Chapitre 5-6 Flashcards
Quel est le type d’ARN le plus abondant dans la cellule ?
ARNr (80%)
où est fabriqué l’ARNr ?
dans le nucléole
Quel est le rôle des protéines SR ?
interagissent avec les exons, favorise la formation du spliceosome
À quoi sert la protéine U2AF ?
lie l’ARN et aide à la liaison de U2 au site d’embranchement
Quel est le rôle du complexe hnRNP
empaquetter les introns
vrai ou faux ? les exons ne contiennent que des séquences codantes
faux, les régions 5’UTR et 3’UTR
Qu’est ce que dégrade la déadénylase
degrade la queue poly A
Qu’est ce que dégrade l’exosome
complxe de plusieurs exonucléase 3’
Qu’est ce que dégrade l’enzyme décoiffante ?
enlève la coiffe
Quel enzyme dégrade l’extréminté 5’ de l’ARN
exonucléase 5’
le noyau de la cellule contient un très grande concentration de ______ et une faible concentration de __________, responsable du transport de l’ARN
grande concentration de Ran-GTP
faible concentration de Ran-GDP
Vrai ou faux, seules l’ARNm a besoin de maturer
Faux, l’ARNr et l’ARNt doivent aussi maturés
sous quelles conditions l’ARNr peut quitter le nucléole?
Il doit être associé en sous-unité ribosomale pour quitter le noyaux.
Quelles modifications doivent survenir sur le présurseur d’ARNr pour qu’il devienne mature ?
- 100 méthylations en 2’-OH des sucres
2. 100 réaction d’isomérisation des uridine en pseudouridines
Quel est le rôle des protéines snoARN
ribonucléoprotéines qui se place sur des séquences spécifiques de l’ARNr et servent de guident pour les modifications
Quelles sont les modifications que doit subir l’ARNt ?
- clivage en 5’ par RNase P
- méthylation sur 2’ des riboses
- conversion des U en pseudourine, ribothymine ou dihydrourine
- Épissage parfois
- changement des U en 3’ pour CAA
le ribosome 70S des procaryotes est codé par _______ et transcrit en _______
7 opérons et transcrit en présurseurs 30S
le gène 45S en tandem sur 5 chromosomes différents code pour
le ribosome des Eucaryotes.
Quel est la différence entre un gel 2D et un gel 1D?
un gel 1D, on sépare les protéines seulement par leur masse tandis que dans un gel 2D on sépare les protéines par leur masse ET par leur charge
Qu’est ce qu’on utilise dans le gel 1 D, pour s’assurer qu’on sépare les protéines seulement par leur masse et non par leur charge
On dénature l’échantillion dans du SDS, détergent qui confère une charge négative à la protéine ce qui normalise la charge par unité de charge.
Décrire la structure secondaire et tertiaire de l’ARNt
La sturucture secondaire de l’ARNt est subdivisé en 4 régions :
- selon les bases : boucle D et boucle TCG
-selon la fonction : bras accepteur et boucle anticodon
La structure tertiaire de l’ARNt forme un L
Qu’est ce que le loi de Wobble ?
La troisième base du codon (soit la première de l’anticodon) peut former des appariements inhabituels ce qui permet de faire les 64 codons avec les 45 ARNt
Quels sont les appariements inhabituels permis par la première base de l’anticodon?
- appariements guanine-Uracile
2. 5e base inosine
Nommer les avantages de la base fluctuante ?
- permet de diminuer le nombre d’ARNt (seulement 45)
- facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique
- Les mutation en position 3 ont moins de chance d’avoir de conséquence. (mutation silencieuse)
Par quelles parties de l’ARNt, la AAS reconnait-elle l’ARNt ?
la tige acceptrice ET la boucle d’anticodon.
Quelle sont les étapes de du chargment de l’ARNt
- le site actif de l’AAS lie un ATP et un acide aminé
- hydrolyse de l’ATP en AMP
- AMP se lie à l’acide aminé
- L’ARNt deplace l’AMP du site actif tout en se liant à l’acide aminé
- Aminoacyl-ARNt est libéré
Quelle partie du ribosome est responsable de la Formations des liens peptidiques. Quelle sous-unité ?
Centre peptidyl-transférease dans la grande sous-unité
Dans quel partie du ribosome ARNt chargé décodent les codons de l’ARNm ? Quelle sous-unité?
Centre décodage de la petit sous-unité
Vrai ou faux, la traduction est initié avec le codon AUG (met) chez les procaryotes comme chez les Eucaryote?
Vrai
Qu’est ce qui détermine le cadre de lecture chez les Procaryotes ?
RBS-AUG
Qu’est ce qui détermine le cadre de lecture chez les Eucaryotes ?
le premier AUG en 5’ encadrer par la séquence de Kozak
Que se passe-il chez les Eucaryotes lors de l’initiation (avant que le premier codon soit décoder)
Il y a formation d’un anneau d’ARNm
La coiffe 5’ et la queue poly A s’unissent et recrute les ribosome
La petite sous unité déjà lié à son ARNt se position sur l’ARNm et scanne jusqu’au premier codon
Quel sont les rôles respectifs de eIF4, PABPI, et eIF4G dans la fomation de l’anneau d’ARNm
eIF4 : lie la coiffe
PABPI: aime les queues
eIF4G: lie les deux prot
A quoi sert l’anneau former par les Eucaryotes?
stabilise l’ARN, mais surtout recrute le complexe pré-initiation
Quel est l’avantage de la conformation en anneau de l’ARNm (pas son rôle)
accèlère la traduction car le recyclage de ribosome se fait plus rapidement. Le ribosme au codon stop en plus près du codon de départ.
Quels sont les acides aminés hydrophobes (9)
alanine, glycine, isoleucine, leucine, proline, valine, phénylalanine, tryptophane et méthionine
Quels sont les acides aminés hydrophiles (6)
tyrosine, serine, thréonine, cystéine, asparagine, glutamine
Quels sont les acides aminés chargé
acide aspartique, acide glutamique, lysine, arginine, histidine
Quelles sont les composantes du complexe tertiaire de la traduction
eIF-2 associé à Met-ARNti
À quoi sert eIF2-GTP
eIF2 associe Met-ARNti à la petie sous unité ribosomique
La grande sous-unité ribosomal est lié à quelle protéine ?
eIF6
hysrolye du GTP de eIF2 provoque quoi?
immobilise le comprexe de préinitiation au site d’initiation en attente pour que la grande sous-unité se lie
le GTP de quelle protéine protéine permet la liaidon de la grande sous-unité
eIF5
Met-ARNti entre dans quelle site du ribosome
site P, c’est le seul qui arrive pas au site A
À quoi sert la protéine EF1a-GTP
elle est associé au site au ARNt chargé. Lorsque ce dernier arrive au site A, EF1a hydrolyse son GTP ce qui entraine un changement conformationel du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ de l’ARNt plus proche de l’ARNt du site P
Quelle est la différence entre les chaperonines et les chaperones moléculaires ?
les chaperones moléculaire aide au repliement tandis que les chaperonines font le repliement
comment est réguler l’epissage alternatif ?
protéine qui lient le site d’épissage.
represseur et activateur
Qu’est ce qui permet la dégradation de l’ARNm instables ?
les ARNm instables contiennent plusieurs copies de AUUUA dans leur extrémité 3’ non traduite qui sont reconnus par des protéines qui interagissent avec des deadénylase et l’exosome?
Quel role joue l’endonucéase dans la dégradation de l’ARNm ?
coupe dans le milieu, et ensuite les exo 3’ et 5’ dégrade
la méthode de dégradation de ARNm dépend de quoi
des protéines liées à l’ARNm (peuvent protéger les extremité 5’ et 3’)
Qu’est ce qui prédéfini la durée de vie d’un ARNm
par sa séquence
les protéines qui ont le signal NES lient quel partie de l’ARNm
exons, coiffe 5’ et queue poly A (seul les ARNm peuvent traverser)
Sous quel condition les ARNr peuvent traverser le noyaux
doivent être incorporés dans les sous-unités ribosomal
Vrai ou faux certains ARNsno sont des introns d’autres gènes ?
vrai
quel acide aminés forme des ponts disulfures ?
cystéine
quel acide aminé est très petit ?
glycine
quel acide aminé forme un cycle rigide ?
proline
quelle liaison font les acides aminés neutre non-polaire ?
liaisons hydrophobes
quelle liaison font les acides aminés neutre polaires ?
hydrogènes
quelle liaisons font les acides aminés chargés positivement (basique) et négativement (acide) à pH neutre ?
ionique
Dans SDS page, une protéine de charge positif se retrouve du coté acide ou basique
acide
