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HTL1006 > Cours 1 > Flashcards

Cours 1 Flashcards

1
Q

Histologie définition :

A

L’étude des tissus biologiques

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2
Q

3 sujets importants de l’histologie

A
  • Structure/organisation microscopique (tissus)
  • Interactions (pour formation des tissus)
  • Agencement tissus fondamentaux (fonction organes)
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3
Q

Les tissus biologiques sont un _______ de cellules, généralement homogène, et leur matrice extra cellulaire.

A

Les tissus biologiques sont un ensemble organisé de cellules, généralement homogène, et leur matrice extra cellulaire.

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4
Q

Quels sont les 4 types de tissus fondamentaux?

A
  • Épithélial (barrière physique)
  • Soutien (relie et soutien : conjonctif, adipeux, os, sang)
  • Musculaire (contraction et mouvement : lisse, strié, squelettique)
  • Nerveux (transmet l’information : neurones et gliales)
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5
Q

Quelle technique est raffinée au 17e siècle ?

A

Microscopie

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6
Q

Dans quels domaines l’histologie demeure pertinente et actuelle? (2)

A
  • Recherche
  • Pratique médicale
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7
Q

Tout organisme vivant est principalement composé de plusieurs …

A

Tout organisme vivant est principalement composé de plusieurs … éléments chimiques majeurs (CHONPS à environ 95%)

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8
Q

Qui suis-je ?
Élément central de la chimie de la vie qui forme le squelette des biomolecules.

A

Carbone (C)

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9
Q

Qui suis-je ?
Présents dans nombreuse molécules organique, l’atome participe à la stabilité des molécules et à L’INTERACTION ENTRE LES BIOMOLECULES.

A

Hydrogène (H)

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10
Q

Qui suis-je ?
Essentiel à la respiration cellulaire, l’atome aide à la production de l’énergie sous forme de ATP.

A

Oxygène (O)

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11
Q

Qui suis-je ?
Le composant clé des acides aminés, unité de base des protéines.

A

Azote (N)

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12
Q

Qui suis-je ?
Élément important dans les acides nucléiques et dans les molécules ATP

A

Phosphore (P)

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13
Q

Qui suis-je ?
Essentiel à la formation des liaisons disulfure dans les protéines .

A

Soufre (S)

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14
Q

Les macro-minéraux représente 5 % de l’organisme. Que sont-ils?

A
  • Calsium (Ca)
  • Magnésium (Mg) : cofacteur enzymatique
  • Potassium (K) : Équilibré électrolytes
  • Sodium (Na) : Équilibre hydrique, régulation de la pression artérielle et transmission nerveux
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15
Q

Les oligo-éléments représentés moins de 0.005% due l’organisme. Que sont ils ?

A
  • Fer
  • Zinc
  • Cuivre
  • Sélénium
  • Manganèse
  • Chrome
  • Cobalt
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16
Q

5 molécules de la vie

A
  • Eau
  • Acides nucléiques
  • Protéines
  • Glucides
  • Lipides
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17
Q

Compartiments liquidiens :

A
  1. Compartiment intracellulaire (40% poids corporel)
  2. Compartiment extracellulaire (20% poids corporel)
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18
Q

Molécule polarisée c’est quoi

A

Distribution inégale des charges (pôles positif/négatif)

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19
Q

Rôle de l’eau dans le corps

A
  • Solvant universel
  • Facilitateur d’interaction entre les molécules apolaires dans un processus appelé l’établissement de liaisons hydrophobes
  • Structure des biomolécules/cellules
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20
Q

2 types d’acide nucléique

A
  • Acide désoxyribonucléique
  • Acide ribonucléique
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21
Q

Composition acide nucléique

A
  • Sucre à 5 C (pentose)
  • Base azotée
  • Groupe phosphate
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22
Q

2 familles de nucléotides :

A

Purines
- Guanine
- Adénine

Pyrimidines
- Cytosine
- Thymine (ADN)
- Uracile (ARN)

23
Q

ADN ou ARN
Double brins enroulés l’un sur l’autre

A

ADN

24
Q

ADN ou ARN
Majoritairement à simple brin

A

ARN

25
Q

Quelle sont les bons couplages des bases azotées

A

ADN :
- A et T
- C et G

ARN :
- A et U
- C et G

26
Q

Fonctions de l’acide nucléique

A
  • Stockage information génétique
  • Transmission information génétique
  • Expression génétique
  • Régulation génique
27
Q

Fonctions ARNm

A
  • ARNm : Transport information hors noyau qui sera traduite en protéine
28
Q

Fonctions des 4 ARN fonctionnels

A

ARN de transport (ARNt) : Transport AA

ARN ribosomiaux (ARNr) : Constituants des ribosomes (guide l’assemblage protéines)

Petit ARN (ARNs) : Régulation de l’expression génétique (essentiel maintien/destruction ARN)

Petit ARN interférents (ARNsi) : Défense contre virus

29
Q

Structure de l’ATP

A

Nucléosides (Adénine) et 3 groupes phosphate en série

30
Q

Rôles ATP

A
  • Stockage d’énergie chimique
  • Libère énergie qui alimente réactions cellulaires
31
Q

Structure GTP

A
  • Nucléosides (Guanine) et 3 groupes phosphate en série
32
Q

Rôles GTP

A
  • Source d’énergie pour protéine G (signalisation cellulaire)
33
Q

Quelle la biomolécule la plus abondante sur Terre

A

Glucide (hydrate de carbone)

34
Q

Structure glucide

A
  • Chaîne de carbone subissant une cyclisation
  • Souvent présence aldéhyde ou cétone
    (Bcp de groupement OH, la molécule est très hydrophile)
35
Q

Classification glucides

A
  • Monosaccharide
  • Disaccharide
  • Polysaccharide
36
Q

Quel est le type de liaison entre les 2 monosaccharides?

A
  • Liaison glycosidique
37
Q

Fonctions glucides

A
  • Énergie
  • Stockage énergique
  • Structure
  • Reconnaissance cellulaire/communication
38
Q

Lipide hydrophile ou hydrophobe

A

Hydrophobe (molécule non polaire)

39
Q

Classification lipides

A
  • Tryglycérides (stockage)
  • Phospholipides (compartimentation aka membranes)
  • Stéroïdes (Hormones/stabilisation)
  • Sphingolipides (Signalisation aka gaine de myéline/membrane cellulaire)
40
Q

Composition lipides

A
  • Glycérol
  • Acides gras
41
Q

Structure acide gras

A
  • Chaînes de carbone
  • Liaisons simples/doubles
  • Fin par groupe carboxyle
42
Q

Classification acides gras

A
  • Saturés
  • Monoinsaturés
  • Polyinsaturés
43
Q

Fonction acide gras

A

Chaîne d’hydrocarbure lié à glycérol qui vont former triglycérides/phospholipides

44
Q

Fonctions tryglycéride

A

3 acides gras+glycérol

  • Stockage énergie
  • Isolation thermique
  • Protection organe
  • Fonctions indirect métaboliques
45
Q

Fonctions phospholipides

A

Phosphate+glycérol+2 acides gras

Barrière sélective :
- Bicouches
- Micelle

46
Q

Fonctions stéroïdes

A

Base tétracyclique+chaîne latérale+groupes fonctionnels spécifiques (produit par glande endocrine)

  • Hormone
  • Immunité (anti-inflammatoire)
  • Structure (fluidité membranaire)
47
Q

Classification protéines

A

Polymère d’AA

  • Forme
  • Composition
  • Fonction
48
Q

Fonctions acides aminés

A

Groupement amine+Groupemenet carboxyle+Résidu R

  • Monomère des protéines
  • Précurseur de neurotransmetteurs/hormones
49
Q

Classification AA

A
  • AA apolaire
  • AA polaire neutre
  • AA acides (chargé -)
  • AA basiques (chargé +)
50
Q

Description des 4 structures protéines

A
  1. Primaire
    - Séquence linéaire d’AA
    - Liaisons peptitiques
  2. Secondaire
    - Motifs structuraux formé par repliement polypetidique (hélice alpha/feuillet bêta
    - Liaisons hydrogènes
  3. Tertiaire
    - Repliement tri-dimensionnel global d’une protéine. Alpha+bêta
    - Liaisons hydrogène/hydrophobes/ionique/pont disulfures
  4. Quaternaire
    - Protéine fonctionnelle formée de sous-unités/chaînes polypeptidiques (regroupement de tertiaire)
    - Liaisons même que tertiaire mais entre chaîne polypeptidique
51
Q

Forme : 2 protéines

A

Fibreuse :
- Longue/filamenteuse
- Insoluble dans l’eau
-kératine/collagène/myosine

Globulaire :
- Pliées en une forme sphérique/globulaire
- Soluble dans eau
- Enxyme/hormone/hémo/anticorps

52
Q

Composition : 2 protéines

A

Simple :
- AAs
- Myoglobule/albumine

Conjuguée :
- Groupe protéique + groupe non protéique

53
Q

Fonctions protéines

A
  • Enzyme
  • Structure
  • Transport
  • Hormone
  • Réception
  • Contraction
  • Protection

HTL1006 (1 decks)

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