Cellens Byggstenar Flashcards

1
Q

Vad menas med prefixet ”α” i glykosidbindning?

A

Vart OH gruppen sitter

”alpha” = pekar nedåt

”Beta” = uppåt

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

O-glykosidbindning mellan två monosackarider.

A

I ringstruktur binder dom vid OH-gruppen. Två H och en O faller bort och blir disackarid + H2O

Bildas av kondensation

Dom bryts av hydrolys

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Kolhydrat bunden till en annan molekyl via kväver i en aminogrupp (NH3)

Bindningen?

A

Peptidbindning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Linjär form av glukos i vatten

A

Biter sig själv i svansen och blir ringstruktur. ”Alpha” eller ”beta”

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Kemisk skillnad mellan mättad och omättad fett

A

Mättade = inga dubbel eller trippel bindningar. Linjär struktur

Omättad = en eller flera dubbel eller trippelbindningar, veckas struktur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

2 faktorer som resulterar i trögflytande fett.

A

Längden.

Formen. Linjär = trög. Veckad = lättflytande.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Tre olika lipider

A

Fosfolipider = i cellmembran. En hydrofob och en hydrofil del

Triacylglycerol = energireserv i frttdroppar i cytosolen

Kolesterol = i cellmembranen påverkar dess styvhet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hur lagras fettsyror i cellen?

A

I fettdroppar i cytosolen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Skillnad och likhet mellan triacylglycerol och fosfolipider

A

Likhet: båda är lipider

Olikhet: fosfolipider har två fettsyror triacylglycerol har tre.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Uppbyggnad av cellmembran

A

Fosfolipider, proteiner som kanaler och kolesterol som stadgar upp.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vad betyder det om delta G är negativ?

A

Energi är frigjort. Produkt - subtrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Tre exempel som enzym interagera med substrat för lägre aktiveringsenergi

A
  • kan binda och fördela substratet på fördelaktigt sätt
  • påverka elektronens läge i substratet
  • dra och bända substratet och tvinga den mot ett transitionstillstånd.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Icke- kompetativ och

Kompetatvi inhibition av enzym

A

Icke-kompetativ : binder inte till enzymets active site. —> enzymet tappar form och subtrat kan inte binda. Ingen reaktion.

Kompetativ: substratet och inhibitorn tävlar om active-site inhibitor kan sättas utvägen för substratet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Alloster reglering

A

Alloster binder till en annanstans än active site

Positiv feedback: binder så att active site gör sig mer benäget att binda till substrat (tex syre till hemoglobin)

Negativ feedback: minskar produktionen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ge exempel på två enzym

A

Pepsin: bryter ner proteiner till aminosyror

Amylas: bryter ner kolhydrater till monosackarider

Laktas: bryter ner socker (laktos)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Apoenzym

A

Proteindel av enzym som kräver att en kofaktor binder för aktivitet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

2 faktorer som påverkar enzyms reaktionshastighet

A

Temperatur: hög =snabb låg =långsammare

pH: beroende på enzymers ideala miljö

Substratkoncentration: hastighet över till enzymer är slut

18
Q

Zwitterjon

A

Aminosyror som både är positivt och negativt laddade

19
Q

Grundstruktur för aminosyra

A

En amingrupp (NH2)

Karboxylgrupp (COOH)

En väte (H)

En sidokedja (R)

20
Q

Tre hydrofoba aminosyror

A

Glycin, valin, fenylalanin

21
Q

Beta-sheets uppbyggnad strukturellt

A

Sekvens av aminosyror i ett protein som staplas på varandra och bildar flak. Hålls genom vätebindningar.

Stabiliseras av vätebindningar.

22
Q

Alpha-helix

A

En aminokedja som snurrar runt sin egen axel

23
Q

Fyra icke-kovalenta krafter i tredimensionell struktur i ett protein.

A

Van der wals, vätebindningar, hydrofoba bindningar, jonbindning

24
Q

Omgivningsfaktorer som påverkar struktur och stabilitet hos ett protein

A

Temperatur, saltkoncentration och pH

25
Domän (protein)
En del av protein som utgör en självständig funktionell enhet.
26
Subenhet (protein)
En polypeptidkedja som tillsammans med andra subenheter kombineras och bygger upp ett protein
27
Familj ( protein)
Evolutionärt besläktade, strukturellt lika och har en viss sekvenshomologi
28
Möjliga kombinationer av aminosyror i en sekvens av 20
20^20
29
Tre polära aminosyror
Serin, treunin, lecin
30
Tre laddade aminosyror
Arginin, lysin, glutamat
31
Primärstruktur. Protein
Linjär. Aminosyrasekvens N-terminal och C-terminal (Vilka aminosyror ett protein består utav)
32
Sekundärstruktur
Alfa-helix och beta-flak Alfa helix är skruvade Och beta flak ligger som plattor på varandra.
33
Tertiärstruktur
Komplett 3D- struktur av en peptidkedja. (Hur sekundärstrukturer ligger i 3D-strukturer till varandra.
34
Kvartärstruktur
3D-struktur av ett protein komplex, 3 st monomerer sammankopplade. (Hur stora subenheter ligger till varandra)
35
Bindning mellan cysteinsidokedjor i ett protein
Disulfidbryggor. Stabiliserar proteinstrukturer hos extracellulära proteiner
36
Nukleosid
En kvävebas med en ribos (5-kantig sockermolekyl)
37
Nukleotid
En nukleosid + 1-3 fosfatgrupper
38
Vad menas med deoxy i en deoxyribonukleotid
Att en O-atom försvunnit. Detta minskar benägenheten att binda till andra ämnen
39
Kvävebaserna i DNA och RNA
DNA: Adenine(A), Guanine (G), Cytosine(C), Thymine (T) RNA Samma fast Thymine finns inte utan utbytt mot Uracil (U)
40
Hur packas DNA i cellkärnan
DNA är lindade runt histoner, histonerna bildar sedan kromatin kromosomer.