Cours 1 Flashcards
Quels composés sont synthétisées par le RE lisse et rugeux?
Rugeux : protéines
Lisse : hormones stéroidiennes, phospholipides, choestérol, lipoprotéines
Quelle est la principale différence enre le RE lisse et rugeux?
Rugeux st tapissé de ribosomes sur la surface externe
Quels sont les étapes de la translocation protéique au niveau du RER?
1 ) SRP lie le peptide signal sur la protéine naissante ce qui inhibe la traduction
2) SRP se lie à son récepteur membranaire et permet l’association du ribosome à la membrane
3 ) Liaison du GTP au complèxe = ouverture du translocon + insertion du polypeptide naissant
4) Hydrolyse du GTP = relâche du SRP
5) Ribosome peut maintenant continuer la synthèse du polypeptide (qui se forme dans la lumière du RE)
6) Clivage du peptide signal par la signal peptidase
7) Relâche du polypeptide complet dans la lumière du RE
8) Ribosome se détache et le pore se referme.
Quels sont les caract.ristiques du peptide signal?
Région hydrophobe,
N-term +
C-term non chargé mais polaire
Qu’arrive-t-il aux SRP une fois utilisé pour une translocation?
Ils sont recyclés
Comment le translocon fait-il pour ne laisser entre que des protéines et non d’autres composés?
Il y a une plug qui bloque le pore à moins d’être associé avec une chaine polypeptidique
Quel partie du SRP se lie au peptide signal? Quelle partie permet d’inhiber la traduction de la protéine?
1 - Signal sequence binding pocket
2 - Translational pause domain
Vrai ou faux? Les translocon se retrouvent seulement dans le RER
Vrai
Coment se fait la synthèse de protéines solubles?
1 - Liaison au SRP
2 - peptide signal ouvre le pore du translocon
3 - Dégradation rapide du SRP par signal peptidase
4 - Libération de la protéine
Qu’est ce qui permet de faire la synthèse de protéine transmembranaires dans le RER?
SAT bloque le transfert de la protéine à travers le translocon.
Sinon il put y avoir plusieurs régions hydrophobes qui sont des start ou stop du transfert
Type 1 ou 2 ?
A) N-term cytosolique
B) C-term cytosolique
A 2
B 1
Qu’est-ce qui détermine l’orientation du signal d’ancrage?
Le côté + est toujours cytosolique ( on parl de a différence de charge de part et d’autre du coeur hydrophobe)
Comment se fait la translocation post-traductionnelle?
1 - Protéine se lie au complexe sec61
2- protéines accesoires de ce complèxe recrutent les chaperones Bip
3 - il y a un cycle d’association (ATP) et de dissociation (ADP) qui tire la protéine à travers la membrane come une corde
Quels sont les étapes de la création du précurseur de la glycosation et de l glycosylation co-traductionnelle
1- intermédiaires sucre-nucléotides ont ajoutés 1 par 1 sur le dolichol pyrophosphate présent dans la bicouche
2 - Flippase transfert le tout dans la lumière du RER
3 - Ajout de sucres sur le dolichol-P-mannose/glucose
4 - Transfert du sucre sur asn du polypeptide par Olygosaccharyl transférase
Quel est l’implication des chaperones dans le contrôle de qualité des protéines?
Ils assurent le bon repliement des protéines
1 - Calnexine reconnait le glucose terminal N-lié de la protéine mal replié
2 - Changement de conformation induite par la chaperone
3 - Glucosidase enlève le glucose
4 - protéine bien replié sort du RE sinon :
5 - Glucosyl transférase rajoute un glucose N-term
6 - recommence le cycle
Quels sont les processus de contrôle de qualité des protéines du RER?
1 - Chaperones (repliement)
2 - ERAD (élimination de prot mal repliés)
3 - UPR (voie de signalisation du à un accumulation de protéines mal repliés)
Décrire le mécanisme d’élimination de sprotéines mal repliés
1 - Retrotranslocation vers le RE
2 - Déglycosylation par N-glycanase
3 - Ubiquitination
4 - Dégradation par le protéasome
Quel est la fonction de l’UPR (unfolded protein response). Donnez un exemple de mécanisme
Fonction : augmenter la capacité du RE replier les protéines
IRE1 :
1 - Liaison de protéine à un kinase transmembranaire
2 - Kinase active une activité endoribonucléaire
3 - Création de chaperones
4 - Meilleur repliement des protéines
Comment le RE fait-il our garder ses protéines résidentes s’ils ont tendance à sortir? Décrire le mécanisme
1 - Par des signal de rétention
2 - Signal de retour vers le RE (KDEL)
signal dans le C-term reconnue par des récepteur dans le Cis-golgic ou ERGIC
Quelle est la focntion du Golgi?
Continuer la glycosilation commencer dans le RE et ainsi produire des glycprotéines matures
Quels sont les avantages de la glycosylation des protéines?
1 - Maturation/repliement
2 - glyco-code (reconnaissance, transport etc)
3 - Augmentation de la résistance à la digestion protéique et l’infection par des pathogènes
4 - Ashésion cell. et intéraction cell-cell.
5 - Modifie les propriétés antigéniques d’une protéine
6 - Module la signalisation et la spécificité des récepteurs membranaires
Quel est la type de glycosylation :
A ) fait sur groupement NH2 de l’asparagine
B) Fait sur un groupement hydroxyl
C) fait dans le golgi
D) Fait dans le RE
Glycosylation N-lié : A + D
O-lié : B+C
Ou se retrouve ces différents manteaux vésiculaires :
1 - Clathrine
2 - COP1
3 - COP2
1 - TGN
2 - Cis golgi + citernes
3 - site de sortie du RE
Coment se fait la formation d’une vésicule COP1?
1 - activation par GEF
2 - gama-COP recrute les cargos
3 - B-cop assemblent le manteau (bourgeonnement)
4 - Étranglement du bourgeon
5 - ARFGAP hydrolyse le GTP sur ARF1 et déssasemble le manteau
Quel type de manteau est sur la vésicule qui fait le transport de l’appareil de golgi vers le site de sortie du RE?
COP1
Décrire le mécanisme de formation d’une vésicule avec un manteau COP2
1 - Activation par GEF dans la lumière du RE
2 - Sec23/24 recrutent le maneau
3 - Sec13/31 assemblent le manteau (bourgeonnement)
4 - Étranglement du bourgeon
5 - Désassemblage du manteau par une activité GAP
Comment se fait le transport des vésicules le long des microtubules?
Antérograde : Dynéine
Rétrograde : Kinésine
Comment se fait la fusion membranaire
Par le mécanisme de V/T-SNARE
1 - Arrimage de Rab-GTP sur la vésicule
2 - Effecteur de Rab-GTP de la membrane se lie
3 - Rapprochement de la vésicule
4 - Reconnaissance des SNARES
5 - Fusion de la vésicule
Qu’est-ce qui différencie les V et T-SNARE?
V : monomère sur la vésicule
T : 2-3 protéines sur la membrane réceptrice
Décrire la voie de sécrétion constitutive
Continue,
voie de sécrétion pour la majorité des protéines dans toute les cell.
Quitte le TGN via des vésicules et des tubules et fait ensuite une exocytose
Décrire la voie de sécrétion régulée
Seulement certains types de cellules
Accumulation de granules de sécrétion (agglomération de vésicules) et libération par un signal (souvent Ca2+)
Pour les petite smolécules ou les protéines
