Chapitre 1: Les enzymes Flashcards
Def proteine
Polymère d’aa reliées par des liasons peptidiques. Structure en 3D
4 niveaux de structure d’une enzyme
- primaire
- secondaire
- tertiaire
- quaternaire
Qu’est-ce que la structure primaire ?
La séquence d’aa bout à bout
Qu’est-ce que la structure secondaire?
Les arrangements en hélice (alpha) ou en marche d’escaliers (beta).
Les aa se repoussent ou s’attirent à cause des charges ou de l’acidité. C’est cette interaction des chaînes latérales qui causent la structure secondaire.
Qu’est-ce que la structure tertiaire?
C’est le repliement de la protéine pour former, ce qui lui rend un aspect 3D.
Qu’est-ce que la structure quaternaire?
L’association de plusieurs chaines polypeptidiques.
Comment peut-on rendre une protéine non fonctionnelle?
En changeant un aa ou en changeant le pH, les interactions entre les chaines latérales peuvent changer (polarité change) et affecter l’activité de la protéine.
Def enzyme
protéine capable d’être un catalyseur de réaction. Il accélère la transformation du substrat en produit en en abaissant l’énergie d’activation de la réaction.
Comment les liaisons enzymes-substrats se forment-elles et comment influencent-elles la vitesse d’une réaction?
Les chaines latérales des aa, localisées dans le site catalytique de l’enzyme forment des liaisons avec les molécules de substrat. Les mol de substrats sont dans la bonne orientation pour réagir ensemble et font moins de rencontres avec l’extérieur. Les liaisons enzymes-substrats créent un nouveau intermédiaire et imposent des tensions électroniques aux mol de substrats (affaiblir les liens du substrats) ce qui se transforment en produits plus rapidement.
Distinction entre les types d’ezymes
- Simples: Constituée seulement d’aa.
- Holoenzyme: nécessite un cofacteur pour être active.
- Apoenzyme: Holoenzyme sans cofacteur (inative)
Effet du temps sur la vitesse de réaction. [enzyme] est constante.
Début: Vitesse de formation est constante. Les molécules d’enzymes sont saturées par le substrat.
Avec le temps, vitesse diminue, il ne reste plus assez de substrats (bcp de produits formés).
Effet de la variation de la concentration de substrat sur la vitesse initiale de réaction. [enzyme] est constante.
Faible [substrat]: vitesse est presque directement proportionnelle à la [substrat].
Forte [substrat]: vitesse est maximale, car toutes le mol d’enzyme sont saturés de substrat
Km? constante de michaelis
- [substrat] pour atteindre ½ Vmax
- inversement proportionnel à l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Petit Km= réaction plus rapide (grande affinité)
- spécifique à chaque enzyme
Est-ce que Vmax dépend de la [substrat]?
Non, Vmax est mesurée quand toutes les mol d’enzymes sont saturées de substrat.
Quelles sont les conditions qui permettent d’affirmer que quand la qté d’enzymes augmentes, la vitesse maximale augmente?
- On doit travailler en solution saturante de substrat.
- On doit mesuer Vmax très tôt dans le temps.
Si on attend trop, la quantité de substrat diminue et elle peut être insuffisante pour saturer les molécules d’enzyme. Cela causerait une sous-estimation de l’activité enzymatique.
Effet pH et T sur les enzymes
pH ou T élevé: dénaturation (perd la structure III) et perd l’activité enzymatique
T froid: trop rigide. Le substrat ne peut entre dans le site catalytique.
Quels type d’enzymes n’est pas sujette à l’induction (synthèse + d’enzymes) ou la répression (synthèse -)?
enzymes constitutives qui dépendent que de la présence de substrat ou non.
Qu’est-ce que l’allostérie?
Propriétés d’un enzyme changes lorsque des cellules modulatrices se fixe aux sites de l’enzyme. L’enzyme allostérique est + ou - active selon la [ ] du modulateur.
site allostérique + : stimule l’enzyme
site allostérique - : site catalytique peut devenir inactif.
Très rapide.
Comment peut-on contrôler l’activité enzymatique?
En modifiant la quantité ou l’efficacité des enzymes
Qu’est-ce que la modification covalente?
Mécanisme de tout ou rien.
Modification d’une chaîne latérale d’un aa pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (Structure 2, 3 ou 4 affectées).
Est réversible à cause des enzymes aux alentours.
Une adaptation à long terme
Induction, répression, car le taux de synthèse change, l’organisme prend du temps à s’adapter.
Types de d’inhibition que peuvent avoir des agents extérieurs dur l’activité enzymatique
- compétitive
2. non compétitive
Inhibition compétitive réversible?
Inhibiteur compétitif fait compétition au substrat et se fixe au même endroit sur l’enzyme.
- Augmentation apparente du Km (moins grande affinité)
- V max reste pareille. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.
Inhibition non compétitive irréversible?
Inhibiteur fait un lien covalent sur l’enzyme et fait perdre la structure III et rend l’enzyme inactif. Il peut aussi se fixer sur le site actif de l’enzyme our empêcher le substrat de s’y fixer.
Km n’est pas affectée: on enlève une partie des enzymes, mais celles qui restent sont normales.
Vmax diminue car plusieurs mol d’enzymes sont détruites.
Exemples d’inhibiteurs
Compétitif: Statine: faire moins de cholestérol
non compétitif: Aspirine. Si il est non spécifique; bcp d’effets secondaires.
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le
pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé
de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac.
Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur
fonction.
Trypsinogène—-(- 6 aa)—–trypsine (actif dans intestin)
La trypsine va transformer les protéines en peptides.
Autres proenzymes protéolytiques sont activés par la trypsine dans l’intestin. Les enzymes protéolytiques vont changer les peptides en aa.
amylase va changer l’amidon en dextrine, maltotriose ou maltose et les enzymes digestives non pancréatiques vont les changer en glucose.
La lipase va changer les tria glycérols en acide gras et en mono glycérols.
Sous quelle forme retrouve-t-on
les enzymes protéolytiques dans
le suc pancréatique ?
Elles sont sécrétées sous forme de proenzymes et sont activés dans l’intestin. Protège le pancréas de l’autodigestion
Quelles enzymes sont responsables de la digestion des glucides?
L’amylase, saccharase et lactase (schémas 1-2)
