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Enzymologie > Chapitre 1 > Flashcards

Chapitre 1 Flashcards

1
Q

Quelles sont les deux conditions essentielles à la vie ?

A
  • Se reproduire

- Catalyser les réactions chimiques avec efficacité et sélectivité

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Q

Quelles sont les différences entre les enzymes et les catalyseurs chimiques classiques ?

A
  • Les vitesses des réactions (les réactions catalysées par des enzymes sont plusieurs ordres de grandeur supérieure à celles des réactions correspondantes catalysées par un catalyseur chimique.
  • Les réactions enzymatiques ont lieu dans des conditions relativement douces.
  • Les enzymes montrent une spécificité beaucoup plus grande avec les substrats
  • Les réactions catalysées par des enzymes varient en réponse aux concentrations de substances autres que leurs substrats et produits.
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3
Q

Vrai ou Faux : Les enzymes sont tous des protéines ?

A

Faux. Il existe aussi un petit groupe de molécules d’ARN catalytiques appelées ribozymes (et d’ADN catalytiques : DNAzymes).

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4
Q

Qu’est-ce que l’enzymologie ?

A

C’est la branche de la biochimie qui étudie les enzymes et caractérise leurs cinétiques, leurs structures et leurs fonctions, ainsi que les relations qui existent entre elles.

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5
Q 
Quelles informations (2) nous fournit la cinétique enzymatique ?
Et qu'est-ce que (5) cette information permet-elle?
A
  • La vitesse des réactions
  • L’affinité des enzymes pour leurs substrats et produits

Permet de :

  • Comparer des enzymes provenant de sources diverses ou des enzymes modifiées (mutations)
  • Établir le mécanisme d’action des enzymes
  • Déterminer comment l’activité des enzymes est contrôlée (allostérie,phospho,inhibition,etc.)
  • Quantifier l’effet des régulateurs sur la vitesse des enzymes
  • Déterminer le mode d’action des inhibiteurs et de quantifier leur impact sur la vitesse
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6
Q

À pars la cinétique enzymatique, quelles autres approches utilise-t’on afin de mieux comprendre le fonctionnement des enzymes ?

A
  • Diffraction des rayons-X ou la RMN (structure tridimensionnelle/visualisation de la topologie des sites actifs, des sites de liaisons des régulateurs et inhibiteurs/informations sur les interactions des substrats, des cofacteurs et des inhibiteurs aux sites actifs)
  • Méthodes issues de la biologie moléculaire (modifie la séquence en aa ou introduit des aa non-naturels afin de conférer de nouvelles propriétés)
  • Modélisation moléculaire ou biologie computationnelle (Résolution atomique de la dynamique moléculaire et des réaction catalysées par les enzymes)
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7
Q

Quelles sont les diverses applications des enzymes ?

A
  • En agroalimentaire (amylase/protéase/lipase)
  • Domaine pharmaceutique (tests cliniques/ lactase/inhibiteur)
  • En industrie (chimie verte, cellulase, amylase)
  • R&D (dépistages divers, bioremédiation, génomique et métagénomique)
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8
Q

À partir de quel événement la recherche en enzymologie a-t’elle attiré de nombreux chercheurs ?

A

-Les découvertes ont culminé avec l’hypothèse de Linus Pauling à l’effet que les enzymes fixent préférentiellement la forme active du substrat à l’état de transition.

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9
Q

En 1783, un chercheur a démontré que la nourriture est digérée dans l’estomac des animaux. Qui est-ce et qu’a-t’il aussi démontré en utilisant ses propres sucs gastriques ?

A
  • Lazzaro Spallanzani
  • Il a établi que :
    • Le processus était dépendant de la température
    • Le temps requis pour la digestion était lié à la quantité de sucs gastriques utilisés
    • La substance active était instable à l’extérieur du corps
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10
Q

Quelle a été la première enzyme a être ‘‘découverte’’?

A

L’amylase (diastase).

-Payen et Persoz (1833)

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11
Q

Qui a découvert la pepsine ?

A

Schwann (1834-1836)

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12
Q

“Nous avons plusieurs raisons d’assumer qu’à l’intérieur des plantes et des animaux, des milliers de processus catalytiques se produisent dans leurs tissus et fluides’’
- ??

A

Berzelius (1836)

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13
Q

Qui a démontré que la fermentation alcoolique ne nécessite pas de cellules vivantes ?

A
  • Eduard Buchner (1860-1917)

* Il obtient le prix Nobel de chimie en 1907

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14
Q

Qui a introduit le terme ‘‘enzyme’’ ?

A

-Wilhelm Friedrich Kuhne (1837-1900)

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15
Q

Quels scientifiques supportaient l’idée que la fermentation était essentiellement un processus chimique?

A
  • Stahl
  • Liebig
  • Kuhne
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16
Q

Quel scientifique a proposé le modèle “clé et serrure” ?

A

-Emil Fisher (1894)

17
Q

Quel chercheur a proposé que les réactions enzymatiques se font au contact des enzymes et du substrat (Intermédiaire réactionnel) ?

A
  • Adrian John Brown (début 20e siècle)
18
Q

En 1903, quel chimiste-physicien a publié l’équation fondamentale de la mécanique enzymatique (inhibition par le produit )

A

-Victor Henri

19
Q

En 1914, quel chercheur allemand et chercheuse canadienne dérivent une nouvelle équation reliant la vitesse d’une réaction enzymatique à la concentration de substrat et à des paramètres caractéristiques de l’enzyme ?

A
  • Leonor Michaelis et Maud Menten
20
Q

Vrai ou faux : l’équation de Michaelis-Menten était simplement basée sur les principes de l’équilibre chimique et non sur l’équilibre dynamique?

A

Vrai

21
Q

Qui sont George Briggs et J.B.S Haldane ?

A

Ce sont les scientifiques ayant développé la version de l’équation de Michaelis-Menten avec le concept d’équilibre dynamique

22
Q

En quelle année l’idée que les enzymes soient des protéines a été acceptée ?

A

Vers la fin des années 1920

23
Q

Quel scientifique a cristallisé la première enzyme ?

A

-James B. Summer (1926) Uréase

24
Q

Quelles enzymes a été cristallisé de façon convaincante ?

A

-Pepsine
-Trypsine
- Chymotrypsine
(John H. Northrop et collabo)

25
Q

Quel biochimiste a déterminé la première séquence primaire d’une protéine (insuline) ?

A

-Sanger (1955)

26
Q

Quelle est la première enzyme a avoir sa séquence primaire publiée ?

A
  • Ribonucléase
27
Q

Qui est le biochimiste a déterminer pour la première fois la structure tridimensionnelle ?

A
  • John Kendrew (1957)
28
Q

Qui est le physico-chimiste ayant proposé en 1946 que le site actif des enzymes soit capable d’interagir et de stabiliser l’état de transition d’une réaction chimique?

A

-Linus Pauling

29
Q

Quel biochimiste a proposé le modèle “induced-fit” ?

A

-Daniel Koshland

basé sur l’étude du lysozyme

30
Q

Quels scientifiques proposent le terme allostérie (1963) pour définir le changement d’activité enzymatique résultant de la fixation d’un ligand sur un site autre que le site actif?

A
  • Jacques Monod
  • Jeffries Wyman
  • Jean-Pierre Changeux
31
Q

En 1963, qu’est-ce que William Cleland a proposé ?

A

-Il a proposé une nomenclature et une théorie pour les systèmes plus complexes impliquant plus d’un substrat ou produits

32
Q

Pourquoi avons-nous toujours besoin d’enzymologie ?

A
  • Rôle de l’enzymologie qui est de développer et de tester des hypothèse afin d’expliquer la logique chimique derrière tout processus biologique impliquant un catalyseur
  • L’expertise en enzymologie est requise pour relever les grands défis en biologie, pour le développement de médicaments et en bio-ingénierie
  • La catalyse biologique est une formation des plus rigoureuses à l’interface de la biologie et de la chimie
33
Q

Quelle était la nomenclature utilisée en 1883 pour nommer les enzymes?

A
  • Estérases
  • Cellulases
  • Protéases
  • Suffixe “ase” + substrat
  • Le type de réaction a été ajouté au nom pour distinguer les enzymes utilisant les mêmes substrats
34
Q

La nomenclature formelle est basée sur des règles établies par qui ?

A
  • Par le Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)
35
Q

Quelles sont les 6 classes de la nomenclature formelle ?

A 
EC1. Oxydoréductase
EC2, Transférases
EC3. Hydrolases
EC4. Lyases
EC5. Isomérases
EC6. Ligases

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