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Bio cellulaire (SBM-1005) > Chap. 5: Communication cellulaire > Flashcards

Chap. 5: Communication cellulaire Flashcards

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1
Q

À quoi sert la communication cellulaire?

A
  1. permet de modifier le comportement des cellules en réponse à l’environnement
  2. permet de répondre et d’intégrer tous les signaux intra et extracellulaires qui régulent la croissance, la division, la différenciation des cellules
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Q

Vrai ou faux: le bien-être de la cellule est mis de côté au profit de l’organisme entier dans les organismes multicellulaires

A

Vrai

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Q

Quels sont les quatre grands modes de signalisation intercellulaire?

A
  1. signalisation contact-dépendant
  2. signalisation paracrine
  3. signalisation endocrine
  4. signalisation synaptique
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Q

Que nécessite la signalisation contact dépendant?

A

nécessite un contact direct entre les cellules

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Q

Vrai ou faux: dans la signalisation contact dépendant, la molécule de signal est relâché de la surface des cellules?

A

faux, elle reste fixée à la surface des cellules

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6
Q

Vrai ou faux: la signalisation contact dépendant peut agir sur de longue distance? Si oui, grâce à quoi?

A

Vrai, grâce à des prolongements cellulaires

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7
Q

Quels sont deux exemples de la signalisation contact dépendant?

A
  1. réponse immunitaire (anticorps-antigène)
  2. développement embryonnaire
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8
Q

De quoi dépend la signalisation paracrine?

A

elle dépend des médiateurs locaux qui sont libérés dans l’espace extracellulaire qui agissent sur les cellules voisines

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9
Q

À quelle distance agit la signalisation paracrine?

A

à courte distance: régulation des cellules dans l’environnement immédiat

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10
Q

Qu’est-ce que la signalisation autocrine?

A

type de signalisation paracrine où la cellule émet la molécule de signal extracellulaire et répond à son propre signal

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11
Q

Dans quelles cellules spécifiques retrouve-t-on de la signalisation autocrine?

A

dans les cellules cancéreuses qui sécrètent leur propre facteur de croissance

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12
Q

Qu’est-ce que la signalisation synaptique?

A

signalisation entre les neurones pour permettre signalisations sur de très longues distances

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13
Q

De quoi dépend la signalisation endocrine?

A

dépend des cellules endocrines qui sécrètent des hormones qui sont distribuées à travers l’organisme par la circulation sanguine

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14
Q

Quels sont les deux mécanismes qui permettent la communication cellulaire sur de longue distance?

A
  1. signalisation synaptique
  2. signalisation endocrine
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15
Q

Quelles sont les caractéristiques des molécules signal extracellulaire?

A
  • agissent à faible concentration
  • possèdent une très grande affinité pour leur récepteur
  • regroupent une très grande variété de molécules (protéines, peptides, a.a, nucléotides, stéroïdes, rétinoïdes, dérivés d’a.g, gaz dissous)
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16
Q

Comment sont libérés les molécules signal extracellulaires?

A

via exocytose, diffusion à travers la membrane ou clivage protéolytique

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17
Q

Vrai ou faux: plusieurs molécules signal extracellulaires restent attachées à la cellule émettrice?

A

Vrai

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18
Q

Quelles sont les caractéristiques des molécules signal qui se lient à des récepteurs à la surface des cellules?

A
  • hydrophiles
  • se fixent à un récepteur membranaire
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19
Q

Quelles sont les caractéristiques des molécules signal qui se lient à des récepteurs intracellulaires?

A
  • hydrophobes
  • se fixent à un récepteur à l’intérieur de la cellule (dans le cytosol ou le noyau)
  • sont transportés grâce à leur liaison à des protéines de transport
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20
Q

V ou F: les molécules signal peuvent inhiber ou stimuler certains comportements cellulaires?

A

Vrai

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21
Q

Vrai ou faux: les molécules signal peuvent agir en combinaison?

A

Vrai

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22
Q

V ou F: les molécules signal ne sont pas influencées par la présence de d’autres signaux?

A

faux, elles le sont (voir schéma p. 18 des ndc)

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23
Q

V ou F: une même molécule signal peut entrainer différentes réponses selon la cellule cible?

A

Vrai (voir schéma p. 19 des ndc)

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24
Q

Quelles sont les trois grandes classes de récepteurs protéiques à la surface des cellules?

A
  1. récepteurs couplés aux canaux ioniques
  2. récepteurs couplés aux protéines G
  3. récepteurs couplés aux enzymes
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25
Q

Dans quoi sont impliqués les récepteurs couplés aux canaux ioniques?

A

dans la communication entre les cellules électriquement excitables (cellules nerveuses et musculaires)

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26
Q

Quels sont les molécules signal des récepteurs couplés aux canaux ioniques?

A

neurotransmetteurs

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27
Q

Quelles sont les actions des neurotransmetteurs sur les récepteurs couplés aux canaux ioniques?

A

permettent la fermeture ou l’ouverture des canaux

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28
Q

Comment les récepteurs couplés aux protéines G régulent-ils l’activité d’une protéine?

A

via la protéine G

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29
Q

Que peut être la protéine cible pour les récepteurs couplés aux protéines G?

A
  1. enzyme
  2. canal ionique
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30
Q

Qu’est-ce que la protéine G?

A

protéine trimérique liant le GTP

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31
Q

Quel est le rôle de la protéine G entre le récepteur activé et la protéine cible?

A

joue le rôle d’intermédiaire

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32
Q

Comment agissent les récepteurs couplés aux enzymes?

A
  1. comme une enzyme
  2. associé à une enzyme
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33
Q

Où se lie la molécule signal pour les récepteurs couplés aux enzymes?

A

au domaine extracellulaire

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34
Q

V ou F: l’activité enzymatique est intracellulaire alors que la liaison de la molécule signal sur les récepteurs couplés aux enzymes se fait aux domaines extracellulaires?

A

Vrai

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35
Q

Combien y a-t-il de passage transmembranaires pour les protéines couplés aux enzymes?

A

généralement un seul domaine

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36
Q

Que favorisent les molécules signal lorsqu’elles se lient aux récepteurs couplés aux enzymes?

A

la dimérisation des récepteurs, ce qui permet leur activation

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37
Q

Que peuvent être les molécules de signalisation?

A
  1. seconds messagers
  2. protéines de signalisation qui agissent à titre de commutateurs moléculaires et alternent entre un état actif et inactif
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38
Q

Quels peuvent être les seconds messagers?

A

Ca+, AMP cyclique, diacylglycérol

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39
Q

Quels sont les deux types de commutateurs moléculaires possibles?

A
  1. protéines activées ou inactivées par phosphorylation
  2. protéines fixant le GTP
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40
Q

Qu’est-ce qu’une protéine kinase?

A

protéine qui ajoute de façon covalente un ou pls groupements phosphate

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41
Q

Quels sont les deux types de protéines kinases?

A
  • sérine/thréonine kinase
  • tyrosine kinase
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42
Q

Qu’est-ce qu’une protéine phosphatase?

A

protéine qui élimine les groupements phosphates

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43
Q

Dans le génome humain, y a-t-il plus de protéines kinases ou de protéines phosphatases?

A

kinases (520 contre 150)

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44
Q

les protéines fixant le GTP possèdent ____?

A

une activité GTPase intrinsèque

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45
Q

Les protéines fixant le GTP sont ___ lorsque liées au GTP et ____ lorsque liées au GDP

A

GTP = active
GDP = inactive

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46
Q

Quels sont les deux types de protéines fixant le GTP?

A
  1. protéines G
  2. petites GTPases monomériques
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47
Q

Quels sont les régulateurs des protéines liant le GTP?

A

GAP (protéines activant les GTPases) et GEF (facteurs d’échange des guanines)

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48
Q

Quel est le rôle des GAP?

A

augmenter la vitesse de l’activité GTPase intrinsèque en liant le GTP

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49
Q

Quel est le mode de régulation des GAP?

A

régulent négativement les protéines liant le GTP en favorisant l’hydrolyse du GTP

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50
Q

Quel est le mode de régulation des GEF?

A

régulent positivement les protéines liant le GTP en favorisant la libération du GDP

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51
Q

V ou F: deux signaux inhibiteurs produisent un signal positif?

A

vrai (voir p. 28 des ndc)

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52
Q

Quelles sont les “stratégies” pour obtenir une grande précision dans les réponses à un signal?

A
  1. haute affinité pour le récepteur et la molécule signal et haute affinité entre les molécules de signalisation via reconnaissances de motifs spécifiques (ex: SH2 et SH3)
  2. besoin d’un niveau seuil pour être activé
  3. formation de complexes de signalisation
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53
Q

Quels sont les trois types de signalisation?

A
  1. complexes préformés sur l’échafaudage
  2. complexes assemblés sur un récepteur activé
  3. complexes assemblés sur des sites d’arrimage de phosphoinositides
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54
Q

Quelles sont les caractéristiques (5) des complexes préformés sur l’échafaudage?

A
  1. peut être préassemblé sur le récepteur avant la liaison du signal grâce à une protéine d’échafaudage
  2. permet de maintenir les composantes d’un complexe de signalisation à proximité, ce qui permet d’obtenir de très fortes concentrations locales
  3. l’activation du récepteur par le signal permet l’activation rapide et séquentielle des composantes de la voie de signalisation
  4. permet d’éviter les réactions croisées
  5. permet une activation efficace et sélective
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55
Q

Quelles sont les caractéristiques (2) des complexes assemblés sur un récepteur activé?

A
  1. formation transitoire du complexe qui disparait quand le signal disparait
  2. la phosphorylation du récepteur crée des sites d’arrimage pour les protéines de signalisation intracellulaire
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56
Q

De quoi dépendent les assemblages de complexe de signalisation?

A

de domaines d’interaction modulaires

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57
Q

Que permettent les domaines d’interaction modulaires?

A

le rapprochement des protéines de signalisation

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58
Q

V ou F: les domaines d’interaction modulaires sont très conservés et lient un motif particulier d’une protéine ou d’un lipide?

A

vrai

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59
Q

Quels sont les domaines d’interaction modulaires les plus connus et à quoi se fixent-ils?

A
  1. domaines d’homologie Src 2 (SH2): se fixent aux tyrosines phosphorylées
  2. domaines de fixation aux phosphotyrosines (PTB): se fixent aux tyrosines phosphorylées
  3. domaines d’homologie Src 3 (SH3): se fixent à de courtes séquence d’a.a riches en proline
  4. domaines d’homologie à la pleckstrine (PH): se fixent à des phosphoinositides spécifiques dans la membrane plasmique
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60
Q

À quoi servent les adaptateurs?

A

agissent comme intermédiaires entre deux molécules de signalisation

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61
Q

Quelles sortes de réseaux peuvent être formé par les protéines de signalisation?

A
  1. linéaire
  2. ramifié
  3. tridimensionnel
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62
Q

V ou F: un réseau n’a AUCUNE influence sur un autre réseau?

A

faux, un réseau peut en influencer un autre

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63
Q

Quelles sont les étapes de la signalisation par le récepteur de l’insuline?

A
  1. liaison du signal au récepteur couplé à une enzyme
  2. autophosphorylation du récepteur
  3. reconnaissance d’une phosphotyrosine du récepteur par le domaine PTB de la protéine d’amarrage IRSI
  4. Fixation du domaine PH d’IRSI aux phosphoinositides de la membrane plasmique
  5. Phosphorylation d’IRSI par le récepteur de l’insuline activé
  6. liaison du domaine SH2 de la protéine adaptatrice GRB2 à l’une des tyrosines phosphorylées d’IRSI
  7. liaison du domaine riche en proline de SOS à l’un des deux domaines SH3 de GRB2
  8. GEF SOS relie le signal en aval pour activer une GTPase monomérique
  9. liaison d’une deuxième domaine SH3 de GRB2 à une séquence riche en proline d’une protéine d’échafaudage
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64
Q

V ou F: le temps de réponse peut varier entre les différentes voies de signalisation?

A

vrai

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65
Q

V ou F: la sensibilité peut varier en fonction des signaux?

A

vrai

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66
Q

la sensibilité est contrôlée par quoi?

A

par le nombre de récepteurs et leur affinité pour le signal

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67
Q

Qu’est-ce qui permet d’amplifier la sensibilité au signal?

A

l’amplification

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68
Q

Qu’est-ce que la gamme dynamique?

A

sensibilité à des fenêtres de concentration étroites ou larges

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69
Q

Qu’est-ce que la persistance?

A

réponse courte ou longue, utilisation de boucle de rétroaction

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70
Q

Qu’est-ce que le traitement du signal?

A

réponse abrupte ou oscillante

71
Q

Qu’est-ce qu’un détecteur de coïncidence?

A

permet à la protéine d’être active seulement lorsque les deux signaux sont présents. (voir p.45 des ndc)

72
Q

Qu’est-ce que la coordination de réponse?

A

lorsqu’un signal peut entrainer plusieurs effets

73
Q

V ou F: les signaux sont complexes et vont seulement de l’avant?

A

faux, ils vont dans des directions multiples

74
Q

Quand a-t-on une réponse lente à un signal?

A

lorsque la réponse nécessite l’expression de gènes et la synthèse de nouvelles protéines

75
Q

Quand a-t-on une réponse rapide?

A

lorsque la réponse nécessite la modification de protéines déjà existantes

76
Q

La vitesse de signal peut être ____ ou ____

A

lente ou rapide

77
Q

V ou F: les réponses aux signaux sont souvent transitoires et requiert donc la stabilité des molécules de signalisation?

A

vrai

78
Q

Qu’est-ce qu’un effet transitoire?

A

la réponse à un signal cesse progressivement lorsque le signal cesse

79
Q

Qu’est-ce qui régule la vitesse à laquelle une cellule répond à l’arrêt du signal?

A

la stabilité des molécules signal

80
Q

V ou F: le signal augmente la synthèse de molécules stables?

A

faux, de molécules instables

81
Q

Quels sont les deux grands types de réponses aux variations de concentrations?

A
  1. réponse progressive
  2. réponse discontinue
82
Q

Qu’est-ce qu’une réponse progressive?

A

réponse qui augmente régulièrement sur un grand éventail de concentration de la molécule signal. La réponse est proportionnelle à la force du signal

83
Q

Qu’est-ce qu’une réponse discontinue?

A

réponse qui se produit seulement au-delà d’un certain seuil de concentration de la molécule signal

84
Q

Les réponses discontinues peuvent être ____ ou ____

A
  1. sigmoïdale
  2. abrupte
85
Q

Qu’est-ce qu’une réponse discontinue sigmoïdale?

A

il n’y a pas de réponse à de faibles concentration de la molécule, mais des concentrations intermédiaires causent une réponse qui augmente rapidement

86
Q

Que permettent les réponses discontinues sigmoïdales?

A

permettent de réduire les réponses non spécifiques

87
Q

Qu’est-ce qu’une réponse discontinue abrupte?

A

réponse complète lorsque la concentration seuil est atteinte. On parle de tout ou rien (ex: dans les neurones)

88
Q

Qu’est-ce qu’une boucle de rétrocontrôle?

A

boucle où le produit d’un processus agit pour réguler de manière positive ou négative sa propre activité

89
Q

Que favorise la rétroactivation?

A

permet de favoriser une réponse de type tout ou rien

90
Q

Les rétrocontrôles négatifs peuvent être ___ ou ___

A
  1. rapide
  2. lent
91
Q

Qu’entraine un rétrocontrôle négatif rapide?

A

réponse brève et diminution de la réponse

92
Q

Qu’entraine un rétrocontrôle négatif lent?

A

réponse oscillante où le système à le temps de se réactiver complètement

93
Q

V ou F: la réponse cesse rapidement quand le signal cesse lors du rétrocontrôle négatif?

A

vrai

94
Q

Comment se fait l’ajustement de la sensibilité au signal?

A

selon un processus de désensibilisation

95
Q

V ou F: la réponse prolongée à un signal entraine la diminution de la réponse de la cellule au signal?

A

vrai

96
Q

Quel est le processus général de la désensibilisation?

A

processus de rétrocontrôle négatif qui opère avec un certain retard

97
Q

Quelles sont les différentes méthodes de désensibilisation?

A
  1. séquestration du récepteur
  2. régulation négative du récepteur
  3. inactivation du récepteur
  4. inactivation de la protéine de signalisation
  5. production d’une protéine inhibitrice
98
Q

V ou F: les récepteurs couplés aux protéines G constituent la plus grande famille de récepteurs membranaires?

A

vrai, plus de 800 types très conservés pendant l’évolution

99
Q

Les récepteurs couplés aux protéines G sont d’important intermédiaires dans la réponse de signaux provenant de ___ et de ___

A
  1. extérieur
  2. intérieur
100
Q

Quelle est la structure des récepteurs couplés aux protéines G?

A

chaine polypeptidique qui passe 7 fois dans la membrane

101
Q

Quelles sont les trois sous-unités de la protéine G et leur fonction?

A
  • G⍺: contient les domaines Ras (GTPase) et AH (fixe le GDP), lie la Gβ
  • Gβ: lie la Gγ
  • Gγ: unité fonctionnelle unique
102
Q

Quels sont les mécanismes d’activation et d’inactivation de la protéine G?

A
  1. liaison de la molécule signal = changement de conformation du récepteur
  2. récepteur couplé aux protéines G agit comme une GEF et entraine le relâchement du GDP de la sous-unité G⍺
  3. liaison du GTP = changement de conformation = G⍺ se dissocie du récepteur et de Gβγ
  4. activation en aval de voies de signalisation intracellulaire par G⍺ et Gβγ indépendamment
  5. inactivation de G⍺ via son activité GTPase intrinsèque et sa liaison avec une protéine RGS qui agit comme GAP (voir p. 66 ndc)
103
Q

Comment peuvent être désensibilisées les récepteurs couplés aux protéines G?

A
  1. séquestration des récepteurs (déplacement temporaire à l’intérieur de la cellule via endocytose)
  2. destruction des récepteurs (dirigés dans des lysosomes)
  3. inactivation des récepteurs (modification de sorte qu’ils ne puissent plus interagir avec la protéine G)
104
Q

Les mécanismes de désensibilisation des récepteurs couplés aux protéines G dépendent de quoi?

A

de la phosphorylation des récepteurs par des kinases qui sont généralement activées par le récepteur lui-même

105
Q

Quels sont les rôles de l’arrestin?

A
  1. empêche la liaison des récepteurs aux protéines G
  2. servent d’adaptateur pour la machinerie de l’endocytose
106
Q

Quelle est la classe la plus importante de récepteurs couplés à des enzymes?

A

les récepteurs à activité tyrosine kinase (RTK)

107
Q

Combien y a-t-il de RTK chez l’humain?

A

environ 60 récepteurs divisés en 16 sous-familles

108
Q

Quelles sont les caractéristiques communes au RTK?

A
  1. liaison de la molécule signal du côté extracellulaire
  2. activation du domaine tyrosine kinase intracellulaire
  3. phosphorylation de résidus tyrosine du côté intracellulaire
  4. création de sites d’amarrage pour des protéines de signalisation intracellulaire (domaine SH2 et PTB)
  5. relais du signale en aval
109
Q

l’activation des récepteurs tyrosine kinase se fait via ___

A

dimérisation
1. liaison du ligand = dimérisation du récepteur et son activation
2. trans ou auto-phosphorylation permet l’activation complète
3. formation de complexe de signalisation pour différentes voies

110
Q

V ou F: les RTK ont plusieurs sites d’amarrage?

A

vrai

111
Q

Comment se fait l’activation des sites d’amarrage pour les RTK?

A
  1. phosphorylation des résidus tyrosine du domaine intracellulaire
  2. tyrosine phosphorylées servent de point d’amarrage pour les protéines de signalisation intracellulaire
112
Q

Qu’arrive-t-il aux protéines de signalisation intracellulaires lorsqu’elles se lient aux sites d’amarrage des RTK?

A
  • phosphorylation
  • changement de conformation
113
Q

Comment se fait l’inhibition des RTK?

A

par liaison de certaines protéines sur les tyrosines phosphorylées

114
Q

Que fait c-CbI sur les RTK?

A

induit l’ubiquitinylation des récepteurs, ce qui entraine l’endocytose du récepteur et sa dégradation dans les lysosomes.

115
Q

De façon générale, quel est le rôle des Ras et des Rho?

A

permettent de relayer des signaux provenant des récepteurs tyrosine kinase

116
Q

Que sont les Ras et les Rho?

A

des GTPases

117
Q

Plus spécifiquement, les Ras relaient des signaux causant quoi?

A

la prolifération

118
Q

Plus spécifiquement, les Rho relaient des signaux causant quoi?

A

signaux touchant le cytosquelette

119
Q

V ou F: 30% des cancers humaines contiennent des mutations dans Ras?

A

vrai

120
Q

Que cause les mutations de Ras dans les cancers?

A

rendent la GTPase hyperactive, ce qui cause une prolifération non contrôlée

121
Q

Où se situe Ras dans la cellule?

A

elle est ancrée à la membrane

122
Q

Comment agit Ras dans l’activation par un RTK?

A

agit comme un commutateur moléculaire

123
Q

Quelles sont les étapes d’activation de Ras par la RTK?

A
  1. Liaison de la molécule signal
  2. activation du récepteur
  3. recrutement de la Ras-GEF de manière directe ou indirecte
  4. activation de Ras
  5. transmission du signal en aval vers plusieurs voies de signalisation intracellulaire
124
Q

V ou F: Ras est activée de façon transitoire?

A

vrai

125
Q

Si on dit que Ras est activée de manière transitoire, alors l’activation est ___ et ____

A

rapide et de courte durée

126
Q

Quelles protéines sont responsables de l’inactivation des Ras?

A
  • phosphatases tyrosine-spécifique
  • Ras-Gap
127
Q

Comment peuvent être transformés les signaux rapides et de courtes durées des Ras?

A

les signaux peuvent être transformés en signaux de longue durée par la MAPK

128
Q

Qu’est-ce que la MAPK?

A

module de trois protéines kinases qui relaie le signal en aval vers les cibles

129
Q

Comment se nomment les trois composantes de la MAPK en ordre de la membrane vers la cible?

A
  1. MAP kinase kinase kinase
  2. MAP kinase kinase
  3. MAP kinase
130
Q

Quels peuvent être les gènes cibles de la voie MAPK?

A
  1. gènes cyclines impliquées dans la prolifération
  2. phosphatases permettant des boucles de rétrocontrôle négatif
131
Q

Combien de voies MAPK peuvent fonctionner en parallèle?

A

5

132
Q

Quel module MAPK est activé par les facteurs de croissance?

A

module RAF-MEK-ERK

133
Q

Quel module MAPK est activé par les facteurs de stress?

A

deux modules qui se terminent par p38 ou JNK

134
Q

V ou F: on retrouve les voies MAPK dans toutes les cellules?

A

vrai

135
Q

V ou F: les voies MAPK ne peuvent fonctionner en parallèle?

A

faux, elles le peuvent

136
Q

Peut-il y avoir liaison de MAPK sur des protéines d’échafaudage?

A

oui

137
Q

Quels sont les avantages et les inconvénients de l’utilisation de protéine d’échafaudage pour les voies des MAPK?

A

avantages: permet d’éviter les réactions croisées et assure la spécificité
désavantage: diminue le potentiel d’amplification

138
Q

Quels sont les trois membranes les mieux connus des Rho GTPases?

A

RAC, RHO, CDC42

139
Q

Par quoi sont régulés les Rho GTPases?

A

des RhoGEF et des RhoGAP

140
Q

Que régulent les RhoGTPases?

A

dynamique du cytosquelette:
- polarité des cellules
- motricité
- adhésion
- migration cellulaire (développement embryonnaire et métastase)

141
Q

Quelles sont les étapes de la régulation de la migration du cône neurale par les RhoGTPases?

A
  1. liaison de la molécule signal ephrin A I qui active le RTK Eph4A
  2. phosphorylation des tyrosines du récepteur = recrutement d’une tyrosine kinase cytoplasmique
  3. tyrosine kinase cytoplasmique phosphoryle et active la RhoGEF lié au récepteur
  4. RhoGEF ephexin active RhoA
  5. effondrement du cône de croissance grâce au remodelage du cytosquelette
142
Q

Qu’est-ce que la PI 3-Kinase?

A

enzyme de la membrane plasmique

143
Q

À quoi se lie la PI 3-Kinase?

A

au domaine cytoplasmique des RTK, ce qui l’active

144
Q

Autre que les RTK, par quoi peuvent être activés les PI 3-Kinases?

A

par des récepteurs couplés aux protéines G

145
Q

la PI 3-Kinase est importante pour quels mécanismes cellualaires?

A
  1. survie
  2. croissance
146
Q

V ou F: la PI 3-Kinase crée des sites d’amarrage à la membrane?

A

vrai

147
Q

Comment sont créés les sites d’amarrage à la membrane par la PI 3-Kinase?

A
  1. PI 3-Kinase phosphoryle le cycle inositol sur le C3
148
Q

La phosphorylation du PIP2 en PIP3 est-elle réversible ou irréversible?

A

réversible

149
Q

Pourquoi est-ce que la phosphorylation du PIP2 en PIP3 est-elle la plus importante?

A

permet la création de site d’amarrage pour les protéines de signalisation possédant un domaine PH

150
Q

Qu’est-ce que PTEN et quel est son rôle?

A

PTEN = phosphatase
rôle: élimine le phosphate en C3

151
Q

Que cause la mutation de PTEN dans les cancers?

A

prolongement des signaux de la PI 3-Kinase, ce qui favorise la croissance et la survie des cellules

152
Q

Quelles sont les étapes de la voie de signalisation de la PI 3-Kinase/AKT?

A
  1. IGF agit comme molécule de signal extracellulaire et active un RTK
  2. recrutement et activation de la PI 3-kinase
  3. formation de PIP3 qui sert de site d’amarrage pour les kinases AKT et PDK I
  4. activation d’AKT à la membrane
  5. détachement d’AKT activée de la membrane
  6. inhibition des signaux pro-apoptotiques
153
Q

V ou F: les RTK et les récepteurs couplés aux protéines G peuvent activer les mêmes voies de signalisation?

A

vrai

154
Q

Quel est le rôle de Notch?

A

rôle dans la destinée des cellules et contrôle de l’organisation spatiale

155
Q

La liaison du ligand Delta à Notch entraine une ____?

A

inhibition latérale provenant de la cellule nerveuse progénitrice

156
Q

Que nécessite le récepteur Notch pour fonctionner?

A

une protéolyse

157
Q

Que cause la protéolyse de Notch?

A

active la coupure de la queue cytoplasmique de Notch qui migre au noyau pour activer des gènes

158
Q

Une fois au noyau, que fait Notch?

A

lie un inhibiteur transcriptionnel (Rbpush) et le transforme en un activateur

159
Q

Combien de coupures protéolytiques subit Notch?

A

3

160
Q

Quelles coupures de Notch dépendent de sa liaison avec Delta?

A

les deux dernières

161
Q

Que se passe-t-il lors de la biosynthèse de Notch?

A

Notch est coupé dans le trans-Golgi et forme un hétérodimère qui est transporté à la surface cellulaire

162
Q

Quel clivage libère la queue cytoplasmique de Notch?

A

le 3e

163
Q

L’activation de Notch est-elle réversible ou irréversible?

A

irrévesible

164
Q

Que sont les protéines Wnt?

A

molécules signal sécrétées atypiques

165
Q

Que retrouve-t-on dans les protéines Wnt?

A

une chaine d’acide gras

166
Q

Quel est le rôle de la chaine d’acide gras de la protéine Wnt?

A

augmenter leur liaison aux cellules

167
Q

Que contrôle les protéines Wnt?

A

de nombreux aspects du développement embryonnaire

168
Q

Combien retrouve-t-on de Wnt chez l’humain?

A

19 avec des fonctions distinctes, mais parfois redondantes

169
Q

Quelles voies de signalisation sont activées par Wnt?

A
  • voie Wnt/β-caténine (voie canonique)
  • voie de la polarité planaire
170
Q

Que se passe-t-il dans la voie canonique sans signal Wnt?

A

interaction de la β-caténine avec un complexe de dégradation

171
Q

Comment fonctionne le complexe de dégradation de la β-caténine?

A
  1. β-caténine phosphorylée une première fois par CK I
  2. β-caténine phosphorylée une deuxième fois par GSK3 = ubiquitinylation et dégradation dans le protéasome
  3. APC et AXIN agissent comme des protéines d’échafaudage qui stabilisent le complexe de dégradation
172
Q

Quel est le rôle de Groucho?

A

co-represseur lié au régulateur transcriptionnel LEFI/TCF qui permet de maintenir inactif les gènes sensibles à Wnt

173
Q

Quelles sont les étapes de la voie canonique avec signal Wnt?

A
  1. Wnt se lie è Frizzled et LRP
  2. recrutement de Dishevelled au récepteur
  3. LRP est phosphorylée par GSK3 puis par CK I
  4. axine lie la protéine LRP phosphorylée et est inactivée et/ou dégradée
  5. désassemblage du complexe de dégradation
  6. β-caténine non phosphorylée s’accumule dans le noyau
  7. β-caténine déplace Groucho en se liant à LEFI/TCF
  8. transcription de gènes cibles
174
Q
A

Bio cellulaire (SBM-1005) (1 decks)

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