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métabo (examen final) > chapitre 7 > Flashcards

chapitre 7 Flashcards

1
Q

la première fonction des acides aminés est?

A

anabolique (protéines doivent sans cesse renouvelées)

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Q

L’utilisation des protéines comme sources d’énergie est-elle plus importante chez les mammifères ou poisson?

A
  • peu importante chez les mammifères

- carburant chez poisson avant lipides

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3
Q

pourquoi les poisson peuvent utiliser mieux utiliser les protéines comme carburant que les mammifères?

A

faciliter à éliminer les déchets azotés sous forme d’ammoniaque

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4
Q

peut ont stocké les acides aminés?

A

non
alimentation
synthétisé de novo

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5
Q

quelle est la source essentiel d’acides aminés dans l’alimentation?

A

protéines

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6
Q

Acides aminés semi essentiel?

A

histidine et arginine

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7
Q

pourquoi l’arginine est dite semi-essentiel si elle est synthétisée dans le cycle de l’urée?

A

un taux trop faible pour rencontrer les besoins de croissance chez l’enfant.

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8
Q

Quelle acide aminé est requise pour synthétiser la cystéine?

A

méthionine

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9
Q

La phénylalanine est requise en grande concentration pour quoi?

A

former tyrosine

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10
Q

Comment les protéines sont elles absorbée dans les cellules épithéliales de l’intestin?

A

dégradées en molécules simples

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11
Q

ou commence la digestion?

A

estomac

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12
Q

Décrit le mécanisme de digestion? (chimique/mécanique)

A
  • chimique : sucs gastriques

- mécanique : péristaltisme

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13
Q

Nomme les enzymes des sucs gastriques:

A

HCl
pepsine
rennine (chymosine)
gélatinase

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14
Q

Le HCl gastrique cause:

A

La dénaturation des protéines.
Change la solubilité.
Active la pepsine.
Permet de rendre le pH de l’estomac optimal pour l’activité de la pepsine.

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15
Q

La pepsine est quoi?

A

une endopeptidase (coupe intérieur des chaine polypeptidiques) sécrétée par l’estomac sous forme de pepsinogène.

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16
Q

L’activité optimale de la pepsine est à quelle pH?

A

1.5-2.2

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17
Q

explique l’autoactivation de la pepsine

A

Le pepsinogène et HCl sont sécrétés.
HCl convertit le pepsinogène en pepsine
La pepsine active plus de pepsinogène (autoactivation).

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18
Q

Ou retrouves-t-on la rennine (chymosine)?

A

estomac des jeunes enfant/animaux

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19
Q

Role de la rennine et son ph optimal?

A

ph optimal de 4 :convertit la caséine en sa forme soluble (paracaséine)

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20
Q

Formation de calcium paracaséniate?

A

La paracaséine se fixe ensuite à du Ca2+ pour former du calcium paracaséinate qui est clivé par la pepsine.

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21
Q

Qu’est ce qu’est la rennine?

A

Hydrolase (utilise une molécule de H2O) endopeptidase spécifique de la caséine

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22
Q

Que fait la gélatinase?

A

liquéfie la gélatine

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23
Q

Ou est complétée la digestion des protéines?

A

dans le petit intestin par des enzymes protéolytiques présentes dans les sucs pancréatiques et intestinaux.

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24
Q

Que sont les sucs pancréatiques ? (nomme juste)

A

trypsine
chymotrypsine
élastase
carboxypeptidase

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25
Q

Trypsine:

A

endopeptidase sécrétée sous forme de trypsinogène.

Activée par une
entéropeptidase liées aux parois intestinales, puis auto-activation (pH 8).

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26
Q

chymotrypsine:

A

chymotrypsinogène activé par la trypsine (pH 8).

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27
Q

élastase:

A

proélastase activée par la trypsine (pH 8), digère l’élastine et le collagène

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28
Q

carboxypeptidase;

A

procarboxypeptidase activée par la trypsine (pH 7.4).

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29
Q

que sont les sucs intestinaux ? (nomme juste)

A

aminopeptidase
dipeptidase
tripeptidase

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30
Q

aminopeptidase:

A

Les produits finaux sont des acides aminés libres, des dipeptides et des tripeptides.

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31
Q

dipeptidase:

A

agit sur les dipeptides et relargue 2 acides aminés.

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32
Q

tripeptidase:

A

agit sur les tripeptides et relargue un acide aminé et un dipeptide.

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33
Q

Absorption des acides aminés se déroule ou? et vitesse?

A

petit intestin (intestin grêle)

vite duodénum et jéjunum
slow iléum

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34
Q

absorption des acides aminés nécessite quoi?

A

ATP

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35
Q

nomme les 2 mécanisme pour l’absorption des acides aminés:

A
  1. système de transport des protéines

2. système de transport du glutathion

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36
Q

conditions de l’oxydation des a.a.?

A
  1. turnover des protéines : certains a.a. ne sont pas requis pour la synthèse et sont donc dégradés.
  2. a quantité d’acides aminés ingérée excède les besoins de synthèse, le surplus est catabolisé.
  3. glucides ne sont pas disponibles ou sont mal utilisés, les protéines sont utilisées comme carburant.
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37
Q

2 étapes du survol du catabolisme des a.a.:

A
  1. perte de leur groupement amine (transamination ou désamination): dirigé voie métabo des amine (urée)
  2. squelette carboné résiduel : oxydé (krebs) ou convertie en glucose (néo)
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38
Q

quelle est la destinée du groupement amine?

A
  • recyclée ( utilisée autres voies)
  • excès excrétée (urée ou acides urique)
  • excès ammoniaque se rend au foie (convertie forme exécrétable)
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39
Q

ou sont métabolisée la plupart des a.a.?

A

foie

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40
Q

les a.a. rentant dans le cytosol des hépatocytes et se lient à quoi?

A

a-kétoglutarate pour former le glutamate (formation kéto acide)

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41
Q

lors de la transamination, le groupement amine est transféré à quoi?

A

autre support carboné

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42
Q

conservation des amines en une forme unique?

A

glutamate

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43
Q

quesquer le glutamate?

A

donneur universel d’amine pour les voies de biosynthèse ou pour les voies d’excrétion de l’azote

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44
Q

nomme moi les différents type d’aminotransférases?

A

Elles sont nommées en fonction de ce donneur:
Alanine aminotransférase.
Aspartate aminotransférase.

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45
Q

Pourquoi les réaction catalysées par les aminotransférases sot elles réversible?

A

facilement réversibles puisqu’elles possèdent un deltaG’° très près de 0 kJ/mol. (réversible)

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46
Q

Toutes les aminotransférases fonctionnent avec le même quoi?

A

groupe prosthétique,

le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.

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47
Q

qui joue le rôle de transporteur intermédiaire de groupe amine?

A

groupe prosthétique,

le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.

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48
Q

ALT et AST utilisée en médecine pourquoi?

A

quantifier dommages au coeur ou au foie

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49
Q

le glutamate subit une désamination oxydative ou ? et par quoi?

A

mitochondries par glutamate déshydrogénase

50
Q

que se passe t-il avec l’ammonium produit par la désamination?

A

pris en charge par une voie d’excrétion, l’ a-kétoglutarate peut être utilisé par le cycle de Krebs ou pour la synthèse de glucose.

51
Q

Dans certains tissus, incluant le tissu nerveux, des processus comme la dégradation des nucléotides génèrent?

A

ammoniaque libre

52
Q

ammoniaque libre + glutamate =

A

glutamine (par glutamine synthétase)

53
Q

quelles sont les rôles de la glutamine?

A
  • moyen de transport non toxique de l’ammoniaque

- donneur d’amine

54
Q

glutamine en excès?

A

retransformée par l’intestin, le foie ou les reins en glutamate, et l’amine contenant l’azote est libéré par la glutaminase.

55
Q

ou est dirigé le NH4+ libéré de l’intestin et des reins?

A

dirigé vers le foie où il est pris en charge par le cycle de l’urée.

56
Q

Dans les muscles et autres tissus utilisant les acides aminés comme source d’énergie, les groupes amines sont récoltés sous forme de ?

A

glutamate

57
Q

Transfert de l’amine au pyruvate, grâce à ? formation de ?

A

grâce à l’alanine aminotrnasférase et formation d’a-kétoglutarate et d’alanine

58
Q

L’alanine ainsi formée se rend au foie par la circulation sanguine où elle transfère quoi? pour former quoi?

A

elle transfère son amine à a-kétoglutarate pour former pyruvate et glutamate.

59
Q

économie :

A

contractions musculaires anaérobies produisent lactate+pyruvate+ammoniaque

60
Q

coûts de la glycolyse?

A

Les coûts de la glycolyse sont donc transférés au foie et tout l’ATP produit dans le muscle y est conservé pour la contraction musculaire.

61
Q

quelle est l’acide aminé le plus abondant dans le sang?

A

glutamine

62
Q

la glutamine est important pour quoi?

A

synthèse de protéines, d’acide gras et de nucléotides

63
Q

Quand niveaux de glucose sont faibles, certaines cellules augmente la glutaminolyse:

A

Glutamine en glutamate (glutaminase)

Glutamate en α-kétoglutarate (glutamate déshydrogénase)

64
Q

L’ α-kétoglutarate entre dans le cycle de Krebs pour produire

A

NADH et ATP

65
Q

L’ α-kétoglutarate peut aussi être converti en ?

A

citrate dans le cytosol (synthèse de lipides)

66
Q

cellules cancéreuses?

A

besoins augmentés en glutamine pour la prolifération

67
Q

les amine sont soient?

A

Recyclés en de nouveaux acides aminés.

Transformés en forme excrétable.

68
Q

forme excrétable des amines?

A
  • NH4+ (vertébrés aquatiques)
  • Urée (vertébrés terrestres, requins)
  • Acide urique (oiseaux, reptiles)
69
Q

pour l’urée:

A

NH4+ transmit aux mitochondries des cellules hépatiques
Converti en urée (cycle de l’urée)
Circulation sanguine
Éliminée par reins

70
Q

le cycle de l’urée débute ou?

les trois autre réactions se déroule ou?

A

début : mitochondries

continue dans le cytosol

71
Q

Le NH4+ généré dans le foie est immédiatement utilisé avec le CO2 (ss forme de bicarbonate) provenant du cycle de Krebs pour former le ?

A

carbamoyl phosphate

72
Q

première étape du cycle de l’urée?

A

Transfert du carbamoyl sur l’ornithine pour former la citruline (catalysée par l’ornithine transcarbamoylase, libération d’un Pi.

73
Q

2e étape du cycle de l’urée?

A

Formation d’arginosuccinate à partir de citrulline et de l’aspartate (Catalysée par l’arginosuccinate synthétase, consommation d’un ATP.)

74
Q

ou provient l’aspartate dans le 2e étape du cylce de l’urée?

A

Aspartate provient d’une transamination dans la mitochondrie et est transporté dans le cytosol.

75
Q

3e étape du cylce de l’urée?

A

Clivage de l’arginosuccinate en arginine et fumarate.(Catalysée par l’arginosuccinase.)

76
Q

que se passe-til avec le fumarate à la fin du cycle de l’urée?

A

retourne dans la mitochondrie et rejoint le cycle de Krebs

77
Q

dernière étape du cycle de l’urée?

A

clivage de l’arginine en urée et ornithine (catalysée par l’arginase)

78
Q

quelle est la seule étape réversible du cycle de l’urée?

A

3

79
Q

le cycle de l’urée consomme combien d’ATP?

A

4

80
Q

le fumarate peut aller rejoindre?

A

cycle de krebs

81
Q

Si apport en protéines ↑:

A

Squelette carboné utilisé comme carburant

Amine est excrété sous forme d’urée

82
Q

Si apport en protéines ↓ (jeûne complet )?

A

Dégradation des protéines musculaires

et production d’urée.

83
Q

régulation allostérique du cycle de l’urée:

A

Cycle activé par le N-acétylglutamate dont la [] cellulaire dépend de la [glutamate] et [acétyl-CoA].

N- acétylglutamate agit sur la carbamoyl phosphate synthétase (étape préliminaire du cycle) en l’activant.

84
Q

La dégradation des acides aminés conduit à:

A
  1. Perte de leur groupement amine (transamination ou désamination), qui entrera dans le cycle de l’urée.
  2. squelette carboné résiduel
85
Q

20 voies différentes qui convergent vers?

A

formation de 6 produits principaux qui entrent dans le cycle de Krebs.

86
Q

À partir de là, les squelettes carbonés peuvent être convertis par?

A

néoglucogenèse (glucose) ou kétogenèse (corps cétoniques) ou encore être oxydés complètement dans le cycle de Krebs.

87
Q

acides aminés kétogéniques

A

Certains acides aminés sont convertis entièrement ou partiellement en acétoacétyl-CoA et/ou en acétyl-CoA et peuvent donc contribuer à produire des corps kétoniques dans le foie

88
Q

acides aminés glucogéniques:

A

D’autres sont convertis en pyruvate, -kétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate et/ou oxaloacétate et peuvent donc être convertis en glucose et glycogène

89
Q

Parfois les 2 : acides aminés kétogéniques et glucogéniques (5)

A 
Tryptophane.
 Phénylalanine.
 Tyrosine.
 Thréonine.
Isoleucine.
90
Q

6 acides aminés sont dégradés en pyruvate:

A 
Alanine.
 Tryptophane.
 Cystéine.
 Sérine.
 Glycine.
 Thréonine.
91
Q

5 acides aminés sont dégradés en α-kétoglutarate :

A 
Proline.
 Glutamate.
 Glutamine.
 Arginine.
 Histidine.
92
Q

4 acides aminés sont dégradés en succinylCoA:

A

Méthionine.
Isoleucine.
Thréonine.
Valine.

93
Q

2 acides aminés sont dégradés oxaloacétate:

A

asparagine

aspartate

94
Q

7 acides aminés dégradés en acétylCoA.

A 
Tryptophane.
 Lysine.
 Phénylalanine.
 Tyrosine.
 Leucine.
 Isoleucine.
thréonine
95
Q

complexe enzymatique nitrogénase-réductase:

A

complexe est présent dans certains microorganismes diazotrophes: cyanobactéries, Rhizobium (symbiotique, racines des plantes).

96
Q

transfert d’électrons ? (complexe enzymatique nitrogénase-réductase.)

A

L’hydrolyse de l’ATP cause un changement de conformation de la réductase qui permet un transfert d’électrons à la nitrogénase.

97
Q

le NH4+ est assimilé dans un acide aminé par ?

A

Par l’intermédiaire de la glutamine et du glutamate.

98
Q

par la glutamate déshydrogénase:

A

consomme NADPH

99
Q

par la glutamine sythétase:

A

consomme ATP

100
Q

le flux d’azote dans le cycle de l’urée varie avec l?

A

l’alimentation

101
Q

Régulation allostérique (court terme) de l’enzyme préliminaire du cycle:

A

la carbamoyl phosphate synthase

102
Q

carbamoyl phosphate sythase activée par quoi?

A

par le N-acetylglutamate synthétisé à partir d’acetylCoA et de glutamate par la N-Acetylglutamate synthase (elle-même activée par l’arginine).

103
Q

régulation de la glutamine synthase chez les mamifères?

A

inhibée de manière allostérique par la glycine, la sérine, l’alanine et le carbamoyl phosphate.

Activée par l’α-kétoglutarate.

104
Q

régulation de la glutamine synthase chez les bactéries?

A
  • Inhibition allostérique et additive par beaucoup d’inhibiteurs.
105
Q

adénylation et désadenylation effectuées par ?

A

adénylyl transférase (modulée par une protéine régulatrice PII)

106
Q

PII est régulée par ?

A

uridylylation (uridylyl transférase), processus lui-même régulé de manière allostérique.

107
Q

que permet la désadenylation de la gluthamine synthase pour l’activer?

A

complexe adénylyltransférase-PII-UMP

108
Q

que permet l’adénylylation de la glutamine synthétase et l’inactive ?

A
  • Complexe Adénylyltransférase-PII
109
Q

le retrait d’un CO2, formation d’un amine se produit ou?

A

processus intervenant lors de la putréfaction dans l’intestin.

110
Q

Certaines protéines ne sont pas complètement digérées et non-absorbées, qu’arrive d’elles?

A

Sont décomposés de manière anaérobie par les bactéries de l’intestin.

111
Q

glutamate en GABA:

A

Très important dans la régulation neuronale:

neurotransmetteur qui inhibe le système nerveux central.

112
Q

Cystéine en taurine:

A

Présent dans la bile (précurseur des sels biliaires qui aident à digérer les lipides), neurotransmetteur, intervient aussi dans les fonctions cardiaques et musculaires.

113
Q

Histidine en histamine:

A

Neurotransmetteur qui agit sur l’hypothalamus. Agent anaphylactique et inflammatoire relargué en présence d’un antigène.

114
Q

Tryptophane en sérotonine:

A

Neurotransmetteur et hormone impliquée dans la régulation du cycle circadien et dans d’autres processus physiologiques: cible de diverses substances anti-depressives.

115
Q

Divers rôles physiologiques des polyamines:

A

Putrescine impliquée dans la prolifération et la croissance.
Inhibiteurs de certaines kinases.
Spermidine, protection contre le stress oxydant, la nécrose cellulaire…

116
Q

formation de S-Adénosyl-Methionine (SAM) par?

A

adénosyl transférase

117
Q

SAM est le donneur de ?

A

méthyl dans l’organisme pour toutes les enzymes qui transportent des méthyls.

118
Q

SAM est important pour?

A

Important pour la synthèse notamment de choline et de créatine.

119
Q

Cystéine et cystine (formation de quoi?)

A

Formation de PAPS: coenzyme des sulfotransférases (donneur des groupement sulfates aux autres molécules).

120
Q

PAPS important pour quoi?

A

Très important pour la synthèse des hormones stéroïdes

121
Q

Tyrosine peut être convertie en ?

A

dopamine
adrénaline
mélanine

122
Q

Tryptophane peut être convertie en ?

A

sérotonine

métabo (examen final) (1 decks)

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