Cours 1 Flashcards
Histologie définition :
L’étude des tissus biologiques
3 sujets importants de l’histologie
- Structure/organisation microscopique (tissus)
- Interactions (pour formation des tissus)
- Agencement tissus fondamentaux (fonction organes)
Les tissus biologiques sont un _______ de cellules, généralement homogène, et leur matrice extra cellulaire.
Les tissus biologiques sont un ensemble organisé de cellules, généralement homogène, et leur matrice extra cellulaire.
Quels sont les 4 types de tissus fondamentaux?
- Épithélial (barrière physique)
- Soutien (relie et soutien : conjonctif, adipeux, os, sang)
- Musculaire (contraction et mouvement : lisse, strié, squelettique)
- Nerveux (transmet l’information : neurones et gliales)
Quelle technique est raffinée au 17e siècle ?
Microscopie
Dans quels domaines l’histologie demeure pertinente et actuelle? (2)
- Recherche
- Pratique médicale
Tout organisme vivant est principalement composé de plusieurs …
Tout organisme vivant est principalement composé de plusieurs … éléments chimiques majeurs (CHONPS à environ 95%)
Qui suis-je ?
Élément central de la chimie de la vie qui forme le squelette des biomolecules.
Carbone (C)
Qui suis-je ?
Présents dans nombreuse molécules organique, l’atome participe à la stabilité des molécules et à L’INTERACTION ENTRE LES BIOMOLECULES.
Hydrogène (H)
Qui suis-je ?
Essentiel à la respiration cellulaire, l’atome aide à la production de l’énergie sous forme de ATP.
Oxygène (O)
Qui suis-je ?
Le composant clé des acides aminés, unité de base des protéines.
Azote (N)
Qui suis-je ?
Élément important dans les acides nucléiques et dans les molécules ATP
Phosphore (P)
Qui suis-je ?
Essentiel à la formation des liaisons disulfure dans les protéines .
Soufre (S)
Les macro-minéraux représente 5 % de l’organisme. Que sont-ils?
- Calsium (Ca)
- Magnésium (Mg) : cofacteur enzymatique
- Potassium (K) : Équilibré électrolytes
- Sodium (Na) : Équilibre hydrique, régulation de la pression artérielle et transmission nerveux
Les oligo-éléments représentés moins de 0.005% due l’organisme. Que sont ils ?
- Fer
- Zinc
- Cuivre
- Sélénium
- Manganèse
- Chrome
- Cobalt
5 molécules de la vie
- Eau
- Acides nucléiques
- Protéines
- Glucides
- Lipides
Compartiments liquidiens :
- Compartiment intracellulaire (40% poids corporel)
- Compartiment extracellulaire (20% poids corporel)
Molécule polarisée c’est quoi
Distribution inégale des charges (pôles positif/négatif)
Rôle de l’eau dans le corps
- Solvant universel
- Facilitateur d’interaction entre les molécules apolaires dans un processus appelé l’établissement de liaisons hydrophobes
- Structure des biomolécules/cellules
2 types d’acide nucléique
- Acide désoxyribonucléique
- Acide ribonucléique
Composition acide nucléique
- Sucre à 5 C (pentose)
- Base azotée
- Groupe phosphate
2 familles de nucléotides :
Purines
- Guanine
- Adénine
Pyrimidines
- Cytosine
- Thymine (ADN)
- Uracile (ARN)
ADN ou ARN
Double brins enroulés l’un sur l’autre
ADN
ADN ou ARN
Majoritairement à simple brin
ARN
Quelle sont les bons couplages des bases azotées
ADN :
- A et T
- C et G
ARN :
- A et U
- C et G
Fonctions de l’acide nucléique
- Stockage information génétique
- Transmission information génétique
- Expression génétique
- Régulation génique
Fonctions ARNm
- ARNm : Transport information hors noyau qui sera traduite en protéine
Fonctions des 4 ARN fonctionnels
ARN de transport (ARNt) : Transport AA
ARN ribosomiaux (ARNr) : Constituants des ribosomes (guide l’assemblage protéines)
Petit ARN (ARNs) : Régulation de l’expression génétique (essentiel maintien/destruction ARN)
Petit ARN interférents (ARNsi) : Défense contre virus
Structure de l’ATP
Nucléosides (Adénine) et 3 groupes phosphate en série
Rôles ATP
- Stockage d’énergie chimique
- Libère énergie qui alimente réactions cellulaires
Structure GTP
- Nucléosides (Guanine) et 3 groupes phosphate en série
Rôles GTP
- Source d’énergie pour protéine G (signalisation cellulaire)
Quelle la biomolécule la plus abondante sur Terre
Glucide (hydrate de carbone)
Structure glucide
- Chaîne de carbone subissant une cyclisation
- Souvent présence aldéhyde ou cétone
(Bcp de groupement OH, la molécule est très hydrophile)
Classification glucides
- Monosaccharide
- Disaccharide
- Polysaccharide
Quel est le type de liaison entre les 2 monosaccharides?
- Liaison glycosidique
Fonctions glucides
- Énergie
- Stockage énergique
- Structure
- Reconnaissance cellulaire/communication
Lipide hydrophile ou hydrophobe
Hydrophobe (molécule non polaire)
Classification lipides
- Tryglycérides (stockage)
- Phospholipides (compartimentation aka membranes)
- Stéroïdes (Hormones/stabilisation)
- Sphingolipides (Signalisation aka gaine de myéline/membrane cellulaire)
Composition lipides
- Glycérol
- Acides gras
Structure acide gras
- Chaînes de carbone
- Liaisons simples/doubles
- Fin par groupe carboxyle
Classification acides gras
- Saturés
- Monoinsaturés
- Polyinsaturés
Fonction acide gras
Chaîne d’hydrocarbure lié à glycérol qui vont former triglycérides/phospholipides
Fonctions tryglycéride
3 acides gras+glycérol
- Stockage énergie
- Isolation thermique
- Protection organe
- Fonctions indirect métaboliques
Fonctions phospholipides
Phosphate+glycérol+2 acides gras
Barrière sélective :
- Bicouches
- Micelle
Fonctions stéroïdes
Base tétracyclique+chaîne latérale+groupes fonctionnels spécifiques (produit par glande endocrine)
- Hormone
- Immunité (anti-inflammatoire)
- Structure (fluidité membranaire)
Classification protéines
Polymère d’AA
- Forme
- Composition
- Fonction
Fonctions acides aminés
Groupement amine+Groupemenet carboxyle+Résidu R
- Monomère des protéines
- Précurseur de neurotransmetteurs/hormones
Classification AA
- AA apolaire
- AA polaire neutre
- AA acides (chargé -)
- AA basiques (chargé +)
Description des 4 structures protéines
- Primaire
- Séquence linéaire d’AA
- Liaisons peptitiques - Secondaire
- Motifs structuraux formé par repliement polypetidique (hélice alpha/feuillet bêta
- Liaisons hydrogènes - Tertiaire
- Repliement tri-dimensionnel global d’une protéine. Alpha+bêta
- Liaisons hydrogène/hydrophobes/ionique/pont disulfures - Quaternaire
- Protéine fonctionnelle formée de sous-unités/chaînes polypeptidiques (regroupement de tertiaire)
- Liaisons même que tertiaire mais entre chaîne polypeptidique
Forme : 2 protéines
Fibreuse :
- Longue/filamenteuse
- Insoluble dans l’eau
-kératine/collagène/myosine
Globulaire :
- Pliées en une forme sphérique/globulaire
- Soluble dans eau
- Enxyme/hormone/hémo/anticorps
Composition : 2 protéines
Simple :
- AAs
- Myoglobule/albumine
Conjuguée :
- Groupe protéique + groupe non protéique
Fonctions protéines
- Enzyme
- Structure
- Transport
- Hormone
- Réception
- Contraction
- Protection
