Capítulo 4.1

Question 1

Defina “Conformación”

Answer 1

Conformación es la disposición espacial de los átomos de una proteína. La posibles conformaciones de una proteí­na incluyen cualquier estado estructural que pueda lograrse sin romper enlaces covalentes. Pero hay una, o unas pocas, que predominan en condiciones biológicas, ya que en tal condiciones es la conformación más estable termodinámicamente y poseen, por tanto, la MENOR energía libre de Gibbs.

Question 2

Defina “Proteínas NATIVAS”

Answer 2

Son aquellas proteínas que se en­cuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas.

Question 3

¿Qué principios determinan cuáles son las conformaciones más estables de una proteína?

Answer 3

1. Interacciones débiles
2. Enlaces de hidrógeno entre el agua y grupos R polares.
   3.

Question 4

Defina “Estabilidad” en contexto de la estructura de las proteína

Answer 4

Tendencia a mantener la conformación nativa.

Question 5

¿Por qué se tiende a favorecer el estado desplegado de las proteínas?

Answer 5

Una cadena polipeptídica determinada puede adoptar teóricamente incontables confor­maciones diferentes, lo que hace que su estado desplegado se caracterice por un alto valor de la entropía conformacional, valor que junto con las interacciones por enlace de hidrógeno de de muchos grupos de la cadena polipeptídica con el disolvente (agua), tiende a favorecer el mantenimiento del es­tado desplegado.

Question 6

¿Qué interacciones contrarrestran la tendencia de las proteínas a su estado desplegado y estabilizan la conformación nativa?

Answer 6

1. Enlaces disulfuro (covalente)
2. Interacciones débiles (no covalentes:
   - Enlaces de hidrógeno
   - Interacciones hidrofóbicas
   - Interacciones iónicas

Question 7

¿Cuál es el principal tipo de interacción que estabiliza el plegamiento de las cadenas polipeptídicas en sus diferentes estructuras?

Answer 7

Las interacciones DÉBILES.

Question 8

¿Por qué a pesar de qué se necesita más energía para romper un enlace covalente, como un enlace disulfuro, son las interacciones débiles que la principal fuerza que estabiliza las proteínas?

Answer 8

En general, la conformación protei­ca de menor energía libre (es decir, la más estable) es aquella que posee el mayor número de interacciones débiles.

Question 9

Dentro de los tipos de interacciones débiles, en la estabilidad de las proteínas, ¿Cuál predomina de estas predomina?

Answer 9

Las interacciones hidrofóbicas.

Question 10

¿Cómo se posiciona el agua alrededor de una proteína?¿Qué estructura forma?

Answer 10

Cuando el agua rodea una molécula hidrofó­bica, la optimización de los enlaces de hidrógeno da como resultado la formación de una capa de solvatación de agua al­tamente estructurada en la inmediata proximidad de las moléculas.
El incremento del orden de las moléculas de agua en la capa de solvatación tiene como consecuencia un descenso desfavorable en la entropía del agua. Sin embargo, cuando los grupos hidrofóbicos se agrupan se reduce esta capa de solvatación al no ofrecer cada uno de los grupos su entera su­perficie a la disolución. Como resultado de ello se produce un aumento favorable de la entropía. Este aumento de la entropía es la principal fuerza termodinámica que promueve la asociación de grupos hidrofóbicos en disolución acuosa. Por esta razón, las cadenas laterales hidrofóbicas de los aminoácidos tienden a empaquetarse en el interior de la proteína, evitando su interacción con el agua.

Question 11

¿Por qué los grupos R de los aminoácidos se agrupan la interior de la proteína?

Answer 11

Los grupos R hidrofóbicos al agruparse al interior de las proteínas reducen la capa de solvatación, lo cual AUMENTA la entropía la formación de la proteína-