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Protéines Examen FINAL!! > Chapitre 7 > Flashcards

Chapitre 7 Flashcards

1
Q

Différentes signales pour la communication entre cellules

A 
Protéines
Petits peptides
Acides Aminés
Nucléotides
Stéroides
Rétinoides
Cannabinoides
Acides gras et dérivés
Molécules gazeuses (NO2, CO2,..)
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Q

Les signales vont ou? (3)

A
  • La plupart relarguent dans le milieu extracell. par exocytose
  • Émises par diffusion à travers la membrane plasmique
  • Exposées à la surface externe de la cellule
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3
Q

Dans tous les cas, comment la cellule cible répond à les signaux?

A

Par l’intermédiaire de récepteurs spécifiques qui lient la molécules signale.

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4
Q

La communication implique quoi? (4 et petit explication)

A
  • Molécule de signalisation : fixe sur récepteur
  • Récepteur : peut être dans le noyau
  • Transducteurs intracellulaires du signal : messagers qui transportent molécules aux effecteurs
  • Cibles: protéines effectrices
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5
Q

La cellule répond-t-il à un signal unique?

A

NON, un profil complexe de molécules de signalisation : crosstalk

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6
Q

C’est quoi le crosstalk? Entre quelles compartiments peut-il intervenir? Exemple de crosstalk?

A

-Communication entre différentes molécules et cellules
-Peut intervenir entre:
Noyau-Mitochondrie
RE-Noyau
Ex: Cytokines

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7
Q

Exemple de molécule de signalisation particulière (et 4 rôles)

A

Acétycholine: neurotransmetteur

  • Rôle dans le système nerveux, l’activité musculaire et dans la respiration
  • Permet la transmission de l’influx nerveux
  • Facilite la respiration en augmentant la sécrétion de salive
  • Permet contraction musculaire (par Ca2+) des muscles et limite contraction des cellules cardiaques
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8
Q

Différents mécanismes de régulation des cellules pour réguler leur sensibilité à un signal (5)

A
  • Séquestration du récepteur
  • Sous-expression et destruction du récepteur
  • Inactivation du récepteur
  • Inactivation de la molécule de signalisation
  • Production de protéines inhibitrices.
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9
Q

2 types de signaux (et sous-types)

A

Signaux contact-dépendants

Signaux de sécrétion : Autocrine, Paracrine, Endocrine

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10
Q

Autocrine

A

Amplifie une réponse en induisant de nombreuses cellules semblables à répondre de la même manière (réponse coordonnée)

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11
Q

Paracrine

A

Dans l’environnement proche de la cellule. Rapidement captées, détruites ou immobilisées.

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12
Q

Endocrine

A

Exerce de multiples effets sur l’organisme en affectant de nombreux tissus

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13
Q

Dans tous les cas, la molécule se signalisation doit se fixer ou?

A

À un récepteur : une protéine qui lie une molécule et initie une cascade de signalisation.

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14
Q

Ou sont les récepteurs (2 cas et explication)

A
  • Protéines transmembranaires présentes sur la surface de la cellule cible: lient molécule signale extracel., les activent et génèrent différents signaux intracel. qui altèrent le comportement de la cellule.
  • À l’interieur de la cellule cible et la molécule doit entrer pour se lier : molécule de signalisation doit être petite assez et hydrophobe pour traverser.
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15
Q

Le temps de la réponse à la molécule signale extracellulaire dépend de quoi?

A
  • La façon dont le signal est délivré

- La nature de la réponse de la cellule cible

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16
Q

Enzymes qui modifient des protéines

A

Kinases/phosphatase

Acétylase/désacétylase

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17
Q

Enzymes qui modifient les lipides

A

Phospholipases

Phosphatidyinositol linase

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18
Q

Enzymes qui modifient les nucléotides

A

Cyclases/phosphodiestérase

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19
Q

3 classes principales de récepteurs cellulaires de surface

A
  • Récepteurs couplés un canal ionique
  • Récepteurs à activité enzymatique associée
  • Récepteurs couplés aux protéines G
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20
Q

Récepteurs couplés à un canal ionique, impliqués dans quoi?

A

La transmission rapide des signaux à travers de la synapse entre deux cellules électriquement excitables

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21
Q

La transmission par les récepteurs couplés à un canal ionique: se fait par quoi?

A 
Neurotransmetteurs:
-Cathécholamines
-Sérotonine
-Acideds Aminés
-Acétylcholine
-Adénosine
Ouvrent ou ferment transitoirement les canaux ioniques sur lesquels ils se fixent
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22
Q

Récepteurs à activité enzymatique associée

A

Peuvent posséder une activité enzymatique intrinsèque (dans le cytoplasme) ou lorsqu’ils lient un ligand, développent une activité enzymatique

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23
Q

5 classes principales (récepteur activité enzymatique) selon quoi?

A

Le type d’effecteur
Cible
Type de relation entre le récepteur et l’enzyme

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24
Q

Récepteurs tyrosine kinase : fréquents pour quoi?

A

Les principales hormones peptidiques

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25
Q

Récepteurs sérine/thréonine kinase : se lient à quoi? phosprolyent quoi?

A

Une 40e de protéines humaines dont TGF-B : type de cytokine.

Phosphoryle le groupement OH de sérines ou thréonines

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26
Q

Étapes des récepteurs sérine/thréonine kinases

A
  • Dimérisation après fixation du ligand
  • Phosphorylation
  • Recrutement et phosphorylation de Smad 2 ou Smad 3
  • Se lie à Smad4, puis le complexe ainsi formé se rend jusqu’au noyau et agit sur la transription
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27
Q

Récepteurs couplés aux protéines G : Forment quoi? Sont formés de quoi?

A

Forment la plus grande famille de récepteurs membranaires de la surface cellulaire
Sont formés de sept segments transmembranaires (récepteurs serpentine)

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28
Q

Les récepteur couplés aux protéines G font l’élaboration des signaux intracel. par quoi?

A

Par l’intemédiaire d’une GTPase hétérotrimérique.

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29
Q

Récepteurs couplés aux protéines G : Ligands

A

Le rétinal activé par un photon, les molécules odorantes, les lipides, les hormones polypeptidiques et facteurs de croissance, adrénaline, etc…

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30
Q

Trois sous-unités des protéines G et leurs caractéristiques

A

Ga (39-45 kDa) : fixe GTP, constitué de faisceaux d’hélices a formant une poche de liaison nucléotidique
GB (32 kDa): sept feuillets B antiparallèles appelés WD-repeats : forment une hélice impliquée dans les interactions entre protéines
Gy (8kDa) : petite chaine de 72 AA dont 54 constituent de motif GGL (G protein Gamma sudunit-like motifs)

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31
Q

Comment la protéine G se lie à la membrane?

A

Par les queues lipidiques (généralement ss-unités a et y)

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32
Q

Comment les ss-unités a, B et y se lient? (protéines G)

A

B et y forment un dimère indissociable, mais le a peut se dissocier.

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33
Q

Synthèse des sous-unités a et y (protéines G)

A

a et y sont synthétisées dans le cytosol et se lient de manière covalente avec des acides gras membranaires, ce qui leur pemet de s’insérer dans la membrane ou d’autres compartiments cellulaires.

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34
Q

Étapes du transfert du signal jusqu’à son action (protéines G)

A

1) Activation du récepteur (ligand se fixe au RCPG et l’active)
2) L’activation déclenche l’action transductrice des protéines G. Échange de GDP en GTP (ss-unité a), provoque dissociation du trimère en 2 groupes: a-GTP et B-y
3) Les deux groupes modulent l’activité de nombreux effecteurs. Hydrolyse du GTP induit la trimérisation

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35
Q

Effecteur?

A

Protéines qui change quand un ss-unité se lie dessus

36
Q

Exemples d’effecteurs primaires

A

Enzymes, canaux ioniques

37
Q

Étape de plus pour le transfert du signal de la protéine G?

A

Intervention de protéines régulatrices des protéines G qui arrêtent la réponse couplée aux protéines G

38
Q

Les effecteurs primaires produisent quoi?

A

Des 2e messagers qui déclenchent l’action d’effecteurs secondaires.

39
Q

Qui jouent le rôle de 2e messagers dans les cellules eucaryotes?

A

AMPc et GMPc

40
Q

Le second messager AMPc fait quoi?

A

Active protéine kinase AMPc dépendante (PKA, effecteur secondaire) qui agit sur une protéines cible et le modifie, ce qui change le comportement de la cellule.

41
Q

Les différentes fonctions des protéines G

A

Gs : stimulantes
Gi/o: inhibitrices
Gq : agissent sur phospholipases C
G12/13 : agissent sur canaux ioniques

42
Q

Fonctions des protéines G dépendent de quoi?

A

La structure : association différente entre les 23 types de ss-unités a, les 6 ss-unités B et les 12 ss-unités y.

43
Q

La voie de l’adénylate cyclase régule quelles fonctions?

A
  • Métabolisme des sucres
  • Métabolisme des acides gras
  • Synthèse et sécrétion d’hormones
  • Contraction musculaire
44
Q

Qu’est-ce qui arrive en cas de hypoglycémie ou de stress?

A

Dégradation du glycogène dans le foie et les muscles. Le glucagon et l’Adrénaline se lient à 2 RCPG différents, mais les deux activent la même proténe Gs qui active l’adénylate cyclase, et les deux hormones peuvent se lier à leurs récepteurs.

45
Q

La régulation de l’adénylate cyclase permet quoi?

A

Un contrôle précis du taux d’AMPc.
Intervention de Gs ou Gi selon le besoin.
La sous-unité By est identique dans ce cas.
Dépend de l’hormone qui se lie.

46
Q

Qu’est ce qui arrive dans les cellules adipeuses?

A

La dégradation des triglycérides est stimulée par la liaison de l’adrénaline, du glucagon ou de l’hormone adrénocorticotropique à des récepteurs distincts : activent l’adénylate cyclase.

47
Q

Quelles molécules permettent l’inhibition de l’adénylate cyclase?

A

Prostaglandine
E1
Adénosine

48
Q

Structure de l’adénylate cyclase

A

Plusieurs segments transmembranaires avec deux domaines cytosoliques qui convertissent l’ATP en AMPc.
Les segments trans. ont chacuns 6 hélices a : permettent l’ancrage.
Domaines : activité catalytique et régulatrice.

49
Q

Forskoline

A

active adénylate cyclase sans passer par les protéines G

50
Q

Qu’est-ce que l’adénylate cyclase fait après avoir été activé par protéine G?

A

Produit AMPc (second messager)

51
Q

Les effets de AMPc dépendent de quoi?

A

l’activation de la protéine kinase AMPc dépendante qui phosphoryle différentes protéines cibles dans différents types cellulaires.

52
Q

PKA inactive?

A

Tétramère avec deux sous-unités régulatrices (R) et deux sous-unités catalytiques (C).
Chaque R se lie au site actif de C et l’inhibe.

53
Q

Comment les ss-unités R sont reliés?

A

par un domaine dimérisation/arrimage

54
Q

Comment le PKA est-il activé?

A

par la liaison de l’AMPc.

55
Q

Chaque sous-unité R possède quoi?

A

deux sites distincts de l’AMPc : CNB-A et CNB-B

56
Q

Qu’est-ce qui déclenche l’activité de la kinase?

A

Changement de conformation de la sous-unité R qui libère les sous-unités C.

57
Q

Interaction coopérative

A

liaison d’un AMPc à CNB-B facilite un deuxième liaison du AMPc sur le CNB-A.

58
Q

Qu’est-ce qui arrive quand il y a liaison des quatre AMPc sur leur R?

A

Changement de conformation qui libère les sous-unités catalytiques (C) et enlève l’inhibition.

59
Q

Qu’est-ce que les sous-unités C peuvent faire après avoir été libérer?

A

Peut aller phosphoryler d’autres protéines.

60
Q

Exemple de la voie de l’Adénylate cyclase

A

Métabolisme du glycogène:
PKA phosphoryle la glycogène synthase et l’inactive qui permet d’arrêter la syntèse de glycogène et de faire la dégradation.

61
Q

L’activation de PKA permet quoi au niveau de l’adrénaline? Et ou?

A

Foie: dégradation de glycogène
Adipocytes : dégradation des lipides
Muscle cardiaque: augmente rythme des contractions.

62
Q

PKA phosphoryle toujours quels résidus?

A

Sérine et Thréonine

63
Q

Exemple de récepteur qui fixe l’adrénaline et permet l’amplification du signal?

A

Récepteurs B-adrénergique

64
Q

Étapes de l’amplification du signal adénylate cyclase

A

1) Complexe adrénaline-RCPG active 100 molécules Gs
2) Chaque complexe Gs-GTP active une molécules adénylate cyclase
3) Synthèse d’AMPc tant que le Gs-GTP reste attaché
4) Environ 2 millions de molécules AMPc produites par les cellules.

65
Q

Le PKA peut stimuler quel effet à long terme? Exemple?

A

Expression de beaucoup de gènes.

Ex: L’expression d’enzymes impliqués dans la néoglucogénèse.

66
Q

Tous les gènes régulés par le PKA contiennent quoi?

A

Une séquence d’ADN appelée l’élément de réponse à AMPc (CRE) : lie un facteur de transcription CREB (CRE binding) phosphorylé par la PKA présent dans le noyau.

67
Q

Qu’est-ce qui arrive quand il y a tauc élévé de AMPc? (4)

A
  • Libération de ss-unité C de la PKA
  • Certaines ss-unités traversent le noyau
  • Phosphoryle une sérine de CREB
  • CREB se lie aux séquences d’ADN contenant CRE.
68
Q

Ca2+ : rôle? qu’est-ce qui agit sur la [Ca2+] ? Comment le taux de Ca2+ est maintenu?

A

Rôle: régulation de signaux
RCPG peut agir sur [ ]
Taux maintenu dans la cellule grâce à des ATPases qui fonctionnent en continu.

69
Q

Effets (3) d’une petite augmentation de Ca2+

A
  • Sécrétion hormonale par les cellules endocrines
  • Sécrétion d’enzymes digestives (pancréas)
  • Contraction musculaire
70
Q

La thrombine?

A

Enzyme de cascade de coagulation sanguine.

Se lie à un RCPG des plaquettes et provoque une augmentation de Ca2+ : agrégation des plaquettes et coagulation

71
Q

Importante voie de transduction du sginale qui se traduit par une élévation de Ca2+?

A

Activation de RCPG d’une phospholipase C, qui génère deux seconds messagers importants à partir du phosphatidylinositol

72
Q

Formation de phosphatidylinositol 1,5-biphosphate (PIP2)?

A

Groupe inositol dans le cytosol peut être phosphorylé/déphosphorylé à différentes places par des kinases/phosphatases

73
Q

Action du phospholipase C sur le phosphatidylinositol 4,5-biphosphate

A

Clivage en deux molécules, une reste attaché à la membrane et l’autre est relâchée dans le cytosol.
Deux molécules:
1,2 diacylglycérol (DAG)
Inositol 1,4,5-triphosphate (IP3)

74
Q

Voie des IP3/DAG

A

En réponse à une activation hormonale d’un RCPG, les ss-unités Ga (protéines Gq) se dissocient du complexe GBy et activent la phospholipase C dans la membrane.

75
Q

Effets de l’IP3

A

RCPG active phospholipase C
Ca2+ cytosolique augmente
Si Ca2+ absents, libération de Ca2+ par le RE grâce à un canal Ca2+ dépendant de l’IP3 à la membrane du RE.

76
Q

Canal Ca2+ dépendant de IP3 : structure?

A

Grande protéine constituée de 4 sous-unités identiques.

Chaque ss-unité contient un site de liaison à l’IP3 dans leur domaine cytosolique N-terminal.

77
Q

Effets du DAG

A

DAG reste associé à la membrane plasmique : active les PKC.
Hausse de Ca2+ = translocation de PKC au feuillet cytosolique de la membrane et peut donc intéragir avec le DAG associé à la membrane.

78
Q

Activation de PKC dépend de quoi?

PKC fait quoi?

A
  • Dépend des ions Ca2+ et de DAG

- PKC phosphoryle certains facteurs de transcriptions qui activent la division cellulaire.

79
Q

Complexe Calmoduline Ca2+ (structure, étapes, régulation)

A
  • Petite protéine cytosolique qui cause des effets cellulaires des ions Ca2+.
  • Ca2+ se lie sur quatre sites de la calmoduline, donne un complexe qu intéragit avec des enzymes et protéines et module leurs activités.
  • Régule la phosphodiéstérase de l’AMPc en mettant fin à son activité
80
Q

Oxyde nitrique : impliqué dans quoi?

A

Molécule naturelle de signalisation

Impliqué dans le relâchement des muscles lisses : traitement à la nitroglycérine pour soulager les angines de poitrines.

81
Q

Étapes de l’oxyde nitrique

A

Récepteur de protéine G fixe acétylcholine, active phospholipase C, augmente Ca2+.
Ca2+ fixe la calmoduline et le complexe formé active NO synthase qui forme NO à partir de O2 et arginine.

82
Q

Effet du NO : passe par quelle molécule? Effets de cette molécule sont assurés par quoi? PKG phosphoryle quoi?

A
  • Effet passe par le messager secondaire GMPc, formé par un récepteur intracellulaire du NO exprimé dans les cellules musculaires lisses.
  • Effets de GMPc sont assurés par Protéine Kinase G
  • PKG phosphoryle une myosine phosphatase ce qui l’active: la chaine légère de la myosine est déphosphorylé et il y a inhibition du complexe actine-myosine et relâchement de la cellule.
83
Q

Protéines G monomériques : associées à quoi?

A

Nombreuses fonctions cellulaires différentes (pas seulement signalisation) et une seule sous-unité qui participe à l’activation/désactivation

84
Q

Six familles des protéines G monomériques et rôles

A
  • Arf: forme vésicules
  • Rab: ciblage et fusion des vésicules
  • Ran: transport nucléaire
  • Ras: transduction des signaux de facteurs de croissance
  • Rho: régulation du cytosquelette d’actine
  • Sar: formation vésiculaire
85
Q

Exemple de Ras

A
  • Cycle des GTPases: nécessite certaines protéines de régulation.
  • GEF remplace GDP pour GTP
  • GAP permet l’hydrolyse de GTP en GDP, donc désactive protéine G
86
Q

Le Ras fait le lien entre quoi? Résultat?

A

La signalisation par un récepteur tyrosine kinase et d’autres protéines dans les voies de signalisation
-Résultat: prolifération cellulaire

87
Q

Un signal extracellulaire active le récepteur Ras, qu’est-ce qui arrive?

A

Recrutement d’une protéine adaptatrice (Grb-2) et d’une Ras-GEF qui échange GDP pour GTP et active Ras, ce qui permet la signalisation.

Protéines Examen FINAL!! (3 decks)

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