chapitre 2

Question 1

si le delta G est du glycogène phosphorylase a valeur négative, quelle direction de la réaction est favorisée(les réactifs ou les produits)?

Answer 1

les produits

Question 2

la régulation se fait pour les enzymes de

Answer 2

dégradation ou d’élongation des liaisons a(1-4) pour les enzymes(glycogène synthase et glycogène phosphorylase)

Question 3

nomme les 3 niveaux de régulation

Answer 3

Contrôles allostériques(effecteurs allostériques-molécules qui se lient sur une protéine mais pas sur son site actif et modifie l’activité de l’enzyme-entrainant un changement conformationnel)-son effet peut être - ou +

Modifications covalentes enzymatiques (phosphorylation)-ajouter un groupement phosphate sur un a.a. va affecter l’activité complète de cette enzyme

Contrôles hormonaux (pas étudiés en détail dans ce cours) -mécanisme global qui dit aux organes, aux cellules de commencer en même temps pour réguler

Question 4

effecteurs allostériques négatives(inhibiteurs) pour glycogène phosphorylase(formes musculaires a et b) sont

Answer 4

glucose
ATP
G6P

utilisation de glycogène phosphorylase après avoir mangé pour dégrader le glycogène pour produire de l’énergie, libérer du glucose. Quand on veut libérer du glucose quand la quantité de glucose dans le sang commence à baisser. Donc, quand le glucose est un inhibiteur pour le glycogène phosphorylase pour que celle-ci ne produise pas du glucose si le glucose, ATP et G6P sont présents en quantité suffisante

Question 5

effecteur allostérique positive(activateur) pour glycogène phosphorylase(formes musculaires a et b) sont

Answer 5

AMP
–c’est un signal de continuer la glycolyse, car manque de glucose

Question 6

effecteur allostérique positive pour le glycogène synthase est

Answer 6

G6P
stocker l’énergie pour plus tard sous forme de glycogène.

Question 7

qu’est-ce qui modifie l’activité on/off de l’enzyme?

Answer 7

c’est la phosphorylation
sur le site de phosphorylation

Question 8

c’est le rôle de la tour?

Answer 8

c’est de relier les deux sous-unités de la glycogène phosphorylase

Question 9

La glycogène phosphorylase existe sous deux formes: ….

et explique la caractéristique des deux formes

Answer 9

Forme b : sensible à la régulation par les effecteurs allostériques.

Forme a : insensible à cette régulation, mais sensible au glucose.

Chacune de ces formes existe également sous forme active (R) ou inactive

l’enzyme peut être active meme si pas phosphorylée(forme R sans P image)

Question 10

Difference entre posphorylase a et b formes?

Answer 10

la forme a peut être phosphorylée

Question 11

c’est quoi les formes T et R du glycogène phosphorylas?

Answer 11

C’est la forme tendue et relachée et les structures a et b peuvent avoir chacune les deux formes T et R

Question 12

Explique la forme R

Explique la forme T

l’enzyme peut passer de la forme R/T a/b dépendamment de

Answer 12

La forme R: Le site catalytique est ouvert, accessible. le glycogene peut entrer et s’insérer au niveau du site catalytique et l’enzyme peut le couper. Donc, l’enzyme est active

La forme T: le site catalytique est inaccessible et l’enzyme est inactive

l’enzyme peut passer de la forme R/T a/b dépendamment des protéines et dépendamment des effecteurs allostériques

from T phosphorylé. ca devient alpha phosphorylase R, active

Question 13

plusiuers molécules différentes peuvent se lier au meme site allostérique? comme AMP ou ATP, glucose

Answer 13

oui, meme site est utilisé pour divers effecteurs allostériques

Question 14

Answer 14

Blanc: boucl 282-284—3 a.a. ca bouche le site catalytique—forme T(inactive)

En jaune est le phosphate, chargé negativement qu iaffecte les charges de la surface de la protiene qui provoque un changement conformationnel qui entraine l’activation de l’enzyme

La tour est rabaissée en état R du au phosphate rajouté!!!! Si la tour bouge, on ouvre le site catalytique-le site blanc!!!!

Question 15

est-ce que les enzymes sont tout le temps phosphorylées?

Answer 15

non!!! elle doit etre controlée, on/off

la sous-unité alpha et beta sont inhibitrices, mais si phosphorylées, l’enzyme peut être active-pour que la sous-unité gamma soit fonctionnelle–MAIS il faut que les 3 sous-unités alpha, beta, delta soit inactivée, qu’On inactive leur fonction inhibitrice pour que la kinase puisse fonctionner(active)

Question 17

Caractéristiques de la phosphorylase kinase

Answer 17

• Enzyme avec 4 sous-unités, composés chacun de 4 polypeptides (abgd)4.(alpha, beta gamma, delta). Au total, on a 16 sous-unités.
• La sous-unités g est catalytique(qui permet de phosphoryler le glycogene phosphorylase)
• Les sous-unités a, b et d sont inhibitrices(regule l’activité de phosphorylase kinase)–inhibe l’activité de la sous-unité gamma
• La sous-unité d est de la calmoduline

Question 18

La sous-unité delta, explication

Answer 18

• La liaison aux ions Ca2+ entraîne un changement conformationnel important.–4 atomes de Ca qui vont se fixer à la calmoduline(son nom vient du fait que le calcium se lie)
• Elle dévoile une plage hydrophobe enfouie, qui interragit alors avec la sous-unité g par son domaine régulateur.

Question 19

Inhibition de la sous-unités y par la delta

• composition
• emplacement
• ce qui arrive

Answer 19

• l’enzyme Composée d’un domaine catalytique et d’un domaine régulateur avec un segment auto-inhibiteur.
• Le segment auto-inhibiteur est très proche de la séquence de liaison du Ca2+ de la sous-unité d.
• Suite à la liaison au calcium au site calmoduline du domaine régulateur de l’enzyme, le changement de conformation de la sous-unité d déplace le domaine régulateur de la sous-unité g, et active le site catalytique de l’enzyme.

à l’état inactif de l’enzyme, le domaine régulateur bloque le site catalytique

Donc, pour que l’enzyme soit active, il faut phosphorylation de sous-unité alpha, beta et liaison de 4 atomes de Ca2+ par la sous-unité delta à la calmoduline–ensuite on peut phosphoryler la glycogene phosphorylase pour l’activer

lien avec muscle, Ca, calmoduline…

Question 21

protéine kinase A

info sur elle

Answer 21

• La protéine kinase A est composée de 2 sous-unités catalytiques( celle qui phosphoryle) et 2 sous-unités régulatrices (inactive-module l’activité).–donc, 4 sous-unités
• La liaison de l’AMPc aux unités régulatrices provoque la dissociation des dimères catalytiques (actifs)- ce qui expose le site catalytique qui était caché–provoque donc un changement conformationnel
• Une enzyme qui phosphoryle des résidues Ser ou Thr spécifiques de nombreuses protéines, dont la phosphorylase kinase et la glycogène synthase.
• La protéine reconnaît une séquence consensus: Arg-Arg-X-Ser/Thr-Y

(X= petit acide aminé et Y = acide aminé avec gros résidu hydrophobe)

ü

• L’AMPc( produit par adenylate cyclase) est absolument nécessaire pour que cette enzyme soit active.
• Cette enzyme est-elle-même activée par les concentrations en AMPc (qui dépendent de sa synthèse par l’adénylate cyclase et de son hydrolyse par la phosphodiestérase). L’activité de l’adénylate cyclase est influencée par certaines hormones (glucagon, adrénaline).

Question 22

Dephosphorylation– avec la phosphoprotéine phosphatase

Answer 22

• elle enleve les P de la glycogene phosphorylase, et cette derniere reste activée
• Hydrolyse les résidus Ser/Thr de plusieurs protéines.
• Possède une sous-unité de liaison au glycogène (GM (muscle) ou GL (liver))
• La phosphorylation de GM sur le site 2 (P2) affecte sa liaison avec PP1c, ce qui libère PP1c dans le cytoplasme qui ne peut alors plus déphosphoryler (inhiber) les enzymes liées au glycogène = augmentation de la glycogénolyse.
• Dans le cytosol, PP1c libre peut aussi se lier à un inhibiteur (diapo précédente).