Chapitre 1: Les enzymes

Question 1

Def proteine

Answer 1

Polymère d’aa reliées par des liasons peptidiques. Structure en 3D

Question 2

4 niveaux de structure d’une enzyme

Answer 2

1. primaire
2. secondaire
3. tertiaire
4. quaternaire

Question 3

Qu’est-ce que la structure primaire ?

Answer 3

La séquence d’aa bout à bout

Question 4

Qu’est-ce que la structure secondaire?

Answer 4

Les arrangements en hélice (alpha) ou en marche d’escaliers (beta).
Les aa se repoussent ou s’attirent à cause des charges ou de l’acidité. C’est cette interaction des chaînes latérales qui causent la structure secondaire.

Question 5

Qu’est-ce que la structure tertiaire?

Answer 5

C’est le repliement de la protéine pour former, ce qui lui rend un aspect 3D.

Question 6

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

Answer 6

L’association de plusieurs chaines polypeptidiques.

Question 7

Comment peut-on rendre une protéine non fonctionnelle?

Answer 7

En changeant un aa ou en changeant le pH, les interactions entre les chaines latérales peuvent changer (polarité change) et affecter l’activité de la protéine.

Question 8

Def enzyme

Answer 8

protéine capable d’être un catalyseur de réaction. Il accélère la transformation du substrat en produit en en abaissant l’énergie d’activation de la réaction.

Question 9

Comment les liaisons enzymes-substrats se forment-elles et comment influencent-elles la vitesse d’une réaction?

Answer 9

Les chaines latérales des aa, localisées dans le site catalytique de l’enzyme forment des liaisons avec les molécules de substrat. Les mol de substrats sont dans la bonne orientation pour réagir ensemble et font moins de rencontres avec l’extérieur. Les liaisons enzymes-substrats créent un nouveau intermédiaire et imposent des tensions électroniques aux mol de substrats (affaiblir les liens du substrats) ce qui se transforment en produits plus rapidement.

Question 10

Distinction entre les types d’ezymes

Answer 10

• Simples: Constituée seulement d’aa.
• Holoenzyme: nécessite un cofacteur pour être active.
• Apoenzyme: Holoenzyme sans cofacteur (inative)

Question 11

Effet du temps sur la vitesse de réaction. [enzyme] est constante.

Answer 11

Début: Vitesse de formation est constante. Les molécules d’enzymes sont saturées par le substrat.
Avec le temps, vitesse diminue, il ne reste plus assez de substrats (bcp de produits formés).

Question 12

Effet de la variation de la concentration de substrat sur la vitesse initiale de réaction. [enzyme] est constante.

Answer 12

Faible [substrat]: vitesse est presque directement proportionnelle à la [substrat].
Forte [substrat]: vitesse est maximale, car toutes le mol d’enzyme sont saturés de substrat

Question 13

Km? constante de michaelis

Answer 13

• [substrat] pour atteindre ½ Vmax
• inversement proportionnel à l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Petit Km= réaction plus rapide (grande affinité)
• spécifique à chaque enzyme

Question 14

Est-ce que Vmax dépend de la [substrat]?

Answer 14

Non, Vmax est mesurée quand toutes les mol d’enzymes sont saturées de substrat.

Question 15

Quelles sont les conditions qui permettent d’affirmer que quand la qté d’enzymes augmentes, la vitesse maximale augmente?

Answer 15

1. On doit travailler en solution saturante de substrat.
2. On doit mesuer Vmax très tôt dans le temps.
   Si on attend trop, la quantité de substrat diminue et elle peut être insuffisante pour saturer les molécules d’enzyme. Cela causerait une sous-estimation de l’activité enzymatique.

Question 16

Effet pH et T sur les enzymes

Answer 16

pH ou T élevé: dénaturation (perd la structure III) et perd l’activité enzymatique
T froid: trop rigide. Le substrat ne peut entre dans le site catalytique.

Question 17

Quels type d’enzymes n’est pas sujette à l’induction (synthèse + d’enzymes) ou la répression (synthèse -)?

Answer 17

enzymes constitutives qui dépendent que de la présence de substrat ou non.

Question 18

Qu’est-ce que l’allostérie?

Answer 18

Propriétés d’un enzyme changes lorsque des cellules modulatrices se fixe aux sites de l’enzyme. L’enzyme allostérique est + ou - active selon la [ ] du modulateur.
site allostérique + : stimule l’enzyme
site allostérique - : site catalytique peut devenir inactif.
Très rapide.

Question 19

Comment peut-on contrôler l’activité enzymatique?

Answer 19

En modifiant la quantité ou l’efficacité des enzymes

Question 20

Qu’est-ce que la modification covalente?

Answer 20

Mécanisme de tout ou rien.
Modification d’une chaîne latérale d’un aa pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (Structure 2, 3 ou 4 affectées).
Est réversible à cause des enzymes aux alentours.

Question 21

Une adaptation à long terme

Answer 21

Induction, répression, car le taux de synthèse change, l’organisme prend du temps à s’adapter.

Question 22

Types de d’inhibition que peuvent avoir des agents extérieurs dur l’activité enzymatique

Answer 22

1. compétitive

2. non compétitive

Question 23

Inhibition compétitive réversible?

Answer 23

Inhibiteur compétitif fait compétition au substrat et se fixe au même endroit sur l’enzyme.

• Augmentation apparente du Km (moins grande affinité)
• V max reste pareille. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

Question 24

Inhibition non compétitive irréversible?

Answer 24

Inhibiteur fait un lien covalent sur l’enzyme et fait perdre la structure III et rend l’enzyme inactif. Il peut aussi se fixer sur le site actif de l’enzyme our empêcher le substrat de s’y fixer.
Km n’est pas affectée: on enlève une partie des enzymes, mais celles qui restent sont normales.
Vmax diminue car plusieurs mol d’enzymes sont détruites.

Question 25

Exemples d’inhibiteurs

Answer 25

Compétitif: Statine: faire moins de cholestérol

non compétitif: Aspirine. Si il est non spécifique; bcp d’effets secondaires.

Question 26

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 26

Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le
pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé
de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac.

Question 27

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur
fonction.

Answer 27

Trypsinogène—-(- 6 aa)—–trypsine (actif dans intestin)
La trypsine va transformer les protéines en peptides.
Autres proenzymes protéolytiques sont activés par la trypsine dans l’intestin. Les enzymes protéolytiques vont changer les peptides en aa.

amylase va changer l’amidon en dextrine, maltotriose ou maltose et les enzymes digestives non pancréatiques vont les changer en glucose.

La lipase va changer les tria glycérols en acide gras et en mono glycérols.

Question 28

Sous quelle forme retrouve-t-on
les enzymes protéolytiques dans
le suc pancréatique ?

Answer 28

Elles sont sécrétées sous forme de proenzymes et sont activés dans l’intestin. Protège le pancréas de l’autodigestion

Question 29

Quelles enzymes sont responsables de la digestion des glucides?

Answer 29

L’amylase, saccharase et lactase (schémas 1-2)