chapitre 1 Flashcards
fonctions des membranes
1/ Compartimentation
2/ Support des activités biochimiques
3/ Barrière sélective
4/ Transport des solutés
5/ Réception de signaux
6/ Médiation entre cellules
7/ Transduction d’énergie
Composition des membranes
lipides amphipathiques (affinité avec l’eau et les lipides) : phospholipides, sphingolipides, cholestérol + glucides + protéines
Types de phosphoglycérolipides
- (PE) Phosphatidyléthanolamine (courbure des membranes)
- (PC) Phosphatidylcholine (fluidité membrane)
- (PS) Phosphatidylsérine (liaison signalisation cellulaire)
- (PI) Phosphatidylinositol (encrer protéines)
Structure de base des phosphoglycérolipides
Un groupe phosphate lié a une base de glycérol (= 3 liens esters)
Effets des insaturations en cis
rend molécules plus espacées donc plus grande fluidité a la bicouche lipidique
Effets acides gras saturés
S’empilent plus régulièrement et sont collés donc bicouche lipidique moins fluide
Effet cholestérol
Augmente durabilité des membranes en diminuant leur perméabilité
Relation chaleur-membrane
La chaleur agite les molécules et rend donc la membrane plus fluide
Structure secondaire
Hélices alpha et feuillets betas
Structure tertiaire
hélices et feuillets agissent ensemble et forment la forme en 3d de la protéine, chromophores au milieu
Structure quaternaire
Plusieurs protéines ensembles
3 types de protéines membranaires
intrinsèques, périphériques et ancrées au lipides
Caractéristiques protéines intrinsèques
intrinsèques :
- Passent à travers les deux couches de lipides. Des domaines amphipatiques les ancrent dans la membrane et des régions hydrophiles forment des domaines fonctionnels hors de la membrane.
- Les canaux protéiques ont des cœurs hydrophiles formant des canaux aqueux à travers la membrane
Caractéristiques protéines périphériques
périphériques :
- Reliées à la membrane par de faibles liens liens non-covalents facilement solubilisables
- Situées en dehors de la bicouche lipidique du côté cytoplasmique ou extracellulaire.
Caractéristiques protéines ancrées aux lipides
- Se distinguent par leur ancre lipidique et leur orientation membranaire.
- Les protéines ancrées par des ancres GPI (glycosyl-phosphatidylinositol) à la membrane externe peuvent être relâchées par des lipases phospho-spécifiques.
- Certaines protéines de la membrane interne sont attachées à de longues chaînes d’hydrocarbones.
Facteurs qui influencent la fluidité des membranes
- La nature des lipides
- La longueur des acides gras
- Le cholestérol
- La température
Molécules pouvant passer les membranes et celles nécessitant de l’aide
- Molécules hydrophobes (O2, CO2, N2) = passent sans problème
- Polaires, la plupart sont bloquées
- Ions sont bloqués
Définition de la diffusion
Déplacement passif d’une substance où la concentration est élevée vers là ou la concentration est faible
Définition de l’osmose
Déplacement de l’eau vers les régions concentrées en solutés
Types de transport passif
- Diffusion facilité : l’énergie provient d’un gradient électrochimique, déplace une petite molécule dans le sens du gradient, nécessite un pore, un canal ou un transporteur.
- Diffusion simple : l’énergie provient d’un gradient électrochimique sans l’aide de protéines de transport, gaz et petites molécules polaires non chargées.
Types de transport actif
- Transport actif primaire : énergie provient de l’hydrolyse de l’ATP,contre le gradient de concentration, médié par pompe ATPase
- Transport actif secondaire : l’énergie provient d’un gradient électrochimique, deux substances sont transportées, une dans le sens de son gradient et l’autre contre son gradient de concentration, possible grâce aux symporteurs et antiporteurs.
Canaux voltage-dépendants
S’ouvrent ou se ferment en réponse à des changements du potentiel de membranes
Canaux ligand-dépendants
S’ouvrent lorsqu’une molécule spécifique (ligand) se lie à eux, comme les neurotransmetteurs
Canaux mécano-dépendants
Réagissent à des forces mécaniques, comme la pression ou l’étirement de la membrane
Fonctionnement pompe Na+/K+ ATPase
2 substances transportées contre leurs gradients, ATP hydrolysé en ADP pour ouvrir et fermer la pompe du côté extracellulaire ou cytoplasmique
Système membranaire
Le cytoplasme est subdivisé en compartiments appelés organelles contenant des protéines spécialisées pour différentes activités
Réticulum endoplasmique rugueux (RER)
- Continuité avec la membrane de l’enveloppe nucléaire
- Contient des ribosomes à sa surface
- Asymétrie de la cellule = insère des protéines
- Fonctions :
Synthèse des protéines destinées à la voie endomembranaire
Synthèse de la membrane plasmique
Maturation des protéines
Réticulum endoplasmique lisse (REL)
- Continuité du RER
- Synthèse de lipides, phospholipides et stéroïdes
- Dégradation des toxines dans le foie
- Certaines cellules spécialisées ont plus de REL
Complexe de Golgi composition et fonction
- Formée d’un réseau de sacs membranaires : les citernes, aplaties comme des crêpes les unes sur les autres
- Glycosylation des protéines ( addition ou soustraction de sucres à la chaine existante formée dans le RE )
- Récupération des protéines résidentes du RE
- Les citernes du Golgi «migrent» lentement du cis vers le trans Golgi
- De nouvelles citernes sont constamment formées par la fusion des vésicules du réseau cis-Golgi
-Les vésicules voyagent en sens inverse (recyclage des enzymes résidents).
Comment voyagent les cargos
Dans des vésicules formées de bicouche lipidique qui bourgeonnent d’un compartiment donneur et fusionnent avec un compartiment accepteur
Voie biosynthétique
Protéines synthétisées dans le RE, modifiées dans le golgi et transportée a la derstination finale (membane plasmique, lysosome…)
Voie de sécrétion
Les protéines synthétisées dans le RE sont exportées (sécrétées ou exocytosées) de la cellule
Sécrétion constitutive
Les cargos sont transportés dans les vésicules de sécrétion et relâchés de manière continue
Sécrétion controlée
Les cargos sont entreposés dans des vésicules et relâchés en réponse à un stimulus
Voie endocytaire
Les voies endocytaires unissent les membranes internes dans un réseau interconnecté et dynamique
Routage des protéines
le routage des protéines dans la cellule dépend de séquences signal qui peuvent être composées d’acides aminés contigus ou de plusieurs séries d’acides aminés distribués à travers
2 voies de transport de protéines
Voie co-traductionnelle et post-traductionnelle (co- traductionnelle moins énergivore que post-trad. ruban de protéine comparé à boule repliée)
Routage co-traductionnelle
- Les protéines sont synthétisées dans le réticulum endoplasmique rugueux par des ribosomes attachés
- Elles sont dirigées vers le réseau endomembranaire : Les voies de sécrétion, Lysosome
Routage post-traductionnelle
- Les protéines sont synthétisées dans le cytosol par des ribosomes cytosoliques libres
- Elles restent dans le cytosol ou sont dirigées vers des organelles
- Interaction de la protéine avec un récepteur spécifique qui permet sa translocation dans l’organelle.
Connaître l’existence de différentes séquences signal dans une protéine
Importation d’une protéine dans le RE
- La synthèse commence sur un ribosome dans le cytosol elle possède une séquence signal, SRP la reconnait se lie arrête traduction de la protéine.
- Complexe ribosome- protéine-SRP se dirige vers membrane du RE, se lie à un récepteur SRP.
- Le ribosome se fixe sur un canal de translocation sur la membrane du RE, SRP est libérée. La synthèse de la protéine reprend, protéine passe à travers le translocon dans la lumière du RE
- Signal peptidase clive la séquence signal une fois la protéine entrée dans le RE.
Maturation des protéines dans le RE
- Glycosylation : Ajout de chaînes de sucres ramifiées
- Repliement et assemblage de multimères (protéines) par des protéines chaperonnes qui empêchent formation agrégats, produisent repliement en Reconnaissant sucre et entourant protéines, Formes de protéines tertiaire et quaternaire, puis repart avec le sucre utile
- Parties hydrophobes se replient ensemble
- Enzyme de contrôle GT ; s’assure que la partie hydrophobe ne sois pas air libre. Si encore partie hydrophobe, remet sucre pour ramener chaperonne. Si pas capable encore protéasome.
- Formation des ponts disulfure par résidus cystéines
Vésicules tapissées COPII
Transport antérograde du RE vers le réseau cis-Golgi et le Golgi. COPII aide à courber la membrane et former un « bourgeon » qui deviendra la vésicule
Vésicules tapissées COPI
Transport rétrograde du CIREG et du Golgi vers le RE ou des citernes trans vers cis-Golgi
Vésicules tapissées de Clathrine
Transport du trans-Golgi vers les endosomes, lysosomes et vacuole (plante). Rôle important dans l’internalisation des protéines de surface.
Guidage des vésicules
Protéines d’accrochage : Rab GTPases
Protéines d’arrimage : SNAREs
Lysosome
Organelle digestive, pH 5 ,routage des protéines se fait avec clathrine.
Digestion des produits de la voie endocytaire, Autophagie
Voie endocytaire et décrire la maturation des endosomes
- Lipoprotéines à faible densité (LDL) absorbé dans cellule grâce à récepteurs.
- Manteau de clathrine recouvre la vésicule contenant LDL, début endosome hâtif
- Perte du manteau. Endosome hâtif
- Fusionnement avec lysosome, créer abaissement pH, complexe s’appelle maintenant endosome tardif.
- Avec snares, recyclage se fait.
phagocytose
- Les phagocyteurs sont attirées vers le site par chimiotactisme
- Liaison grâce à des récepteurs
- La membrane du phagocyte l’entoure et forme une vésicule : phagosome ensuite absorbé
- Phagosome fusionne avec des lysosomes, forme un phagolysosome. Enzymes dans le lysosomes détruisent l’intru en petits morceaux
- Bons nutriments sont absorbés alors que déchets sont expulsés du phagocyte par exocytose.
3 types protéine cytosquelette
Microfilaments d’actine : petits
Filaments intermédiaires : moyennent gros
Microtubules : gros
4 grandes fonctions du cytosquelette
- Structure et support
- Transport intracellulaire
- Contractilité et motilité
- Organisation spatiale.
Structure monomérique α et β en dimères orientés
- Les sous-unités α et β sont des protéines globulaires. Dimères s’assemblent de manière linéaire pour former des protofilaments (13 en tout) en forme de cylindre creux. Les protofilaments sont orientés de façon spécifique, avec l’extrémité α d’un dimère associée à l’extrémité β d’une autre dimère (permet polarité au microtubule détermine direction protéines motrices kinésine ou la dynéine)
- α et β ont une activité GTPase qui permet de réguler la polymérisation et dépolymérisation des microtubules.
- Polarité de la polymérisation des microtubules (extrémité+=polymérisation)
- Stabilisation des microtubules nécessite des protéines associées aux microtubules et des points d’ancrage dans la cellule.
Centrosomes.
- Centrosome = centres organisateurs des microtubules. Lieu de nucléation des MT, assemblage commence là puis se projettent vers l’extérieur, – vers +
- Composé de 2 centroles assemblés perpendiculairement et d’une matière péricentriliolaire (PCM).
- centrioles dupliqués durant le cycle cellulaire et divisés également entre les cellules mère et fille pour avoir un seul centrosome (2 centrioles) par cellule.
inhibiteurs de la polymérisation des microtubules, fonctionnement et rôles
- Colchicine et nocodazole bloquent la polymérisation en s’associant aux dimères de tubuline libres ce qui
empêche leur association avec l’extrémité + - Rôles potentiels dans l’étude de la biologie cellulaire
Synthèse microtubules
- Nucléation : Des dimères de tubuline α et β s’assemblent pour former des protofilaments. S’alignent parallèlement pour former un tube creux de 13 protofilaments
- Extrémité + polymérisation rapide, extrémité - lente
- La tubuline-GTP s’ajoute à l’extrémité + pour faire croître le microtubule Tubuline-GTP ensuite hydrolysée en tubuline- GDP
- Le microtubule peut se dépolymériser soudainement à cause de la perte du “capuchon” de tubuline-GTP à l’extrémité +, provoquant la désassemblage rapide.
Fonctions microtubules
- Support structural et organisateur
Résistent aux forces mécaniques, Donnent la forme aux cellules, Aident à organiser et localiser les organelles du système endomembranaire (RE, Golgi) Formation des fuseaux mitotiques et méiotiques - Motilité intracellulaire (Mouvement des vésicules entre compartiments) : Avec vésicules, transport axonal
- Protéines motrices : Kinésines (vers +, transport du Golgi vers la membrane)
Dynéines (vers -, dimère avec 2 pattes)
chaque protéine motrice a des fonctions spécialisées et qu’elles sont en compétition les unes avec les autres pour les différents cargos vésicules peuvent être liées à plusieurs protéines motrices (dynéines et kinésines)
Structure filaments d’actine
- Composé d’actine, En forme hélicoïdal à deux brins avec extrémités + et -
- Jonction d’adhérence : Assemblage de cadhérines, contact intracellulaire avec des filaments d’actine via caténine
- Permet ancrage cellule-cellule et signalisation cellulaire.
- Microvillosités : dans paroi intestinale, composé de microfilaments d’actine assemblés par protéines de coiffes
Assemblage in vivo
- Protéines stimulent la formation du noyau d’actine, se lient à l’actine globulaire et empêchent la polymérisation des microtubules.
- Protéines de coiffes bloquent l’élongation et le raccourcissement des microfilaments, augmente la stabilité des filaments et se retrouvent dans la bordure en brosse
- Protéines de polymérisation stimulent la polymérisation sur des filaments déjà assemblés et favorisent l’élongation
- Protéines de dépolymérisation stimulent la dépolymérisation des filaments déjà assemblés.
Classes de protéines qui régulent la formation et la destruction des filaments d’actine et leurs divers modes de fonctions.
- Protéines de séquestration des monomères : se lient à l’actine globulaire et empêche polymérisation des microtubules
- Protéines de coiffes (dans bordure en brosse) : bloque élongation et raccourcissement des microfilaments, augmente leur stabilité
- Protéines de polymérisation : favorise élongation et stimule polymérisation sur filaments déja assemblés
- Protéines de dépolymérisation : pour filaments déja assemblés.
Fonctions des microfilaments d’actine
- Motilité non-musculaire avec lamellipodes permet migration in vitro, sont composé de microfilaments d’actine. Sont créées avec des WASP.
- Avec myosines aussi : sont des protéines motrices.
Deux types : conventionnelle type II (impliqué dans contraction musculaire) et non-conventionnelles (fonctions de transport vésiculaire)
mécanisme du mouvement actine-myosine
- La tête de la myosine se fixe sur un site spécifique de l’actine, puis ATP se fixe à la tête de la myosine, provoquant son détachement
- L’ATP est hydrolysé en ADP et phosphate, ce qui entraîne un changement dans la configuration de la tête de la myosine, qui se fixe à un nouveau site plus en avant sur l’actine
- En relâchant l’ADP et le phosphate, la tête de la myosine pivote, tirant le filament d’actine vers le centre du sarcomère, entraînant la contraction.
- Ce processus se répète tant qu’il y a de l’ATP disponible et que le calcium permet l’exposition des sites de liaison sur l’actine.
structure et rôles cellulaires des filaments intermédiaires
- Structure et composition : Fibres résistances en corde,Composés de plusieurs types de protéines
Rôles : Pas associés au mouvement mais à la structure, Résistants à la traction.
Nos tissus sont composés de plusieurs types cellulaires différents qui s’organisent dans l’espace en
interagissant entre eux et avec des composants non-cellulaires tels
que la matrice extracelllulaire
principaux composants de la matrice
extracellulaire
collagène, protéoglycanes, fibronectine, laminine
Schématiser collagene
arrangement des fibres de collagène dans les tissus en couches perpendiculaires
- Dans certains tissus, les fibres de collagène sont organisées en plusieurs couches (feuillets) superposées les unes aux autres et perpendiculaires.
- Permet au tissu de résister aux forces exercées dans différentes directions, rendant le tissu plus solide et durable, cette dispositions se retrouve dans la cornée de l’œil et le cartilage articulaire, par exemple
Caractéristiques du collagène non-fibrillaire
- Forme un feuillet ou treillis supramoléculaire
- Présents dans lames basales surtout
- Domaines C-terminaux et N-terminaux globulaires qui permettent leur arrangement en treillis/feuillets via la formation de dimères et de tétramères
Synthèse et maturation collagène dans la voie biosynthétique
- Synthèse dans le RER
- Assemblage de 3 peptides par leur pro-peptide en C-terminal avec peptide signal
- Conformation en triple hélice, assistée de chaperones (Hsp47)
- Transfert vésiculaire au Golgi
- Assemblage latéral
- Sécrétion constitutive
- Clivage des pro-peptides
- Assemblage en fibrilles
structure générale et les composantes des protéoglycanes
- Polysaccharides complexes abondants dans la MEC et les lames basales
- Formés d’une protéine axiale sur laquelle sont attachées des chaînes de GAG sulfatés
- Forment un « gel » en solution aqueuse, comme un matériau d’enrobage dans la matrice qui permet la résistance aux chocs
Acide hyaluronique, chondroïtine sulfate, sulfate dermatane
rôles et l’architecture modulaire de la fibronectine
- Sont des protéines dimériques
- Composées de deux chaînes polypeptidiques avec domaines protéiques globulaires, qui peuvent s’attacher à un composé de la MEC ou aux cellules.
- Domaine RGD —> Liaison aux Intégrines, récepteurs des cellules
- La Fibronectine = pont d’attachement des cellules à la MEC
rôles et l’architecture de la laminine
- Glycoprotéines composées de 3 polypeptides différents liés par des ponts disulfures et agencés en croix avec 3 bras courts et 1 long
- Influence sur la migration, la croissance et la différenciation des cellules
Lame basale
- Situé autour des nerfs, muscles, gras
- Couche épaisse contenant laminine, collagène IV et protéoglycanes
- Sous-jacents aux tissus épithéliaux
- Enveloppe l’intérieur des vaisseaux sanguin
- Support mécanique pour l’attachement des cellules et maintien de la polarité des cellules
- Signalisation pour maintenir la viabilité cellulaire
- Substrat pour la migration cellulaire et détermination de la voie de migration
- Sépare les tissus adjacents
- Compartimentalisation des organes
-Barrière pour les macromolécules - Barrière physique pour la migration cellulaire
Matrice Extra Cellulaire MEC
- Fibroblastes et d’autres cellules produisent les composants de la MEC Forme une structure en 3D qui soutient les cellules et les tissus
- la MEC n’est pas fixe, elle est constamment remodelée pour s’adapter aux besoins du tissu
- Ce remodelage est assuré par des enzymes qui coupent les composants de la MEC
- Les MMP sont responsables de la dégradation contrôlée de la MEC et permettent la réparation tissulaire, la migration des cellules, et l’adaptation des tissus à de nouveaux stress
- Régulées par des inhibiteurs pour éviter une dégradation excessive.
Reconnaissance RGD
- Est une séquence spécifique d’acides aminés présente dans des protéines comme la fibronectine
- Les intégrines reconnaissent cette séquence RGD et s’y lient pour adhérer à la fibronectine.
- Facilite l’adhésion cellulaire, la migration, et la signalisation en permettant à la cellule de s’accrocher à des protéines comme la fibronectine
reconnaissance non-RGD
- Certaines intégrines reconnaissent et se lient à des composants de la MEC qui ne possèdent pas de séquence RGD
- Ces intégrines se lient à des domaines spécifiques de ces protéines sans utiliser RGD
- Ancrage à d’autres structures de la MEC, comme les basal laminales ou le tissu conjonctif
Étapes adhésion focale
- Activation à la MEC
- Liaison à la MEC
- Recrutement protéine d’adhésion
- Formation contact
- signalisation des adhésion focales
Hémidesmosome
- Liaison des intégrines à la lame basale
- Implique filaments intermédiaires de kératine, plaques de plectine
trois principaux médiateurs des interactions cellule-cellule
sélectines, immunoglobulines et cadhérines
implication des cadhérines dans l’échappement tumoral et la formation de métastases
- Cadhérines : Protéines d’adhésion qui maintiennent les cellules ensemble
- Perte : Leur diminution favorise l’échappement et la dissociation des cellules tumorales
- Invasion et métastases : Ces cellules peuvent envahir d’autres tissus et former des métastases.
fonctions et modes de reconnaissance : lectines, domaines Ig, zippers calcium
- LECTINES : versions de sélectines qui contrôlent quoi réagit avec quoi : L-sélectine (lymphocytes) E-sélectine (cellules épithéliales) P-sélectine (plaquettes)
- DOMAINE IG : famille de protéines avec les immunoglobines. Permet interactions inter-moléculaires
modes de communication
intercellulaire autocrine, paracrine, endocrine
- Autocrine : La cellule possède des récepteurs au messager qu’elle a produit
- Paracrine : Le messager stimule des cellules à proximité
- Endocrine : Le messager emprunte la circulation sanguine afin d’atteindre des cibles plus éloignée
premier messager (ligands) et seconds messagers (petites molécules pouvant voyager dans le cytoplasme pour réguler les voies de signalisation)
Récepteurs couplés à la protéine G (GPCR)
- Classe majeure de récepteurs membranaires
- Superfamille de récepteurs pour les hormones, les neurotransmetteurs, certains médiateurs du système immunitaire de même que pour les perceptions sensorielles
Protéine G
– Hétérotrimères (αβγ) ancrés à la
membrane par des lipides
– Capacité de lier le GTP et de
l’hydrolyser
– Lorsqu’une protéine G est
activée, la sous-unité α stimule
un effecteur, qui à son tour,
produit un messager secondaire
- Différents types : adénylate cyclase, phospholipase C
Inactivation G
- L’hydrolyse du GTP par la protéine G n’est pas très efficace, ce qui fait que sa liaison à l’effecteur dure un certain temps
- L’hydrolyse peut aussi être stimulée par d’autres protéines: les GAP (GTPase-activating proteins). Celles-ci accélèrent la terminaison du signal
- La protéine G fonctionne un peu
comme une minuterie moléculaire
Phospholipase C
- Enzyme qui coupe les phospholipides
- Produit à partir du phosphatidylinositol
AMP cyclique
- Stimule l’activité d’une enzyme soluble dans le cytoplasme: la protéine kinase A (PKA)
- PKA phosphoryle plusieurs protéines,
ce qui influence leur activité - Transport membranaire
- Activité métabolique/catabolique
diacylglycérol (DAG)
– Reste ancré dans la membrane
– Active une autre protéine kinase: PKC
– PKC possède plusieurs substrats dans la cellule qui ont de multiples fonctions selon les tissus
inositol triphosphate (IP3)
- Possède un récepteur à la surface des organelles qui sont une réserve de calcium
- Le récepteur de l’IP3 est un canal ionique de Ca2+, L’ouverture permet l’entrée de « vagues » de calcium
Récepteur tyrosine-kinase
- Structure générale d’un monomère, active sous forme de dimère
- Liaison avec un ligand, dimérisation du récepteur, trans-autophosphorylation, liaison des protéines de transmission
- protéines de transmission permettent d’activer des intermédiaires intracellulaires qui ultimement, atteignent et stimulent les protéines cibles responsables de générer la réponse souhaitée
Modes de transmission des signaux par RTK
- Liaison de protéines adaptatrices
- Liaison de protéines d’amarrage phosphorylées par le récepteur
- Liaison et activation de facteurs
de transcription - Liaison et activation d’enzymes
les cascades signalétiques permettent
l’amplification d’un signal faible en une réponse cellulaire forte
modes d’interruption du signal des voies contrôlées par les Récepteurs Tyrosine Kinase
- Internalisation du récepteur et dégradation par le lysosome ou recyclage
via les endosomes - Hydrolyse du GTP par Ras
- Déphosphorylation des MAPK, MAPKK et MAPKKK par des phosphatases spécifiques
interrelations possibles entre les voies de signalisation cellulaires
- Convergence: lorsque deux stimuli activent la même voie
- Divergence: lorsque un stimulus mène à plusieurs voies différentes
- Interférence: Lorsqu’une voie bloque ou influence une autre voie ou Crosstalk
Étapes apoptose
– Contraction du volume de la cellule
– Perte d’adhérence aux voisines
– Découpage des protéines et de l’ADN
– Formation de bulles vésiculaires à la surface
– Phagocytose du cadavre
Caspases
Ouvrières de l’apoptose
enzymes qui clivent les protéines : protéases à cystéines ont plusieurs protéines cibles spécifiques
- Dégradation de multiples kinases essentielles à l’adhésion et la prolifération
- Dégradation de lamines et fibres structurales
- Clivage et activation d’enzymes qui digèrent l’ADN: DNases
Apoptose : voie extrinsèque
Stimulée par une famille d’hormones: TNF (Tumor necrosis factor), sécrétées lymphocyte pour défense immunitaire
- Liaison à un récepteur de mort crée la formation d’un complexe intracellulaire par des domaines d’interaction
- Recrutement et trans-autoclivage
de la procaspase 8, ce qui l’active
en caspase 8 ▬►apoptose
Apoptose: voie intrinsèque
Stimulée par le stress intracellulaire:
- Dommages dans l’ADN, surabondance de calcium, absence d’oxygène
- Le facteur Bax augmente la
perméabilité de la membrane
mitochondriale externe
- La relâche du cytochrome C dans le
cytoplasme enclenche l’activation de la
procaspase 9, ce qui forme le
complexe apoptosome
- La caspase 9 clive les autres procaspases, ce qui les active et entraine l’apoptose
