chemistry 2 Flashcards
Kvaterna struktura odnosi se na
Kvaterna struktura odnosi se na proteine koji se sastoje od više od jednog polipeptidnog lanca pri čemu se svaki lanac naziva podjedinicom te na međusobni raspored podjedinica i prirodu njihovih interakcija. Podjedinice su povezane nekovalentnim vezama.
Značaj otkrivanja struktura proteina -
Značaj otkrivanja struktura proteina - slijed AK određuje trodimenzionalnu strukturu proteina, AK pokazuju afinitet za tvorbu pojedinih sekundarnih struktura, smatanje proteina je visoko kooperativan proces, proteini se smataju progresivnom stabilizacijom intermedijera, ne nasumice.
Hemoglobin je tetramer
Hemoglobin je tetramer građen od parova različitih polipeptidnih podjedinica , veže na sebe kisik (kapacitet za vezanje ovisi o hemu) ,transportira O2 iz pluća u periferno tkivo i CO2 i protone iz perifernog tkiva u pluća (protoni i CO2 potiču otpuštanje kisika - Bohrov učinak)
Hemoglobin se ponaša
Hemoglobin se ponaša po principima alosterije
Mioglobin je
Mioglobin je hemoprotein u mišićnim stanicama, veže i transportira kisik u tikva , odnosno omogućava difuziju kisika prvenstveno u mišiće. Ima jednu prostetsku skupinu hema te veže jednu molekulu kisika.
Hem veže CO
Hem veže CO 25000 x jače nego kisik, ali ne dolazi do trovanja jer hem unutar mioglobina i hemoglobina ne može vezati CO u najpovoljniji položaj jer mu u tome smeta histidinski prsten.
Alosterički protein je
Alosterički protein je protein kod kojeg vezanje liganda ili modulatora na jedno mjesto utječe na svojstva vezanja liganda na drugim veznim mjestima tog istog proteina.
Interakcije između liganda i modulatora mogu biti
Interakcije između liganda i modulatora mogu biti homotropne (ligand i modulator su identične molekule) ili heterotropne (ligand i modulator različite molekule).
Dva modela kooperativnosti su
Dva modela kooperativnosti su zajednički model ( sve molekule hemoglobina su ili u T ili u R stanju, vezivanjem kisika uvijek postoji ravnoteža između R i T) i sekvencijski model ( vezanjem liganda na jednu podjedinicu dolazi do promjene konformacije podjedinice na koju se vezao kisik).
Građa hemoglobina - sastoji se
Građa hemoglobina - sastoji se od 4 podjedinice, dvije alfa i dvije beta podjedinice koje su homologne i imaju sličnu 3D strukturu te prostetske skupine hem.
U normalnim uvjetima željezo je
U normalnim uvjetima željezo je dvovalnetno te može stvoriti dvije dodatne veze (peto i pesto koordinacijsko mjesto).
Kvaterna promjena strukture hemoglobina pri oksidaciji nastaje zbog a.
Kvaterna promjena strukture hemoglobina pri oksidaciji nastaje zbog zakretanja jednog para alfabeta podjedinica za 15 stupnjeva u odnosu na drugi što dovodi do zbijanja tetramera.
2,3 bifosfoglicerat je
2,3 bifosfoglicerat je anion prisutan u eritrocitima u skoroj istoj koncentraciji kao i hemoglobin, veže se za džep unutar centra hemoglobinkog tetramera, prisutan samo u T obliku
Fiziološki značaj 2,3 BPG-a -
Fiziološki značaj 2,3 BPG-a - povisuje afinitet fetalnog hemoglobina za kisik nasporam adultnog (majčinog) što omogućuje prijenos kisika s majčinih na djetetove crvene krvne stanice.
Strukturne sličnosti mioglobin-hemoglobin:
vStrukturne sličnosti mioglobin-hemoglobin: mioglobin i beta podjedinice hemoglobina imaju gotovo potpuno jednaku sekundarnu i tercijarnu strukturu, sličnost obuhvaća i položaj hema, 8 alfa uzvojnica i prisustvo AK sličnih svojstava na usporedivim mjestima.
Razlike u djelovanju mioglobin-hemoglobin: .
Razlike u djelovanju mioglobin-hemoglobin: hemoglobin je alosterički protein, mioglobin nije, vezanje kisika na hemoglobin je kooperativno, na mioglobin nije. Afinitet vezanja kisika za hb ovisi o PH i koncentraciji O2, kod mb ne, afinitet vezanja kisika za hb ovisi o koncentraciji 2,3 BPG-a, mb ne ovisi.
Enzimi su
Enzimi su katalizatori bioloških sistema koji ubrzavaju i usmjeravaju kemijske reakcije, posreduju u tranformaciji jednog ili više spojeva u drugi ili više novih spojeva te u transformaciji energije.
Kataliza se odvija na
Kataliza se odvija na specifičnom mjestu enzima koje se naziva aktivno mjesto.
Specifičnost enzima odnosi se na
Specifičnost enzima odnosi se na reakcije koje kataliziraju i na njihov izbor reaktanata (supstrata).
Za aktivnost enzima potrebni su
Za aktivnost enzima potrebni su kofaktori.
Kofaktori su
Kofaktori su male molekule koje utječu na katalitičku aktivnost enzima, apoenzimi su enzimi bez kofaktora, a haloenzimi su kompletni, katalitički aktivni enzimi.
Koenzimi su
Koenzimi su kofaktori male organske molekule, često potječu iz vitamina, a prostetske grupe čine koenzimi i enzim povezani čvrstom vezom.
Primjer transformacije jednog oblika energije u drugi-
Primjer transformacije jednog oblika energije u drugi- fotosinteza ( svjetlosna energija u energiju kemijske veze) i mitohondrij ( slobodna energija malih molekula iz hrane se pretvara u slobodnu energiju putem ionskog gradijenta te potom u slobobodnu energiju ATP-a- enzim miozin transformira slobodnu energiju ATP-a mehaničku energiju za mišićnu kontrakciju).