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Chpitre 1 Macromolecule Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

4 element 4% matiere vivante ?

A

Calcium, Phosphore, Potassium , souffre

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Q

fer a lisser et LH?

A

chaleur brise LH entre les aa formant la keratine

ce qui favorise L instable, c pq cheveux refrise sous la pluie

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3
Q

cite les 5 propri de h2o

A
  • adherence et chohesion
  • solvant ideal
  • chaleur specifique eleve
  • t° de vaporisation eleve
  • point de congelatiob eleve
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4
Q

surfactant?

A

sub secrete par alveole pulmonaire, diminue tension superficielle du liquide tapissant la surface des alveole pour ne pas quelle s affaisent

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5
Q

tension superficielle?

A

LH cree un film invi a surface.

que mercure qui en a une plus importante

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6
Q

citez les diff monomere et polymere

A

sucre -» polysaccharide
AG» lipide
AA» proteine
Nucleotide»Acide nucleique

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7
Q

hydrolyse et condensation?

A

condensation ( desyhdrataion) : LC entre deux monomere avec perte de mo d eau. (1 perd OH , lautre H)
hydrolyse, l inverse

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8
Q

role principale glucide et exemple

A

stock E sous forme de polymere (amidon chez vege et glycogene chez animaux)

structure » cellulose » forme paroi cellulaire chez veg

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9
Q

monosaccarhide forme general, particularité.

A

MULTIPLE de CH2O, possede groupe hydroxyle (alcool) sur tout les C exept celui avec C=O ( groupe carbonyle)

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10
Q

ou est stocké l amidon?

constitution?

A

chloroplaste

amylose (helicoidale , L alpha 1-4. une chainde mono) + amylopectine ( idem mais + chainr laterzl L alpha 1-6

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11
Q

a quoi ressemble le glycogene?

ou est il enmagsine?

A 
a amylopectine mais plus ramifié.
cellule hepatique(foie) et musculaire
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12
Q

cellulose?

A

assemblage de glucose, L glyco B 1-4

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13
Q

chitine?

A

polyssacharide de structure. contruction exosquelle chez anthropode et paroi cellulzire chez champi

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14
Q

role des lipide?

A

source E
structure , grace a hydrophobie, ils construisent les M separant cell du millieu exterieur
Precurseur de mediateur » synthese d’hormone

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15
Q

5categorie de lipide

A

AG, Triglyceride, phospholipid, cires, steroide

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16
Q

cité les deux partie des AG

A

une chaine hydrocarbure hydrophobe

un grpt carboxyle hydrophile

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17
Q

AG instauré?

A

si 1 ou pls C=C
w-3 w6 w9
t° de solidification basse

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18
Q

AG saturé?

A

solide a t° ambiante, pas de c=c

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19
Q

w3 , fonction et ex

A

controle inflamation
fluidification du sang
control croissance

legume vert noix poisson.

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20
Q

w6

A

coagulation, inflammation, stimule croissance cell

huile vege viande oeufnonbio

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21
Q

prostaglandine et leucotrienes

A

mediateur signalant inflammation

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22
Q

role et composition Triglycerides

A

stock E

3 mol AG lié par L ester sur 1 mil de glycerol

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23
Q

tryglyceride instauré et saturé, L? type?

A

instauré: ds graisse veg, liquide (huile) L cis

saturé: ds graisse animal, solide, L trans

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24
Q

triglyceride , hydrolysée par? et réaction inverse?

A

hydrolysée par intestin par lipasee»»» libere AG et.glycerol

condensation par lecithine»» fourni energie

25
Q

role phospholipide? et.composition

A

formation M

2ag »» grp hydroxyle de glycerol lié a grpt phosphate lié a mo organique polaire: cholinr

26
Q

role des steroide?

A

precurseur de synthese.hormone steroidiennes(testo, oestrogene)
precurseur A biliaire

27
Q

cires?

A

AG tres.long + grp alcool par L ester

imperméable »» protege du.milieur exterieur

28
Q

composition proteine?

A

m fonctionelle constitué de 1 ou pls polypeptide, enroulé dans une strct 3d specifique
constitué de AA (une vingtaine par proteine)

29
Q

9 AA essentiel?

A 
HISTIDINE
ISOLEUCINE
LEUCINE
LYSINE
METHIONINE
PHENYLALANINE
THREONINE
TRYPTOPHAN
VALINE
30
Q

10 fonction des protéine?

A

enzyme
defense (anticorps)
stockage ( feritine, ovalbumine» aa pour.les embryon, caseine aa pr embryon vache)
transport, hémoglobine
hormonal( regule activité d un organisme) ex: insuline qui regule concentration en glucose dans le.sang

receptrices:
contractile et matrice » mouvement
structural
regulation 
signalisation
31
Q

structure primaire proteine?

A

sequence des aa , arrengement est dictee par info genetique

32
Q

structure secondaire des.proteine?

A

colonne de la Pr. forme globale de la PR
organisation 3d local.
2 type: helice alpha qui est flexible et feuillet.beta quie st rigide

33
Q

structure tertiaire Pr?

A

forme globale qui est def par interzction entre atome des chaine AA different.

34
Q

structure quaternaire PR?

A

pas chez toute. chez les proteine multimerique.

formation de domaine.ex hemoglobine.

35
Q

quest ce que la dénaturation dune proteine?

A

Pr se deroule et devieny biologicement neutre.

36
Q

role enzyme et nom alternatif

A

agent chimique changent vitesse de reactionsans que celle ci ne les affectent.
Catalyseur organique.

37
Q

toute les enzyme sont des proteine?

A

faux, ribozyme (ARN) ont act rnzymatique)

38
Q

delta g«0 et delta g »0

A

si «0 exergonic

si »0 endergonic

39
Q

voie anabolqie et catabolique?

A

anabolique: endergonique, synthese m complexe
catabolique: exergonic, decomposition m complece en m simple

40
Q

quest ce que la constante de michaelis?

A 
det activité d une enzyme. rpst la concentration en substrat.pour sur v = 1/2Vmax
si bas : affinité enzyme-substrat élevé.
si haut( affinité enzyme sub faible)
41
Q

cite 6 facteur changeant l activite enzymatique

A
  • concentration en enzyme et substrat
  • pH
  • t°
  • inhibiteur
  • regulatuon alloesterique
  • cofacteur
42
Q

pepsine gastrique?

A

enzyme dans milieur acide avec un ph optimal de 1-2

43
Q

trypsine intestinal?

A

enzyme basique (,ph =8

44
Q

que ce passe il quand t° augmente trop au.niveau des enzyme?

A

agitation thermique va rompre les L faible et denature les enzyme »» v chute
»»» irreversible

45
Q

quest ce qu un inhibiteur?

A

sub ch qui diminue v enzymatique.
1: compétitif, struc proche du substrat, bloque accès aux site actif pour le substrat. Peut etre contré par un excès de substrat. L ionique

2non compétitif: se lie a un domaine distant di site actif, deforme enzyme »»» ne peut etre contré ex aspirine. L covalente

46
Q

regulation alloesteriuqe?

A

site alloesterique lient sub regulatrice :
1) activateur qui maintient la forme active de l enzyme
2) inhibiteur qui maintient forme inactive
»»» a faible [ ] les sub regulatrice se dissocie des enzyme.

47
Q

cofacteur enzyme?

A

substznce non proteique necessaire a l activité catalytique de l enzyme.

molecule inorgonique » at de meteau (Zn Fe Mg..
molecule organique»» COENZYME »» vitamine = precurseur

48
Q

apoenzyme et coenzyme?

A 
apoenzyme= partie proteique de l enzyme
coenzyme= partie non proteique
49
Q

2 type d acide nucleique

A

acide desoxyribonucleique ADN

acide ribonucleique ARN

50
Q

role acide nucleique

A

permettre aux organisme de reproduire leurs composante compkexe d une generation a. lautre en formant de nouv organisme identique

51
Q

etape formation proteine

A

transcri par adn puis traeuit par arn pour faire des proteine

52
Q

a partir de quoi est synthetiser l ARN ?

A

a partir des genes ADN

53
Q

structure des acide nucleique?

A

polymere : polynucleique

composé de monomere : nucleotide.

54
Q

composé des nucleotide

A

grpt phosphote, pentose et une base azoté

le pentose varie , si desoxyribose, cest adn sii ribose cest arn

55
Q

nucleotide sans grpt phosphate?

A

nucleoside

56
Q

5base, nucleoside et abbreviation?

A 
adenine adenosine A
guanine guanisine G
cytosine cytidine C
Uracil uridine U
thymine thymidine T
57
Q

autres fonction des nucleotide?

A

formation de coenzyme ex: acetyle coenzyme A
messager specifique ex: Adenune monophosphate cyclique
transport E :: atp est tres énergétique et les 3 grpt phosphate sont chargé negatif. et agissent comme des ressort energetique

58
Q

polynucleotide? role composition liaison

A

nucleotide se lie grace a liaison phosphodiester, entre grpt OH du 3ieme C dun nucleotide et le phosphate sur le 5 irmr C du suivant.
forme squelette pentose-phosphate- pentose

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