Chapitre 7: Réticulum endoplasmique Flashcards

1
Q

Expliquez la structure du RE

A

Organite sont la membrane est connecté à celle du noyau. Il forme un labyrinthe réticulé de tubule ramifier et de sac aplatis. Tous ces tubules et sacs sont interconnectés.

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2
Q

Quel type de RE est abondant dans les cellules lié au métabolisme?

A

RE lisse, car il impliquer dans la détoxification, le métabolisme des lipide et la production d’hormone.

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3
Q

Rôle principale du RE rugueux

A

Production et maturation des protéines de la plupart des organites ainsi que ceux sécréter à l’extérieur de la cellule.

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4
Q

Comment sont nomme les REL retrouver dans les cellules musculaires?

A

Réticulum sarcoplasmique, ils ont un rôles important dans le stockage du calcium.

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5
Q

Quels sont les deux extrémités des protéine?

A
  • N-terminale (NH2)

- C-terminale (COOH)

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6
Q

Quel sont les deux natures des protéine dans le RE?

A
  • Soluble: en solution dans la lumière du RE

- Membranaire: Lié à la membrane par une séquence transmembranaire

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7
Q

Nommer les deux mécanisme de translocation et comment il fonctionne.

A
  • Co-traductionnelle: Protéines entre en même temp qu’elle est assemblée par le ribosome.
  • Post-traductionnelle: Protéine pénètre le RE après avoir été produit.
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8
Q

À quoi sert le peptide signal?

A

Permet de savoir dans quel organite envoyé la protéine produite.

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9
Q

Qui retire le peptide signal lors de l’entrée dans le RE?

A

Signal peptidase

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10
Q

Qui suis-je? Je u=suis une suite de quelques acide aminé localisé dans la parti amino-terminale de la protéine.

A

Séquence signal (Peptide signal)

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11
Q

Quel protéine se fixe sur la séquence signal?

A

La protéine SRP

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12
Q

Que fait le récepteur de la protéine de SRP?

A

Est lié à la membrane de RE et qui fixe le complexe SRP-séquence signal

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13
Q

Par où passe la protéine qui passe dans le RE?

A

Translocon(SEC 61)

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14
Q

Quel est la séquence des évènements de la SRP?

A
  1. SRP se fixe sur le peptide signal
  2. Peut se fixer sur le récepteur SRP
  3. Rapprochement d’un translocon, du complexe de protéine en cours de synthèse et du ribosome.
  4. La protéine est pousser dans le translocon pendant l’assemblage
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15
Q

Comment l’énergie est utiliser dans le mécanisme post-traductionnelle?

A

L’énergie est fournis par les protéine accessoire et la protéine chaperonne Bip qui utilise l’énergie de l’ATP pour tirer la protéine a travers la membrane.

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16
Q

Comment se nomme le concept permettant l’accrochage de plusieurs ribosome sur un ARN a fin de produire plus de protéine?

A

Polyribosomes

17
Q

V ou F? Les ribosomes peuvent être utiliser plusieurs fois.

A

Vrai, les ribosome ce recycle.

18
Q

Qu’est ce qui est localisé au site d’ancrage et qui permet la fixation des protéines transmembranaire?

A

Signal d’arrêt du transfert

19
Q

Dans quel orientation les protéines transmembranaires résidente du RE sont-ils?

A

L’extrémité amino-terminale est dans la lumière du RE et l’extrémité carboxy-terminale est dans le cytoplasme.

20
Q

Quel type de protéines transmembranaire il n’y a pas de peptide signal?

A

Non-résidente

21
Q

Dans les protéine non-résidente à quoi se lie le signal de la SRP?

A

Séquence signal interne dans la protéines

22
Q

Qu’est ce qui détermine l’orientation des protéine non-résidente?

A

La charge des acides aminées. Les acides chargée positivement sont toujours du coter du cytoplasme.

23
Q

Que permet l’hélice alpha pour les protéine transmembranaires?

A

Elles forment majoritairement un alignement hydrophobes qui s’incorporent plus facilement dans la bicouche de phospholipide de la membrane.

24
Q

Dans le mécanisme d’intégration des protéines à passages transmembranaires multiples de quel coter les acides aminéée commence-t-elles à traverser?

A

Où elles sont chargé négativement

25
Q

Qu’est ce qui stop la translocation des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

La présence d’acide aminée positive

26
Q

Dans le mécanisme d’intégration des protéines à passages transmembranaires multiples qu’est ce qui crée une boucle dans le RE?

A

L’orientation inversée des charges fait en sorte qu’après le premier passage c’est la coter n-terminale qui entre en premier.

27
Q

Qui est ce qui recrute une nouvelle séquence signal dans Le mécanisme d’intégration des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

SRP

28
Q

Quel est la modification faites suite à l’entrer des protéine dans le RE?

A

La n-glycolisation: Une modification qui correspond à l’ajout d’un oligosaccharides composé de N-acétylglucosamines, de mannoses et de 3 glucoses.

29
Q

Quel est le rôle essentiel de l’ajout de l’oligosaccharides?

A

Validation de la structure de la protéine et dans le système de triage de protéine intervenant dans l’appareil de golgi.

30
Q

À quel endroit est fabriquer l’oligosaccharides?

A

Dans la membrane du RE où il est attaché sur un lipide spécial, le dolichol.

31
Q

Que fait la calnexine?

A

Elle se fixe sur les protéines impcomplètement repliées contenant un seul glucose terminal sur l’oligosaccharides.

32
Q

Quel enzyme vérifie si la protéine est correctement replié?

A

Glycosyltransférase

33
Q

Comme la protéine est piéger dans le RE par la calnexine, qu’est ce qui permet ça libération?

A

L’élimination du glucose par une glucosidase.

34
Q

Qu’est ce qui se passe lorsque l’enzyme détecte que la protéines est mal replié?

A

Elle transfère un nouveau groupement glucose sur l’oligosaccharide se qui permet d’immobilisé la protéine.

35
Q

Lorsque la protéine est incapables de se replier comme il faut suite à plusieurs vérification, que se passe-t-il?

A

Elle est exporté dans le cytoplasme via le translocateur. Puis elle sera déglycosylées, ubiquitinylée et dégradée par les protéasomes.

36
Q

Donner un exemple de cible pharmaceutique lors du système de vérification du repliement des protéines.

A

Pour les gens atteint de fibrose kystique une certaine protéine est mal replié et est donc détruite. Pourtant elle serait tout de même utile, mais mon efficace, à la fabrication de mucus. C’est pourquoi un médicament est utiliser pour tromper le système de vérification des protéines pour qu’elle puisse être reconnue comme bonne.