Cours 1 Flashcards
Qu’est ce que fait une molécule capable d’allostérie?
Elle a la capacité de se lier à une enzyme, protéine, etc et de changer sa configuration et donc sa fonction
Les êtres hétérotrophes consomment/produisent du CO2
Ils produisent du dioxyde de carbone qui sera réutilisé par les être autotrophe avec la lumière et de l’eau pour produire de la matière organique ainsi que du O2…
Qu’est ce que les effecteurs allostériques positif et négatif font de différent?
Positif: activateur
Négatif: inhibiteur
Quelles sont les 6 classes d’enzymes?
Oxydoréductases Transférases Hydrolases Lyases Isomérases Ligases
Le ribonucléase est une enzyme entièrement protéique. V ou F?
Vrai
Une enzyme conjuguée (holoenzyme) est l’assemblage d’une _________ et d’un _________.
apoenzyme
cofacteur
En ce qui concerne les holoenzymes, l’apoenzyme est la partie non protéique, inactive sans son cofacteur. V ou F?
Faux, l’apoenzyme est la partie PROTÉIQUE, inactive sans son cofacteur.
En ce qui concerne les holoenzymes, quels sont les deux types de cofacteur?
ions métalliques
coenzymes : molécules organiques complexes non protéiques
Donnez des exemples de coenzymes.
NAD+, NADP+, FAD, FMN
Quels sont les deux rôles du centre actif d’une enzyme?
- site de fixation du substrat
2. site catalytique
Quels sont les deux types de coenzyme au niveau structural?
Cosubstrats (libres)
Groupements prostétiques (liés)
Il exsite deux types de coenzyme au niveau _________ et deux types au niveau ____________.
structural
fonctionnel
Les coenzymes d’oxydoréduction et de transfert de groupement d’atomes sont des types de coenzymes au niveau ___________.
fonctionnel
Que font les coenzymes d’oxydoréduction? nommez-les (5).
Ils transfèrent des e-, H, H-
- pyridiniques
- flaviniques
- lipoïques
- héminiques
- protéines à centre Fer-Soufre
Quels sont les coenzymes de transfert de groupement pluricarboné?
coenzyme A
pyrophosphate de thiamine (TTP)