Cours 15 Réticulum endoplasmique et la maturation des protéines Flashcards
Réticulum endoplasmique
Organite de la cellule dont la membrane est connectée à celle du noyau, et qui forme un labyrinthe réticulé de tubules ramifiés et de sac aplatis. Tous les tubules et sacs sont interconnectés
Vrai ou faux. La membrane du RE est en continuité avec la membrane externe du noyau
Vrai
Lumière du RE/ citerne du RE
espace formé par les repliements du labyrinthe
RE rugueux
Région présentant de petites protubérances
RE lisse
Région sans protubérances
Rôle RE
Biosynthèse des protéines (RE rageux) et homéostasie des lipides (RE lisse)
Stockage du Ca2+ plus particulièrement cellule musculaire
Rôle RE rugeux
Production et maturation protéines de la plupart organisés cellulaires
Production protéines sécrétées ext. de la cellule et de la lumière des organistes
RE lisse dans les cellules musculaires
Réticulum sarcoplasmique
Stockage calcium
Rôle RE lisse
Localisation enzymes dans métabolisme des lipides et la production d’hormones à partir du cholestérol
Localisation enzymes de détoxification
2 mécanismes permettant aux protéines de pénétrer le RE par translocation
A. translocation co-traductionnelle
B. translocation post-traductionnelle
Translocation co-traductionnelle (a)
La protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes
Translocation post-traductionnelle (b)
La protéine pénètre le RE après avoir été produite
Pernet envoie des protéines vers le noyau, la mitochondrie ou encore les peroxisomes
Peptides signaux
Séquence signale (peptide signal)
Suite de quelques A-A, localisée dans la partie amine (NH2)-terminale de la protéine et qui indique aux systèmes de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée
Enzyme qui enlève peptide signal de la protéine
Signal peptidase
3 facteurs déterminant dans la translocation
Protéine SRP (particules de reconnaissance su signal), se fixe sur la séquence signale
Récepteur de la protéine SRP, lié à la membrane du RE et fixe le complexe SRP-séquence signal
Translocon, à travers lequel la protéine passe dans le RE
Protéine SRP (particule de reconnaissance du signal)
Se fixe sur la séquence signale
Récepteur de la protéine SRP
lié à la membrane du RE et fixe le complexe SRP-séquence signal
Translocon
À travers lequel la protéine passe dans le RE
Sec61
translocon, canal aqueux, constitué ensemble d’hélices alpha
Bouchon fermer lorsqu’il n’y a pas de protéine, s’ouvre pour laisser passer les protéines
Protéine qui tire la protéine à travers la membrane dans la post-translocation en utilisant l’énergie de l’ATP
Protéine chaperonne BiP
Lieu de stockage et de recyclage des éléments nécessaires traduction (ribosomes) et translocation (SRP)
Cytoplasme
Polyribosome
ARNm qui serait engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus
Vrai ou faux. Les ribosomes peuvent être partagés pour la translocation co-traductionnel et post-traductionnel
Vrai. Les ribosomes peuvent être recyclés
Mécanisme protéine résidente à 1 passage transmembranaire
Signal de début du transfert
Signal d’arrêt du transfert (ancrage membranaire)
SRP se fixe au peptide signal à l’extrémité amine-terminale, prot. entre dans translocon par cette extrémité, signal peptide coupé par signal peptidase, séquence arrêt du transfert bloque prot. dans membrane la fin de la protéine (extrémité carboxy-terminale) reste dans le cytoplasme
Côté des A-A chargés positivement
Côté du cytoplasme
Mécanisme protéine non résidente à 1 passage transmembranaire
Pas de peptide signal
SRP se lie à une séquence signal interne dans la protéine (sert aussi de séquence d’ancrage), protéine s’oriente selon les charges A-A (AA + côté cytoplasme)
Rôle hélice alpha dans les protéines transmembranaire
alignements hydrophobes qui d’incorporent plus facilement dans la bicouche lipidique qui compose les membranes
Mécanisme protéines à passages transmembranaires multiples
- Séquence signale reconnu par SRP, traverse du côté AA négatif
- 1er séquence signale stop par AA positif, séquence signale ancre dans membrane et translocon se referme, SRP recrute nouvelle séquence signale dont orientation des charges inversée
- extrémité N-terminale traverse translocon en premier, forme boucle dans RE, arrêt translocation grâce à séquence d’arrêt et à différence charge + et -
4.translocation arrêt charge +, 2 séquence signale et séquence d’arrêt ancré dans membrane et translocon se referme. SRP recrute nouvelle séquence signale comme étape 2, etc…
N-glycosylation
Ajout d’un oligosaccharide préformé de N-acétylglucosamines, de manses et de 3 glucoses.
Rôle sur le repliement des protéines du RE
Rôle oligosaccharide
Essentiel dans la validation de la structure de la protéine et dans le système de triage de protéine intervenant dans l’appareil de golgi
Enzyme qui transfert l’oligosaccaride du dodichol sur la protéine
Oligosaccharyl transférase
Protéines chaperonnes comme la calnexine
Se fixent sur les protéines incomplètement repliées contenant 1 seul glucose terminal sur l’oligosaccharide, piège protéine dans le RE
Enzyme glycosyltransférase
Vérifie si protéine est correctement repliée. Si pas complètement replié, transfère nouveau glucose à l’oligosaccharide pour être immobilisé par la calnexine.
Protéines mal repliées
Exporté dans cytoplasme, déglycosylées, ubiquitinylées et dégradées par les protéasomes.
Rôle ancres GPI
- Protéines devant être libérées de la cellule après un stimulus spécifique
- Directions des protéines dans les radeaux lipidiques
