Cargo libéré dans compartiment cible (dans membrane ou extérieur de la cellule)
35
Q

Quels sont les types de vésicules?

A

➢ Vésicules revêtus de clathrine (rôle dans endocytose)
➢ Vésicules revêtus de COP I (transport entre golgi/RE et Tran/Cis du golgi)
➢ Vésicule revêtus de COP II (transport antérograde: entre RE/Golgi)

36
Q

Types de voies de sécrétions?

A

➢ Constitutive :
❖ pas de signal particulier
❖ utilisée pour la sécrétion de molécule nécessaire en continue

➢ Régulée :
❖ Activé en réponse à un stimulus
❖ SNAREs interagissent avec d’autres protéines régulatrices qui détectent les
signaux déclencheurs et déclenche la fusion

37
Q

Types d’endosomes?

A
  • Endosomes précoces
  • Endosomes tardifs
38
Q

Quelles sont les 3 régions fonctionnelles de l’appareil de Golgi?

A
  • Réseau cis-Golgi
  • Golgi médian
  • Réseau trans-Golgi
39
Q

Réseau cis-Golgi: Fonction

A

Centre de tri des protéines entrantes

40
Q

Golgi médian ou citerne de Golgi: Fonction

A
  • Constitue la plus grande portion du Golgi
  • Maturation et modification des protéines
41
Q

Réseau trans-Golgi: Fonction

A

C’est à ce niveau que les protéines et les lipides sont triés et emballés pour être envoyés vers leur destination finale.

42
Q

Quelles sont les 3 différentes voies de sortie de l’appareil de Golgi (endroit où il
envoie ses vésicules)?

A
  • Intégration dans la membrane plasmique
  • Exocytose de la cellule
  • Lysosome
43
Q

Quelles sont les fonctions de l’appareil de Golgi?

A

➢ Modification biochimiques finales (activation des protéines bien repliées)

➢ Récupération des protéines
❖ renvoi des protéines mal configurées vers le RER grâce au COPI)

➢ déterminer la destination des protéines actives (centre de tri de la cellule)

44
Q

Qu’est-ce qu’un lysosomes?

A
  • Petits organites membranaires digestifs (contient plusieurs types d’enzymes) qui dégradent n’importe qu’elle
    macromolécules.
  • Intérieur acide. Acidité maintenu par ATPase.
45
Q

Fonctions des lysosomes

A

➢ Dégradation endocytique (dégradent endosome provenant de l’extérieur de la cellule)
➢ Autophagie
➢ Rôle dans la mort cellulaire (lysosome libère contenue dans cytoplasme pour tuer)
➢ Exocytose

46
Q

Peroxysomes: Fonction

A

Organites membraneux permettant d’oxyder et d’éliminer des molécules
toxiques (production de peroxyde d’hydrogène)

➢ Détoxification
❖ Production et neutralisation du peroxyde d’hydrogène
❖ Détoxification des composés exogènes

➢ Oxydation des acides gras
➢ Biosynthèse des lipides
➢ Protection contre le stress oxydatif

HTL objectif (2 decks)

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