Bmc Flashcards
O que é valor biológico?
Medida relativa de aminoácidos essenciais num dado alimentos
O que são encefálicas?
São neurotransmissores polipeptídico narcóticos que trabalham para suprimir a dor.É um opióide q se liga aos receptores de opiáceos
Quando um alimento tem alto valor biológico?
Quando possui 75% a100% de AA essenciais
Média ideal de consumo diário de AA essencial para um adulto ?
0,8g kg
Sem FENILALANINA HIDROXILASE o indivíduo NÃO PRODUZ?
Tirosina e consequentemente não produz T3 e T4
O que são aminoácidos?
Composto de função mista,porém é necessário q tenha um grupo amino e um grupo carboxila
Aminoácidos indispensável:
Glutamina,tirosina,arginina,cisteína,glicina e prolina
Os níveis de glutamina no organismo são reduzidos após :
Cirurgias ,queimaduras,inanição e sepsis
Aminoácido polar negativo
Aspartato e glutamato
AA polar negativo normalmente são básicos e AA polar positivo normalmente são ácidos? ( V ou F)
FALSO: AA polar negativo normalmente são ácidos e AA polar positivo normalmente são básicos
Peptídeos
Uma ou mais ligações peptidicas
Quantos AA são encontrados em OLIGOPEPTIDEOS, POLIPEPTIDEOS E PROTEINAS?
OLIGOPEPTIDEOS de 2 a 30 AA
POLIPEPTÍDIOS de 30 a 100 AA
Proteínas acima de 100
AA polar não carregado
Glicina,serina treonina
AA polar positivo
Arginina,lisina e histidina
ADH
É um polipeptídeo,diminui a diurese
Do que forma estruturas primárias de um AA
Sequência de AA ligados por ligação peptídicas
O que dá a forma helicoidal para a estrutura secundária de um AA
Pontes de hidrogênio
Quais são as forças mantenedoras da estrutura terciária dos AA?
Ligação iônica……………ligação hidrofóbica……………ponte de hidrogênio………….ponte de dissulfeto
Classificação das proteínas:
Transporte…………..(albumina e hemoglobina)
Contrácteis…………..(Actina e tubulina)
Estruturais…………….(colágeno: proteoglicana e elastina)
Proteção………………..(imunoglobulinas,fibrinogênio)
Reguladoras……………(Eritropoetina,GH)
Quais AA são trocados na anemia falciforme?
Glutamato por Valina
Estrutura da cadeia de hemoglobina normal:
2alfa2beta
Estrutura da hemoglobina falciforme:
2alfa2beta”S”
Desnaturação da proteínas não faz a mesma perder seu valor biológico?( Falso ou Verdade)
Verdade
Cofator
Algumas enzimas necessitam de um componente químico adicional,denominado cofator,que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe2+,Mg2+,Mn2+ ou Zn2+
Glicina é apenas um aminoácido pois seu carbono ñ é assimétrica…………Glicina faz parte dos essenciais, porém os outros 9 são L alfa aminoácido e a GLICINA não um L alfa aminoácido é apenas um aminoácido
Glicina é apenas AA pois seu carbono ñ é assimetrico
O que são alpha aminoácidos?
É aquele que contém o grupo amino ligado ao carbono alpha
Quais AA são indispensáveis?
Glutamina,arginina,cisteína,glicina é prolina
Caso o organismo não produza fenilalanina hidroxilase,o que a pessoa tem que incluir na dieta?
L-tirosina,T3 e T4
Glutamina é responsável por?
Regulação das funções celulares,precursor das bases nitrogenadas,do sistema imune e das células intestinais
O que é ligação primária?
Sequência de aminoácidos
O que é ligação secundária?
Alfa-hélices entre cadeias ,ponte de hidrogênio e radicais livres
O que é ligação terciária ?
Enovela a estrutura secundária em vários eixos e se mantém pois os grupos de radicais formam ligação iônica,hidrofóbica,e dissulfeto
Anemia falciforme ocorre por causa da troca de glutamato em??
Valina
A desnaturação das enzimas podem ocorrer por quais fatores??
Temperatura e PH……………………fazem as proteínas quaternárias voltar ao estado primário……..OBS..esse processo não causa perda do valor biológico
Cite as principais características das enzimas:
Reduzir a energia de ativação, pois ela é Catalisadora altamente específica,aumento da velocidade da reação,não é consumida.
Porq as enzimas conseguem acelerar as reações?
Rearranja as reações covalente e a interação não covalente entre enzimas e substratos..
Qual a diferença da atuação das enzimas?
É a interação entre os substratos
Enzimas,quando um inibidor ocupa o sítio ativo,não há espaço para o substratos,quantos diferentes inibidores há? E quais seus nomes?
Há 3 tipos……competitivo,não competitivo e o irreversível
O que são ISO enzimas?
São enzimas que catalisam a mesma reação enzimática,mas não são encontradas em tecidos e órgãos diferentes
O que é aminoácidos transferase ?
São enzimas de transferência de radicais
Quais lugares no corpo são os principais reservas de glicogênio?
2% musculo ……….10% fígado
O que é Gliconolise ?(catabolismo)
Quebra do glicogênio
O que é Glicogênese?? (anabolismo)
Síntese de substâncias não glicidicas
A glicose chega no sangue por meio da ação dos transportadores,quem são??
GLUT1…..GLUT2…..GLUT3….GLUT4…..GLUT5
Quais das GLUTS não está na membrana como os outros e fica dentro da célula é só vai para a membrana na presença de insulina?
GLUT4
Ausência ou baixo insulina,destruição das células betas,geralmente ocorre antes dos 20 anos,que tipo de diabético é??? E qual tratamento??
Diabetes mellitus tipo 1………. Tratamento com insulina
Resistência à insulina,secreção de insulina prejudicada,geralmente ocorre depois dos 40 anos,que tipo de diabetes???E qual tratamento??
Diabetes mellitus tipo 2……tratamento com hipoglicemiante ou insulina quando necessário
O que é hematomegalia?
Reserva de glicogênio em excesso
Acabamos de nos alimentar,qual hormônio será produzido?
Insulina
Estamos em jejum,quais hormônios estão sendo produzidos?
Glucagom…………..Adrenalina………….ACTH…………cortisol
O que é ligação alosterica?
É uma molécula reguladora q se liga a uma enzima em qual quer lugar diferente do sítio ativo.
Porq os níveis de glutamina diminui depois de cirurgia e queimaduras??
???