cours 1

Question 1

C’est quoi des acides aminés non protéinogènes? Donne des exemples

Answer 1

Intermédiaire du métabolisme ne formant pas de protéines mais ayant des effets biologiques importants.
Ex: Ornithines, citrulline
Homocystéine
Hydroxylysine, hydroxyproline
3-méthylhistidine

Question 2

Dîtes le rôle de chacun des intermédiaire non protéinogènes.

Answer 2

ornithine et citrulline: Intermédiaire important dans le cycle de l’urée. Elle a un rôle important dans la détoxification de l’azote, donc dans la gestion de l’excrétion des molécules azoté.

Homocystéine: produit du catabolisme de la méthionine. Augmentation de celle-ci est associé à des bas niveaux de vit B6, B9 et B12.
Cette augmentation est un facteur de risque cardiovasculaire.

Hydroxylysine et hydroxyproline: Ajout d’un groupement OH à la lysine et proline. Composant important du collagène (un protéine structurale).

3-méthylhistidine: reflète la dégradation des protéines musculaire (myosone) La quantité de 3-méthylhistine dans l’urine ou le sang reflète l’intégrité des muscles

Question 3

C’est quoi un acide aminé conditionnellement essentiels? exemple ?

Answer 3

Bien que normalement synthétisée à partir d’un autre acide aminé, une condition anormale ne le permet plus. Par exemple la tyrosine

Question 4

Quel enzyme permet de dégrader la phénylalanine pour éventuellement devenir la tyrosine?

Answer 4

Phénylalanine hydroxylase

Question 5

Qu’est ce qui se passe si l’enzyme phénylalanine hydroxylase ne fonctionne plus?

Answer 5

Accumulation de phénylalanine dans l’organisme (phénylcétonurie) et déficience en tyrosine.

Question 6

Comment diminuer la phénylcétonurie et augmenter les doses de tyrosine ?

Answer 6

Pour diminuer la phénylcétonurie: Favoriser les aliments pauvres en phénylalanine (compléments alimentaires -> compenser carences autres)

Pour augmenter la tyrosine: Spiruline, oeufs, dinde, fromage, saumon bref augmenter les apports en protéines riche en tyrosine

Question 7

Nommez des sources de protéines animales

Answer 7

Viandes, volailles, œufs, produits laitiers (yogourt, fromage), poissons, crustacés et mollusques.

Question 8

Nommez des sources de protéines végétales.

Answer 8

Céréales, riz, pâtes, légumineuses cuites incluant tofu et hummous, graines noix, boissons de soya

Question 9

Vrai ou faux: Il est important de maintenir un équilibre du bilan azoté (s’assurer que ça répond au besoin de croissance chez les enfants).

Answer 9

vrai

Question 10

Quels sont les facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés ( quantité et qualité)?

Answer 10

Renouvellement des protéines corporelles/ autres substances azotées: La teneur en protéines doit être suffisante pour remplacer les pertes d’azote. Les protéines alimentaires sont essentielles pour maintenir cet état d’équilibre.

Formation de nouveaux tissus: Les besoins en protéines dépendent des besoins de renouvellement des protéines endogènes et du degré de synthèse de nvx tissus. Ex: croissance, grossesse, allaitement.

Qualité des protéines alimentaires: Dépend de l’apport en aa essentiels selon les besoins de l’organisme, dépend de l’apport suffisant aa pour sources synthèse des aa non essentiels, et il faut que ça soit facile à digérer

Question 11

Pourquoi il est intéressant de consommer de consommer davantage de protéines animale?

Answer 11

Apportent tous les aa essentiels, donc ce sont des protéines complètes ou de haute qualité

Question 12

Quel aliment d’origine animale est déficiente en tryptophane?

Answer 12

La gélatine

Question 13

Vrai ou faux: les protéines d’origine végé sont des protéines incomplètes ou de basse qualité.

Answer 13

vrai, au moins un aa essentiel limitant, donc il faut diversifié et complémenter.

Question 14

Quel protéine d’origine végé est considéré comme complète?

Answer 14

Protéines de soja ( bien que faible e cystéine)

Question 15

Une protéine de qualité doit fournir quoi?

Answer 15

Tous les aa indispensable dans des proportions reflétant les besoins de l’organisme.

Question 16

Quels sont les méthodes d’évaluation de la qualité des protéines?

Answer 16

Méthode d’évaluation chimique: score basé sur une table de référence= score chimique (x 100 pour mettre en %) => mg aa essentiel dans 1g de protéine test/ mg aa essentiel dans 1g de protéine référence

Méthodes d’évaluation biologique:
-coefficient d’efficacité protéique (tient compte de la composition en aa ET de la digestibilité => gain poids corporel (g)/protéines ingérées (g)

-Utilisation protéique nette (UPN)
mesure la quantité de protéines alimentaires utilisées par l’organisme => Azote retenu/ Azote ingéré

Question 17

La qualité protéique repose sur deux éléments, lesquels?

Answer 17

-Sur la composition en aa essentiels
-Sur le nvx de digestibilité des protéines.

Question 18

C’est quoi la digestibilité ?

Answer 18

Capacité de notre tube digestif à absorber les acides aminés. La digestibilité est influencée par différents facteurs. Ex: protéines de lait ou viande: 95-100 % de digestibilité; haricot secs. 80 %

Question 19

Nommez les facteurs qui influencent la digestibilité.

Answer 19

-Taille des particules: exemple des grains moulus (augmente la digestibilité en exposant les protéines aux enzymes digestives).

-Cuisson: modification structure des protéines. Dépend de la température de cuisson. + la température augmente, + la protéine se dénature.

-Réaction de Maillard (brunissement): Diminue digestibilité et la qualité des protéines. (Entraine la liaison des sucre aux acides aminés rendant indisponible pour organisme)

-Ingestion de fibres: diminue la digestibilité (les fibres emprisonne les protéines ou inibe l’action des enzymes digestives)

-Type de protéines: les protéines animale sont plus digestible que les protéines végé du à la présence de facteurs antinutritionnels (comme inhibiteur d’enzymes dans le soya) peut réduire la digestibilité

-Composition en aa: Plus il y d’acide aminés essentiel plus le corps va mieux les utiliser

Question 20

Quels aliments sont riches en méthionine et cystéines mais déficient en lysine? (origine végé)

Answer 20

Céréales/ graines comme citrouilles sésame, riz, avoine

Question 21

Quels aliments sont riches en lysine mais déficient en méthionine et cystéines?

Answer 21

les pois, lentilles, cacahuètes

Question 22

Quel aliment est riche en tryptophane et méthionine mais pauvre en isoleucine et lysine ?

Answer 22

Mais

Question 23

Quel aliment est riche en lysine et isoleucine mais pauvre en méthionine et tryptophane ?

Answer 23

Petit pois

Question 24

Quels sont les étapes de la digestion des protéines?

Answer 24

1- Ingestion des protéines
2- (estomac) Déstructuration des protéines pour favoriser l’action des enzymes digestives

Pepsine: Activité ++ Ph 2.5. Hydrolyse protéines: acides aminés et peptides (tailles variables)

(pancréas): Trysinogène/chymotrypsinogène est sécrétées dans l’intestin (proenzymes)

2’ (petit intestin) : activation de la trypsine/ chymotrypsinogène, clivage en plus petits peptides ( ++ di/tripeptides) et aa individuels)

3: (cellules intestinales) Absorption: aa et petits peptides; génération aa individuels et absorption dans les capillaire

Transport: dans la circulation et apport aux tissus pour utilisation et formation de nouvelles protéines

Question 25

Comment se nomme la condition caractérisée par une concentration élevée d’ammoniaque (NH₃) dans le sang?

Answer 25

Hyperammoniémie

Question 26

Lors du catabolisme des acides aminés quel est le sors du groupement amine?

Answer 26

Azote de ce groupement deviendra de l'ammoniaque et sera éliminé sous forme durée

Question 27

Lors du catabolisme des acides aminés que peut elle devenir aussi ? son rôle?

Answer 27

devient le squelette carboné : utilisé dans la biosynthèse (synthèse d'acide aminés (non essentiels) utilisation dans la synthèse de substrat énergétique: acides gras ou glucose.

Question 28

Le groupement aminé est surtout dégradé par quel processus? Pour former quoi?

Answer 28

transamination ou désamination oxydative pour former un a-cétoacide

Question 29

Le transfert du groupement amine vers un a-cétoglutarate provoque la formation de quoi ? (2)

Answer 29

Production de glutamate + a-cétoacide

Question 30

Vrai ou faux; la transamination est une réaction irréversible.

Answer 30

faux elle est réversible et catalysée par une transaminase selon le substrat

Question 31

Quel enzyme catalyse la transamination?

Answer 31

transaminase

Question 32

La transaminase à besoin de quel coenzyme pour être efficace?

Answer 32

phosphate de pyridoxal (PLP) provenant de la vitamine B6 ou pyridoxine.

Question 33

Le phosphate de pyridoxale provient de quel vitamine?

Answer 33

Provient de la vitamine B6 ou pyridoxine

Question 34

Nommez deux exemples de transaminases

Answer 34

Alanine aminotransférase (ALT): alanine + a-cétoglutarate= pyruvate + glutamate Aspartate aminotransférase (ASAT): Aspartate + a-cétoglutarate= glutamate + oxaloacétate

Question 35

En quoi consiste la désamination oxydative?

Answer 35

Consiste à la désamination du glutamate formé en a-cétoglutarate ( groupement amine est retiré du glutamate (acide aminé)

Question 36

Ou à lieu la désamination oxydative ?

Answer 36

Dans la mitochondrie des cellules du foie en présence du coenzymes NAD+

Question 37

La désamination oxydative est réversible ou irréversible? Elle implique quel enzyme?

Answer 37

Irréversible impliquant la glutamate déshydrogénase

Question 38

Si déficit en énergie qu'est-ce qui arrive?

Answer 38

Activation de la désamination pour production d'énergie (et inversement) (a-cétoglutarate/ squelette carboné)

Question 39

L'homme est considéré comme un organisme ......

Answer 39

urotélique puisqu'il a tjr besoin de produire de l'urée pour détoxifier azote.

Question 40

Pourquoi ammoniac est neurotoxique? Elle provoque quoi? Elle provoque quoi en excès dans les réactions de transamination?

Answer 40

Liposoluble donc elle passe facilement la barrière hémato-encéphalique. En excès dans le cerveau, va provoquer des lésions cérébrales. Dans les réactions de transamination, un excès de NH3 consomme plus d'a-cétoglutarate. Diminution d'a-cétoglutarate du cycle de Krebs associé à un dysfonctionnement de la mitochondrie entrain une moins bonne production énergétique pouvant conduire à la mort neuronale

Question 41

Que provoque une trop grande quantité d'azote excrété?

Answer 41

infection, cancers, trauma

Question 42

Autres mécanismes d'élimination des substances azotés?

Answer 42

-Les matières fécales -Voie cutanée (minime et touche les protéines contenues dans les cellules épidermique séchée les ongles, les poils et les cheveux) -La sueur -Les menstruations (protéines du sang et des cellules utérines)

Question 43

Les chaines carbonée sont transformé par le foie en deux substances énergétiques lesquelles?

Answer 43

En glucose : contribue à maintenir les réserves de glycogène dans l'organisme et un taux de glucose normal lorsque les réserves sont épuisées: jeune prolongé. En acide gras: Lors d'un bilan énergétique positif , un surplus en protéine peut contribuer à augmenter les réserves de graisse de l'organisme

Question 44

Pourquoi certain acide aminé sont dit cétogénique?

Answer 44

Car elle contribue à la formation d'acétylCoA qui agit comme précurseur de la formation des corps cétonique.

Question 45

En plus des 5 acides aminés glucogénique/cétogénique, 2 sont exclusivement cétogéniques , lesquelles?

Answer 45

La lysine et leucine

Question 46

Vrai ou faux: les corps cétoniques agissent également comme des substrats énergétique dans les tissus extra-hépatiques

Answer 46

vrai

Question 47

Quel est la fonction des protéines?

Answer 47

-transport -canaux et pompe -balance acide-base -balance fluides -anticorps -structure Enzymes hormones

Question 48

Donnée des exemples de rôle de structure

Answer 48

Protéines du cytosquelette: protéines de structure conférant la structure aux cellules. (filaments d'actine, microtubule, filaments intermédiaires) Protéines motrices: Protéines utilisatrice de l'énergie produite par la cellule (ex:ATP) pour convertir en travail mécanique. (ex: kynésine) Protéines fibreuses: ou scléroprotéines. En opposition aux protéines membranaires ou globuleuseé forment de longs filaments. (ex:la kératine;protéine insoluble dans l'eau et constituant majoritaire des phanères (poils, cheveux, cornes, becs) Fonctions cellulaires: signalisation, prolifération, survie, contrôle expression des gènes, contraction) Enzymes Anticorps

Question 49

VLDL et LDL vont de ou à ou?

Answer 49

du foie vers les tissus périphérique

Question 50

Quel protéine traverse pas la paroi vasculaire et favorise la rétention d'eau dans le sang ?

Answer 50

l'albumine

Question 51

Vrai ou faux: les protéines agissent comme un tampon d'ions H+ pour maintenir un PH optimal.

Answer 51

vrai. PH alcalin: les aa agissent comme des donneurs de H+ pour maintenir le Ph stable et proche de 7.4 Ph acide: aa agissent comme des acceptateurs de H+ pour maintenir le PH stable et proche de 7.4.

Question 52

C'est quoi Acidose ou alcalose métabolique?

Answer 52

Perturbation de l'équilibre acido-basique qui n'est pas due à une anomalie de l'élimination du CO2 (acidose ou alcalose respiratoire)- exemple: jeûne, choc, insuffisance rénale

Question 53

Quels acides aminés sont dit précurseurs essentiel et qui doivent être fournis par l'alimentation?

Answer 53

-Tyrosine=Dopamine, noradrénaline, adrénaline -tryptophane== sérotonine -Histidine = histamine -glutamate= acide y-aminobutyrique

Question 54

Les acides aminés sont des précurseurs pour la synthèse d'autres produits azotés non protéiques qui ont des rôle biologiques importants lesquels?

Answer 54

-purines et pyrimidines (strucuture ADN) -Hème -Neurotransmetteurs (sérotonine, norépinéphrine, histamine) -mélanine -ect.

Question 55

Quel acide aminé sont des précurseur de catécholamine, sérotonine, GABA, histamine?

Answer 55

Catécholamine= Tyrosine Sérotonine=Tryptophane GABA= Glutamate Histidine=histidine

Question 56

Quel physiopathologie est associé à une malnutrition résultant d'une grave carence en protéines? Survient lors d'un arrêt prématuré de l'allaitement et passage en alimentation pauvre en protéine mais riche en glucide.

Answer 56

Kwashiorkor

Question 57

Quel sont les autres causes de kwashiorkor?

Answer 57

infections parasitaires ou diarrhées chronique entrainant des pertes importantes d'azote.

Question 58

c'est quoi le marasme ?

Answer 58

Physiopathologie causé par la malnutrition entrainant une déficience protéique et énergétique globale. Favorisé par maladies infectieuses et affections parasitaires, facteurs socio-économique.

Question 59

Vrai ou faux le marasme n'a aucun effet sur la résistance aux infection

Answer 59

faux, contribue grandement à diminuer la résistance aux infections.

Question 60

Quels sont les conséquence du marasme ?

Answer 60

perte musculaire sévère absence de réserves lipidiques -retard de croissance -anxiété -pas d'oedème -pas de stéatose

Question 61

Quels sont les 5 enzymes dans le cycle de l'urée?

Answer 61

Ornithine citrulline arginosuccinate arginine aspartate

Question 62

C'est quo les conséquences métabolique d'une déficience partielle ou complète d,une des 5 enzymes associé au cycle de l'urée?

Answer 62

1.concentration en ammoniaque augmente 2.la concentration de l'intermédiaire qui précède l'enzyme affectée dans le cycle augmente

Question 63

Quels sont les 5 pathologies associé au métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine?

Answer 63

Phénylcétonurie: déf phénylalanine hydroxylase Albinisme: déficit en tyrosinase Tyrosinémie type 2:déficit en tyrosine aminotransférase Alcaptonurie: déficite en homogentisate oxydase Tyrosinémie de type 1: accumulation de fumarylacétoacétate