chapitre 3 Flashcards
Décrire la liaison peptidique
- La liaisons peptidique est une liaison qui va permettre de relier les différents acides aminés dans les chaines polypeptidiques. Cette liaison est dite plane puisqu’elle ne permet pas de rotation autour de ses liens. Ceci vient restreindre les structures possibles.
Nommer les éléements importants de la structure d’une protéine
- On a l’extremité carboxique terminale, l’extremité amino terminale, les chaînes latérales et les liaisons peptidiques.
Quelles sont les interactions possibles dans la chaine polypeptidique?
- On a des interactions électrostatiques (inoiques), des interactions Van der Waals avec des chaines latérales non polaires qui vont se concentrer aux centres des protéines et des liaisons pont H qui vont permettre de relier des parties de chaines ensemble. Ceci permet de replier la protéine et lui donner une forme.
Où se trouvent les liaisons hydrogènes dans la chaine polypep dans l’hélice alpha?
- Elles vont aussi se retrouver au sein d’une même chaîne à tous les 4 acides aminés ce qui va permettre d’avoir la forme de spirale. Elle va impliquer des résidus proche les uns des autres.
Décrire le feuillet beta
- Elle consiste en brins beta qui sont parallèles ou antiparallèles faisant partie d’une même chaîne polypeptidique mais repliée sur elle-même. Sur cette structure, les liaisons vont se faire à l’horizontal entre différentes chaînes.
Quelles liaisons hydrogènes sont plus fortes entre celles présentes dans les feuillets beta parallèles et antiparallèles ?
- Ce sont les liaisons pour le feuillet antiparallèles puisque les liaisons sont plus courtes mais aussi droites ce qui leur confèrent une force plus élevée.
Quelles sont les différentes structures d’une protéine?
- Il y en a 4 au total : chaine polypeptidique avec la fin et le début, la structure secondaire, la structure tertiaire et la structure quaternaire.
- Primaire = séquence d’acides aminés d’une protéine
- Secondaire : motifs répoétés régulièrement des conformations du squelette avec des liaisosn hydrogènes
- Tertiaire : la manière que ces structures s’assemblent pour former une structure globale de la protéine
- Quaternaire : arrangement relatif de deux chaîne polypeptidiques individuelles ou plus
Qu’est-ce que représente la structure compacte ?
- Elle représente tous les rayons de Van der Waals des atomes dans une protéine.
Décrire le dessin d’une protéine sous le modèle en ruban
- On peut voir avec ce type de modèle que les protéines sont composées de structures avec des feuillets beta et des hélices alpha. Elle permet aussi de visualiser les structures des protéines et les comparer.
Comment on représente les différentes formes dans le modèle de type ruban?
- On va avoir les hélices alpha qui vont être représentées par des rubans courbés (en hélice) et les brins beta par des flèches qui sont doucement courbés pointant vers le terminal carboxyl.
Définir et différencier le domaine et le pli protéique
- Les domaines peuvent faire des structures stables avec des fonctions, les fonctions sont des plis et il peut avoir peu par rapport au nombre de protéine et chaque pli peuvent avoir différentes fonctions. Un domaine est un pli mais avec une fonction spécifique. C’ets une structure stable dans la structure tertiaire. Le domaine étant indépendnat du reste de la protéine, il peut être échangé de protéine et il gardera sa fonction. Chaque domaine possède un plis.
- Les plis sont des combinaisons de motifs structuraux trouvés dans des variétés de protéines mais sans fonction spécifique. Un pli peut se retrouver dans différentes protéines (trouvé dans la structure tertiaire). LE pli réfère à l’arrangement de la structure secondaire des éléments. Plusieurs structure tertiaire et fonction vont utiliser le même pli. C’est pour cela qu’elles n’ont pas leur propre fonction
Qu’est-ce que fournit la structure tertiaire ?
- La position de tous les atomes su squelette polypeptidique ainsi que celle des atomes des chaînes latérales. Ainsi, selon cette définition chaque protéine possède une structure tertiaire unique.
Problème avec le modèle en ruban
- Avec ce modèle, les protéines dessinées ont beaucoup de similitudes donc il faut trouver des termes pour différencier les protéines. D’où l’utilité des termes de domaine protéique et plis protéique.
Les domaines sont associés à ?
- Une fonction spécifique.
Quel est le plis le plus commun ?
- Le tim barrel et il peut catalyser des réactions dans 5 de 6 majeurs enzymes groupes de classification.Ceci étant dit, une protéine avec ce plis ne nous permet pas de savoir qu’elle est sa fonction.
Décrire les structures de surenroulement
- Cette structure, qui est un pli protéique, va se former lorsque deux ou plusieurs hélices alpha hébergent la majeure partie de leur chaine latérale non polaire d’un seul côté de telle manière que les deux hélices puissent s’enrouler l’une autour de l’autre en orientant les chaîne latérale vers l’intérieur. Il implique l’interaction de chaîne latérales non polaires pour donner des structures bi spiralées.
Quelles sont les synonymes pour la structure bispiralée ?
- Faisceaux d’hélices
- Torsades d’hélice
- Superhélices
- Structure en surenroulement
- Fermeture éclair à leucine : présence répétée de résidus de leucine ou d’autre a.a à groupements latéral aliphatiques.
Quels sont les forces d’attractions qui vont permettre de faire les faisceaux d’hélices ?
- Les interaction hydrophobes et le forces Van der Waals (n’importe quels atomes qui sont en relation intime les uns avec les autres vont les subir).
Décrire les domaines d’une protéine à plusieurs domaine
- Avec la figure 3-11 on voit un exemple d’une protéine qui possède plusieurs domaines. En son sein, elle a le domaine de l’ATP en jaune et orange (fonction kinase) où l’ATP va pouvoir venir se mettre. On a le domaine SH2 et SH3 qui sont des domaines avec des fonctions spécifique de régulation qui ont une structure qui ne dépend pas du reste de la protéine. Entre ces différents domaines on aura des régions non structurées qui permettront de les relier.
Nombre de domaine et taille de la protéine
- Les plus petites molécules protéiques ne contiennent qu’un seul domaine alors que les plus grosses protéines vont pouvoir en contenir plusieurs douzaines souvent connectées entre elle par de courtes chaines polypeptidiques relativement non structurées pouvant agir comme des charnières entre les domaines.
Comment est-ce que c’est possible qu’il y a moins de conformations adoptées que celles estimée par Alberts ?
- Il y a la sélection naturelle qui vient en jeu. Ce ne sont pas toutes les séquences aléatoires qui vont donner une structure stable. Ainsi, sur le long terme on va avoir de sprotéines qui vont se modifier pour donner des protéines stables et fonctionelles et avoir une structure plus efficaces que la dernière. Alpha fold est un logiciel qui permet de prédire la structure que pourrait adopter une chaîne polypeptidique pour être stable
Le terme conformation réfère à quoi?
- La structure de la protéine en entier, c’est un peu comme la structure tertiaire.
Qu’est-ce qui permet de regrouper des protéines en famille ?
- Leur séquence d’acides aminés et leur conformation tridimensionnelle qui se ressemblent. Ceci peut se voir par exemple pour les sérines protéases qui ont des bouts de séquences très similaires et des conformations très similaire (plus choquant et visible pour la conformation). Les membres de cette famille vont cependant avoir des activités enzymatiques différentes et des fonction différentes dans l’organisme.
- Ceci s’applique même pour des protéines de même famille (fonctions similaires) mais présente dans différentes espèces (protéine de levure et de drosophile structure similaire et juste 3 acides aminés différents entre les deux protéines). Souvent pour ce cas, on va voir que plus l’individu est complexe, plus il y aura présence de nouveaux domaines
Décrire la figure 3-15
- On va voir qu’au cours de l’évolution des protéines vont acquérir des nouveaux domaines. Toutes les protéines présentées ont une fonction différentes, mais ce qu’on voit c’est que toutes ces protéines ont un domaine simialire en rouge, mais que le reste on des domaines ajoutés. CE qui est important est le fait que les groupes de la même famille ont des domaines similaires, mais qu’il y a eu ajout d’autres domaines qui sont présent pour la fonction particulière de la protéine.
Est-ce que les domaines sont spécifiques à une protéine ?
- Non, ils peuvent se retrouver dans différentes protéines, mais chaque domaine à sa propre fonction.
Comment deux protéines peuvent s’unir ensemble?
- À l’aide des liaisons faibles non-covalentes, il est possible d,unir deux sous-unités de protéines ensemble pour former la structure quaternaire. Le site où se lie ces deux protéines s’appelle le site de fixation. La même chose pour la fixation d’autres molécules.
Décrire la figure 3-19. Qu’est-ce qu’elle montre?
- Elle montrer deux sous unirés protéiques identiques qui vont re rejoinre ensemble et se lier sur leurs site de fixation (situé sur un feuillet beta) ce qui permet de fomrer un dimère de protéine.
Comment se fait la formation d’un dimère?
- Deux sous unités de protéines vont se lier ensemble sur leurs sites de fixation qui est le même et présent sur les deux protéines.
Comment se fait la liaison de molécule tétramériques ?
- Les sous-unités vont se lier ensemble à partir de leurs sites de fixation. Pour assembler les 4 sous-unités, chaque sous unités vont avoir 2 sites de fixation différents.
Quelle est la structure utilisée pour relier les sous-unités du dimères à la figure 1-2?
- C’est un surenroulement.
Quelles sont les 4 grandes catégories de protéines ?
- Globulaire
- Fibreux
- Membranaire intégral
- Intrinséquement désordonné
Décrire les protéines globulaires
- Elles sont généralement hydrosolubles avec une structure repliée de manière compacte donnant une forme un peu sphéroïde et composée de mélange de structures secondaires. Une fois la structure formée, on verra que le cœur de la structure tridimensionnelle sera non polaire et que l’extérieur sera polaire afin d’interagir avec les molécules externes.
Décrire les protéines fibreuses
- CE sont de grandes molécules allongées et souvent étroites qui seront constituées d’une longue chaîne polypeptidique qui contient de nombreuses copies en tandem d’une courte séquence d’acides aminés formant une structure secondaire répétée unique comme le collagène.
- Elles peuvent sinon être formées de sous-unités protéiques globulaires répétées comme l’arrangement hélicoïdal des monomères d’actine G. Souvent ce type de protéine de fibres multiprotéiques sont difficilement solubles dans l’eau et jouent un rôle structural ou participent aux mouvements cellulaires.
Décrire les protéines membranaires
- Il y a les protéines membranaires intrinsèques qui vont s’enchâsser dans la bicouche phospholipidiques des membranes. Il en existe différents types
- Il y a les protéines qui vont traverser la membrane ou qui vont s’y enchasser directement dedans comme la protéine 1 2 3 et 4. les protéines intrinsèques
- Il y a les protéines qui sont attachées à la membrane mais de manière indirecte (lipide ou autre protéine membranaire) les protéines extrinsèques
Décrire les protéines intrinsèquement désordonnées
- Contrairement à la plupart de sprotéines qui ont une structures stables dans leur état normal (état natif), ce type de protéine a une chaine polypeptidique entière qui est désordonnées. Elles sont donc une structure flexible, mais sans conformation.
Où sont présent les segments désordonnés?
- Ils peuvent être présent dans les protéines désordonnées, mais aussi dans des protéines avec des structure. Elles vont s’appeler des régions intrinsèquement désordonnées.
Différents assemblages des protéines
- On peut avoir un site de liaisons qui permet de faire des dimères de sous-unistés avec liaison sur les sites de fixation
- On peut avoir des protéines avec deux sites de liaison pour faire un tétramère, mais sinon on peut aussi avoir plusieurs sites de fication pour faire différentes liaisons permettant de faire une protéine filamenteuse
- On peut faire des anenaux avec différents sites de fixation
De quel types sont les enzymes 6
- CE sont des proté.ines globulaires qui ont pour la plupart une forme arrondies., mais on peut aussi avoir des protéines qui sont généralement d’une structure tridimensionnelle simple et allongée protéines fibreuses.(pas en lien avec les enzymes la fin)
continue de même
Décrire les protéines fibreuses
- Ce sont de longs filaments qui vont jouer un rôle structural comme le collagène ou encore l’elastine. Le collagène sera un long fibrille qui aura la même résistance que de l’acier. C’est une longue séquence répétée qui est composé d,un pli protéique qui ressemble au coiled coil.
Qu’est-ce qui différencie la force de l’elastine et le collagène
- Le collagène est une protéine fibruse structurée qui est liée par un pli similaire au coiled coil pour la structure quateranire.
- On a l’elastine qui est une autre protéine fibresue qui a un rôle structural qui est généralement différent et qui est aussi légèrement désordonnée. Les parties de la chaîne polypeptidique qui est désordonnée lui eprmet d’être légérement plus élastique et lui permet de s’étireur un peut comme du caoutchouc. Si on étire la fibre on peut avoir une forme et si on enlève la force, la protéine peut retrouver sa forme initiale (elle s’enroule spontanément). Ceci se base sur la présence de partie désordonnées dans la protéine
Est-ce que les protéines désordonnées sont abondantes ?
- Oui on dit qu’un quart de toutes les protéines eucaryotes peuvent adopter une structure désordonné. Il faut savoir donc que cette abondance signifie une importance relié à cette conformation.
Quels sont les 4 rôles possibles connus pour les régions désordonnées ?
1- Fixation : une fois fixée sur la surface de l’autre protéine, la protéine rouge pourra adopter sa forme 3D. Dans ce cas, elle adoptera sa forme juste lorsqu’elle sera en solution. Elles vont former des sites de fixation des autres protéines.
2- Elles vont pouvoir agir dans les processus de signalisation. Elles seront souvent impliquées dans la phosphorylation des chaînes polypeptidiques. On va avoir des sites où le phosphore pourra être transféré ce qui va mener à un changement de la structure de la protéine. Elles peuvent être facilement modifiées de manière covalenete ce qui va changer leurs préférences de fixation. De cette manière, elles seront fréquemment utilisée dans des processus de signalisation cellulaire.
3- Les régions non structurées vont souvent avoir l’aspect de longes qui vont maintenir des domaines protéiques interactifs en étroite proximité.
4- Un réseau dense de protéines non structurées qui peuvent former une barrière de diffusion comme le font les nucléoporines pour le pore nucléaire (contrôle de la sortie).
Qu’est-ce qu’il sera souvent présent pour faciliter le maintien des structures de protéines dans la matrice extracellulaire ?
- Elles vont être stabilisées par des liaisons transversales covalente qui peuvent relier deux acides aminés d’une même protéine ou sinon connecter différentes chaînes polypeptidiques dans une protéine à plusieurs sous unités. Les plus fréquentes sont les liaisons disulfures (S-S).
Liaisons disulfure stabilisation protéines
- On peut avoir des liens entre les groupements S-H pour faire une liaisons disulfure présentes dans un résidus dans une chaîne polypeptidique ou deux chaînes polypeptidiques.
Où sont formées pour la plupart les liaisons disulfures ?
- Généralement dans le cytosol où il y a une forte concentration d’agents réducteurs qui vont permettre la liaisons des deux soufre en groupements SH de la cystéine. Ce seront souvent des cellules excrétées qui vont avoir ce type de liaisons produites.
Décrire l’insuline et sa transformation
- Elle est synthétisée sous forme de pro hormone qui va avoir besoin d’un clivage protéolytique pour fonctionner. Il y aura formation de structure ou de protéines sous forme de précurseurs comme l’insuline. Pour son fonctionnement, il sera nécessaire de faire un clivage permettant de former sa forme finale. On a donc existence de gènes qui produisent des protéines qui vont nécessiter un clivage protéolytique pour permettre la création de la protéine fonctionnelle et finale. Ici pour l’insuline, il va devoir faire un clivage dans le gris pour avoir une protéine finale. Dans le processus de maturation, il y aura stabilisation par la formation des ponts disulfure permettant de garder cette structure inactive de la protéine. Pour l’activer, il faudra faire le clivage. Ce clivage sera irréversible et il sera nécessaire de passer par le précurseur pour former la protéineé Si on détruit la structur de la protéine active. Ainsi, on peut voir qu’on a des protéines synthetisées sous formes inactive, pour l’insuline stabilisée par des liaisosn disulfures, et qu’il est nécessaire de cliver certaines sections de la chaîne polypeptidique pour obtenir le résultat final et actif de la protéine.
