Cours 1

Question 1

Quels composés sont synthétisées par le RE lisse et rugeux?

Answer 1

Rugeux : protéines

Lisse : hormones stéroidiennes, phospholipides, choestérol, lipoprotéines

Question 2

Quelle est la principale différence enre le RE lisse et rugeux?

Answer 2

Rugeux st tapissé de ribosomes sur la surface externe

Question 3

Quels sont les étapes de la translocation protéique au niveau du RER?

Answer 3

1 ) SRP lie le peptide signal sur la protéine naissante ce qui inhibe la traduction

2) SRP se lie à son récepteur membranaire et permet l’association du ribosome à la membrane

3 ) Liaison du GTP au complèxe = ouverture du translocon + insertion du polypeptide naissant

4) Hydrolyse du GTP = relâche du SRP
5) Ribosome peut maintenant continuer la synthèse du polypeptide (qui se forme dans la lumière du RE)
6) Clivage du peptide signal par la signal peptidase
7) Relâche du polypeptide complet dans la lumière du RE
8) Ribosome se détache et le pore se referme.

Question 4

Quels sont les caract.ristiques du peptide signal?

Answer 4

Région hydrophobe,
N-term +
C-term non chargé mais polaire

Question 5

Qu’arrive-t-il aux SRP une fois utilisé pour une translocation?

Answer 5

Ils sont recyclés

Question 6

Comment le translocon fait-il pour ne laisser entre que des protéines et non d’autres composés?

Answer 6

Il y a une plug qui bloque le pore à moins d’être associé avec une chaine polypeptidique

Question 7

Quel partie du SRP se lie au peptide signal? Quelle partie permet d’inhiber la traduction de la protéine?

Answer 7

1 - Signal sequence binding pocket

2 - Translational pause domain

Question 8

Vrai ou faux? Les translocon se retrouvent seulement dans le RER

Answer 8

Vrai

Question 9

Coment se fait la synthèse de protéines solubles?

Answer 9

1 - Liaison au SRP

2 - peptide signal ouvre le pore du translocon

3 - Dégradation rapide du SRP par signal peptidase

4 - Libération de la protéine

Question 10

Qu’est ce qui permet de faire la synthèse de protéine transmembranaires dans le RER?

Answer 10

SAT bloque le transfert de la protéine à travers le translocon.

Sinon il put y avoir plusieurs régions hydrophobes qui sont des start ou stop du transfert

Question 11

Type 1 ou 2 ?
A) N-term cytosolique
B) C-term cytosolique

Answer 11

A 2

B 1

Question 12

Qu’est-ce qui détermine l’orientation du signal d’ancrage?

Answer 12

Le côté + est toujours cytosolique ( on parl de a différence de charge de part et d’autre du coeur hydrophobe)

Question 13

Comment se fait la translocation post-traductionnelle?

Answer 13

1 - Protéine se lie au complexe sec61

2- protéines accesoires de ce complèxe recrutent les chaperones Bip

3 - il y a un cycle d’association (ATP) et de dissociation (ADP) qui tire la protéine à travers la membrane come une corde

Question 14

Quels sont les étapes de la création du précurseur de la glycosation et de l glycosylation co-traductionnelle

Answer 14

1- intermédiaires sucre-nucléotides ont ajoutés 1 par 1 sur le dolichol pyrophosphate présent dans la bicouche

2 - Flippase transfert le tout dans la lumière du RER

3 - Ajout de sucres sur le dolichol-P-mannose/glucose

4 - Transfert du sucre sur asn du polypeptide par Olygosaccharyl transférase

Question 15

Quel est l’implication des chaperones dans le contrôle de qualité des protéines?

Answer 15

Ils assurent le bon repliement des protéines

1 - Calnexine reconnait le glucose terminal N-lié de la protéine mal replié

2 - Changement de conformation induite par la chaperone

3 - Glucosidase enlève le glucose

4 - protéine bien replié sort du RE sinon :

5 - Glucosyl transférase rajoute un glucose N-term

6 - recommence le cycle

Question 16

Quels sont les processus de contrôle de qualité des protéines du RER?

Answer 16

1 - Chaperones (repliement)
2 - ERAD (élimination de prot mal repliés)
3 - UPR (voie de signalisation du à un accumulation de protéines mal repliés)

Question 17

Décrire le mécanisme d’élimination de sprotéines mal repliés

Answer 17

1 - Retrotranslocation vers le RE

2 - Déglycosylation par N-glycanase

3 - Ubiquitination

4 - Dégradation par le protéasome

Question 18

Quel est la fonction de l’UPR (unfolded protein response). Donnez un exemple de mécanisme

Answer 18

Fonction : augmenter la capacité du RE replier les protéines

IRE1 :

1 - Liaison de protéine à un kinase transmembranaire

2 - Kinase active une activité endoribonucléaire

3 - Création de chaperones

4 - Meilleur repliement des protéines

Question 19

Comment le RE fait-il our garder ses protéines résidentes s’ils ont tendance à sortir? Décrire le mécanisme

Answer 19

1 - Par des signal de rétention

2 - Signal de retour vers le RE (KDEL)

signal dans le C-term reconnue par des récepteur dans le Cis-golgic ou ERGIC

Question 20

Quelle est la focntion du Golgi?

Answer 20

Continuer la glycosilation commencer dans le RE et ainsi produire des glycprotéines matures

Question 21

Quels sont les avantages de la glycosylation des protéines?

Answer 21

1 - Maturation/repliement

2 - glyco-code (reconnaissance, transport etc)

3 - Augmentation de la résistance à la digestion protéique et l’infection par des pathogènes

4 - Ashésion cell. et intéraction cell-cell.

5 - Modifie les propriétés antigéniques d’une protéine

6 - Module la signalisation et la spécificité des récepteurs membranaires

Question 22

Quel est la type de glycosylation :

A ) fait sur groupement NH2 de l’asparagine

B) Fait sur un groupement hydroxyl

C) fait dans le golgi

D) Fait dans le RE

Answer 22

Glycosylation N-lié : A + D

O-lié : B+C

Question 23

Ou se retrouve ces différents manteaux vésiculaires :

1 - Clathrine
2 - COP1
3 - COP2

Answer 23

1 - TGN
2 - Cis golgi + citernes
3 - site de sortie du RE

Question 24

Coment se fait la formation d’une vésicule COP1?

Answer 24

1 - activation par GEF

2 - gama-COP recrute les cargos

3 - B-cop assemblent le manteau (bourgeonnement)

4 - Étranglement du bourgeon

5 - ARFGAP hydrolyse le GTP sur ARF1 et déssasemble le manteau

Question 25

Quel type de manteau est sur la vésicule qui fait le transport de l’appareil de golgi vers le site de sortie du RE?

Answer 25

COP1

Question 26

Décrire le mécanisme de formation d’une vésicule avec un manteau COP2

Answer 26

1 - Activation par GEF dans la lumière du RE

2 - Sec23/24 recrutent le maneau

3 - Sec13/31 assemblent le manteau (bourgeonnement)

4 - Étranglement du bourgeon

5 - Désassemblage du manteau par une activité GAP

Question 27

Comment se fait le transport des vésicules le long des microtubules?

Answer 27

Antérograde : Dynéine

Rétrograde : Kinésine

Question 28

Comment se fait la fusion membranaire

Answer 28

Par le mécanisme de V/T-SNARE

1 - Arrimage de Rab-GTP sur la vésicule

2 - Effecteur de Rab-GTP de la membrane se lie

3 - Rapprochement de la vésicule

4 - Reconnaissance des SNARES

5 - Fusion de la vésicule

Question 29

Qu’est-ce qui différencie les V et T-SNARE?

Answer 29

V : monomère sur la vésicule

T : 2-3 protéines sur la membrane réceptrice

Question 30

Décrire la voie de sécrétion constitutive

Answer 30

Continue,

voie de sécrétion pour la majorité des protéines dans toute les cell.

Quitte le TGN via des vésicules et des tubules et fait ensuite une exocytose

Question 31

Décrire la voie de sécrétion régulée

Answer 31

Seulement certains types de cellules

Accumulation de granules de sécrétion (agglomération de vésicules) et libération par un signal (souvent Ca2+)

Pour les petite smolécules ou les protéines