Certamen I Flashcards

1
Q

Monómero de proteínas

A

Aminoácidos: Ácidos carboxílicos débiles, que dependiendo del pH del medio, estarán más o menos disociados y el grupo amino variará su forma protonada y no protonada.

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2
Q

¿Cómo afecta el pH de un medio al aminoácido?

A

A pH 7 se ionizan.
Grupo carboxilo negativo
Grupo amino positivo (anfótera)

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3
Q

Aminoácidos apolares alifáticos.

A

No tienen cargas, son hidrofóbicos.

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4
Q

Aminoácidos polares: hidrofílicos

A

Aminoácidos básicos: grupo amino adicional en el grupo R

Aminoácidos ácidos: grupo carbonilo adicional en el grupo R

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5
Q

Función de los aminoácidos aromáticos.

A

Plegamiento de la proteína.

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6
Q

Prolina

A

Apolar alifático, no posee libre rotación del grupo alfa-amino.

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7
Q

Selenocisteína

A

Cisteína + grupo selenio.

Codificada por el codón UGA que en vez de terminar la traducción se inserta en SecIS y se incorpora a la selenocisteína.

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8
Q

Enlace peptídico

A

Enlace tipo covalente entre aminoácidos (grupo amino con el grupo carboxilo de otro aminoácido), liberando una molécula de agua y formando una amida. Se forman estructuras resonantes, por ello tienen características de enlace doble.

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9
Q

Estructura primaria.

A

Secuencia de aminoácidos.

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10
Q

Estructura secundaria.

A

Plegamiento de la cadena x ptes. de H. (por un H aportado por una amida y un O aportado por otra amida). Estructura helicoidal (alfa) estabilizada x estos mismos pliegues y también está la estructura plegada (beta).

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11
Q

Estructura terciaria.

A

Ovillo. Se enrollan según el medio (disposición de la parte hidrofílica e hidrofóbica). Tienen dominios, son estables e independientes. (Ej: dominio de unión a ATP en kinasas.

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12
Q

Estructura cuaternaria.

A

Proteínas constituidas de varias subunidades. La estabilización son todas las interacciones de los niveles anteriores menos los puentes disulfuros, porque estos no unen cadenas distintas.

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13
Q

Estructuras del microscopio que captan haces de luz.

A

Condensador y el objetivo

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14
Q

A diferencia de la microscopía de luz, la microscopía electrónica utiliza…

A

Fuente de electrones

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15
Q

Tipos de microscopía

A
  • De transmisión: utiliza electroimanes (no lentes), q permiten enfocar el haz de e q inciden. En las regiones más densas se dispersan, viéndose más oscuro o electrodenso, y en las zonas menos densas atraviesan.
  • De barrido: Se regustran los e secundarios q salen de la superficie de la muestra tras el choque con los primeros (q son los q irradiamos la muestra). Da una imagen como en 3D donde las regiones q sobresalen más tienen mayor cant. de e secundarios emitidos y las que se ven más hundidas/planas tienen menor cant.
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16
Q

Función de la inmuhistoquímica

A

Identificar diferencias moleculares entre células q se parecen.

17
Q

En q se basa la inmunocistoquímica?

A

Se basa en la capac. del anticuerpo para unir moléculas específicas como los antígenos. Se inyecta el antígeno a animales y ellos producen el anticuerpo, se purifica u dps se usa en la detección de la molécula de interés. Para esto se requiere el anticuerpo y un sistema de visualización.

18
Q

Anticuerpo primario

A

Se une a la molécula (antígeno) de interés, pero no está mofidicado químicamente.

19
Q

Anticuerpo secundario

A

(posee una enzima que oxida y colorea el producto) reconoce al anticuerpo primario. Así es como el anticuerpo primario actúa como antígeno del anticuerpo secundario. Generándose un anticuerpo universal, amplificando la señal, ya que un anticuerpo primario puede ser reconocido por varios anticuerpos secundarios, cada uno unido por varios anticuerpos secundarios.

20
Q

Funcionamiento de la inmunofluorescencia

A

El anticuerpo posee un fluoróforo que emiten luz y se une al anticuerpo secundario, emitiendo menor energía (mayor longitud de onda). Usa un filtro capaz de excitar luz de longitudes específicas de cada fluoróforo. Se usa una lámpara de mercurio o lásers.
DAPI: marcador fluorescente
GFP: proteína fluorescente verde